Articles de revues sur le sujet « Flavin hydroquinone dependent Enzymes »
Créez une référence correcte selon les styles APA, MLA, Chicago, Harvard et plusieurs autres
Consultez les 50 meilleurs articles de revues pour votre recherche sur le sujet « Flavin hydroquinone dependent Enzymes ».
À côté de chaque source dans la liste de références il y a un bouton « Ajouter à la bibliographie ». Cliquez sur ce bouton, et nous générerons automatiquement la référence bibliographique pour la source choisie selon votre style de citation préféré : APA, MLA, Harvard, Vancouver, Chicago, etc.
Vous pouvez aussi télécharger le texte intégral de la publication scolaire au format pdf et consulter son résumé en ligne lorsque ces informations sont inclues dans les métadonnées.
Parcourez les articles de revues sur diverses disciplines et organisez correctement votre bibliographie.
Perry, Lynda L., et Gerben J. Zylstra. « Cloning of a Gene Cluster Involved in the Catabolism of p-Nitrophenol by Arthrobacter sp. Strain JS443 and Characterization of the p-Nitrophenol Monooxygenase ». Journal of Bacteriology 189, no 21 (24 août 2007) : 7563–72. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01849-06.
Texte intégralMihasan, Marius, Calin-Bogdan Chiribau, Thorsten Friedrich, Vlad Artenie et Roderich Brandsch. « An NAD(P)H-Nicotine Blue Oxidoreductase Is Part of the Nicotine Regulon and May Protect Arthrobacter nicotinovorans from Oxidative Stress during Nicotine Catabolism ». Applied and Environmental Microbiology 73, no 8 (9 février 2007) : 2479–85. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02668-06.
Texte intégralHyster, Todd K. « Radical Biocatalysis : Using Non-Natural Single Electron Transfer Mechanisms to Access New Enzymatic Functions ». Synlett 31, no 03 (7 mai 2019) : 248–54. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1611818.
Texte intégralWojcieszyńska, Danuta, Katarzyna Hupert-Kocurek et Urszula Guzik. « Flavin-Dependent Enzymes in Cancer Prevention ». International Journal of Molecular Sciences 13, no 12 (7 décembre 2012) : 16751–68. http://dx.doi.org/10.3390/ijms131216751.
Texte intégralHilvert, Donald, et E. T. Kaisert. « Semisynthetic Enzymes : Design of Flavin-Dependent Oxidoreductases ». Biotechnology and Genetic Engineering Reviews 5, no 1 (septembre 1987) : 297–318. http://dx.doi.org/10.1080/02648725.1987.10647841.
Texte intégralMenon, Binuraj R. K., Jonathan Latham, Mark S. Dunstan, Eileen Brandenburger, Ulrike Klemstein, David Leys, Chinnan Karthikeyan, Michael F. Greaney, Sarah A. Shepherd et Jason Micklefield. « Structure and biocatalytic scope of thermophilic flavin-dependent halogenase and flavin reductase enzymes ». Organic & ; Biomolecular Chemistry 14, no 39 (2016) : 9354–61. http://dx.doi.org/10.1039/c6ob01861k.
Texte intégralMügge, Carolin, Thomas Heine, Alvaro Gomez Baraibar, Willem J. H. van Berkel, Caroline E. Paul et Dirk Tischler. « Flavin-dependent N-hydroxylating enzymes : distribution and application ». Applied Microbiology and Biotechnology 104, no 15 (5 juin 2020) : 6481–99. http://dx.doi.org/10.1007/s00253-020-10705-w.
Texte intégralMoon, Shin et Choe. « Crystal Structures of Putative Flavin Dependent Monooxygenase from Alicyclobacillus Acidocaldarius ». Crystals 9, no 11 (23 octobre 2019) : 548. http://dx.doi.org/10.3390/cryst9110548.
Texte intégralShepherd, Sarah A., Chinnan Karthikeyan, Jonathan Latham, Anna-Winona Struck, Mark L. Thompson, Binuraj R. K. Menon, Matthew Q. Styles, Colin Levy, David Leys et Jason Micklefield. « Extending the biocatalytic scope of regiocomplementary flavin-dependent halogenase enzymes ». Chemical Science 6, no 6 (2015) : 3454–60. http://dx.doi.org/10.1039/c5sc00913h.
Texte intégralSaleem-Batcha, Raspudin, Frederick Stull, Jacob N. Sanders, Bradley S. Moore, Bruce A. Palfey, K. N. Houk et Robin Teufel. « Enzymatic control of dioxygen binding and functionalization of the flavin cofactor ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 19 (23 avril 2018) : 4909–14. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1801189115.
Texte intégralde Gonzalo, Gonzalo, et Andrés R. Alcántara. « Multienzymatic Processes Involving Baeyer–Villiger Monooxygenases ». Catalysts 11, no 5 (8 mai 2021) : 605. http://dx.doi.org/10.3390/catal11050605.
Texte intégralZhang, Jun-Jie, Hong Liu, Yi Xiao, Xian-En Zhang et Ning-Yi Zhou. « Identification and Characterization of Catabolic para-Nitrophenol 4-Monooxygenase and para-Benzoquinone Reductase from Pseudomonas sp. Strain WBC-3 ». Journal of Bacteriology 191, no 8 (13 février 2009) : 2703–10. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01566-08.
Texte intégralDick, Scott, Laura Marrone, Abraham M. Thariath, Miguel A. Valvano et Thammaiah Viswanatha. « Cofactor- and substrate-binding domains in flavin-dependent N-hydroxylating enzymes ». Trends in Biochemical Sciences 23, no 11 (novembre 1998) : 414. http://dx.doi.org/10.1016/s0968-0004(98)01271-7.
Texte intégralWang, Jinyu, et Yajun Liu. « Systematic Theoretical Study on the pH-Dependent Absorption and Fluorescence Spectra of Flavins ». Molecules 28, no 8 (8 avril 2023) : 3315. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28083315.
Texte intégralZverinsky, I. V., H. G. Zverinskaya, I. P. Sutsko, P. G. Telegin et A. G. Shlyahtun. « Effects of berberine on the recovery of rat liver xenobiotic-metabolizing enzymes after partial hepatectomy ». Biomeditsinskaya Khimiya 61, no 3 (2015) : 381–83. http://dx.doi.org/10.18097/pbmc20156103381.
Texte intégralMcLEAN, Kirsty J., Nigel S. SCRUTTON et Andrew W. MUNRO. « Kinetic, spectroscopic and thermodynamic characterization of the Mycobacterium tuberculosis adrenodoxin reductase homologue FprA ». Biochemical Journal 372, no 2 (1 juin 2003) : 317–27. http://dx.doi.org/10.1042/bj20021692.
Texte intégralHuang, Yan, Randy Xun, Guanjun Chen et Luying Xun. « Maintenance Role of a Glutathionyl-Hydroquinone Lyase (PcpF) in Pentachlorophenol Degradation by Sphingobium chlorophenolicum ATCC 39723 ». Journal of Bacteriology 190, no 23 (26 septembre 2008) : 7595–600. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00489-08.
Texte intégralWick, Jonas, Daniel Heine, Gerald Lackner, Mathias Misiek, James Tauber, Hans Jagusch, Christian Hertweck et Dirk Hoffmeister. « A Fivefold Parallelized Biosynthetic Process Secures Chlorination of Armillaria mellea (Honey Mushroom) Toxins ». Applied and Environmental Microbiology 82, no 4 (11 décembre 2015) : 1196–204. http://dx.doi.org/10.1128/aem.03168-15.
Texte intégralNeubauer, Pia R., Olga Blifernez-Klassen, Lara Pfaff, Mohamed Ismail, Olaf Kruse et Norbert Sewald. « Two Novel, Flavin-Dependent Halogenases from the Bacterial Consortia of Botryococcus braunii Catalyze Mono- and Dibromination ». Catalysts 11, no 4 (10 avril 2021) : 485. http://dx.doi.org/10.3390/catal11040485.
Texte intégralAndorfer, Mary C., et Jared C. Lewis. « Understanding and Improving the Activity of Flavin-Dependent Halogenases via Random and Targeted Mutagenesis ». Annual Review of Biochemistry 87, no 1 (20 juin 2018) : 159–85. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-biochem-062917-012042.
Texte intégralHeine, Thomas, Willem van Berkel, George Gassner, Karl-Heinz van Pée et Dirk Tischler. « Two-Component FAD-Dependent Monooxygenases : Current Knowledge and Biotechnological Opportunities ». Biology 7, no 3 (2 août 2018) : 42. http://dx.doi.org/10.3390/biology7030042.
Texte intégralPozzi, Cecilia, Ludovica Lopresti, Giusy Tassone et Stefano Mangani. « Targeting Methyltransferases in Human Pathogenic Bacteria : Insights into Thymidylate Synthase (TS) and Flavin-Dependent TS (FDTS) ». Molecules 24, no 8 (25 avril 2019) : 1638. http://dx.doi.org/10.3390/molecules24081638.
Texte intégralBiegasiewicz, Kyle F., Simon J. Cooper, Xin Gao, Daniel G. Oblinsky, Ji Hye Kim, Samuel E. Garfinkle, Leo A. Joyce, Braddock A. Sandoval, Gregory D. Scholes et Todd K. Hyster. « Photoexcitation of flavoenzymes enables a stereoselective radical cyclization ». Science 364, no 6446 (20 juin 2019) : 1166–69. http://dx.doi.org/10.1126/science.aaw1143.
Texte intégralFejzagić, Alexander Veljko, Jan Gebauer, Nikolai Huwa et Thomas Classen. « Halogenating Enzymes for Active Agent Synthesis : First Steps Are Done and Many Have to Follow ». Molecules 24, no 21 (5 novembre 2019) : 4008. http://dx.doi.org/10.3390/molecules24214008.
Texte intégralPimviriyakul, Panu, Panida Surawatanawong et Pimchai Chaiyen. « Oxidative dehalogenation and denitration by a flavin-dependent monooxygenase is controlled by substrate deprotonation ». Chemical Science 9, no 38 (2018) : 7468–82. http://dx.doi.org/10.1039/c8sc01482e.
Texte intégralWilletts, Andrew. « The Isoenzymic Diketocamphane Monooxygenases of Pseudomonas putida ATCC 17453—An Episodic History and Still Mysterious after 60 Years ». Microorganisms 9, no 12 (15 décembre 2021) : 2593. http://dx.doi.org/10.3390/microorganisms9122593.
Texte intégralUng, Kien Lam, Chloé Poussineau, Julie Couston, Husam M. A. B. Alsarraf et Mickaël Blaise. « Crystal structure of MAB_4123, a putative flavin-dependent monooxygenase from Mycobacterium abscessus ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 79, no 5 (1 mai 2023) : 128–36. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x2300345x.
Texte intégralPimviriyakul, Panu, et Pimchai Chaiyen. « A complete bioconversion cascade for dehalogenation and denitration by bacterial flavin–dependent enzymes ». Journal of Biological Chemistry 293, no 48 (3 octobre 2018) : 18525–39. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.005538.
Texte intégralShah, Mihir V., James Antoney, Suk Woo Kang, Andrew C. Warden, Carol J. Hartley, Hadi Nazem-Bokaee, Colin J. Jackson et Colin Scott. « Cofactor F420-Dependent Enzymes : An Under-Explored Resource for Asymmetric Redox Biocatalysis ». Catalysts 9, no 10 (20 octobre 2019) : 868. http://dx.doi.org/10.3390/catal9100868.
Texte intégralCapeillère-Blandin, C., M. J. Barber et R. C. Bray. « Comparison of the processes involved in reduction by the substrate for two homologous flavocytochromes b2 from different species of yeast ». Biochemical Journal 238, no 3 (15 septembre 1986) : 745–56. http://dx.doi.org/10.1042/bj2380745.
Texte intégralFerreira, Maria Isabel M., Toshiya Iida, Syed A. Hasan, Kaoru Nakamura, Marco W. Fraaije, Dick B. Janssen et Toshiaki Kudo. « Analysis of Two Gene Clusters Involved in the Degradation of 4-Fluorophenol by Arthrobacter sp. Strain IF1 ». Applied and Environmental Microbiology 75, no 24 (16 octobre 2009) : 7767–73. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00171-09.
Texte intégralDeng, Yaming, Quan Zhou, Yuzhou Wu, Xi Chen et Fangrui Zhong. « Properties and Mechanisms of Flavin-Dependent Monooxygenases and Their Applications in Natural Product Synthesis ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 5 (27 février 2022) : 2622. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23052622.
Texte intégralChanda, Kakoli, Atifa Begum Mozumder, Ringhoilal Chorei, Ridip Kumar Gogoi et Himanshu Kishore Prasad. « A Lignocellulolytic Colletotrichum sp. OH with Broad-Spectrum Tolerance to Lignocellulosic Pretreatment Compounds and Derivatives and the Efficiency to Produce Hydrogen Peroxide and 5-Hydroxymethylfurfural Tolerant Cellulases ». Journal of Fungi 7, no 10 (22 septembre 2021) : 785. http://dx.doi.org/10.3390/jof7100785.
Texte intégralManenda, Mahder S., Marie-Ève Picard, Liping Zhang, Normand Cyr, Xiaojun Zhu, Julie Barma, John M. Pascal, Manon Couture, Changsheng Zhang et Rong Shi. « Structural analyses of the Group A flavin-dependent monooxygenase PieE reveal a sliding FAD cofactor conformation bridging OUT and IN conformations ». Journal of Biological Chemistry 295, no 14 (28 février 2020) : 4709–22. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011212.
Texte intégralOgawa, Aoba, Gen-ichi Sampei et Gota Kawai. « Crystal structure of the flavin-dependent thymidylate synthase Thy1 from Thermus thermophilus with an extra C-terminal domain ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 75, no 6 (1 juin 2019) : 450–54. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x19007192.
Texte intégralMączka, Wanda, Katarzyna Wińska et Małgorzata Grabarczyk. « Biotechnological Methods of Sulfoxidation : Yesterday, Today, Tomorrow ». Catalysts 8, no 12 (5 décembre 2018) : 624. http://dx.doi.org/10.3390/catal8120624.
Texte intégralBuss, Maren, Christina Geerds, Thomas Patschkowski, Karsten Niehaus et Hartmut H. Niemann. « Perfect merohedral twinning combined with noncrystallographic symmetry potentially causes the failure of molecular replacement with low-homology search models for the flavin-dependent halogenase HalX from Xanthomonas campestris ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 74, no 6 (18 mai 2018) : 345–50. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x18006933.
Texte intégralMatsubara, Toshiyuki, Takashi Ohshiro, Yoshihiro Nishina et Yoshikazu Izumi. « Purification, Characterization, and Overexpression of Flavin Reductase Involved in Dibenzothiophene Desulfurization byRhodococcus erythropolis D-1 ». Applied and Environmental Microbiology 67, no 3 (1 mars 2001) : 1179–84. http://dx.doi.org/10.1128/aem.67.3.1179-1184.
Texte intégralWilliams, Richard E., Deborah A. Rathbone, Nigel S. Scrutton et Neil C. Bruce. « Biotransformation of Explosives by the Old Yellow Enzyme Family of Flavoproteins ». Applied and Environmental Microbiology 70, no 6 (juin 2004) : 3566–74. http://dx.doi.org/10.1128/aem.70.6.3566-3574.2004.
Texte intégralMessiha, Hanan L., Thanyaporn Wongnate, Pimchai Chaiyen, Alex R. Jones et Nigel S. Scrutton. « Magnetic field effects as a result of the radical pair mechanism are unlikely in redox enzymes ». Journal of The Royal Society Interface 12, no 103 (février 2015) : 20141155. http://dx.doi.org/10.1098/rsif.2014.1155.
Texte intégralKassay, Norbert, Vanda Toldi, József Tőzsér et András Szabó. « Cigarette smoke toxin hydroquinone and misfolding pancreatic lipase variant cooperatively promote endoplasmic reticulum stress and cell death ». PLOS ONE 17, no 6 (15 juin 2022) : e0269936. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0269936.
Texte intégralSpohn, Gabriele, Andre Kleinridders, F. Thomas Wunderlich, Matthias Watzka, Frank Zaucke, Katrin Blum-bach, Christof Geisen et al. « VKORC1 deficiency in mice causes early postnatal lethality due to severe bleeding ». Thrombosis and Haemostasis 101, no 06 (2009) : 1044–50. http://dx.doi.org/10.1160/th09-03-0204.
Texte intégralRoberts, Kenneth M., José R. Tormos et Paul F. Fitzpatrick. « Characterization of Unstable Products of Flavin- and Pterin-Dependent Enzymes by Continuous-Flow Mass Spectrometry ». Biochemistry 53, no 16 (18 avril 2014) : 2672–79. http://dx.doi.org/10.1021/bi500267c.
Texte intégralDzeja, Petras P., Peter Bast, Cevher Ozcan, Arturo Valverde, Ekshon L. Holmuhamedov, David G. L. Van Wylen et Andre Terzic. « Targeting nucleotide-requiring enzymes : implications for diazoxide-induced cardioprotection ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 284, no 4 (1 avril 2003) : H1048—H1056. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00847.2002.
Texte intégralZografos, Alexandros, et Marina Petsi. « Advances in Catalytic Aerobic Oxidations by Activation of Dioxygen-Monooxygenase Enzymes and Biomimetics ». Synthesis 50, no 24 (15 octobre 2018) : 4715–45. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1610297.
Texte intégralGorlatova, Natalia, Marek Tchorzewski, Tatsuo Kurihara, Kenji Soda et Nobuyoshi Esaki. « Purification, Characterization, and Mechanism of a Flavin Mononucleotide-Dependent 2-Nitropropane Dioxygenase fromNeurospora crassa ». Applied and Environmental Microbiology 64, no 3 (1 mars 1998) : 1029–33. http://dx.doi.org/10.1128/aem.64.3.1029-1033.1998.
Texte intégralGao, Jinmin, Liyuan Li, Shijie Shen, Guomin Ai, Bin Wang, Fang Guo, Tongjian Yang et al. « Cofactor-independent C–C bond cleavage reactions catalyzed by the AlpJ family of oxygenases in atypical angucycline biosynthesis ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 20 (23 mai 2024) : 1198–206. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.20.102.
Texte intégralChamizo-Ampudia, Alejandro, Aurora Galvan, Emilio Fernandez et Angel Llamas. « The Chlamydomonas reinhardtii Molybdenum Cofactor Enzyme crARC Has a Zn-Dependent Activity and Protein Partners Similar to Those of Its Human Homologue ». Eukaryotic Cell 10, no 10 (29 juillet 2011) : 1270–82. http://dx.doi.org/10.1128/ec.05096-11.
Texte intégralYanase, Takumi, Junko Okuda-Shimazaki, Ryutaro Asano, Kazunori Ikebukuro, Koji Sode et Wakako Tsugawa. « Development of a Versatile Method to Construct Direct Electron Transfer-Type Enzyme Complexes Employing SpyCatcher/SpyTag System ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 3 (17 janvier 2023) : 1837. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24031837.
Texte intégralBuey, Rubén, Ruth Schmitz, Bob Buchanan et Monica Balsera. « Crystal Structure of the Apo-Form of NADPH-Dependent Thioredoxin Reductase from a Methane-Producing Archaeon ». Antioxidants 7, no 11 (17 novembre 2018) : 166. http://dx.doi.org/10.3390/antiox7110166.
Texte intégral