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Chen, Wei, Sheng Xiong, Jin Li, Xiuying Li, Yuan Liu, Chunbin Zou et Rama K. Mallampalli. « The Ubiquitin E3 Ligase SCF-FBXO24 Recognizes Deacetylated Nucleoside Diphosphate Kinase A To Enhance Its Degradation ». Molecular and Cellular Biology 35, no 6 (12 janvier 2015) : 1001–13. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01185-14.
Texte intégralYuan, Lamei, Zhi Song, Xiong Deng, Zhijian Yang, Yan Yang, Yi Guo, Hongwei Lu et Hao Deng. « Genetic Analysis of FBXO2, FBXO6, FBXO12, and FBXO41 Variants in Han Chinese Patients with Sporadic Parkinson’s Disease ». Neuroscience Bulletin 33, no 5 (24 mars 2017) : 510–14. http://dx.doi.org/10.1007/s12264-017-0122-5.
Texte intégralChen, Wei, Denghui Gao, Long Xie, Anling Wang, Hui Zhao, Chaowan Guo, Yunqi Sun, Yanfeng Nie, An Hong et Sheng Xiong. « SCF-FBXO24 regulates cell proliferation by mediating ubiquitination and degradation of PRMT6 ». Biochemical and Biophysical Research Communications 530, no 1 (septembre 2020) : 75–81. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2020.06.007.
Texte intégralZhang, Yuan-Meng, Ling-Bing Meng, Si-Jun Yu et Dong-Xing Ma. « Identification of potential crucial genes in monocytes for atherosclerosis using bioinformatics analysis ». Journal of International Medical Research 48, no 4 (avril 2020) : 030006052090927. http://dx.doi.org/10.1177/0300060520909277.
Texte intégralAngeli, Franca, Russell Wyborski, Bill Chen, Rama Mallampalli et Michael Lark. « P157 FBXO3-FBXL2 AXIS MODULATORS AS A NOVEL CLASS OF ORAL SMALL MOLECULE COMPOUNDS FOR THE TREATMENT OF CROHN’S DISEASE ». Inflammatory Bowel Diseases 26, Supplement_1 (janvier 2020) : S6. http://dx.doi.org/10.1093/ibd/zaa010.014.
Texte intégralMasle-Farquhar, Etienne, Amanda Russell, Yangguang Li, Fen Zhu, Lixin Rui, Robert Brink et Christopher C. Goodnow. « Loss-of-function of Fbxo10, encoding a post-translational regulator of BCL2 in lymphomas, has no discernible effect on BCL2 or B lymphocyte accumulation in mice ». PLOS ONE 16, no 4 (29 avril 2021) : e0237830. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0237830.
Texte intégralManfiolli, Adriana O., Ana Leticia G. C. Maragno, Munira M. A. Baqui, Sami Yokoo, Felipe R. Teixeira, Eduardo B. Oliveira et Marcelo D. Gomes. « FBXO25-associated Nuclear Domains : A Novel Subnuclear Structure ». Molecular Biology of the Cell 19, no 5 (mai 2008) : 1848–61. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e07-08-0815.
Texte intégralGuo, Fengjie, Xiaoyu Jiang, Domenico Roberti, Lixin Rui et Izidore S. Lossos. « FBXO10 Targets HGAL for Degradation ». Blood 126, no 23 (3 décembre 2015) : 3904. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v126.23.3904.3904.
Texte intégralQie, Shuo. « The E3 Ubiquitin Ligase Fbxo4 Functions as a Tumor Suppressor : Its Biological Importance and Therapeutic Perspectives ». Cancers 14, no 9 (25 avril 2022) : 2133. http://dx.doi.org/10.3390/cancers14092133.
Texte intégralQie, Shuo. « The E3 Ubiquitin Ligase Fbxo4 Functions as a Tumor Suppressor : Its Biological Importance and Therapeutic Perspectives ». Cancers 14, no 9 (25 avril 2022) : 2133. http://dx.doi.org/10.3390/cancers14092133.
Texte intégralWong, Siau Yen, Peiran Lu, Lei Wu, Mckale Montgomery, Winyoo Chowanadisai, Edralin Lucas, Brenda Smith, Stephen Clarke et Dingbo Lin. « Hepatic F-box Only Protein 2 (FBXO2) Might Not Mediate Glucose Homeostasis in Obese Diabetic Mice ». Current Developments in Nutrition 4, Supplement_2 (29 mai 2020) : 1281. http://dx.doi.org/10.1093/cdn/nzaa058_039.
Texte intégralChang, Shu-Chun, Chin-Sheng Hung, Bo-Xiang Zhang, Tsung-Han Hsieh, Wayne Hsu et Jeak Ling Ding. « A Novel Signature of CCNF-Associated E3 Ligases Collaborate and Counter Each Other in Breast Cancer ». Cancers 13, no 12 (8 juin 2021) : 2873. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13122873.
Texte intégralLee, Eric K., Zhaorui Lian, Kurt D'Andrea, Richard Letrero, WeiQi Sheng, Shujing Liu, J. Nathaniel Diehl et al. « The FBXO4 Tumor Suppressor Functions as a Barrier to BrafV600E-Dependent Metastatic Melanoma ». Molecular and Cellular Biology 33, no 22 (9 septembre 2013) : 4422–33. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00706-13.
Texte intégralDhar, Ruby, Goura Kishor Rath et Subhradip Karmakar. « FBXO4 as a novel ubiquitin ligase that targets Cyclin D in the pathogenesis of breast cancer. » Journal of Clinical Oncology 37, no 15_suppl (20 mai 2019) : e14722-e14722. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2019.37.15_suppl.e14722.
Texte intégralLin, T. B., M. C. Hsieh, C. Y. Lai, J. K. Cheng, Y. P. Chau, T. Ruan, G. D. Chen et H. Y. Peng. « Fbxo3-Dependent Fbxl2 Ubiquitination Mediates Neuropathic Allodynia through the TRAF2/TNIK/GluR1 Cascade ». Journal of Neuroscience 35, no 50 (16 décembre 2015) : 16545–60. http://dx.doi.org/10.1523/jneurosci.2301-15.2015.
Texte intégralAkiyama, Mari. « Roles of Two F-Box Proteins : FBXL14 in the Periosteum and FBXW2 at Elastic Fibers ». Osteology 3, no 1 (5 janvier 2023) : 1–10. http://dx.doi.org/10.3390/osteology3010001.
Texte intégralSelander, Erik, Jan Heuschele et Ann I. Larsson. « Hydrodynamic properties and distribution of bait downstream of a zooplankton trap ». Journal of Plankton Research 39, no 6 (2 mai 2017) : 1020–27. http://dx.doi.org/10.1093/plankt/fbx024.
Texte intégralYoshida, Yukiko, Sayaka Yasuda, Toshiharu Fujita, Maho Hamasaki, Arisa Murakami, Junko Kawawaki, Kazuhiro Iwai et al. « Ubiquitination of exposed glycoproteins by SCFFBXO27 directs damaged lysosomes for autophagy ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 32 (25 juillet 2017) : 8574–79. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1702615114.
Texte intégralZhou, Huijun, Chong Zeng, Jie Liu, Haijun Luo et Wei Huang. « F-Box Protein 43, Stabilized by N6-Methyladenosine Methylation, Enhances Hepatocellular Carcinoma Cell Growth and Invasion via Promoting p53 Degradation in a Ubiquitin Conjugating Enzyme E2 C -Dependent Manner ». Cancers 15, no 3 (2 février 2023) : 957. http://dx.doi.org/10.3390/cancers15030957.
Texte intégralDeng, Chao, Hongzhi Li et Qingmin Li. « F-box protein 17 promotes glioma progression by regulating glycolysis pathway ». Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 86, no 4 (19 janvier 2022) : 455–63. http://dx.doi.org/10.1093/bbb/zbac008.
Texte intégralMo, Angela, Linda Ya-Ting Chang, Gerben Duns, Xuan Wang, Gregg Morin, Tammy Lau, Rod Docking et al. « Elucidating the Mechanisms of Leukemogenesis Driven By FBXO11 Depletion ». Blood 138, Supplement 1 (5 novembre 2021) : 3328. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2021-145384.
Texte intégralHabel, Nadia, Najla El-Hachem, Frédéric Soysouvanh, Hanene Hadhiri-Bzioueche, Serena Giuliano, Sophie Nguyen, Pavel Horák et al. « FBXO32 links ubiquitination to epigenetic reprograming of melanoma cells ». Cell Death & ; Differentiation 28, no 6 (18 janvier 2021) : 1837–48. http://dx.doi.org/10.1038/s41418-020-00710-x.
Texte intégralSaiga, Toru, Takaichi Fukuda, Masaki Matsumoto, Hirobumi Tada, Hirotaka James Okano, Hideyuki Okano et Keiichi I. Nakayama. « Fbxo45 Forms a Novel Ubiquitin Ligase Complex and Is Required for Neuronal Development ». Molecular and Cellular Biology 29, no 13 (27 avril 2009) : 3529–43. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00364-09.
Texte intégralLai, C. Y., Y. C. Ho, M. C. Hsieh, H. H. Wang, J. K. Cheng, Y. P. Chau et H. Y. Peng. « Spinal Fbxo3-Dependent Fbxl2 Ubiquitination of Active Zone Protein RIM1 Mediates Neuropathic Allodynia through CaV2.2 Activation ». Journal of Neuroscience 36, no 37 (14 septembre 2016) : 9722–38. http://dx.doi.org/10.1523/jneurosci.1732-16.2016.
Texte intégralWang, Ning, Qian Song, Hai Yu et Gang Bao. « Overexpression of FBXO17 Promotes the Proliferation, Migration and Invasion of Glioma Cells Through the Akt/GSK-3β/Snail Pathway ». Cell Transplantation 30 (1 janvier 2021) : 096368972110073. http://dx.doi.org/10.1177/09636897211007395.
Texte intégralChoppara, Srinadh, Sunil K. Malonia, Ganga Sankaran, Michael R. Green et Manas Kumar Santra. « Degradation of FBXO31 by APC/C is regulated by AKT- and ATM-mediated phosphorylation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 5 (17 janvier 2018) : 998–1003. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1705954115.
Texte intégralSahasrabuddhe, Anagh Anant, Xiaofei Chen, Kaiyu Ma, Rui Wu, Richa Kapoor, Rishi Raj Chhipa, Xiao Zhang et al. « A Novel FBXO45-Gef-H1 Axis Controls Oncogenic Signaling in B-Cell Lymphoma ». Blood 138, Supplement 1 (5 novembre 2021) : 711. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2021-151245.
Texte intégralBrewer, Kelly, Isabel Nip, Justin Bellizzi, Jessica Costa-Guda et Andrew Arnold. « Molecular analysis of cyclin D1 modulators PRKN and FBX4 as candidate tumor suppressors in sporadic parathyroid adenomas ». Endocrine Connections 10, no 3 (mars 2021) : 302–8. http://dx.doi.org/10.1530/ec-21-0055.
Texte intégralPighi, Chiara, Mara Compagno, Qi Wang, Taek-Chin Cheong, Teresa Poggio, Fernanda Langellotto, Paola Francia di Celle, Alberto Zamò et Roberto Chiarle. « FBXO11, a Regulator of BCL6 Stability, Is Recurrently Mutated in Burkitt Lymphoma ». Blood 126, no 23 (3 décembre 2015) : 3673. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v126.23.3673.3673.
Texte intégralLi, Yunfeng, Kai Jin, Eric Bunker, Xiaojuan Zhang, Xuemei Luo, Xuedong Liu et Bing Hao. « Structural basis of the phosphorylation-independent recognition of cyclin D1 by the SCFFBXO31 ubiquitin ligase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 2 (26 décembre 2017) : 319–24. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1708677115.
Texte intégralPighi, Chiara, Taek-Chin Cheong, Mara Compagno, Enrico Patrucco, Maddalena Arigoni, Martina Olivero, Qi Wang et al. « Frequent mutations of FBXO11 highlight BCL6 as a therapeutic target in Burkitt lymphoma ». Blood Advances 5, no 23 (8 décembre 2021) : 5239–57. http://dx.doi.org/10.1182/bloodadvances.2021005682.
Texte intégralMatsushima, Norio, Shintaro Takatsuka, Hiroki Miyashita et Robert H. Kretsinger. « Leucine Rich Repeat Proteins : Sequences, Mutations, Structures and Diseases ». Protein & ; Peptide Letters 26, no 2 (20 février 2019) : 108–31. http://dx.doi.org/10.2174/0929866526666181208170027.
Texte intégralXu, Peng, Daniel C. Scott, Xing Tang, Yu Yao, Yong-Dong Wang, Wenjian Bi, Lance E. Palmer et al. « FBXO11 Activates Erythroid Gene Transcription By Degrading Heterochromatin-Associated Protein BAHD1 ». Blood 132, Supplement 1 (29 novembre 2018) : 529. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2018-99-117362.
Texte intégralHughes, David C., Leslie M. Baehr, Julia R. Driscoll, Sarah A. Lynch, David S. Waddell et Sue C. Bodine. « Identification and characterization of Fbxl22, a novel skeletal muscle atrophy-promoting E3 ubiquitin ligase ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 319, no 4 (1 octobre 2020) : C700—C719. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00253.2020.
Texte intégralMalonia, Sunil K., Parul Dutta, Manas Kumar Santra et Michael R. Green. « F-box protein FBXO31 directs degradation of MDM2 to facilitate p53-mediated growth arrest following genotoxic stress ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 28 (29 juin 2015) : 8632–37. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1510929112.
Texte intégralLim, Ji Ye, Eunju Kim, Collin M. Douglas, Marvin Wirianto, Chorong Han, Kaori Ono, Sun Young Kim et al. « The circadian E3 ligase FBXL21 regulates myoblast differentiation and sarcomere architecture via MYOZ1 ubiquitination and NFAT signaling ». PLOS Genetics 18, no 12 (27 décembre 2022) : e1010574. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010574.
Texte intégralCleveland, Beth M., et Gregory M. Weber. « Effects of insulin-like growth factor-I, insulin, and leucine on protein turnover and ubiquitin ligase expression in rainbow trout primary myocytes ». American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and Comparative Physiology 298, no 2 (février 2010) : R341—R350. http://dx.doi.org/10.1152/ajpregu.00516.2009.
Texte intégralZhang, Liping, Zihong Chen, Ying Wang, David J. Tweardy et William E. Mitch. « Stat3 activation induces insulin resistance via a muscle-specific E3 ubiquitin ligase Fbxo40 ». American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 318, no 5 (1 mai 2020) : E625—E635. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.00480.2019.
Texte intégralAkiyama, Mari. « Characterization of the F-box Proteins FBXW2 and FBXL14 in the Initiation of Bone Regeneration in Transplants given to Nude Mice ». Open Biomedical Engineering Journal 12, no 1 (18 octobre 2018) : 75–89. http://dx.doi.org/10.2174/1874120701812010075.
Texte intégralSchieber, Michael, et John D. Crispino. « FBXO11 Is a Candidate Tumor Suppressor in the Transformation of MDS to Secondary AML ». Blood 134, Supplement_1 (13 novembre 2019) : 4217. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-124007.
Texte intégralSchneider, Christof, Ning Kon, Letizia Amadori, Qiong Shen, Friederike H. Schwartz, Benjamin Tischler, Marion Bossennec et al. « FBXO11 inactivation leads to abnormal germinal-center formation and lymphoproliferative disease ». Blood 128, no 5 (4 août 2016) : 660–66. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2015-11-684357.
Texte intégralCleveland, Beth M., et Jason P. Evenhuis. « Molecular characterization of atrogin-1/F-box protein-32 (FBXO32) and F-box protein-25 (FBXO25) in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) : Expression across tissues in response to feed deprivation ». Comparative Biochemistry and Physiology Part B : Biochemistry and Molecular Biology 157, no 3 (novembre 2010) : 248–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpb.2010.06.010.
Texte intégralAngeli, Franca, Russell Wyborski, Bill Chen, Rama Mallampalli et Michael Lark. « P157 FBXO3-FBXL2 AXIS MODULATORS AS A NOVEL CLASS OF ORAL SMALL MOLECULE COMPOUNDS FOR THE TREATMENT OF CROHN’S DISEASE ». Gastroenterology 158, no 3 (février 2020) : S9—S10. http://dx.doi.org/10.1053/j.gastro.2019.11.061.
Texte intégralFang, Xiaoguang, Wenchao Zhou, Qiulian Wu, Zhi Huang, Yu Shi, Kailin Yang, Cong Chen et al. « Deubiquitinase USP13 maintains glioblastoma stem cells by antagonizing FBXL14-mediated Myc ubiquitination ». Journal of Experimental Medicine 214, no 1 (6 décembre 2016) : 245–67. http://dx.doi.org/10.1084/jem.20151673.
Texte intégralGao, Yu, Xinyu Xiao, Jing Luo, Jianwei Wang, Qiling Peng, Jing Zhao, Ning Jiang et Yong Zhao. « E3 Ubiquitin Ligase FBXO3 Drives Neuroinflammation to Aggravate Cerebral Ischemia/Reperfusion Injury ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 21 (7 novembre 2022) : 13648. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232113648.
Texte intégralWatanabe, Koki, Kanae Yumimoto et Keiichi I. Nakayama. « FBXO21 mediates the ubiquitylation and proteasomal degradation of EID1 ». Genes to Cells 20, no 8 (18 juin 2015) : 667–74. http://dx.doi.org/10.1111/gtc.12260.
Texte intégralCai, Lili, Liang Liu, Lihui Li et Lijun Jia. « SCFFBXO28-mediated self-ubiquitination of FBXO28 promotes its degradation ». Cellular Signalling 65 (janvier 2020) : 109440. http://dx.doi.org/10.1016/j.cellsig.2019.109440.
Texte intégralJiang, Gui-Yang, Xiu-Peng Zhang, Liang Wang, Xu-Yong Lin, Juan-Han Yu, En-Hua Wang et Yong Zhang. « FBXO25 promotes cell proliferation, invasion, and migration of NSCLC ». Tumor Biology 37, no 10 (5 septembre 2016) : 14311–19. http://dx.doi.org/10.1007/s13277-016-5298-1.
Texte intégralRen, Jun, Mingming Sun, Hao Zhou, Amir Ajoolabady, Yuan Zhou, Jun Tao, James R. Sowers et Yingmei Zhang. « FUNDC1 interacts with FBXL2 to govern mitochondrial integrity and cardiac function through an IP3R3-dependent manner in obesity ». Science Advances 6, no 38 (septembre 2020) : eabc8561. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abc8561.
Texte intégralLiu, Lin, Kun Liu, Yanzhe Yan, Zhuangzhuang Chu, Yi Tang et Chunbo Tang. « Two Transcripts of FBXO5 Promote Migration and Osteogenic Differentiation of Human Periodontal Ligament Mesenchymal Stem Cells ». BioMed Research International 2018 (2018) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2018/7849294.
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