Articles de revues sur le sujet « Functional Modeling - Heme Enzymes »
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Timmins, Amy, et Sam P. de Visser. « A Comparative Review on the Catalytic Mechanism of Nonheme Iron Hydroxylases and Halogenases ». Catalysts 8, no 8 (31 juillet 2018) : 314. http://dx.doi.org/10.3390/catal8080314.
Texte intégralRobins, Tiina, Jonas Carlsson, Maria Sunnerhagen, Anna Wedell et Bengt Persson. « Molecular Model of Human CYP21 Based on Mammalian CYP2C5 : Structural Features Correlate with Clinical Severity of Mutations Causing Congenital Adrenal Hyperplasia ». Molecular Endocrinology 20, no 11 (1 novembre 2006) : 2946–64. http://dx.doi.org/10.1210/me.2006-0172.
Texte intégralKrone, Nils, Yulia Grischuk, Marina Müller, Ruth Elisabeth Volk, Joachim Grötzinger, Paul-Martin Holterhus, Wolfgang G. Sippell et Felix G. Riepe. « Analyzing the Functional and Structural Consequences of Two Point Mutations (P94L and A368D) in the CYP11B1 Gene Causing Congenital Adrenal Hyperplasia Resulting from 11-Hydroxylase Deficiency ». Journal of Clinical Endocrinology & ; Metabolism 91, no 7 (1 juillet 2006) : 2682–88. http://dx.doi.org/10.1210/jc.2006-0209.
Texte intégralFontecave, M., S. Ménage et C. Duboc-Toia. « Functional models of non-heme diiron enzymes ». Coordination Chemistry Reviews 178-180 (décembre 1998) : 1555–72. http://dx.doi.org/10.1016/s0010-8545(98)00119-2.
Texte intégralShteinman, A. A. « Structural-functional modeling of non-heme oxygenases ». Russian Chemical Bulletin 60, no 7 (juillet 2011) : 1290–300. http://dx.doi.org/10.1007/s11172-011-0197-5.
Texte intégralYadav, Rahul, et Emily E. Scott. « Endogenous insertion of non-native metalloporphyrins into human membrane cytochrome P450 enzymes ». Journal of Biological Chemistry 293, no 43 (14 septembre 2018) : 16623–34. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.005417.
Texte intégralNemukhin, A. V., B. L. Grigorenko, I. A. Topol et S. K. Burt. « Modeling dioxygen binding to the non-heme iron-containing enzymes ». International Journal of Quantum Chemistry 106, no 10 (2006) : 2184–90. http://dx.doi.org/10.1002/qua.20910.
Texte intégralBoynton, Tye O., Svetlana Gerdes, Sarah H. Craven, Ellen L. Neidle, John D. Phillips et Harry A. Dailey. « Discovery of a Gene Involved in a Third Bacterial Protoporphyrinogen Oxidase Activity through Comparative Genomic Analysis and Functional Complementation ». Applied and Environmental Microbiology 77, no 14 (3 juin 2011) : 4795–801. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00171-11.
Texte intégralKojima, T., T. Amano, Y. Ishii et Y. Matsuda. « Ruthenium-pyridylamine complexes as functional models of non-heme iron enzymes ». Journal of Inorganic Biochemistry 67, no 1-4 (juillet 1997) : 238. http://dx.doi.org/10.1016/s0162-0134(97)80111-0.
Texte intégralMatsunaga, Isamu, et Yoshitsugu Shiro. « Peroxide-utilizing biocatalysts : structural and functional diversity of heme-containing enzymes ». Current Opinion in Chemical Biology 8, no 2 (avril 2004) : 127–32. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2004.01.001.
Texte intégralAtteia, Ariane, Robert van Lis et Samuel I. Beale. « Enzymes of the Heme Biosynthetic Pathway in the Nonphotosynthetic Alga Polytomella sp. » Eukaryotic Cell 4, no 12 (décembre 2005) : 2087–97. http://dx.doi.org/10.1128/ec.4.12.2087-2097.2005.
Texte intégralPark, Hyunchang, et Dongwhan Lee. « Ligand Taxonomy for Bioinorganic Modeling of Dioxygen‐Activating Non‐Heme Iron Enzymes ». Chemistry – A European Journal 26, no 27 (17 mars 2020) : 5916–26. http://dx.doi.org/10.1002/chem.201904975.
Texte intégralShiro, Yoshitsugu. « Functional Studies on Hemoproteins and Heme-enzymes Based on Their Molecular Structures ». Bulletin of Japan Society of Coordination Chemistry 75 (31 mai 2020) : 51–56. http://dx.doi.org/10.4019/bjscc.75.51.
Texte intégralBelsare, Ketaki D., Anna Joëlle Ruff, Ronny Martinez et Ulrich Schwaneberg. « Insights on intermolecular FMN-heme domain interaction and the role of linker length in cytochrome P450cin fusion proteins ». Biological Chemistry 401, no 11 (25 octobre 2020) : 1249–55. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2020-0134.
Texte intégralMirts, Evan N., Igor D. Petrik, Parisa Hosseinzadeh, Mark J. Nilges et Yi Lu. « A designed heme-[4Fe-4S] metalloenzyme catalyzes sulfite reduction like the native enzyme ». Science 361, no 6407 (13 septembre 2018) : 1098–101. http://dx.doi.org/10.1126/science.aat8474.
Texte intégralHa, Edward H., Raymond Y. N. Ho, James F. Kisiel et Joan Selverstone Valentine. « Modeling the Reactivity of .alpha.-Ketoglutarate-Dependent Non-Heme Iron(II)-Containing Enzymes ». Inorganic Chemistry 34, no 9 (avril 1995) : 2265–66. http://dx.doi.org/10.1021/ic00113a002.
Texte intégralMohammadi, Mahnaz, Fatematossadat Pourseyed Aghaei, Banafsheh Noori et Esmaeil Pakizeh. « Density Functional Theory modeling of the magnetic susceptibility of heme derivatives ». Chemical Physics 527 (novembre 2019) : 110498. http://dx.doi.org/10.1016/j.chemphys.2019.110498.
Texte intégralBadawy, Abdulla A.-B. « Kynurenine Pathway of Tryptophan Metabolism : Regulatory and Functional Aspects ». International Journal of Tryptophan Research 10 (1 janvier 2017) : 117864691769193. http://dx.doi.org/10.1177/1178646917691938.
Texte intégralLaBella, Frank S. « Cytochrome P450 enzymes : ubiquitous "receptors" for drugs ». Canadian Journal of Physiology and Pharmacology 69, no 8 (1 août 1991) : 1129–32. http://dx.doi.org/10.1139/y91-165.
Texte intégralCarrasco, Maria C., et Shabnam Hematian. « (Hydr)oxo-bridged heme complexes : From structure to reactivity ». Journal of Porphyrins and Phthalocyanines 23, no 11n12 (décembre 2019) : 1286–307. http://dx.doi.org/10.1142/s1088424619300258.
Texte intégralArnhold, Jürgen, et Ernst Malle. « Halogenation Activity of Mammalian Heme Peroxidases ». Antioxidants 11, no 5 (30 avril 2022) : 890. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11050890.
Texte intégralKellmann, Ralf, Toby Mills et Brett A. Neilan. « Functional Modeling and Phylogenetic Distribution of Putative Cylindrospermopsin Biosynthesis Enzymes ». Journal of Molecular Evolution 62, no 3 (25 février 2006) : 267–80. http://dx.doi.org/10.1007/s00239-005-0030-6.
Texte intégralChance, M., L. Powers, C. Kumar et B. Chance. « X-ray absorption studies of myoglobin peroxide reveal functional differences between globins and heme enzymes ». Biochemistry 25, no 6 (mars 1986) : 1259–65. http://dx.doi.org/10.1021/bi00354a010.
Texte intégralSavino, Maria, Claudio Carmine Guida, Maria Nardella, Emanuele Murgo, Bartolomeo Augello, Giuseppe Merla, Salvatore De Cosmo et al. « Circadian Genes Expression Patterns in Disorders Due to Enzyme Deficiencies in the Heme Biosynthetic Pathway ». Biomedicines 10, no 12 (9 décembre 2022) : 3198. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines10123198.
Texte intégralKitanishi, Kenichi, Kazuo Kobayashi, Takeshi Uchida, Koichiro Ishimori, Jotaro Igarashi et Toru Shimizu. « Identification and Functional and Spectral Characterization of a Globin-coupled Histidine Kinase from Anaeromyxobacter sp. Fw109-5 ». Journal of Biological Chemistry 286, no 41 (18 août 2011) : 35522–34. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.274811.
Texte intégralKonduri, Purna Chaitanya, Tianyuan Wang, Narges Salamat et Li Zhang. « Heme, A Metabolic Sensor, Directly Regulates the Activity of the KDM4 Histone Demethylase Family and Their Interactions with Partner Proteins ». Cells 9, no 3 (22 mars 2020) : 773. http://dx.doi.org/10.3390/cells9030773.
Texte intégralHagadorn, John R., Lawrence Que et William B. Tolman. « A Bulky Benzoate Ligand for Modeling the Carboxylate-Rich Active Sites of Non-Heme Diiron Enzymes ». Journal of the American Chemical Society 120, no 51 (décembre 1998) : 13531–32. http://dx.doi.org/10.1021/ja983333t.
Texte intégralBabandi, Abba, Chioma A. Anosike, Lawrence U. S. Ezeanyika, Kemal Yelekçi et Abdullahi Ibrahim Uba. « Molecular modeling studies of some phytoligands from Ficus sycomorus fraction as potential inhibitors of cytochrome CYP6P3 enzyme of Anopheles coluzzii ». Jordan Journal of Pharmaceutical Sciences 15, no 2 (1 juin 2022) : 258–75. http://dx.doi.org/10.35516/jjps.v15i2.324.
Texte intégralPark, Kiyoung, et Edward I. Solomon. « Modeling nuclear resonance vibrational spectroscopic data of binuclear nonheme iron enzymes using density functional theory ». Canadian Journal of Chemistry 92, no 10 (octobre 2014) : 975–78. http://dx.doi.org/10.1139/cjc-2014-0067.
Texte intégralSiletsky, Sergey A., et Vitaliy B. Borisov. « Proton Pumping and Non-Pumping Terminal Respiratory Oxidases : Active Sites Intermediates of These Molecular Machines and Their Derivatives ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 19 (7 octobre 2021) : 10852. http://dx.doi.org/10.3390/ijms221910852.
Texte intégralNaruta, Yoshinori, Masa-aki Sasayama et Kanako Ichihara. « Functional modeling of managanese-containing O2 evolution enzymes with managanese porphyrin dimers ». Journal of Molecular Catalysis A : Chemical 117, no 1-3 (mars 1997) : 115–21. http://dx.doi.org/10.1016/s1381-1169(96)00416-5.
Texte intégralMajumdar, Amit, et Sabyasachi Sarkar. « Bioinorganic chemistry of molybdenum and tungsten enzymes : A structural–functional modeling approach ». Coordination Chemistry Reviews 255, no 9-10 (mai 2011) : 1039–54. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2010.11.027.
Texte intégralWan, Dun, Li Fu Liao et Ying Wu Lin. « Impacts of Uranyl Ion on the Structure and Function of Cytochrome b5 His39Ser Mutant ». Advanced Materials Research 455-456 (janvier 2012) : 1204–9. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/amr.455-456.1204.
Texte intégralShumyantseva, Victoria V., Polina I. Koroleva, Tatiana V. Bulko et Lyubov E. Agafonova. « Alternative Electron Sources for Cytochrome P450s Catalytic Cycle : Biosensing and Biosynthetic Application ». Processes 11, no 6 (13 juin 2023) : 1801. http://dx.doi.org/10.3390/pr11061801.
Texte intégralTewari, Rajesh Kumar. « Nitric Oxide-Mediated Modulation of Functional Iron Status in Iron-Deficient Maize Plants ». INTERNATIONAL JOURNAL OF PLANT AND ENVIRONMENT 5, no 02 (30 avril 2019) : 78–83. http://dx.doi.org/10.18811/ijpen.v5i02.2.
Texte intégralRondelli, Catherine, Aiden Danoff, Hector Bergonia, Samantha Gillis, Julia Free, John D. Phillips et Yvette Y. Yien. « Regulation of Erythroid Heme Synthesis By the Mitochondrial Clpx Unfoldase ». Blood 134, Supplement_1 (13 novembre 2019) : 427. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-132039.
Texte intégralBela, Krisztina, Riyazuddin Riyazuddin et Jolán Csiszár. « Plant Glutathione Peroxidases : Non-Heme Peroxidases with Large Functional Flexibility as a Core Component of ROS-Processing Mechanisms and Signalling ». Antioxidants 11, no 8 (21 août 2022) : 1624. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11081624.
Texte intégralAcerbi, Enzo, Marcela Hortova-Kohoutkova, Tsokyi Choera, Nancy Keller, Jan Fric, Fabio Stella, Luigina Romani et Teresa Zelante. « Modeling Approaches Reveal New Regulatory Networks in Aspergillus fumigatus Metabolism ». Journal of Fungi 6, no 3 (14 juillet 2020) : 108. http://dx.doi.org/10.3390/jof6030108.
Texte intégralSatarug, Soisungwan, David A. Vesey et Glenda C. Gobe. « Mitigation of Cadmium Toxicity through Modulation of the Frontline Cellular Stress Response ». Stresses 2, no 3 (15 septembre 2022) : 355–72. http://dx.doi.org/10.3390/stresses2030025.
Texte intégralRovaletti, Anna, Luca De Gioia, Piercarlo Fantucci, Claudio Greco, Jacopo Vertemara, Giuseppe Zampella, Federica Arrigoni et Luca Bertini. « Recent Theoretical Insights into the Oxidative Degradation of Biopolymers and Plastics by Metalloenzymes ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 7 (28 mars 2023) : 6368. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24076368.
Texte intégralBarreiro, Esther, Alain S. Comtois, Shawn Mohammed, Larry C. Lands et Sabah N. A. Hussain. « Role of heme oxygenases in sepsis-induced diaphragmatic contractile dysfunction and oxidative stress ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 283, no 2 (1 août 2002) : L476—L484. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.00495.2001.
Texte intégralKim, In Jung, Yannik Brack, Thomas Bayer et Uwe T. Bornscheuer. « Two novel cyanobacterial α-dioxygenases for the biosynthesis of fatty aldehydes ». Applied Microbiology and Biotechnology 106, no 1 (9 décembre 2021) : 197–210. http://dx.doi.org/10.1007/s00253-021-11724-x.
Texte intégralEmpel, Claire, Sripati Jana et Rene M. Koenigs. « C-H Functionalization via Iron-Catalyzed Carbene-Transfer Reactions ». Molecules 25, no 4 (17 février 2020) : 880. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25040880.
Texte intégralClark, RA, et N. Borregaard. « Neutrophils autoinactivate secretory products by myeloperoxidase- catalyzed oxidation ». Blood 65, no 2 (1 février 1985) : 375–81. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v65.2.375.375.
Texte intégralClark, RA, et N. Borregaard. « Neutrophils autoinactivate secretory products by myeloperoxidase- catalyzed oxidation ». Blood 65, no 2 (1 février 1985) : 375–81. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v65.2.375.bloodjournal652375.
Texte intégralYudenfreund Kravitz, Joslyn, et Vincent L. Pecoraro. « Synthetic and computational modeling of the vanadium-dependent haloperoxidases ». Pure and Applied Chemistry 77, no 9 (1 janvier 2005) : 1595–605. http://dx.doi.org/10.1351/pac200577091595.
Texte intégralBruijnincx, Pieter C. A., Gerard van Koten et Robertus J. M. Klein Gebbink. « Mononuclear non-heme iron enzymes with the 2-His-1-carboxylate facial triad : recent developments in enzymology and modeling studies ». Chemical Society Reviews 37, no 12 (2008) : 2716. http://dx.doi.org/10.1039/b707179p.
Texte intégralLee, Dongwhan, et Stephen J. Lippard. « Structural and Functional Models of the Dioxygen-Activating Centers of Non-Heme Diiron Enzymes Ribonucleotide Reductase and Soluble Methane Monooxygenase ». Journal of the American Chemical Society 120, no 46 (novembre 1998) : 12153–54. http://dx.doi.org/10.1021/ja9831094.
Texte intégralRodrigues, Carolina F., Patrícia T. Borges, Magali F. Scocozza, Diogo Silva, André Taborda, Vânia Brissos, Carlos Frazão et Lígia O. Martins. « Loops around the Heme Pocket Have a Critical Role in the Function and Stability of BsDyP from Bacillus subtilis ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 19 (8 octobre 2021) : 10862. http://dx.doi.org/10.3390/ijms221910862.
Texte intégralDhar, Manoj Kumar, Sonal Mishra, Archana Bhat, Sudha Chib et Sanjana Kaul. « Plant carotenoid cleavage oxygenases : structure–function relationships and role in development and metabolism ». Briefings in Functional Genomics 19, no 1 (26 décembre 2019) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1093/bfgp/elz037.
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