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Ma, Emilie, Laurent Maloisel, Léa Le Falher, Raphaël Guérois et Eric Coïc. « Rad52 Oligomeric N-Terminal Domain Stabilizes Rad51 Nucleoprotein Filaments and Contributes to Their Protection against Srs2 ». Cells 10, no 6 (11 juin 2021) : 1467. http://dx.doi.org/10.3390/cells10061467.
Texte intégralMaloisel, Laurent, Emilie Ma, Jamie Phipps, Alice Deshayes, Stefano Mattarocci, Stéphane Marcand, Karine Dubrana et Eric Coïc. « Rad51 filaments assembled in the absence of the complex formed by the Rad51 paralogs Rad55 and Rad57 are outcompeted by translesion DNA polymerases on UV-induced ssDNA gaps ». PLOS Genetics 19, no 2 (7 février 2023) : e1010639. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010639.
Texte intégralBurgess, Rebecca C., Michael Lisby, Veronika Altmannova, Lumir Krejci, Patrick Sung et Rodney Rothstein. « Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo ». Journal of Cell Biology 185, no 6 (8 juin 2009) : 969–81. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200810055.
Texte intégralMuhammad, Ali Akbar, Clara Basto, Thibaut Peterlini, Josée Guirouilh-Barbat, Melissa Thomas, Xavier Veaute, Didier Busso et al. « Human RAD52 stimulates the RAD51-mediated homology search ». Life Science Alliance 7, no 3 (11 décembre 2023) : e202201751. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201751.
Texte intégralAndriuskevicius, Tadas, Anton Dubenko et Svetlana Makovets. « The Inability to Disassemble Rad51 Nucleoprotein Filaments Leads to Aberrant Mitosis and Cell Death ». Biomedicines 11, no 5 (15 mai 2023) : 1450. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines11051450.
Texte intégralTakata, Minoru, Masao S. Sasaki, Eiichiro Sonoda, Toru Fukushima, Ciaran Morrison, Joanna S. Albala, Sigrid M. A. Swagemakers, Roland Kanaar, Larry H. Thompson et Shunichi Takeda. « The Rad51 Paralog Rad51B Promotes Homologous Recombinational Repair ». Molecular and Cellular Biology 20, no 17 (1 septembre 2000) : 6476–82. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.20.17.6476-6482.2000.
Texte intégralLu, Chih-Hao, Hsin-Yi Yeh, Guan-Chin Su, Kentaro Ito, Yumiko Kurokawa, Hiroshi Iwasaki, Peter Chi et Hung-Wen Li. « Swi5–Sfr1 stimulates Rad51 recombinase filament assembly by modulating Rad51 dissociation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 43 (8 octobre 2018) : E10059—E10068. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1812753115.
Texte intégralRaschle, Markus, Stephen Van Komen, Peter Chi, Tom Ellenberger et Patrick Sung. « Multiple Interactions with the Rad51 Recombinase Govern the Homologous Recombination Function of Rad54 ». Journal of Biological Chemistry 279, no 50 (30 septembre 2004) : 51973–80. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m410101200.
Texte intégralZhang, Hongshan, Jeffrey M. Schaub et Ilya J. Finkelstein. « RADX condenses single-stranded DNA to antagonize RAD51 loading ». Nucleic Acids Research 48, no 14 (4 juillet 2020) : 7834–43. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa559.
Texte intégralPaliwal, Shreya, Radhakrishnan Kanagaraj, Andreas Sturzenegger, Kamila Burdova et Pavel Janscak. « Human RECQ5 helicase promotes repair of DNA double-strand breaks by synthesis-dependent strand annealing ». Nucleic Acids Research 42, no 4 (5 décembre 2013) : 2380–90. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt1263.
Texte intégralSauvageau, Synthia, Alicja Z. Stasiak, Isabelle Banville, Mickaël Ploquin, Andrzej Stasiak et Jean-Yves Masson. « Fission Yeast Rad51 and Dmc1, Two Efficient DNA Recombinases Forming Helical Nucleoprotein Filaments ». Molecular and Cellular Biology 25, no 11 (1 juin 2005) : 4377–87. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.11.4377-4387.2005.
Texte intégralAdolph, Madison, Swati Balakrishnan, Walter Chazin et David Cortez. « Abstract IA024 : Mechanistic insights into how RADX regulates RAD51 nucleoprotein filaments to maintain genome stability and control replication stress responses ». Cancer Research 84, no 1_Supplement (9 janvier 2024) : IA024. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.dnarepair24-ia024.
Texte intégralChang, Hao-Yen, Chia-Yi Lee, Chih-Hao Lu, Wei Lee, Han-Lin Yang, Hsin-Yi Yeh, Hung-Wen Li et Peter Chi. « Microcephaly family protein MCPH1 stabilizes RAD51 filaments ». Nucleic Acids Research 48, no 16 (31 juillet 2020) : 9135–46. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa636.
Texte intégralTaylor, Martin R. G., Mário Špírek, Kathy R. Chaurasiya, Jordan D. Ward, Raffaella Carzaniga, Xiong Yu, Edward H. Egelman et al. « Rad51 Paralogs Remodel Pre-synaptic Rad51 Filaments to Stimulate Homologous Recombination ». Cell 162, no 2 (juillet 2015) : 271–86. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2015.06.015.
Texte intégralOrhan, Esin, Carolina Velazquez, Imene Tabet, Claude Sardet et Charles Theillet. « Regulation of RAD51 at the Transcriptional and Functional Levels : What Prospects for Cancer Therapy ? » Cancers 13, no 12 (11 juin 2021) : 2930. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13122930.
Texte intégralZiesel, Andrew, Qixuan Weng, Jasvinder S. Ahuja, Abhishek Bhattacharya, Raunak Dutta, Evan Cheng, G. Valentin Börner, Michael Lichten et Nancy M. Hollingsworth. « Rad51-mediated interhomolog recombination during budding yeast meiosis is promoted by the meiotic recombination checkpoint and the conserved Pif1 helicase ». PLOS Genetics 18, no 12 (12 décembre 2022) : e1010407. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010407.
Texte intégralSolinger, Jachen A., Konstantin Kiianitsa et Wolf-Dietrich Heyer. « Rad54, a Swi2/Snf2-like Recombinational Repair Protein, Disassembles Rad51:dsDNA Filaments ». Molecular Cell 10, no 5 (novembre 2002) : 1175–88. http://dx.doi.org/10.1016/s1097-2765(02)00743-8.
Texte intégralRobertson, R. B., D. N. Moses, Y. Kwon, P. Chan, P. Chi, H. Klein, P. Sung et E. C. Greene. « Structural transitions within human Rad51 nucleoprotein filaments ». Proceedings of the National Academy of Sciences 106, no 31 (21 juillet 2009) : 12688–93. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0811465106.
Texte intégralGalkin, V. E., F. Esashi, X. Yu, S. Yang, S. C. West et E. H. Egelman. « BRCA2 BRC motifs bind RAD51-DNA filaments ». Proceedings of the National Academy of Sciences 102, no 24 (3 juin 2005) : 8537–42. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0407266102.
Texte intégralTsai, Cheng-ting. « Swi5-Sfr1 Stabilizes Formation of RAD51 Nucleoprotein Filaments ». Biophysical Journal 102, no 3 (janvier 2012) : 280a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2011.11.1548.
Texte intégralSullivan, Meghan R., et Kara A. Bernstein. « RAD-ical New Insights into RAD51 Regulation ». Genes 9, no 12 (13 décembre 2018) : 629. http://dx.doi.org/10.3390/genes9120629.
Texte intégralLan, Wei-Hsuan, Sheng-Yao Lin, Chih-Yuan Kao, Wen-Hsuan Chang, Hsin-Yi Yeh, Hao-Yen Chang, Peter Chi et Hung-Wen Li. « Rad51 facilitates filament assembly of meiosis-specific Dmc1 recombinase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 21 (13 mai 2020) : 11257–64. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1920368117.
Texte intégralvan Mameren, Joost, Mauro Modesti, Roland Kanaar, Claire Wyman, Erwin J. G. Peterman et Gijs J. L. Wuite. « Counting RAD51 proteins disassembling from nucleoprotein filaments under tension ». Nature 457, no 7230 (7 décembre 2008) : 745–48. http://dx.doi.org/10.1038/nature07581.
Texte intégralSheridan, Sean D., Xiong Yu, Robyn Roth, John E. Heuser, Michael G. Sehorn, Patrick Sung, Edward H. Egelman et Douglas K. Bishop. « A comparative analysis of Dmc1 and Rad51 nucleoprotein filaments ». Nucleic Acids Research 36, no 12 (4 juin 2008) : 4057–66. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkn352.
Texte intégralForget, Anthony L., et Stephen C. Kowalczykowski. « Single-molecule imaging brings Rad51 nucleoprotein filaments into focus ». Trends in Cell Biology 20, no 5 (mai 2010) : 269–76. http://dx.doi.org/10.1016/j.tcb.2010.02.004.
Texte intégralvan Mameren, Joost, Mauro Modesti, Ronald Kanaar, Wyman Clair, Erwin J. G. Peterman et Gijs J. L. Wuite. « Counting RAD51 Proteins Disassembling from Nucleoprotein Filaments Under Tension ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 663a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.3637.
Texte intégralRobertson, Ragan B., Dana N. Moses, YoungHo Kwon, Pamela Chan, Weixing Zhao, Peter Chi, Hannah Klein, Patrick Sung et Eric C. Greene. « Visualizing the Disassembly of S. cerevisiae Rad51 Nucleoprotein Filaments ». Journal of Molecular Biology 388, no 4 (mai 2009) : 703–20. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2009.03.049.
Texte intégralEsta, Aline, Emilie Ma, Pauline Dupaigne, Laurent Maloisel, Raphaël Guerois, Eric Le Cam, Xavier Veaute et Eric Coïc. « Rad52 Sumoylation Prevents the Toxicity of Unproductive Rad51 Filaments Independently of the Anti-Recombinase Srs2 ». PLoS Genetics 9, no 10 (10 octobre 2013) : e1003833. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1003833.
Texte intégralMisova, Ivana, Alexandra Pitelova, Jaroslav Budis, Juraj Gazdarica, Tatiana Sedlackova, Anna Jordakova, Zsigmond Benko et al. « Repression of a large number of genes requires interplay between homologous recombination and HIRA ». Nucleic Acids Research 49, no 4 (28 janvier 2021) : 1914–34. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab027.
Texte intégralVeaute, Xavier, Josette Jeusset, Christine Soustelle, Stephen C. Kowalczykowski, Eric Le Cam et Francis Fabre. « The Srs2 helicase prevents recombination by disrupting Rad51 nucleoprotein filaments ». Nature 423, no 6937 (mai 2003) : 309–12. http://dx.doi.org/10.1038/nature01585.
Texte intégralFornander, Louise H., Karolin Frykholm, Joachim Fritzsche, Joshua Araya, Philip Nevin, Erik Werner, Ali Çakır et al. « Visualizing the Nonhomogeneous Structure of RAD51 Filaments Using Nanofluidic Channels ». Langmuir 32, no 33 (12 août 2016) : 8403–12. http://dx.doi.org/10.1021/acs.langmuir.6b01877.
Texte intégralOsman, Fekret, Julie Dixon, Alexis R. Barr et Matthew C. Whitby. « The F-Box DNA Helicase Fbh1 Prevents Rhp51-Dependent Recombination without Mediator Proteins ». Molecular and Cellular Biology 25, no 18 (15 septembre 2005) : 8084–96. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.18.8084-8096.2005.
Texte intégralAntony, Edwin, Eric J. Tomko, Qi Xiao, Lumir Krejci, Timothy M. Lohman et Tom Ellenberger. « Srs2 Disassembles Rad51 Filaments by a Protein-Protein Interaction Triggering ATP Turnover and Dissociation of Rad51 from DNA ». Molecular Cell 35, no 1 (juillet 2009) : 105–15. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2009.05.026.
Texte intégralYu, X., V. Galkin, W.-D. Heyer, L. Yu et E. Egelman. « The Function of N-terminal Domain in RadA/Rad51-DNA Filaments ». Microscopy and Microanalysis 12, S02 (31 juillet 2006) : 420–21. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927606068401.
Texte intégralPrasad, Tekkatte Krishnamurthy, Caitlyn C. Yeykal et Eric C. Greene. « Visualizing the Assembly of Human Rad51 Filaments on Double-stranded DNA ». Journal of Molecular Biology 363, no 3 (octobre 2006) : 713–28. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2006.08.046.
Texte intégralFornander, Louise Helena, Fredrik Persson, Joachim Fritzsche, Joshua Araya, Philip Nevin, Penny Beuning, Mauro Modesti, Karolin Frykholm et Fredrik Westerlund. « Using Nanofluidic Channels to Probe the Dynamics of Rad51-DNA Filaments ». Biophysical Journal 106, no 2 (janvier 2014) : 692a—693a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.3830.
Texte intégralCrickard, J. Brooks, Chaoyou Xue, Weibin Wang, Youngho Kwon, Patrick Sung et Eric C. Greene. « The RecQ helicase Sgs1 drives ATP-dependent disruption of Rad51 filaments ». Nucleic Acids Research 47, no 9 (27 mars 2019) : 4694–706. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz186.
Texte intégralAlekseev, Aleksandr, Galina Cherevatenko, Maksim Serdakov, Georgii Pobegalov, Alexander Yakimov, Irina Bakhlanova, Dmitry Baitin et Mikhail Khodorkovskii. « Single-Molecule Insights into ATP-Dependent Conformational Dynamics of Nucleoprotein Filaments of Deinococcus radiodurans RecA ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 19 (7 octobre 2020) : 7389. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21197389.
Texte intégralLiu, Jie, Ludovic Renault, Xavier Veaute, Francis Fabre, Henning Stahlberg et Wolf-Dietrich Heyer. « Rad51 paralogues Rad55–Rad57 balance the antirecombinase Srs2 in Rad51 filament formation ». Nature 479, no 7372 (23 octobre 2011) : 245–48. http://dx.doi.org/10.1038/nature10522.
Texte intégralSanchez, H., A. Kertokalio, S. van Rossum-Fikkert, R. Kanaar et C. Wyman. « Combined optical and topographic imaging reveals different arrangements of human RAD54 with presynaptic and postsynaptic RAD51-DNA filaments ». Proceedings of the National Academy of Sciences 110, no 28 (25 juin 2013) : 11385–90. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1306467110.
Texte intégralTakahashi, Masayuki, et Bengt Norden. « Linear Dichroism Measurements for the Study of Protein-DNA Interactions ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 22 (8 novembre 2023) : 16092. http://dx.doi.org/10.3390/ijms242216092.
Texte intégralEsashi, Fumiko, Vitold E. Galkin, Xiong Yu, Edward H. Egelman et Stephen C. West. « Stabilization of RAD51 nucleoprotein filaments by the C-terminal region of BRCA2 ». Nature Structural & ; Molecular Biology 14, no 6 (21 mai 2007) : 468–74. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb1245.
Texte intégralBranzei, D., et M. Foiani. « RecQ helicases queuing with Srs2 to disrupt Rad51 filaments and suppress recombination ». Genes & ; Development 21, no 23 (1 décembre 2007) : 3019–26. http://dx.doi.org/10.1101/gad.1624707.
Texte intégralSchay, Gusztáv, Bálint Borka, Linda Kernya, Éva Bulyáki, József Kardos, Melinda Fekete et Judit Fidy. « Without Binding ATP, Human Rad51 Does Not Form Helical Filaments on ssDNA ». Journal of Physical Chemistry B 120, no 9 (mars 2016) : 2165–78. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcb.5b12220.
Texte intégralZadorozhny, Karina, Vincenzo Sannino, Ondrej Beláň, Jarmila Mlčoušková, Mário Špírek, Vincenzo Costanzo et Lumír Krejčí. « Fanconi-Anemia-Associated Mutations Destabilize RAD51 Filaments and Impair Replication Fork Protection ». Cell Reports 21, no 2 (octobre 2017) : 333–40. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2017.09.062.
Texte intégralŠpírek, Mário, Jarmila Mlčoušková, Ondrej Beláň, Máté Gyimesi, Gábor M. Harami, Eszter Molnár, Jiri Novacek, Mihály Kovács et Lumir Krejci. « Human RAD51 rapidly forms intrinsically dynamic nucleoprotein filaments modulated by nucleotide binding state ». Nucleic Acids Research 46, no 8 (22 février 2018) : 3967–80. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gky111.
Texte intégralCrickard, J. Brooks, Kyle Kaniecki, YoungHo Kwon, Patrick Sung et Eric C. Greene. « Spontaneous self-segregation of Rad51 and Dmc1 DNA recombinases within mixed recombinase filaments ». Journal of Biological Chemistry 293, no 11 (30 janvier 2018) : 4191–200. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra117.001143.
Texte intégralvan der Heijden, Thijn, Ralf Seidel, Mauro Modesti, Roland Kanaar, Claire Wyman et Cees Dekker. « Real-time assembly and disassembly of human RAD51 filaments on individual DNA molecules ». Nucleic Acids Research 35, no 17 (20 août 2007) : 5646–57. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkm629.
Texte intégralDay, Melinda, Tyler Maclay, Amber Cyr, Muneer G. Hasham, Kin-hoe Chow, ED Keniston et Kevin Mills. « Targeting Homologous Recombination in Lymphoid Malignancies : Evaluation of Four Small Molecule Inhibitors of RAD51 ». Blood 134, Supplement_1 (13 novembre 2019) : 2080. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-131747.
Texte intégralAndrs, Martin, Zdenka Hasanova, Anna Oravetzova, Jana Dobrovolna et Pavel Janscak. « RECQ5 : A Mysterious Helicase at the Interface of DNA Replication and Transcription ». Genes 11, no 2 (21 février 2020) : 232. http://dx.doi.org/10.3390/genes11020232.
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