Articles de revues sur le sujet « GTPasi »
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Irving, Helen R. « Abscisic acid induction of GTP hydrolysis in maize coleoptile plasma membranes ». Functional Plant Biology 25, no 5 (1998) : 539. http://dx.doi.org/10.1071/pp98009.
Texte intégralEstevez, Ana Y., Tamara Bond et Kevin Strange. « Regulation of I Cl,swell in neuroblastoma cells by G protein signaling pathways ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 281, no 1 (1 juillet 2001) : C89—C98. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.2001.281.1.c89.
Texte intégralUno, Tomohide, Tsubasa Moriwaki, Yuri Isoyama, Yuichi Uno, Kengo Kanamaru, Hiroshi Yamagata, Masahiko Nakamura et Michihiro Takagi. « Rab14 from Bombyx mori (Lepidoptera : Bombycidae) shows ATPase activity ». Biology Letters 6, no 3 (13 janvier 2010) : 379–81. http://dx.doi.org/10.1098/rsbl.2009.0878.
Texte intégralHerrmann, Andrea, Britta A. M. Tillmann, Janine Schürmann, Michael Bölker et Paul Tudzynski. « Small-GTPase-Associated Signaling by the Guanine Nucleotide Exchange Factors CpDock180 and CpCdc24, the GTPase Effector CpSte20, and the Scaffold Protein CpBem1 in Claviceps purpurea ». Eukaryotic Cell 13, no 4 (31 janvier 2014) : 470–82. http://dx.doi.org/10.1128/ec.00332-13.
Texte intégralShan, Shu-ou, Sowmya Chandrasekar et Peter Walter. « Conformational changes in the GTPase modules of the signal reception particle and its receptor drive initiation of protein translocation ». Journal of Cell Biology 178, no 4 (6 août 2007) : 611–20. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200702018.
Texte intégralNur-E-Kamal, M. S., et H. Maruta. « The role of Gln61 and Glu63 of Ras GTPases in their activation by NF1 and Ras GAP. » Molecular Biology of the Cell 3, no 12 (décembre 1992) : 1437–42. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.3.12.1437.
Texte intégralKötting, Carsten, et Klaus Gerwert. « What vibrations tell us about GTPases ». Biological Chemistry 396, no 2 (1 février 2015) : 131–44. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2014-0219.
Texte intégralKilloran, Ryan C., et Matthew J. Smith. « Conformational resolution of nucleotide cycling and effector interactions for multiple small GTPases determined in parallel ». Journal of Biological Chemistry 294, no 25 (14 mai 2019) : 9937–48. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.008653.
Texte intégralKesseler, Christoph, Julian Kahr, Natalie Waldt, Nele Stroscher, Josephine Liebig, Frank Angenstein, Elmar Kirches et Christian Mawrin. « EXTH-64. SMALL GTPASES IN MENINGIOMAS : PROLIFERATION, MIGRATION, SURVIVAL, POTENTIAL TREATMENT AND INTERACTIONS ». Neuro-Oncology 22, Supplement_2 (novembre 2020) : ii101. http://dx.doi.org/10.1093/neuonc/noaa215.418.
Texte intégralHumphries, Brock A., Zhishan Wang et Chengfeng Yang. « MicroRNA Regulation of the Small Rho GTPase Regulators—Complexities and Opportunities in Targeting Cancer Metastasis ». Cancers 12, no 5 (28 avril 2020) : 1092. http://dx.doi.org/10.3390/cancers12051092.
Texte intégralGuo, Daji, Xiaoman Yang et Lei Shi. « Rho GTPase Regulators and Effectors in Autism Spectrum Disorders : Animal Models and Insights for Therapeutics ». Cells 9, no 4 (31 mars 2020) : 835. http://dx.doi.org/10.3390/cells9040835.
Texte intégralCherfils, Jacqueline, et Mahel Zeghouf. « Regulation of Small GTPases by GEFs, GAPs, and GDIs ». Physiological Reviews 93, no 1 (janvier 2013) : 269–309. http://dx.doi.org/10.1152/physrev.00003.2012.
Texte intégralMulloy, James C., Jose A. Cancelas, Marie-Dominique Filippi, Theodosia A. Kalfa, Fukun Guo et Yi Zheng. « Rho GTPases in hematopoiesis and hemopathies ». Blood 115, no 5 (4 février 2010) : 936–47. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2009-09-198127.
Texte intégralVoena et Chiarle. « RHO Family GTPases in the Biology of Lymphoma ». Cells 8, no 7 (26 juin 2019) : 646. http://dx.doi.org/10.3390/cells8070646.
Texte intégralZhang, Lingye, Anni Zhou, Shengtao Zhu, Li Min, Si Liu, Peng Li et Shutian Zhang. « The role of GTPase-activating protein ARHGAP26 in human cancers ». Molecular and Cellular Biochemistry 477, no 1 (30 octobre 2021) : 319–26. http://dx.doi.org/10.1007/s11010-021-04274-3.
Texte intégralAnderson, Erik L., et Michael J. Hamann. « Detection of Rho GEF and GAP activity through a sensitive split luciferase assay system ». Biochemical Journal 441, no 3 (16 janvier 2012) : 869–80. http://dx.doi.org/10.1042/bj20111111.
Texte intégralShah, Bhavin, et Andreas W. Püschel. « Regulation of Rap GTPases in mammalian neurons ». Biological Chemistry 397, no 10 (1 octobre 2016) : 1055–69. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2016-0165.
Texte intégralPeurois, François, Gérald Peyroche et Jacqueline Cherfils. « Small GTPase peripheral binding to membranes : molecular determinants and supramolecular organization ». Biochemical Society Transactions 47, no 1 (17 décembre 2018) : 13–22. http://dx.doi.org/10.1042/bst20170525.
Texte intégralPai, Sung-Yun, Chaekyun Kim et David A. Williams. « Rac GTPases in Human Diseases ». Disease Markers 29, no 3-4 (2010) : 177–87. http://dx.doi.org/10.1155/2010/380291.
Texte intégraldeCathelineau, Aimee M., et Gary M. Bokoch. « Inactivation of Rho GTPases by Statins Attenuates Anthrax Lethal Toxin Activity ». Infection and Immunity 77, no 1 (20 octobre 2008) : 348–59. http://dx.doi.org/10.1128/iai.01005-08.
Texte intégralTaymans, Jean-Marc. « The GTPase function of LRRK2 ». Biochemical Society Transactions 40, no 5 (19 septembre 2012) : 1063–69. http://dx.doi.org/10.1042/bst20120133.
Texte intégralJung, Haiyoung, Suk Ran Yoon, Jeewon Lim, Hee Jun Cho et Hee Gu Lee. « Dysregulation of Rho GTPases in Human Cancers ». Cancers 12, no 5 (7 mai 2020) : 1179. http://dx.doi.org/10.3390/cancers12051179.
Texte intégralZhang, Zheng, Ming Liu et Yi Zheng. « Role of Rho GTPases in stem cell regulation ». Biochemical Society Transactions 49, no 6 (2 décembre 2021) : 2941–55. http://dx.doi.org/10.1042/bst20211071.
Texte intégralDipankar, Pankaj, Puneet Kumar, Shiba Prasad Dash et Pranita P. Sarangi. « Functional and Therapeutic Relevance of Rho GTPases in Innate Immune Cell Migration and Function during Inflammation : An In Silico Perspective ». Mediators of Inflammation 2021 (13 février 2021) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2021/6655412.
Texte intégralTsukuba, Takayuki, Yu Yamaguchi et Tomoko Kadowaki. « Large Rab GTPases : Novel Membrane Trafficking Regulators with a Calcium Sensor and Functional Domains ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 14 (19 juillet 2021) : 7691. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22147691.
Texte intégralRubio, I. « Use of the Ras binding domain of c-Raf for biochemical and live-cell analysis of Ras activation ». Biochemical Society Transactions 33, no 4 (1 août 2005) : 662–63. http://dx.doi.org/10.1042/bst0330662.
Texte intégralMosaddeghzadeh, Niloufar, et Mohammad Reza Ahmadian. « The RHO Family GTPases : Mechanisms of Regulation and Signaling ». Cells 10, no 7 (20 juillet 2021) : 1831. http://dx.doi.org/10.3390/cells10071831.
Texte intégralBai, Yanyang, Xiaoliang Xiang, Chunmei Liang et Lei Shi. « Regulating Rac in the Nervous System : Molecular Function and Disease Implication of Rac GEFs and GAPs ». BioMed Research International 2015 (2015) : 1–17. http://dx.doi.org/10.1155/2015/632450.
Texte intégralZhu, Min, et Xiu-qi Wang. « Regulation of mTORC1 by Small GTPases in Response to Nutrients ». Journal of Nutrition 150, no 5 (21 janvier 2020) : 1004–11. http://dx.doi.org/10.1093/jn/nxz301.
Texte intégralSaliani, Mahsa, Amin Mirzaiebadizi, Niloufar Mosaddeghzadeh et Mohammad Reza Ahmadian. « RHO GTPase-Related Long Noncoding RNAs in Human Cancers ». Cancers 13, no 21 (27 octobre 2021) : 5386. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13215386.
Texte intégralRaghavan, Somasundaram, Masuma Akter Brishti et M. Dennis Leo. « Rab GTPases as Modulators of Vascular Function ». Cells 11, no 19 (29 septembre 2022) : 3061. http://dx.doi.org/10.3390/cells11193061.
Texte intégralJones, Arwyn T., Ian G. Mills, Axel J. Scheidig, Kirill Alexandrov et Michael J. Clague. « Inhibition of Endosome Fusion by Wortmannin Persists in the Presence of Activated rab5 ». Molecular Biology of the Cell 9, no 2 (février 1998) : 323–32. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.9.2.323.
Texte intégralBruewer, Matthias, Ann M. Hopkins, Michael E. Hobert, Asma Nusrat et James L. Madara. « RhoA, Rac1, and Cdc42 exert distinct effects on epithelial barrier via selective structural and biochemical modulation of junctional proteins and F-actin ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 287, no 2 (août 2004) : C327—C335. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00087.2004.
Texte intégralPeterson, J., Y. Zheng, L. Bender, A. Myers, R. Cerione et A. Bender. « Interactions between the bud emergence proteins Bem1p and Bem2p and Rho-type GTPases in yeast. » Journal of Cell Biology 127, no 5 (1 décembre 1994) : 1395–406. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.127.5.1395.
Texte intégralRoy, Mrinalini, Sanket Kaushik, Anupam Jyoti et Vijay Kumar Srivastava. « Probing the Peculiarity of EhRabX10, a pseudoRab GTPase, from the Enteric Parasite Entamoeba histolytica through In Silico Modeling and Docking Studies ». BioMed Research International 2021 (6 octobre 2021) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2021/9913625.
Texte intégralFritz, Rafael Dominik, et Olivier Pertz. « The dynamics of spatio-temporal Rho GTPase signaling : formation of signaling patterns ». F1000Research 5 (26 avril 2016) : 749. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.7370.1.
Texte intégralVoss, Stephanie, Dennis M. Krüger, Oliver Koch et Yao-Wen Wu. « Spatiotemporal imaging of small GTPases activity in live cells ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 50 (29 novembre 2016) : 14348–53. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1613999113.
Texte intégralDandamudi, Akhila, Huzoor Akbar, Jose Cancelas et Yi Zheng. « Rho GTPase Signaling in Platelet Regulation and Implication for Antiplatelet Therapies ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 3 (28 janvier 2023) : 2519. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24032519.
Texte intégralBokoch, Gary M., et Becky A. Diebold. « Current molecular models for NADPH oxidase regulation by Rac GTPase ». Blood 100, no 8 (15 octobre 2002) : 2692–95. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2002-04-1149.
Texte intégralRodríguez-Fdez, Sonia, et Xosé R. Bustelo. « Rho GTPases in Skeletal Muscle Development and Homeostasis ». Cells 10, no 11 (2 novembre 2021) : 2984. http://dx.doi.org/10.3390/cells10112984.
Texte intégralLIANG, Zhimin, Timothy MATHER et Guangpu LI. « GTPase mechanism and function : new insights from systematic mutational analysis of the phosphate-binding loop residue Ala30 of Rab5 ». Biochemical Journal 346, no 2 (22 février 2000) : 501–8. http://dx.doi.org/10.1042/bj3460501.
Texte intégralElvers, Margitta. « RhoGAPs und Rho-GTPasen in Thrombozyten ». Hämostaseologie 36, no 03 (2016) : 168–77. http://dx.doi.org/10.5482/hamo-14-09-0046.
Texte intégralHéraud, Pinault, Lagrée et Moreau. « p190RhoGAPs, the ARHGAP35- and ARHGAP5-Encoded Proteins, in Health and Disease ». Cells 8, no 4 (12 avril 2019) : 351. http://dx.doi.org/10.3390/cells8040351.
Texte intégralReichman, Melvin, Amanda Schabdach, Meera Kumar, Tom Zielinski, Preston S. Donover, Lisa D. Laury-Kleintop et Robert G. Lowery. « A High-Throughput Assay for Rho Guanine Nucleotide Exchange Factors Based on the Transcreener GDP Assay ». Journal of Biomolecular Screening 20, no 10 (20 juillet 2015) : 1294–99. http://dx.doi.org/10.1177/1087057115596326.
Texte intégralJiang, Shu-Ye, et Srinivasan Ramachandran. « Comparative and evolutionary analysis of genes encoding small GTPases and their activating proteins in eukaryotic genomes ». Physiological Genomics 24, no 3 (mars 2006) : 235–51. http://dx.doi.org/10.1152/physiolgenomics.00210.2005.
Texte intégralDautt-Castro, Mitzuko, Montserrat Rosendo-Vargas et Sergio Casas-Flores. « The Small GTPases in Fungal Signaling Conservation and Function ». Cells 10, no 5 (28 avril 2021) : 1039. http://dx.doi.org/10.3390/cells10051039.
Texte intégralBarlow, Haley Rose, et Ondine Cleaver. « Building Blood Vessels—One Rho GTPase at a Time ». Cells 8, no 6 (6 juin 2019) : 545. http://dx.doi.org/10.3390/cells8060545.
Texte intégralOlayioye, Monilola A., Bettina Noll et Angelika Hausser. « Spatiotemporal Control of Intracellular Membrane Trafficking by Rho GTPases ». Cells 8, no 12 (21 novembre 2019) : 1478. http://dx.doi.org/10.3390/cells8121478.
Texte intégralMukhopadhyay, Amitabha, Alejandro M. Barbieri, Kouichi Funato, Richard Roberts et Philip D. Stahl. « Sequential Actions of Rab5 and Rab7 Regulate Endocytosis in the Xenopus Oocyte ». Journal of Cell Biology 136, no 6 (24 mars 1997) : 1227–37. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.136.6.1227.
Texte intégralSchöpel, Miriam, Veena Nambiar Potheraveedu, Thuraya Al-Harthy, Raid Abdel-Jalil, Rolf Heumann et Raphael Stoll. « The small GTPases Ras and Rheb studied by multidimensional NMR spectroscopy : structure and function ». Biological Chemistry 398, no 5-6 (1 mai 2017) : 577–88. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2016-0276.
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