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Wang, Chin-Chou, Wan-Jou Shen, Gangga Anuraga, Yu-Hsiu Hsieh, Hoang Dang Khoa Ta, Do Thi Minh Xuan, Chiu-Fan Shen, Chih-Yang Wang et Wei-Jan Wang. « Penetrating Exploration of Prognostic Correlations of the FKBP Gene Family with Lung Adenocarcinoma ». Journal of Personalized Medicine 13, no 1 (26 décembre 2022) : 49. http://dx.doi.org/10.3390/jpm13010049.
Texte intégralZENG, Baifei, J. Randy MACDONALD, G. James BANN, Konrad BECK, E. Jay GAMBEE, A. Bruce BOSWELL et Peter Hans BÄCHINGER. « Chicken FK506-binding protein, FKBP65, a member of the FKBP family of peptidylprolyl cis–trans isomerases, is only partially inhibited by FK506 ». Biochemical Journal 330, no 1 (15 février 1998) : 109–14. http://dx.doi.org/10.1042/bj3300109.
Texte intégralBarg, S., J. A. Copello et S. Fleischer. « Different interactions of cardiac and skeletal muscle ryanodine receptors with FK-506 binding protein isoforms ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 272, no 5 (1 mai 1997) : C1726—C1733. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1997.272.5.c1726.
Texte intégralChen, Hui, Sourajit M. Mustafi, David M. LeMaster, Zhong Li, Annie Héroux, Hongmin Li et Griselda Hernández. « Crystal structure and conformational flexibility of the unligated FK506-binding protein FKBP12.6 ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 70, no 3 (15 février 2014) : 636–46. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004713032112.
Texte intégralBultynck, Geert, Daniela Rossi, Geert Callewaert, Ludwig Missiaen, Vincenzo Sorrentino, Jan B. Parys et Humbert De Smedt. « The Conserved Sites for the FK506-binding Proteins in Ryanodine Receptors and Inositol 1,4,5-Trisphosphate Receptors Are Structurally and Functionally Different ». Journal of Biological Chemistry 276, no 50 (11 octobre 2001) : 47715–24. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m106573200.
Texte intégralVervliet, Tim, Jan B. Parys et Geert Bultynck. « Bcl-2 and FKBP12 bind to IP3 and ryanodine receptors at overlapping sites : the complexity of protein–protein interactions for channel regulation ». Biochemical Society Transactions 43, no 3 (1 juin 2015) : 396–404. http://dx.doi.org/10.1042/bst20140298.
Texte intégralOzawa, Terutaka. « Effects of FK506 on Ca2+ Release Channels (Review) ». Perspectives in Medicinal Chemistry 2 (janvier 2008) : PMC.S382. http://dx.doi.org/10.4137/pmc.s382.
Texte intégralDolinski, Kara J., et Joseph Heitman. « Hmo1p, a High Mobility Group 1/2 Homolog, Genetically and Physically Interacts With the Yeast FKBP12 Prolyl Isomerase ». Genetics 151, no 3 (1 mars 1999) : 935–44. http://dx.doi.org/10.1093/genetics/151.3.935.
Texte intégralTang, Wang-Xian, Ya-Fei Chen, Ai-Ping Zou, William B. Campbell et Pin-Lan Li. « Role of FKBP12.6 in cADPR-induced activation of reconstituted ryanodine receptors from arterial smooth muscle ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 282, no 4 (1 avril 2002) : H1304—H1310. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00843.2001.
Texte intégralReiken, Steven, Alain Lacampagne, Hua Zhou, Aftab Kherani, Stephan E. Lehnart, Chris Ward, Fannie Huang et al. « PKA phosphorylation activates the calcium release channel (ryanodine receptor) in skeletal muscle ». Journal of Cell Biology 160, no 6 (10 mars 2003) : 919–28. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200211012.
Texte intégralCheung, Ming-Yan, Wan-Kin Auyeung, Kwan-Pok Li et Hon-Ming Lam. « A Rice Immunophilin Homolog, OsFKBP12, Is a Negative Regulator of Both Biotic and Abiotic Stress Responses ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 22 (20 novembre 2020) : 8791. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21228791.
Texte intégralWidjajakusuma, Elisabeth Catherine, Monica Frederica, Kornelius Kaweono, Arkenjela Shea, Gracia De Sales Lodhu Jawa, Yohanes Aliandra Kelan, Ajeng Indah et al. « Studi Perbandingan Sifat Struktur dan Dinamika Bentuk Apo dan Holo dari FKBP12 dan Mip dengan Menggunakan Simulasi Dinamika Molekul ». Jurnal Farmasi Sains dan Terapan 9, no 1 (février 2022) : 24–29. http://dx.doi.org/10.33508/jfst.v9i1.4059.
Texte intégralCaraveo, Gabriela, Martin Soste, Valentina Cappelleti, Saranna Fanning, Damian B. van Rossum, Luke Whitesell, Yanmei Huang et al. « FKBP12 contributes to α-synuclein toxicity by regulating the calcineurin-dependent phosphoproteome ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 52 (11 décembre 2017) : E11313—E11322. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1711926115.
Texte intégralFruman, D. A., B. E. Bierer, J. E. Benes, S. J. Burakoff, K. F. Austen et H. R. Katz. « The complex of FK506-binding protein 12 and FK506 inhibits calcineurin phosphatase activity and IgE activation-induced cytokine transcripts, but not exocytosis, in mouse mast cells. » Journal of Immunology 154, no 4 (15 février 1995) : 1846–51. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.154.4.1846.
Texte intégralSengupta, Prabuddha, Prasanna Satpute-Krishnan, Arnold Y. Seo, Dylan T. Burnette, George H. Patterson et Jennifer Lippincott-Schwartz. « ER trapping reveals Golgi enzymes continually revisit the ER through a recycling pathway that controls Golgi organization ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 49 (23 novembre 2015) : E6752—E6761. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1520957112.
Texte intégralLiang, Jun, Jungwon Choi et Jon Clardy. « Refined structure of the FKBP12–rapamycin–FRB ternary complex at 2.2 Å resolution ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 55, no 4 (1 avril 1999) : 736–44. http://dx.doi.org/10.1107/s0907444998014747.
Texte intégralDARGAN, Sheila L., Edward J. A. LEA et Alan P. DAWSON. « Modulation of type-1 Ins(1,4,5)P3 receptor channels by the FK506-binding protein, FKBP12 ». Biochemical Journal 361, no 2 (8 janvier 2002) : 401–7. http://dx.doi.org/10.1042/bj3610401.
Texte intégralAlarcón, C. M., et J. Heitman. « FKBP12 physically and functionally interacts with aspartokinase in Saccharomyces cerevisiae. » Molecular and Cellular Biology 17, no 10 (octobre 1997) : 5968–75. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.17.10.5968.
Texte intégralDolinski, Kara, Christian Scholz, R. Scott Muir, Sabine Rospert, Franz X. Schmid, Maria E. Cardenas et Joseph Heitman. « Functions of FKBP12 and Mitochondrial Cyclophilin Active Site Residues In Vitro and In Vivo inSaccharomyces cerevisiae ». Molecular Biology of the Cell 8, no 11 (novembre 1997) : 2267–80. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.8.11.2267.
Texte intégralPan, Zhenwei, Tomohiko Ai, Po-Cheng Chang, Ying Liu, Jijia Liu, Mitsunori Maruyama, Mohamed Homsi et al. « Atrial fibrillation and electrophysiology in transgenic mice with cardiac-restricted overexpression of FKBP12 ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 316, no 2 (1 février 2019) : H371—H379. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00486.2018.
Texte intégralBatra, Jyotica, Harianto Tjong et Huan-Xiang Zhou. « Electrostatic effects on the folding stability of FKBP12 ». Protein Engineering Design and Selection 29, no 8 (5 juillet 2016) : 301–8. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzw014.
Texte intégralGalat, Andrzej. « Compression of Large Sets of Sequence Data Reveals Fine Diversification of Functional Profiles in Multigene Families of Proteins : A Study for Peptidyl-Prolyl cis/trans Isomerases (PPIase) ». Biomolecules 9, no 2 (11 février 2019) : 59. http://dx.doi.org/10.3390/biom9020059.
Texte intégralJin, Liqing, Haruhiko Asano et C. Anthony Blau. « Stimulating Cell Proliferation Through the Pharmacologic Activation of c-kit ». Blood 91, no 3 (1 février 1998) : 890–97. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v91.3.890.
Texte intégralJin, Liqing, Haruhiko Asano et C. Anthony Blau. « Stimulating Cell Proliferation Through the Pharmacologic Activation of c-kit ». Blood 91, no 3 (1 février 1998) : 890–97. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v91.3.890.890_890_897.
Texte intégralRobaglia, C., B. Menand, Y. Lei, R. Sormani, M. Nicolaï, C. Gery, E. Teoulé, D. Deprost et C. Meyer. « Plant growth : the translational connection ». Biochemical Society Transactions 32, no 4 (1 août 2004) : 581–84. http://dx.doi.org/10.1042/bst0320581.
Texte intégralYamaguchi, T., A. Kurisaki, N. Yamakawa, K. Minakuchi et H. Sugino. « FKBP12 functions as an adaptor of the Smad7–Smurf1 complex on activin type I receptor ». Journal of Molecular Endocrinology 36, no 3 (juin 2006) : 569–79. http://dx.doi.org/10.1677/jme.1.01966.
Texte intégralBULTYNCK, Geert, Patrick DE SMET, Daniela ROSSI, Geert CALLEWAERT, Ludwig MISSIAEN, Vincenzo SORRENTINO, Humbert DE SMEDT et Jan B. PARYS. « Characterization and mapping of the 12kDa FK506-binding protein (FKBP12)-binding site on different isoforms of the ryanodine receptor and of the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor ». Biochemical Journal 354, no 2 (22 février 2001) : 413–22. http://dx.doi.org/10.1042/bj3540413.
Texte intégralOtto, Kevin G., Liqing Jin, David M. Spencer et C. Anthony Blau. « Cell proliferation through forced engagement of c-Kit and Flt-3 ». Blood 97, no 11 (1 juin 2001) : 3662–64. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v97.11.3662.
Texte intégralCunningham, Earlene Brown. « An Inositolphosphate-Binding Immunophilin, IPBP12 ». Blood 94, no 8 (15 octobre 1999) : 2778–89. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v94.8.2778.420k10_2778_2789.
Texte intégralMustafi, Sourajit M., Hui Chen, Hongmin Li, David M. LeMaster et Griselda Hernández. « Analysing the visible conformational substates of the FK506-binding protein FKBP12 ». Biochemical Journal 453, no 3 (12 juillet 2013) : 371–80. http://dx.doi.org/10.1042/bj20130276.
Texte intégralShigdel, Uddhav K., Seung-Joo Lee, Mathew E. Sowa, Brian R. Bowman, Keith Robison, Minyun Zhou, Khian Hong Pua et al. « Genomic discovery of an evolutionarily programmed modality for small-molecule targeting of an intractable protein surface ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 29 (30 juin 2020) : 17195–203. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2006560117.
Texte intégralXiao, He, Li-Li Wang, Cui-Ling Shu, Ming Yu, Song Li, Bei-Fen Shen et Yan Li. « Establishment of a Cell Model Based on FKBP12 Dimerization for Screening of FK506-like Neurotrophic Small Molecular Compounds ». Journal of Biomolecular Screening 11, no 3 (20 février 2006) : 225–35. http://dx.doi.org/10.1177/1087057105285440.
Texte intégralBrown, Kalyn A., Yan Zou, David Shirvanyants, Jie Zhang, Subhas Samanta, Pavan K. Mantravadi, Nikolay V. Dokholyan et Alexander Deiters. « Light-cleavable rapamycin dimer as an optical trigger for protein dimerization ». Chemical Communications 51, no 26 (2015) : 5702–5. http://dx.doi.org/10.1039/c4cc09442e.
Texte intégralCorona, Benjamin T., Clement Rouviere, Susan L. Hamilton et Christopher P. Ingalls. « FKBP12 deficiency reduces strength deficits after eccentric contraction-induced muscle injury ». Journal of Applied Physiology 105, no 2 (août 2008) : 527–37. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.01145.2007.
Texte intégralBossard, M. J., D. J. Bergsma, M. Brandt, G. P. Livi, W. K. Eng, R. K. Johnson et M. A. Levy. « Catalytic and ligand binding properties of the FK506 binding protein FKBP12 : effects of the single amino acid substitution of Tyr82 to Leu ». Biochemical Journal 297, no 2 (15 janvier 1994) : 365–72. http://dx.doi.org/10.1042/bj2970365.
Texte intégralChambraud, Béatrice, Christine Radanyi, Jacques H. Camonis, Kamran Shazand, Krzysztof Rajkowski et Etienne-Emile Baulieu. « FAP48, a New Protein That Forms Specific Complexes with Both Immunophilins FKBP59 and FKBP12 ». Journal of Biological Chemistry 271, no 51 (20 décembre 1996) : 32923–29. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.271.51.32923.
Texte intégralVilella-Bach, Montserrat, Paul Nuzzi, Yimin Fang et Jie Chen. « The FKBP12-Rapamycin-binding Domain Is Required for FKBP12-Rapamycin-associated Protein Kinase Activity and G1Progression ». Journal of Biological Chemistry 274, no 7 (12 février 1999) : 4266–72. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.274.7.4266.
Texte intégralGeisler, Markus, H. Üner Kolukisaoglu, Rodolphe Bouchard, Karla Billion, Joachim Berger, Beate Saal, Nathalie Frangne et al. « TWISTED DWARF1, a Unique Plasma Membrane-anchored Immunophilin-like Protein, Interacts with Arabidopsis Multidrug Resistance-like Transporters AtPGP1 and AtPGP19 ». Molecular Biology of the Cell 14, no 10 (octobre 2003) : 4238–49. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e02-10-0698.
Texte intégralCafferkey, R., P. R. Young, M. M. McLaughlin, D. J. Bergsma, Y. Koltin, G. M. Sathe, L. Faucette, W. K. Eng, R. K. Johnson et G. P. Livi. « Dominant missense mutations in a novel yeast protein related to mammalian phosphatidylinositol 3-kinase and VPS34 abrogate rapamycin cytotoxicity ». Molecular and Cellular Biology 13, no 10 (octobre 1993) : 6012–23. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.13.10.6012-6023.1993.
Texte intégralCafferkey, R., P. R. Young, M. M. McLaughlin, D. J. Bergsma, Y. Koltin, G. M. Sathe, L. Faucette, W. K. Eng, R. K. Johnson et G. P. Livi. « Dominant missense mutations in a novel yeast protein related to mammalian phosphatidylinositol 3-kinase and VPS34 abrogate rapamycin cytotoxicity. » Molecular and Cellular Biology 13, no 10 (octobre 1993) : 6012–23. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.13.10.6012.
Texte intégralHE, GANG, JUYING SHI, YANTAO CHEN, YI CHEN, QIANLING ZHANG, MINGLIANG WANG et JIANHONG LIU. « RANK-ORDERING THE BINDING AFFINITY FOR FKBP12 AND H1N1 NEURAMINIDASE INHIBITORS IN THE COMBINATION OF A PROTEIN MODEL WITH DENSITY FUNCTIONAL THEORY ». Journal of Theoretical and Computational Chemistry 10, no 04 (août 2011) : 541–65. http://dx.doi.org/10.1142/s0219633611006633.
Texte intégralYang, Huan, Yuping Zhou, Benjiamin Edelshain, Frederick Schatz, Charles J. Lockwood et Hugh S. Taylor. « FKBP4 is regulated by HOXA10 during decidualization and in endometriosis ». REPRODUCTION 143, no 4 (avril 2012) : 531–38. http://dx.doi.org/10.1530/rep-11-0438.
Texte intégralSingh, Vikramjeet, Amita Nand, Caixia Chen, ZhiPeng Li, Sheng-Jie Li, Songbai Wang, Mo Yang, Alejandro Merino, Lixin Zhang et Jingsong Zhu. « Echinomycin, a Potential Binder of FKBP12, Shows Minor Effect on Calcineurin Activity ». Journal of Biomolecular Screening 19, no 9 (1 août 2014) : 1275–81. http://dx.doi.org/10.1177/1087057114544742.
Texte intégralHarris, Diondra C., Yenni A. Garcia, Cheryl Storer Samaniego, Veronica W. Rowlett, Nina R. Ortiz, Ashley N. Payan, Tatsuya Maehigashi et Marc B. Cox. « Functional Comparison of Human and Zebra Fish FKBP52 Confirms the Importance of the Proline-Rich Loop for Regulation of Steroid Hormone Receptor Activity ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 21 (28 octobre 2019) : 5346. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20215346.
Texte intégralCruz, M. Cristina, Alan L. Goldstein, Jill Blankenship, Maurizio Del Poeta, John R. Perfect, John H. McCusker, Youssef L. Bennani, Maria E. Cardenas et Joseph Heitman. « Rapamycin and Less Immunosuppressive Analogs Are Toxic to Candida albicans and Cryptococcus neoformans via FKBP12-Dependent Inhibition of TOR ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 45, no 11 (1 novembre 2001) : 3162–70. http://dx.doi.org/10.1128/aac.45.11.3162-3170.2001.
Texte intégralNeye, Holger. « Mutation of FKBP associated protein 48 (FAP48) at proline 219 disrupts the interaction with FKBP12 and FKBP52 ». Regulatory Peptides 97, no 2-3 (mars 2001) : 147–52. http://dx.doi.org/10.1016/s0167-0115(00)00206-8.
Texte intégralBrasseur, Anaïs, Brice Rotureau, Marjorie Vermeersch, Thierry Blisnick, Didier Salmon, Philippe Bastin, Etienne Pays, Luc Vanhamme et David Pérez-Morga. « Trypanosoma brucei FKBP12 Differentially Controls Motility and Cytokinesis in Procyclic and Bloodstream Forms ». Eukaryotic Cell 12, no 2 (26 octobre 2012) : 168–81. http://dx.doi.org/10.1128/ec.00077-12.
Texte intégralBrooksbank, Richard L., Margaret E. Badenhorts, Hyam Isaacs et Nerina Savage. « Treatment of Normal Skeletal Muscle with FK506 or Rapamycin Results in Halothane-induced Muscle Contracture ». Anesthesiology 89, no 3 (1 septembre 1998) : 693–98. http://dx.doi.org/10.1097/00000542-199809000-00020.
Texte intégralWang, Yong-Xiao, Yun-Min Zheng, Qi-Bing Mei, Qinq-Song Wang, Mei Lin Collier, Sidney Fleischer, Hong-Bo Xin et Michael I. Kotlikoff. « FKBP12.6 and cADPR regulation of Ca2+ release in smooth muscle cells ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 286, no 3 (mars 2004) : C538—C546. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00106.2003.
Texte intégralNerattini, Francesca, Riccardo Chelli et Piero Procacci. « II. Dissociation free energies in drug–receptor systems via nonequilibrium alchemical simulations : application to the FK506-related immunophilin ligands ». Physical Chemistry Chemical Physics 18, no 22 (2016) : 15005–18. http://dx.doi.org/10.1039/c5cp05521k.
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