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Edgington-Mitchell, Laura E. « Pathophysiological roles of proteases in gastrointestinal disease ». American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 310, no 4 (15 février 2016) : G234—G239. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.00393.2015.
Texte intégralKryukov, V. S., S. V. Zinoviev et R. V. Nekrasov. « Proteases in the diet of monogastric animals ». Agrarian science 344, no 1 (13 mars 2021) : 30–38. http://dx.doi.org/10.32634/0869-8155-2021-344-1-30-38.
Texte intégralJones, Jennifer C., Shelly Rustagi et Peter J. Dempsey. « ADAM Proteases and Gastrointestinal Function ». Annual Review of Physiology 78, no 1 (10 février 2016) : 243–76. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-physiol-021014-071720.
Texte intégralHerszényi, László, Mario Plebani, Paolo Carraro, Massimo De Paoli, Giovanni Roveroni, Romilda Cardin, Francesca Foschia, Zsolt Tulassay, Remo Naccarato et Fabio Farinati. « Proteases in gastrointestinal neoplastic diseases ». Clinica Chimica Acta 291, no 2 (février 2000) : 171–87. http://dx.doi.org/10.1016/s0009-8981(99)00227-2.
Texte intégralGonzález-Páez, Gonzalo E., Emily J. Roncase et Dennis W. Wolan. « X-ray structure of an inactive zymogen clostripain-like protease from Parabacteroides distasonis ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 75, no 3 (28 février 2019) : 325–32. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798319000809.
Texte intégralLebuan, Urbanus Yustus, Roga Florida Kembaren, Merry Meryam Martgrita et Cut Rizlani Kholibrina. « Thrombolytic protease characterization from leaves and fruit flesh of the jernang rattan plant (Daemonorops draco) ». Indonesian Journal of Biotechnology 28, no 4 (30 décembre 2023) : 248. http://dx.doi.org/10.22146/ijbiotech.82390.
Texte intégralLinz, Bodo, Irshad Sharafutdinov, Nicole Tegtmeyer et Steffen Backert. « Evolution and Role of Proteases in Campylobacter jejuni Lifestyle and Pathogenesis ». Biomolecules 13, no 2 (8 février 2023) : 323. http://dx.doi.org/10.3390/biom13020323.
Texte intégralWeiss, Stefanie A. I., Salome R. T. Rehm, Natascha C. Perera, Martin L. Biniossek, Oliver Schilling et Dieter E. Jenne. « Origin and Expansion of the Serine Protease Repertoire in the Myelomonocyte Lineage ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 4 (7 février 2021) : 1658. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22041658.
Texte intégralDurán-Pérez, Sergio A., José G. Rendón-Maldonado, Lucio de Jesús Hernandez-Diaz, Annete I. Apodaca-Medina, Maribel Jiménez-Edeza et Julio Montes-Avila. « In Silico Identification and Molecular Characterization of Extracellular Cathepsin L Proteases from Giardia duodenalis ». Current Proteomics 17, no 4 (29 juin 2020) : 342–51. http://dx.doi.org/10.2174/1570164617666191016170628.
Texte intégralUpadhyay, Ratna, Mihir Gadan, Supriya Raut et Sneha Badak. « Evaluation of Proprietary MDZenPro Formulation by Zenherb Labs in Mediating Protein Digestion under INFOGEST in-vitro Simulated Gastrointestinal Conditions ». International Journal For Multidisciplinary Research 04, no 04 (2022) : 129–38. http://dx.doi.org/10.36948/ijfmr.2022.v04i04.012.
Texte intégralKirkland, Jacob G., Graeme S. Cottrell, Nigel W. Bunnett et Carlos U. Corvera. « Agonists of protease-activated receptors 1 and 2 stimulate electrolyte secretion from mouse gallbladder ». American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 293, no 1 (juillet 2007) : G335—G346. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.00425.2006.
Texte intégralKeppler, Daniel, Mansoureh Sameni, Kamiar Moin, Bonnie F. Sloane, Tom Mikkelsen et Clement A. Diglio. « Tumor progression and angiogenesis : cathepsin B &Co. » Biochemistry and Cell Biology 74, no 6 (1 décembre 1996) : 799–810. http://dx.doi.org/10.1139/o96-086.
Texte intégralCotton, James A., Amol Bhargava, Jose G. Ferraz, Robin M. Yates, Paul L. Beck et Andre G. Buret. « Giardia duodenalis Cathepsin B Proteases Degrade Intestinal Epithelial Interleukin-8 and Attenuate Interleukin-8-Induced Neutrophil Chemotaxis ». Infection and Immunity 82, no 7 (14 avril 2014) : 2772–87. http://dx.doi.org/10.1128/iai.01771-14.
Texte intégralClemente, Alfonso, M. Carmen Marín-Manzano, Elisabeth Jiménez, M. Carmen Arques et Claire Domoney. « The anti-proliferative effect of TI1B, a major Bowman–Birk isoinhibitor from pea (Pisum sativum L.), on HT29 colon cancer cells is mediated through protease inhibition ». British Journal of Nutrition 108, S1 (23 août 2012) : S135—S144. http://dx.doi.org/10.1017/s000711451200075x.
Texte intégralSchumacher, Neele, Stefan Rose-John et Dirk Schmidt-Arras. « ADAM-Mediated Signalling Pathways in Gastrointestinal Cancer Formation ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 14 (20 juillet 2020) : 5133. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21145133.
Texte intégralWang, Qiuting, Gongming Wang, Chuyi Liu, Zuli Sun, Ruimin Li, Jiarun Gao, Mingbo Li et Leilei Sun. « The Structural Characteristics and Bioactivity Stability of Cucumaria frondosa Intestines and Ovum Hydrolysates Obtained by Different Proteases ». Marine Drugs 21, no 7 (6 juillet 2023) : 395. http://dx.doi.org/10.3390/md21070395.
Texte intégralKriaa, Aicha, Amin Jablaoui, Héla Mkaouar, Nizar Akermi, Emmanuelle Maguin et Moez Rhimi. « Serine proteases at the cutting edge of IBD : Focus on gastrointestinal inflammation ». FASEB Journal 34, no 6 (19 avril 2020) : 7270–82. http://dx.doi.org/10.1096/fj.202000031rr.
Texte intégralShigemori, Suguru, Kazushi Oshiro, Pengfei Wang, Yoshinari Yamamoto, Yeqin Wang, Takashi Sato, Yutaka Uyeno et Takeshi Shimosato. « Generation of Dipeptidyl Peptidase-IV-Inhibiting Peptides fromβ-Lactoglobulin Secreted byLactococcus lactis ». BioMed Research International 2014 (2014) : 1–8. http://dx.doi.org/10.1155/2014/393598.
Texte intégralChen, Guan-Wen, et Meng-Hsuan Yang. « Production and Purification of Novel Hypocholesterolemic Peptides from Lactic Fermented Spirulina platensis through High Hydrostatic Pressure-Assisted Protease Hydrolysis ». Catalysts 11, no 8 (21 juillet 2021) : 873. http://dx.doi.org/10.3390/catal11080873.
Texte intégralSabir Mustafayeva, Rugiya. « EFFECT OF STRAIN ENTEROCOCCUS FAECALIS AN1 ON RELEASE OF BIOACTIVE PEPTIDES FROM WHEY PROTEINS IN IN VITRO SIMULATED GASTROINTESTINAL CONDITIONS ». NATURE AND SCIENCE 03, no 04 (27 octobre 2020) : 64–68. http://dx.doi.org/10.36719/2707-1146/04/64-68.
Texte intégralAufy, Mohammed, Ahmed M. Hussein, Tamara Stojanovic, Christian R. Studenik et Mohamed H. Kotob. « Proteolytic Activation of the Epithelial Sodium Channel (ENaC) : Its Mechanisms and Implications ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 24 (16 décembre 2023) : 17563. http://dx.doi.org/10.3390/ijms242417563.
Texte intégralSUHAIMI, AISHAH, AMIZA MAT AMIN, NORIZAH MHD SARBON, MOHD EFFENDY ABD. WAHID et ZALIHA HARUN. « PURIFICATION AND CHARACTERISATION OF ANGIOTENSIN I CONVERTING ENZYME (ACE) INHIBITORY PEPTIDE FROM BLOOD COCKLE (Anadara granosa) MEAT HYDROLYSATE ». Malaysian Applied Biology 49, no 1 (30 juin 2020) : 13–21. http://dx.doi.org/10.55230/mabjournal.v49i1.1649.
Texte intégralMorgavi, D. P., K. A. Beauchemin, V. L. Nsereko, L. M. Rode, T. A. McAllister, A. D. Iwaasa, Y. Wang et W. Z. Yang. « Resistance of feed enzymes to proteolytic inactivation by rumen microorganisms and gastrointestinal proteases. » Journal of Animal Science 79, no 6 (2001) : 1621. http://dx.doi.org/10.2527/2001.7961621x.
Texte intégralFarzaneh, Parisa, Morteza Khanahamadi, Mohammad Reza Ehsani et Anousheh Sharifan. « Bioactive properties of Agaricus bisporus and Terfezia claveryi proteins hydrolyzed by gastrointestinal proteases ». LWT 91 (mai 2018) : 322–29. http://dx.doi.org/10.1016/j.lwt.2018.01.044.
Texte intégralYim, Joshua J., Stefan Harmsen, Krzysztof Flisikowski, Tatiana Flisikowska, Hong Namkoong, Megan Garland, Nynke S. van den Berg et al. « A protease-activated, near-infrared fluorescent probe for early endoscopic detection of premalignant gastrointestinal lesions ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 1 (21 décembre 2020) : e2008072118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2008072118.
Texte intégralSarker, Jyotirmoy, Pritha Das, Sabarni Sarker, Apurba Kumar Roy et A. Z. M. Ruhul Momen. « A Review on Expression, Pathological Roles, and Inhibition of TMPRSS2, the Serine Protease Responsible for SARS-CoV-2 Spike Protein Activation ». Scientifica 2021 (24 juillet 2021) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2021/2706789.
Texte intégralO'Shea, Eileen F., Paula M. O'Connor, Paul D. Cotter, R. Paul Ross et Colin Hill. « Synthesis of Trypsin-Resistant Variants of the Listeria-Active Bacteriocin Salivaricin P ». Applied and Environmental Microbiology 76, no 16 (25 juin 2010) : 5356–62. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00523-10.
Texte intégralSteinestel, Konrad, Eva Wardelmann, Wolfgang Hartmann et Inga Grünewald. « Regulators of Actin Dynamics in Gastrointestinal Tract Tumors ». Gastroenterology Research and Practice 2015 (2015) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2015/930157.
Texte intégralKrishnareddy, Suneeta, Kenneth Stier, Maya Recanati, Benjamin Lebwohl et Peter HR Green. « Commercially available glutenases : a potential hazard in coeliac disease ». Therapeutic Advances in Gastroenterology 10, no 6 (2 avril 2017) : 473–81. http://dx.doi.org/10.1177/1756283x17690991.
Texte intégralGiangrieco, Ivana, Maria Antonietta Ciardiello, Maurizio Tamburrini, Lisa Tuppo, Adriano Mari et Claudia Alessandri. « Plant and Arthropod IgE-Binding Papain-like Cysteine Proteases : Multiple Contributions to Allergenicity ». Foods 13, no 5 (4 mars 2024) : 790. http://dx.doi.org/10.3390/foods13050790.
Texte intégralNagai, T., N. Suzuki et T. Nagashima. « Antioxidative Activities and Angiotensin I-converting Enzyme Inhibitory Activities of Enzymatic Hydrolysates from Commercial Kamaboko Type Samples ». Food Science and Technology International 12, no 4 (août 2006) : 335–46. http://dx.doi.org/10.1177/1082013206067933.
Texte intégralKnight, Pamela A., Steven H. Wright, Catherine E. Lawrence, Yvonne Y. W. Paterson et Hugh R. P. Miller. « Delayed Expulsion of the Nematode Trichinella spiralisIn Mice Lacking the Mucosal Mast Cell–Specific Granule Chymase, Mouse Mast Cell Protease-1 ». Journal of Experimental Medicine 192, no 12 (18 décembre 2000) : 1849–56. http://dx.doi.org/10.1084/jem.192.12.1849.
Texte intégralJiang, Weiwei, Keyu Ren, Zhiyan Yang, Zhou Fang, Yan Li, Xi Xiang et Yishan Song. « Purification, Identification and Molecular Docking of Immunomodulatory Peptides from the Heads of Litopenaeus vannamei ». Foods 11, no 20 (21 octobre 2022) : 3309. http://dx.doi.org/10.3390/foods11203309.
Texte intégralSadeghi, Samira, Girish Vallerinteavide Mavelli, Siddhesh Sujit Vaidya et Chester Lee Drum. « Gastrointestinal Tract Stabilized Protein Delivery Using Disulfide Thermostable Exoshell System ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 17 (30 août 2022) : 9856. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23179856.
Texte intégralLiu, Wei, Wenning Yang, Xueyan Li, Dongying Qi, Hongjiao Chen, Huining Liu, Shuang Yu, Guopeng Wang et Yang Liu. « Evaluating the Properties of Ginger Protease-Degraded Collagen Hydrolysate and Identifying the Cleavage Site of Ginger Protease by Using an Integrated Strategy and LC-MS Technology ». Molecules 27, no 15 (6 août 2022) : 5001. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27155001.
Texte intégralKaukinen, Katri, et Katri Lindfors. « Novel Treatments for Celiac Disease : Glutenases and Beyond ». Digestive Diseases 33, no 2 (2015) : 277–81. http://dx.doi.org/10.1159/000369536.
Texte intégralSEKI, Eiji, Katsuhiro OSAJIMA, Hiroshi MATSUFUJI, Toshiro MATSUI et Yutaka OSAJIMA. « Resistance to Gastrointestinal Proteases of the Short Chain Peptides having Reductive Effect in Blood Pressure. » NIPPON SHOKUHIN KAGAKU KOGAKU KAISHI 43, no 5 (1996) : 520–25. http://dx.doi.org/10.3136/nskkk.43.520.
Texte intégralEmek, Sinan C., Hans Erik Åkerlund, Maria Clausén, Lena Ohlsson, Björn Weström, Charlotte Erlanson-Albertsson et Per-Åke Albertsson. « Pigments protect the light harvesting proteins of chloroplast thylakoid membranes against digestion by gastrointestinal proteases ». Food Hydrocolloids 25, no 6 (août 2011) : 1618–26. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodhyd.2010.12.004.
Texte intégralBassetto, C. C., et A. F. T. Amarante. « Vaccination of sheep and cattle against haemonchosis ». Journal of Helminthology 89, no 5 (20 avril 2015) : 517–25. http://dx.doi.org/10.1017/s0022149x15000279.
Texte intégralKyriazakis, Ilias, Jos Houdijk et Bob Coop. « Immunonutrition : the nutritional control of acquired immunity to parasites ». Proceedings of the British Society of Animal Science 2002 (2002) : 232. http://dx.doi.org/10.1017/s1752756200008887.
Texte intégralKontos, Christos K., Konstantinos Mavridis, Maroulio Talieri et Andreas Scorilas. « Kallikrein-related peptidases (KLKs) in gastrointestinal cancer : Mechanistic and clinical aspects ». Thrombosis and Haemostasis 110, no 09 (2013) : 450–57. http://dx.doi.org/10.1160/th12-11-0791.
Texte intégralJayne, D. G. « The Molecular Biology of Peritoneal Carcinomatosis from Gastrointestinal Cancer ». Annals of the Academy of Medicine, Singapore 32, no 2 (15 mars 2003) : 219–25. http://dx.doi.org/10.47102/annals-acadmedsg.v32n2p219.
Texte intégralHanning, Nikita, Michelle De bruyn, Hannah Ceuleers, Tim Boogaerts, Maya Berg, Annemieke Smet, Heiko U. De Schepper et al. « Local Colonic Administration of a Serine Protease Inhibitor Improves Post-Inflammatory Visceral Hypersensitivity in Rats ». Pharmaceutics 13, no 6 (29 mai 2021) : 811. http://dx.doi.org/10.3390/pharmaceutics13060811.
Texte intégralFernández-Pérez, Silvia, Jenifer Pérez-Andrés, Sergio Gutiérrez, Nicolás Navasa, Honorina Martínez-Blanco, Miguel Ángel Ferrero, Santiago Vivas et al. « The Human Digestive Tract Is Capable of Degrading Gluten from Birth ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 20 (18 octobre 2020) : 7696. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21207696.
Texte intégralNielsen, Søren, Stig Purup et Lotte Larsen. « Effect of Casein Hydrolysates on Intestinal Cell Migration and Their Peptide Profiles by LC-ESI/MS/MS ». Foods 8, no 3 (6 mars 2019) : 91. http://dx.doi.org/10.3390/foods8030091.
Texte intégralHung, Wei-Ting, Christoper Caesar Yudho Sutopo, Mei-Li Wu et Jue-Liang Hsu. « Discovery and Characterization of a Dual-Function Peptide Derived from Bitter Gourd Seed Protein Using Two Orthogonal Bioassay-Guided Fractionations Coupled with In Silico Analysis ». Pharmaceuticals 16, no 11 (20 novembre 2023) : 1629. http://dx.doi.org/10.3390/ph16111629.
Texte intégralSeki, Eiji, Katsuhiro Osajima, Hiroshi Matsufuji, Toshiro Matsui et Yutaka Osajima. « Val-Tyr, an Angiotensin I Converting Enzyme Inhibitor from Sardines that have Resistance to Gastrointestinal Proteases ». Nippon Nōgeikagaku Kaishi 69, no 8 (1995) : 1013–20. http://dx.doi.org/10.1271/nogeikagaku1924.69.1013.
Texte intégralVertiprakhov, V. G., et A. A. Grozina. « EXOCRINE PANCREATIC FUNCTION IN CHICKENS AS A RESULT OF ADDING FEED ACIDIFIERS IN THEIR DIET ». Siberian Herald of Agricultural Science 48, no 6 (24 janvier 2019) : 63–69. http://dx.doi.org/10.26898/0370-8799-2018-6-9.
Texte intégralZambon, Maria C. « Epidemiology and pathogenesis of influenza ». Journal of Antimicrobial Chemotherapy 44, suppl_2 (1 novembre 1999) : 3–9. http://dx.doi.org/10.1093/jac/44.suppl_2.3.
Texte intégralLópez-Expósito, Iván, María Asunción Manso, Rosina López-Fandiño et Isidra Recio. « Activity against Listeria monocytogenes of human milk during lactation. A preliminary study ». Journal of Dairy Research 75, no 1 (29 janvier 2008) : 24–29. http://dx.doi.org/10.1017/s0022029907002993.
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