Littérature scientifique sur le sujet « Fmoc-FF »
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Articles de revues sur le sujet "Fmoc-FF"
Gallo, Enrico, Carlo Diaferia, Sabrina Giordano, Elisabetta Rosa, Barbara Carrese, Gennaro Piccialli, Nicola Borbone, Giancarlo Morelli, Giorgia Oliviero et Antonella Accardo. « Ultrashort Cationic Peptide Fmoc-FFK as Hydrogel Building Block for Potential Biomedical Applications ». Gels 10, no 1 (22 décembre 2023) : 12. http://dx.doi.org/10.3390/gels10010012.
Texte intégralChoe, Ranjoo, et Seok Il Yun. « Fmoc-diphenylalanine-based hydrogels as a potential carrier for drug delivery ». e-Polymers 20, no 1 (24 août 2020) : 458–68. http://dx.doi.org/10.1515/epoly-2020-0050.
Texte intégralDiaferia, Carlo, Giancarlo Morelli et Antonella Accardo. « Fmoc-diphenylalanine as a suitable building block for the preparation of hybrid materials and their potential applications ». Journal of Materials Chemistry B 7, no 34 (2019) : 5142–55. http://dx.doi.org/10.1039/c9tb01043b.
Texte intégralMayans, Enric, et Carlos Alemán. « Revisiting the Self-Assembly of Highly Aromatic Phenylalanine Homopeptides ». Molecules 25, no 24 (20 décembre 2020) : 6037. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25246037.
Texte intégralSmaldone, Giovanni, Elisabetta Rosa, Enrico Gallo, Carlo Diaferia, Giancarlo Morelli, Mariano Stornaiuolo et Antonella Accardo. « Caveolin-Mediated Internalization of Fmoc-FF Nanogels in Breast Cancer Cell Lines ». Pharmaceutics 15, no 3 (22 mars 2023) : 1026. http://dx.doi.org/10.3390/pharmaceutics15031026.
Texte intégralGiordano, Sabrina, Enrico Gallo, Carlo Diaferia, Elisabetta Rosa, Barbara Carrese, Nicola Borbone, Pasqualina Liana Scognamiglio, Monica Franzese, Giorgia Oliviero et Antonella Accardo. « Multicomponent Peptide-Based Hydrogels Containing Chemical Functional Groups as Innovative Platforms for Biotechnological Applications ». Gels 9, no 11 (15 novembre 2023) : 903. http://dx.doi.org/10.3390/gels9110903.
Texte intégralDudukovic, Nikola A., et Charles F. Zukoski. « Gelation of Fmoc-diphenylalanine is a first order phase transition ». Soft Matter 11, no 38 (2015) : 7663–73. http://dx.doi.org/10.1039/c5sm01399b.
Texte intégralAriawan, A. Daryl, Biyun Sun, Jonathan P. Wojciechowski, Ian Lin, Eric Y. Du, Sophia C. Goodchild, Charles G. Cranfield, Lars M. Ittner, Pall Thordarson et Adam D. Martin. « Effect of polar amino acid incorporation on Fmoc-diphenylalanine-based tetrapeptides ». Soft Matter 16, no 20 (2020) : 4800–4805. http://dx.doi.org/10.1039/d0sm00320d.
Texte intégralDiaferia, Carlo, Elisabetta Rosa, Giancarlo Morelli et Antonella Accardo. « Fmoc-Diphenylalanine Hydrogels : Optimization of Preparation Methods and Structural Insights ». Pharmaceuticals 15, no 9 (25 août 2022) : 1048. http://dx.doi.org/10.3390/ph15091048.
Texte intégralLuo, Xin, Boya Ding et Xingcen Liu. « Poly(acrylic acid)/Dipeptide Double-Network Hydrogel to Achieve a Highly Stretchable Strain Sensor ». Chemosensors 10, no 9 (9 septembre 2022) : 360. http://dx.doi.org/10.3390/chemosensors10090360.
Texte intégralThèses sur le sujet "Fmoc-FF"
Loth, Capucine. « Exploring hydrogels based on the self-assembly of a Fmoc-based tripeptide : physicochemical characterization and antibacterial properties ». Electronic Thesis or Diss., Strasbourg, 2024. http://www.theses.fr/2024STRAE002.
Texte intégralHydrogels are 3D networks of fibers that retain large amounts of water when swollen. Due to their biocompatibility, they are increasingly used for drug delivery. To develop antibacterial peptide-based hydrogels, this dissertation presents two studies based on the use of a fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc)-protected phosphorylated tripeptide that can self-assemble into a hydrogel. In the first study, different preparation conditions (pH, salt, presence of polysaccharide) were investigated to obtain a self-healing and antibacterial hydrogel capable of releasing an antibiotic, florfenicol. In the second study, a solid-phase peptide and phosphoramidite synthesis strategies were combined to add florfenicol to the Fmoc-protected tyrosine phosphate via a phosphodiester, which can be cleaved by nucleases produced by bacteria. Encouraging results showed the formation of the targeted compound, paving the way for the design of a self-defensive antibacterial peptide