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Yugueros, Javier, Alejandro Temprano, Beatriz Berzal, Marı́a Sánchez, Carmen Hernanz, José Marı́a Luengo et Germán Naharro. « Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase-Encoding Gene as a Useful Taxonomic Tool for Staphylococcusspp. » Journal of Clinical Microbiology 38, no 12 (2000) : 4351–55. http://dx.doi.org/10.1128/jcm.38.12.4351-4355.2000.
Texte intégralYang, Shao-Qing, Jian Deng, Qian-Qian Wu, Heng Li et Wen-Yun Gao. « A Specific Process to Purify 2-Methyl-D-Erythritol-4-Phosphate Enzymatically Converted from D-Glyceraldehyde-3-Phosphate and Pyruvate ». Natural Product Communications 10, no 2 (février 2015) : 1934578X1501000. http://dx.doi.org/10.1177/1934578x1501000233.
Texte intégralKomati Reddy, Gajendar, Steffen N. Lindner et Volker F. Wendisch. « Metabolic Engineering of an ATP-Neutral Embden-Meyerhof-Parnas Pathway in Corynebacterium glutamicum : Growth Restoration by an Adaptive Point Mutation in NADH Dehydrogenase ». Applied and Environmental Microbiology 81, no 6 (9 janvier 2015) : 1996–2005. http://dx.doi.org/10.1128/aem.03116-14.
Texte intégralScott, Israel M., Gabriel M. Rubinstein, Farris L. Poole, Gina L. Lipscomb, Gerrit J. Schut, Amanda M. Williams-Rhaesa, David M. Stevenson, Daniel Amador-Noguez, Robert M. Kelly et Michael W. W. Adams. « The thermophilic biomass-degrading bacterium Caldicellulosiruptor bescii utilizes two enzymes to oxidize glyceraldehyde 3-phosphate during glycolysis ». Journal of Biological Chemistry 294, no 25 (16 mai 2019) : 9995–10005. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.007120.
Texte intégralVellanki, Ravi N., Ravichandra Potumarthi, Kiran K. Doddapaneni, Naveen Anubrolu et Lakshmi N. Mangamoori. « Constitutive Optimized Production of Streptokinase inSaccharomyces cerevisiaeUtilizing Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenase Promoter ofPichia pastoris ». BioMed Research International 2013 (2013) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2013/268249.
Texte intégraldel Castillo, Teresa, Estrella Duque et Juan L. Ramos. « A Set of Activators and Repressors Control Peripheral Glucose Pathways in Pseudomonas putida To Yield a Common Central Intermediate ». Journal of Bacteriology 190, no 7 (1 février 2008) : 2331–39. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01726-07.
Texte intégralRisse, Karin, Karen Schlez, Tobias Eisenberg, Christina Geiger, Anna Balbutskaya, Osama Sammra, Christoph Lämmler et Amir Abdulmawjood. « Phenotypical and Genotypical Properties of an Arcanobacterium pluranimalium Strain Isolated from a Juvenile Giraffe (Giraffa camelopardalis reticulata) ». Journal of Veterinary Medicine 2014 (30 avril 2014) : 1–5. http://dx.doi.org/10.1155/2014/408724.
Texte intégralKormanec, J., A. Lempel'ova, R. Novakova, B. ReZuchova et D. Homerova. « Expression of the Streptomyces aureofaciens glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase gene (gap) is developmentally regulated and induced by glucose ». Microbiology 143, no 11 (1 novembre 1997) : 3555–61. http://dx.doi.org/10.1099/00221287-143-11-3555.
Texte intégralGilboa, Rotem, Alan Joseph Bauer et Gil Shoham. « Crystallization and preliminary crystallographic analysis of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase from Sacchromyces cerevisiae (baker's yeast) ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 54, no 6 (1 novembre 1998) : 1467–70. http://dx.doi.org/10.1107/s0907444997019720.
Texte intégralMcFarlane, Ciaran R., Nita R. Shah, Burak V. Kabasakal, Blanca Echeverria, Charles A. R. Cotton, Doryen Bubeck et James W. Murray. « Structural basis of light-induced redox regulation in the Calvin–Benson cycle in cyanobacteria ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 42 (30 septembre 2019) : 20984–90. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1906722116.
Texte intégralCancilla, M. R., A. J. Hillier et B. E. Davidson. « Lactococcus lactis glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase gene, gap : further evidence for strongly biased codon usage in glycolytic pathway genes ». Microbiology 141, no 4 (1 avril 1995) : 1027–36. http://dx.doi.org/10.1099/13500872-141-4-1027.
Texte intégralHernández-Ochoa, Beatriz, Saúl Gómez-Manzo, Erick Alcaraz-Carmona, Hugo Serrano-Posada, Sara Centeno-Leija, Roberto Arreguin-Espinosa, Miguel Cuevas-Cruz et al. « Gene Cloning, Recombinant Expression, Characterization, and Molecular Modeling of the Glycolytic Enzyme Triosephosphate Isomerase from Fusarium oxysporum ». Microorganisms 8, no 1 (24 décembre 2019) : 40. http://dx.doi.org/10.3390/microorganisms8010040.
Texte intégralImber, Marcel, Nguyen Thi Thu Huyen, Agnieszka J. Pietrzyk-Brzezinska, Vu Van Loi, Melanie Hillion, Jörg Bernhardt, Lena Thärichen et al. « ProteinS-Bacillithiolation Functions in Thiol Protection and Redox Regulation of the Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase Gap inStaphylococcus aureusUnder Hypochlorite Stress ». Antioxidants & ; Redox Signaling 28, no 6 (20 février 2018) : 410–30. http://dx.doi.org/10.1089/ars.2016.6897.
Texte intégralHomerová, D., O. Sprušanský, E. Kutejová et J. Kormanec. « Some features of DNA-binding proteins involved in the regulation of theStreptomyces aureofaciens gap gene, encoding glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase ». Folia Microbiologica 47, no 4 (août 2002) : 311–17. http://dx.doi.org/10.1007/bf02818688.
Texte intégralAlssahen, Mazen, Geoffrey Foster, Abdulwahed Ahmed Hassan, Jörg Rau, Christoph Lämmler, Ellen Prenger-Berninghoff, Tobias Eisenberg, Mathew Robinson et Amir Abdulmawjood. « First isolation of Arcanobacterium pinnipediorum from a grey seal pup (Halichoerus grypus) in the UK ». Folia Microbiologica 67, no 2 (26 novembre 2021) : 291–97. http://dx.doi.org/10.1007/s12223-021-00932-7.
Texte intégralGawriljuk, Victor Oliveira, Rick Oerlemans, Robin M. Gierse, Riya Jotwani, Anna K. H. Hirsch et Matthew R. Groves. « Structure of Mycobacterium tuberculosis 1-Deoxy-D-Xylulose 5-Phosphate Synthase in Complex with Butylacetylphosphonate ». Crystals 13, no 5 (27 avril 2023) : 737. http://dx.doi.org/10.3390/cryst13050737.
Texte intégralConley, T. R., S. C. Park, H. B. Kwon, H. P. Peng et M. C. Shih. « Characterization of cis-acting elements in light regulation of the nuclear gene encoding the A subunit of chloroplast isozymes of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Arabidopsis thaliana ». Molecular and Cellular Biology 14, no 4 (avril 1994) : 2525–33. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.4.2525-2533.1994.
Texte intégralConley, T. R., S. C. Park, H. B. Kwon, H. P. Peng et M. C. Shih. « Characterization of cis-acting elements in light regulation of the nuclear gene encoding the A subunit of chloroplast isozymes of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Arabidopsis thaliana. » Molecular and Cellular Biology 14, no 4 (avril 1994) : 2525–33. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.4.2525.
Texte intégralAsanuma, Narito, et Tsuneo Hino. « Effects of pH and Energy Supply on Activity and Amount of Pyruvate Formate-Lyase in Streptococcus bovis ». Applied and Environmental Microbiology 66, no 9 (1 septembre 2000) : 3773–77. http://dx.doi.org/10.1128/aem.66.9.3773-3777.2000.
Texte intégralMeijer, W. G., E. R. van den Bergh et L. M. Smith. « Induction of the gap-pgk operon encoding glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and 3-phosphoglycerate kinase of Xanthobacter flavus requires the LysR-type transcriptional activator CbbR. » Journal of bacteriology 178, no 3 (1996) : 881–87. http://dx.doi.org/10.1128/jb.178.3.881-887.1996.
Texte intégralZhou, Jieyu, Luying Yang, Alicia DeColli, Caren Freel Meyers, Natalia S. Nemeria et Frank Jordan. « Conformational dynamics of 1-deoxy-d-xylulose 5-phosphate synthase on ligand binding revealed by H/D exchange MS ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 35 (14 août 2017) : 9355–60. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1619981114.
Texte intégralXiong, Liangrong, Hui Du, Keyan Zhang, Duo Lv, Huanle He, Junsong Pan, Run Cai et Gang Wang. « A Mutation in CsYL2.1 Encoding a Plastid Isoform of Triose Phosphate Isomerase Leads to Yellow Leaf 2.1 (yl2.1) in Cucumber (Cucumis Sativus L.) ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 1 (30 décembre 2020) : 322. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22010322.
Texte intégralWilding, E. Imogen, James R. Brown, Alexander P. Bryant, Alison F. Chalker, David J. Holmes, Karen A. Ingraham, Serban Iordanescu, Chi Y. So, Martin Rosenberg et Michael N. Gwynn. « Identification, Evolution, and Essentiality of the Mevalonate Pathway for Isopentenyl Diphosphate Biosynthesis in Gram-Positive Cocci ». Journal of Bacteriology 182, no 15 (1 août 2000) : 4319–27. http://dx.doi.org/10.1128/jb.182.15.4319-4327.2000.
Texte intégralKang, Tae Sun, Darren R. Korber et Takuji Tanaka. « Regulation of Dual Glycolytic Pathways for Fructose Metabolism in Heterofermentative Lactobacillus panis PM1 ». Applied and Environmental Microbiology 79, no 24 (4 octobre 2013) : 7818–26. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02377-13.
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Texte intégralLorite, María J., Ariana Casas-Román, Lourdes Girard, Sergio Encarnación, Natalia Díaz-Garrido, Josefa Badía, Laura Baldomá, Daniel Pérez-Mendoza et Juan Sanjuán. « Impact of c-di-GMP on the Extracellular Proteome of Rhizobium etli ». Biology 12, no 1 (26 décembre 2022) : 44. http://dx.doi.org/10.3390/biology12010044.
Texte intégralGITZENDANNER, M. A., et P. S. SOLTIS. « GENETIC VARIATION IN RARE AND WIDESPREAD LOMATIUM SPECIES (APIACEAE) : A COMPARISON OF AFLP AND SSCP DATA ». Edinburgh Journal of Botany 58, no 2 (juin 2001) : 347–56. http://dx.doi.org/10.1017/s0960428601000671.
Texte intégralAhmed, Marwa F. E., Mazen Alssahen, Christoph Lämmler, Bernd Köhler, Martin Metzner, Madeleine Plötz et Amir Abdulmawjood. « Identification of Trueperella bernardiae isolated from peking ducks (Anas platyrhynchos domesticus) by phenotypical and genotypical investigations and by a newly developed loop-mediated isothermal amplification (LAMP) assay ». Folia Microbiologica 67, no 2 (15 novembre 2021) : 277–84. http://dx.doi.org/10.1007/s12223-021-00927-4.
Texte intégralElkhalfi, Bouchra, José Miguel Araya-Garay, Jorge Rodríguez-Castro, Manuel Rey-Méndez, Abdelaziz Soukri et Aurelio Serrano Delgado. « Cloning and heterologous overexpression of three gap genes encoding different glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenases from the plant pathogenic bacterium Pseudomonas syringae pv. tomato strain DC3000 ». Protein Expression and Purification 89, no 2 (juin 2013) : 146–55. http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2013.02.005.
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Texte intégralArias-Álvarez, M., R. M. García-García, J. López-Tello, P. G. Rebollar, A. Gutiérrez-Adán et P. L. Lorenzo. « In vivo and in vitro maturation of rabbit oocytes differently affects the gene expression profile, mitochondrial distribution, apoptosis and early embryo development ». Reproduction, Fertility and Development 29, no 9 (2017) : 1667. http://dx.doi.org/10.1071/rd15553.
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Texte intégralTurner, R. T., et T. C. Spelsberg. « Correlation between mRNA levels for bone cell proteins and bone formation in long bones of maturing rats ». American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 261, no 3 (1 septembre 1991) : E348—E353. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.1991.261.3.e348.
Texte intégralAde, Julia, Katharina Hoelzle, Julia Stadler, Mathias Ritzmann et Ludwig E. Hoelzle. « Occurrence of Mycoplasma parvum in German Pigs of Different Age Groups Using a Novel Quantitative Real-Time PCR Assay ». Pathogens 11, no 11 (18 novembre 2022) : 1374. http://dx.doi.org/10.3390/pathogens11111374.
Texte intégralSchreiber, Wiebke, et Peter Dürre. « The glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase of Clostridium acetobutylicum : isolation and purification of the enzyme, and sequencing and localization of the gap gene within a cluster of other glycolytic genes ». Microbiology 145, no 8 (1 août 1999) : 1839–47. http://dx.doi.org/10.1099/13500872-145-8-1839.
Texte intégralZou, Xiaojin, Zhanxiang Sun, Ning Yang, Lizhen Zhang, Wentao Sun, Shiwei Niu, Lining Tan, Huiyu Liu, Dario Fornara et Long Li. « Interspecific root interactions enhance photosynthesis and biomass of intercropped millet and peanut plants ». Crop and Pasture Science 70, no 3 (2019) : 234. http://dx.doi.org/10.1071/cp18269.
Texte intégralSchläpfer, Beatrice S., et Herbert Zuber. « Cloning and sequencing of the genes encoding glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, phosphoglycerate kinase and triosephosphate isomerase (gap operon) from mesophilic Bacillus megaterium : comparison with corresponding sequences from thermophilic Bacillus stearothermophilus ». Gene 122, no 1 (décembre 1992) : 53–62. http://dx.doi.org/10.1016/0378-1119(92)90031-j.
Texte intégralGoswami, Ashis Kumar, Hemanta Kumar Sharma, Neelutpal Gogoi et Bhaskar Jyoti Gogoi. « Network-Pharmacology and DFT Based Approach Towards Identification of Leads from Homalomena aromatica for Multi-Target In-Silico Screening on Entamoeba histolytica Proteins ». Current Drug Therapy 15, no 3 (14 octobre 2020) : 226–37. http://dx.doi.org/10.2174/1574885514666190801102336.
Texte intégralPark, Myong-Ok, Taeko Mizutani et Patrik R. Jones. « Glyceraldehyde-3-Phosphate Ferredoxin Oxidoreductase from Methanococcus maripaludis ». Journal of Bacteriology 189, no 20 (17 août 2007) : 7281–89. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00828-07.
Texte intégralSprušanský, O., B. Řežuchová, D. Homerová et J. Kormanec. « Expression of the gap gene encoding glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase of Streptomyces aureofaciens requires GapR, a member of the AraC/XylS family of transcriptional activators The GenBank/EMBL/DDBJ accession number for the sequence described in this paper is U21191. » Microbiology 147, no 5 (1 mai 2001) : 1291–301. http://dx.doi.org/10.1099/00221287-147-5-1291.
Texte intégralRubessa, M., S. Di Francesco, M. V. Suárez Novoa, L. Boccia, V. Longobardi, M. De Blasi et B. Gasparrini. « 125 EFFECT OF GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DURING BOVINE IN VITRO EMBRYO CULTURE ». Reproduction, Fertility and Development 23, no 1 (2011) : 167. http://dx.doi.org/10.1071/rdv23n1ab125.
Texte intégralSong, Jiaqi, Huanran Sun, Shuai Zhang et Changliang Shan. « The Multiple Roles of Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase in Tumorigenesis and Cancer Chemoresistance ». Life 12, no 2 (12 février 2022) : 271. http://dx.doi.org/10.3390/life12020271.
Texte intégralZhang, Li, Meiruo Liu, Luyao Bao, Kristina I. Boström, Yucheng Yao, Jixi Li, Shaohua Gu et Chaoneng Ji. « Novel Structures of Type 1 Glyceraldehyde-3-phosphate Dehydrogenase from Escherichia coli Provide New Insights into the Mechanism of Generation of 1,3-Bisphosphoglyceric Acid ». Biomolecules 11, no 11 (22 octobre 2021) : 1565. http://dx.doi.org/10.3390/biom11111565.
Texte intégralZhang, Xuan, Yan-Bin Teng, Jian-Ping Liu, Yong-Xing He, Kang Zhou, Yuxing Chen et Cong-Zhao Zhou. « Structural insights into the catalytic mechanism of the yeast pyridoxal 5-phosphate synthase Snz1 ». Biochemical Journal 432, no 3 (25 novembre 2010) : 445–54. http://dx.doi.org/10.1042/bj20101241.
Texte intégralRomani, Rita, Vincenzo Nicola Talesa et Cinzia Antognelli. « The Glyoxalase System Is a Novel Cargo of Amniotic Fluid Stem-Cell-Derived Extracellular Vesicles ». Antioxidants 11, no 8 (5 août 2022) : 1524. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11081524.
Texte intégralErshov, Yuri V., R. Raymond Gantt, Francis X. Cunningham, et Elisabeth Gantt. « Isoprenoid Biosynthesis in Synechocystis sp. Strain PCC6803 Is Stimulated by Compounds of the Pentose Phosphate Cycle but Not by Pyruvate or Deoxyxylulose-5-Phosphate ». Journal of Bacteriology 184, no 18 (15 septembre 2002) : 5045–51. http://dx.doi.org/10.1128/jb.184.18.5045-5051.2002.
Texte intégralDeb, G. K., S. R. Dey, J. I. Bang, S. J. Cho, T. H. Kwon et I. K. Kong. « 254 9-cis RETINOIC ACID INHIBITS CUMULUS CELL APOPTOSIS DURING IN VITRO MATURATION OF BOVINE OOCYTES THROUGH INHIBITION OF AP-1 PATHWAY ». Reproduction, Fertility and Development 23, no 1 (2011) : 225. http://dx.doi.org/10.1071/rdv23n1ab254.
Texte intégralGuitart Font, Emma, et Georg A. Sprenger. « Opening a Novel Biosynthetic Pathway to Dihydroxyacetone and Glycerol in Escherichia coli Mutants through Expression of a Gene Variant (fsaAA129S) for Fructose 6-Phosphate Aldolase ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 24 (17 décembre 2020) : 9625. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21249625.
Texte intégral