Littérature scientifique sur le sujet « FBXO24 »
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Articles de revues sur le sujet "FBXO24"
Chen, Wei, Sheng Xiong, Jin Li, Xiuying Li, Yuan Liu, Chunbin Zou et Rama K. Mallampalli. « The Ubiquitin E3 Ligase SCF-FBXO24 Recognizes Deacetylated Nucleoside Diphosphate Kinase A To Enhance Its Degradation ». Molecular and Cellular Biology 35, no 6 (12 janvier 2015) : 1001–13. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01185-14.
Texte intégralYuan, Lamei, Zhi Song, Xiong Deng, Zhijian Yang, Yan Yang, Yi Guo, Hongwei Lu et Hao Deng. « Genetic Analysis of FBXO2, FBXO6, FBXO12, and FBXO41 Variants in Han Chinese Patients with Sporadic Parkinson’s Disease ». Neuroscience Bulletin 33, no 5 (24 mars 2017) : 510–14. http://dx.doi.org/10.1007/s12264-017-0122-5.
Texte intégralChen, Wei, Denghui Gao, Long Xie, Anling Wang, Hui Zhao, Chaowan Guo, Yunqi Sun, Yanfeng Nie, An Hong et Sheng Xiong. « SCF-FBXO24 regulates cell proliferation by mediating ubiquitination and degradation of PRMT6 ». Biochemical and Biophysical Research Communications 530, no 1 (septembre 2020) : 75–81. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2020.06.007.
Texte intégralZhang, Yuan-Meng, Ling-Bing Meng, Si-Jun Yu et Dong-Xing Ma. « Identification of potential crucial genes in monocytes for atherosclerosis using bioinformatics analysis ». Journal of International Medical Research 48, no 4 (avril 2020) : 030006052090927. http://dx.doi.org/10.1177/0300060520909277.
Texte intégralAngeli, Franca, Russell Wyborski, Bill Chen, Rama Mallampalli et Michael Lark. « P157 FBXO3-FBXL2 AXIS MODULATORS AS A NOVEL CLASS OF ORAL SMALL MOLECULE COMPOUNDS FOR THE TREATMENT OF CROHN’S DISEASE ». Inflammatory Bowel Diseases 26, Supplement_1 (janvier 2020) : S6. http://dx.doi.org/10.1093/ibd/zaa010.014.
Texte intégralMasle-Farquhar, Etienne, Amanda Russell, Yangguang Li, Fen Zhu, Lixin Rui, Robert Brink et Christopher C. Goodnow. « Loss-of-function of Fbxo10, encoding a post-translational regulator of BCL2 in lymphomas, has no discernible effect on BCL2 or B lymphocyte accumulation in mice ». PLOS ONE 16, no 4 (29 avril 2021) : e0237830. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0237830.
Texte intégralManfiolli, Adriana O., Ana Leticia G. C. Maragno, Munira M. A. Baqui, Sami Yokoo, Felipe R. Teixeira, Eduardo B. Oliveira et Marcelo D. Gomes. « FBXO25-associated Nuclear Domains : A Novel Subnuclear Structure ». Molecular Biology of the Cell 19, no 5 (mai 2008) : 1848–61. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e07-08-0815.
Texte intégralGuo, Fengjie, Xiaoyu Jiang, Domenico Roberti, Lixin Rui et Izidore S. Lossos. « FBXO10 Targets HGAL for Degradation ». Blood 126, no 23 (3 décembre 2015) : 3904. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v126.23.3904.3904.
Texte intégralQie, Shuo. « The E3 Ubiquitin Ligase Fbxo4 Functions as a Tumor Suppressor : Its Biological Importance and Therapeutic Perspectives ». Cancers 14, no 9 (25 avril 2022) : 2133. http://dx.doi.org/10.3390/cancers14092133.
Texte intégralQie, Shuo. « The E3 Ubiquitin Ligase Fbxo4 Functions as a Tumor Suppressor : Its Biological Importance and Therapeutic Perspectives ». Cancers 14, no 9 (25 avril 2022) : 2133. http://dx.doi.org/10.3390/cancers14092133.
Texte intégralThèses sur le sujet "FBXO24"
Medeiros, Ana Carla. « Caracterização parcial do complexo SCF1 contendo a proteína FBXO25 fosforilada ». Universidade de São Paulo, 2015. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17131/tde-09092015-110529/.
Texte intégralThe FBXO25 is an E3 ligase RING type (Really Interesting New Gene), SCF oligomeric type, responsible for the specific recognition of the substrate to be degraded via the ubiquitin-proteasome system (SUP). SUP is the main intracellular proteolytic mechanism responsible for 80-90% degradation of cytosolic and nuclear proteins. The FBXO25 is capable of forming a complex SCF1 (formed by the interaction of proteins Skp1, Cul1, Roc1 protein and a type F-box), resulting in an active SCF complex which is able to ubiquitinate their substrates. This protein accumulates in the nucleus forming a subnuclear structure called FANDs (FBXO25 Associated Nuclear Domains) that are involved in nuclear ubiquitination. In this work, we purify complex SCF1 (WT or F- box, which is not able to interact with Skp1), treated or not with PMA, by immunoprecipitation technique. We identified by mass spectrometry, an essential phosphorylation site for FBXO25, when it is phosphorylated under the action of the mitogenic reagent PMA. We also search for differentially ubiquitinated substrates for these complexes, by testing in ProtoArrays® identifying substrates involved in the signaling pathway ERK1 / 2.
Vieira, Nichelle Antunes. « Caracterização de células humanas Hap1 nocaute para FBXO25 : via de sinalização da ERK quinase e proliferação celular ». Universidade de São Paulo, 2017. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17131/tde-25042018-143544/.
Texte intégralThe FBXO25 protein is an SCF-type E3-ligase responsible for the selectivity of Ub binding to the protein and the targeting of the labeled protein to the 26s proteasome barrel. FBXO25 has been long known to be able to interact and ubiquitinate the Elk-1 protein in HEK293T cells, thereby inducing a decrease in the expression of important genes in the regulation of cell proliferation such as CFOS and EGR-1 after stimulation with the mitogen PMA. Here we show that FBXO25 acts at another point in the MAPK pathway by modulating the ERK1/2 phosphorylation levels. We observed that the treatment with PMA rised the phosphorylated levels of ERK1/2 in knockout cells for FBXO25 (FBXO25KO) when compared to its parental lineage. Stimulation with the mitogens PMA or ATP also led to an increase in cell proliferation unrelated to a direct modulation of the cell cycle in knockout cells, with a significant weight of apoptosis levels being observed. Taking these results together, we show that FBXO25 acts on MAPK signaling by reducing ERK1/2 activation and thus promotes a secondary response on the cell proliferation phenotype.
Tsui, Hoyee. « The role of p21-activated kinase 1 (Pak1) in the heart ». Thesis, University of Manchester, 2015. https://www.research.manchester.ac.uk/portal/en/theses/the-role-of-p21activated-kinase-1-pak1-in-the-heart(8c34d7bc-a2aa-4ae0-a197-91ed905212f5).html.
Texte intégralStavropoulou, Alexandra Vassiliki. « Histone deacetylase (HDAC) inhibitors and FBXL20 in breast cancer ». Thesis, Imperial College London, 2008. http://hdl.handle.net/10044/1/7389.
Texte intégralPatel, Shachi. « Fbxo7 in T cell development and oncogenesis ». Thesis, University of Cambridge, 2015. https://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.709293.
Texte intégralRowicka, Paulina Aiko. « The role of FBXO7 in mitochondrial biology and Parkinson's disease ». Thesis, University of Cambridge, 2018. https://www.repository.cam.ac.uk/handle/1810/282989.
Texte intégralSammler, Esther. « Signalling pathway of FBXO7 and its role in hereditary Parkinsonism ». Thesis, University of Dundee, 2014. https://discovery.dundee.ac.uk/en/studentTheses/2a2889b3-20b5-4353-af11-72782c07ef3a.
Texte intégralLiu, Jia, et 劉佳. « Role of FBXO31 in regulating MAPK-mediated genotoxic stress response and cancer cell survival ». Thesis, The University of Hong Kong (Pokfulam, Hong Kong), 2013. http://hdl.handle.net/10722/205657.
Texte intégralpublished_or_final_version
Anatomy
Doctoral
Doctor of Philosophy
Kleppa, Marc-Jens [Verfasser]. « Charakterisierung des Gens Fbxl22 und seiner Funktion während der Muskelentwicklung der Maus / Marc-Jens Kleppa ». Hannover : Technische Informationsbibliothek und Universitätsbibliothek Hannover (TIB), 2011. http://d-nb.info/1019235071/34.
Texte intégralShang, Jinsai. « STRUCTURAL AND FUNCTIONAL STUDIES OF F-BOX-ONLY PROTEIN FBXO7 AND ITS INTERACTIONS WITH PROTEASOME INHIBITOR PI31 ». OpenSIUC, 2015. https://opensiuc.lib.siu.edu/dissertations/1053.
Texte intégralLivres sur le sujet "FBXO24"
Haydu, Julie Erika M. The Roles of F-box and Leucine-Rich Repeat Protein 4 (FBXL4) in Mitochondrial Encephalopathy and T-cell Acute Lymphoblastic Leukemia. [New York, N.Y.?] : [publisher not identified], 2015.
Trouver le texte intégralChapitres de livres sur le sujet "FBXO24"
Morton, Sarah U., Edward G. Neilan, Roy W. A. Peake, Jiahai Shi, Klaus Schmitz-Abe, Meghan Towne, Kyriacos Markianos, Sanjay P. Prabhu et Pankaj B. Agrawal. « Hyperammonemia as a Presenting Feature in Two Siblings with FBXL4 Variants ». Dans JIMD Reports, 7–15. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/8904_2016_17.
Texte intégralAntoun, Ghadi, Skye McBride, Jason R. Vanstone, Turaya Naas, Jean Michaud, Stephanie Redpath, Hugh J. McMillan et al. « Detailed Biochemical and Bioenergetic Characterization of FBXL4-Related Encephalomyopathic Mitochondrial DNA Depletion ». Dans JIMD Reports, 1–9. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2015. http://dx.doi.org/10.1007/8904_2015_491.
Texte intégralGuo, Jianping, Brian J. North, Adriana E. Tron, Hiroyuki Inuzuka et Wenyi Wei. « The Role of FBXO Subfamily of F-box Proteins in Tumorigenesis ». Dans SCF and APC E3 Ubiquitin Ligases in Tumorigenesis, 73–87. Cham : Springer International Publishing, 2014. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-05026-3_4.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "FBXO24"
Ravindranath, Abhilash K., Swayamjot Kaur et Lorna Rodriguez. « Abstract 4226 : CD44 increases drug resistance by protecting FBXO21 mediated ubiquitination of P-glycoprotein ». Dans Proceedings : AACR 103rd Annual Meeting 2012‐‐ Mar 31‐Apr 4, 2012 ; Chicago, IL. American Association for Cancer Research, 2012. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2012-4226.
Texte intégralTsai, M. J., W. Osman, A. Elhance, J. Adair, L. Chafin, J. D. Londino et R. K. Mallampalli. « FBXO45 Targets IFNLR1 to Impair IFN-lambda Signaling During Influenza Infection ». Dans American Thoracic Society 2022 International Conference, May 13-18, 2022 - San Francisco, CA. American Thoracic Society, 2022. http://dx.doi.org/10.1164/ajrccm-conference.2022.205.1_meetingabstracts.a3622.
Texte intégralNelson, David E., et Heike Laman. « Abstract 2961 : Spatiotemporal regulation of the SCF ubiquitin ligase component, Fbxo7 ». Dans Proceedings : AACR 102nd Annual Meeting 2011‐‐ Apr 2‐6, 2011 ; Orlando, FL. American Association for Cancer Research, 2011. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2011-2961.
Texte intégralKatayama, Kazuhiro, Kohji Noguchi, Junko Mitsuhashi et Yoshikazu Sugimoto. « Abstract 810 : FBXO15 is an F-box protein in E3 ligase complex for P-glycoprotein ». Dans Proceedings : AACR 103rd Annual Meeting 2012‐‐ Mar 31‐Apr 4, 2012 ; Chicago, IL. American Association for Cancer Research, 2012. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2012-810.
Texte intégralLu, Jianrong, Yue Jin, Anitha K. Shenoy, Hao Chen, Huacheng Luo, Lizi Wu et Kamal A. Mohammed. « Abstract 1425 : FBXO11 suppresses epithelial plasticity and proliferation by ubiquitinating the Snail family of transcription factors ». Dans Proceedings : AACR 106th Annual Meeting 2015 ; April 18-22, 2015 ; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2015. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2015-1425.
Texte intégralYan, Ying, Lepakshe Madduri, Nichole Brandquist, Chitra Palanivel, Sumin Zhou, Charles Enke et Michel Ouellette. « Abstract 1986 : p53/FBXL20 axis negatively regulates the protein stability of PR55α, a PP2A regulatory subunit ». Dans Proceedings : AACR Annual Meeting 2021 ; April 10-15, 2021 and May 17-21, 2021 ; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2021. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2021-1986.
Texte intégralRandle, Suzanne J., El Kahina Meziane, Mikhail Lomonosov et Heike Laman. « Abstract LB-189 : Fbxo7 functions in the proliferation and maturation of hematopoietic cells ». Dans Proceedings : AACR 102nd Annual Meeting 2011‐‐ Apr 2‐6, 2011 ; Orlando, FL. American Association for Cancer Research, 2011. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2011-lb-189.
Texte intégralXu, F., M. Ceng et W. Ouyang. « FBXO6 Regulates Antiviral Immunity Through Inhibition of ER-Stress Induced Apoptosis of Alveolar Macrophages ». Dans American Thoracic Society 2020 International Conference, May 15-20, 2020 - Philadelphia, PA. American Thoracic Society, 2020. http://dx.doi.org/10.1164/ajrccm-conference.2020.201.1_meetingabstracts.a3977.
Texte intégralStankiewicz, Elzbieta, Xueying Mao, D. Chas Mangham, Lei Xu, Gabrielle Fisher, Bernard North, Henrik Moller et al. « Abstract 1614 : Identification of FBXL4 as a bone metastasis-associated gene in prostate cancer ». Dans Proceedings : AACR 107th Annual Meeting 2016 ; April 16-20, 2016 ; New Orleans, LA. American Association for Cancer Research, 2016. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2016-1614.
Texte intégralValverde, Alfonso García, Jordi Rosell, Daniel Pilco Janeta, Sergi Sayols, Claudia Valverde, Anna Esteve, Marta Gut et al. « Abstract 3767 : FBXO32 ubiquitin ligase mediates apoptosis evasion and adaptation to KIT inhibition in gastrointestinal stromal tumor - GIST ». Dans Proceedings : AACR Annual Meeting 2020 ; April 27-28, 2020 and June 22-24, 2020 ; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2020. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2020-3767.
Texte intégral