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McClatchey, Andrea I. « ERM proteins ». Current Biology 22, no 18 (septembre 2012) : R784—R785. http://dx.doi.org/10.1016/j.cub.2012.07.057.
Texte intégralMcClatchey, Andrea I. « ERM proteins at a glance ». Journal of Cell Science 127, no 15 (20 juin 2014) : 3199–204. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.098343.
Texte intégralClucas, J., et F. Valderrama. « ERM proteins in cancer progression ». Journal of Cell Science 127, no 2 (13 janvier 2014) : 267–75. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.133108.
Texte intégralClucas, J., et F. Valderrama. « ERM proteins in cancer progression ». Journal of Cell Science 128, no 6 (15 mars 2015) : 1253. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.170027.
Texte intégralBagchi, M., M. Katar, W. K. Lo, R. Yost, C. Hill et H. Maisel. « ERM proteins of the lens ». Journal of Cellular Biochemistry 92, no 3 (2004) : 626–30. http://dx.doi.org/10.1002/jcb.20062.
Texte intégralKondo, Takahisa, Kosei Takeuchi, Yoshinori Doi, Shigenobu Yonemura, Shigekazu Nagata, Shoichiro Tsukita et Sachiko Tsukita. « ERM (Ezrin/Radixin/Moesin)-based Molecular Mechanism of Microvillar Breakdown at an Early Stage of Apoptosis ». Journal of Cell Biology 139, no 3 (3 novembre 1997) : 749–58. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.139.3.749.
Texte intégralYonemura, Shigenobu, Takeshi Matsui, Shoichiro Tsukita et Sachiko Tsukita. « Rho-dependent and -independent activation mechanisms of ezrin/radixin/moesin proteins : an essential role for polyphosphoinositides in vivo ». Journal of Cell Science 115, no 12 (15 juin 2002) : 2569–80. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.115.12.2569.
Texte intégralHirao, M., N. Sato, T. Kondo, S. Yonemura, M. Monden, T. Sasaki, Y. Takai, S. Tsukita et S. Tsukita. « Regulation mechanism of ERM (ezrin/radixin/moesin) protein/plasma membrane association : possible involvement of phosphatidylinositol turnover and Rho-dependent signaling pathway. » Journal of Cell Biology 135, no 1 (1 octobre 1996) : 37–51. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.135.1.37.
Texte intégralYonemura, Shigenobu, Sachiko Tsukita et Shoichiro Tsukita. « Direct Involvement of Ezrin/Radixin/Moesin (ERM)-binding Membrane Proteins in the Organization of Microvilli in Collaboration with Activated ERM Proteins ». Journal of Cell Biology 145, no 7 (28 juin 1999) : 1497–509. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.145.7.1497.
Texte intégralMichie, Katharine A., Adam Bermeister, Neil O. Robertson, Sophia C. Goodchild et Paul M. G. Curmi. « Two Sides of the Coin : Ezrin/Radixin/Moesin and Merlin Control Membrane Structure and Contact Inhibition ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 8 (23 avril 2019) : 1996. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20081996.
Texte intégralAdyshev, Djanybek M., Steven M. Dudek, Nurgul Moldobaeva, Kyung-mi Kim, Shwu-Fan Ma, Anita Kasa, Joe G. N. Garcia et Alexander D. Verin. « Ezrin/radixin/moesin proteins differentially regulate endothelial hyperpermeability after thrombin ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 305, no 3 (1 août 2013) : L240—L255. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.00355.2012.
Texte intégralTavasoli, Mahtab, Abass Al-Momany, Xin Wang, Laiji Li, John C. Edwards et Barbara J. Ballermann. « Both CLIC4 and CLIC5A activate ERM proteins in glomerular endothelium ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 311, no 5 (1 novembre 2016) : F945—F957. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00353.2016.
Texte intégralChen, Emily, Meredith Shaffer, Verena Niggli et Janis Burkhardt. « Flotillins and ERM proteins function to promote uropod formation in T cells (44.10) ». Journal of Immunology 184, no 1_Supplement (1 avril 2010) : 44.10. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.184.supp.44.10.
Texte intégralRobertson, Tanner Ford, Daniel Blumenthal, Vidhi Chandra et Janis K. Burkhardt. « ERM family proteins regulate T cell signal initiation by limiting Lck activity and T cell receptor clustering. » Journal of Immunology 198, no 1_Supplement (1 mai 2017) : 136.6. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.198.supp.136.6.
Texte intégralGloerich, Martijn, Bas Ponsioen, Marjolein J. Vliem, Zhongchun Zhang, Jun Zhao, Matthijs R. Kooistra, Leo S. Price et al. « Spatial Regulation of Cyclic AMP-Epac1 Signaling in Cell Adhesion by ERM Proteins ». Molecular and Cellular Biology 30, no 22 (20 septembre 2010) : 5421–31. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00463-10.
Texte intégralHao, Jian-Jiang, Yin Liu, Michael Kruhlak, Karen E. Debell, Barbara L. Rellahan et Stephen Shaw. « Phospholipase C–mediated hydrolysis of PIP2 releases ERM proteins from lymphocyte membrane ». Journal of Cell Biology 184, no 3 (9 février 2009) : 451–62. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200807047.
Texte intégralLopez, James P., Jerrold R. Turner et Louis H. Philipson. « Glucose-induced ERM protein activation and translocation regulates insulin secretion ». American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 299, no 5 (novembre 2010) : E772—E785. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.00199.2010.
Texte intégralGandy, K. Alexa Orr, Daniel Canals, Mohamad Adada, Masayuki Wada, Patrick Roddy, Ashley J. Snider, Yusuf A. Hannun et Lina M. Obeid. « Sphingosine 1-phosphate induces filopodia formation through S1PR2 activation of ERM proteins ». Biochemical Journal 449, no 3 (9 janvier 2013) : 661–72. http://dx.doi.org/10.1042/bj20120213.
Texte intégralYang, Hai-Su, Kamilah Alexander, Pedro Santiago et Philip W. Hinds. « ERM Proteins and Cdk5 in Cellular Senescence ». Cell Cycle 2, no 6 (28 novembre 2003) : 517–20. http://dx.doi.org/10.4161/cc.2.6.582.
Texte intégralProudfit, Austin, Nabanita Bhunia, Debasis Pore, Yvonne Parker, Daniel Lindner et Neetu Gupta. « Pharmacologic Inhibition of Ezrin-Radixin-Moesin Phosphorylation is a Novel Therapeutic Strategy in Rhabdomyosarcoma ». Sarcoma 2020 (9 septembre 2020) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2020/9010496.
Texte intégralRamalho, João J., Jorian J. Sepers, Ophélie Nicolle, Ruben Schmidt, Janine Cravo, Grégoire Michaux et Mike Boxem. « C-terminal phosphorylation modulates ERM-1 localization and dynamics to control cortical actin organization and support lumen formation during Caenorhabditiselegans development ». Development 147, no 14 (25 juin 2020) : dev188011. http://dx.doi.org/10.1242/dev.188011.
Texte intégralYonemura, Shigenobu, Motohiro Hirao, Yoshinori Doi, Nobuyuki Takahashi, Takahisa Kondo, Sachiko Tsukita et Shoichiro Tsukita. « Ezrin/Radixin/Moesin (ERM) Proteins Bind to a Positively Charged Amino Acid Cluster in the Juxta-Membrane Cytoplasmic Domain of CD44, CD43, and ICAM-2 ». Journal of Cell Biology 140, no 4 (23 février 1998) : 885–95. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.140.4.885.
Texte intégralDickson, Tracey C., C. David Mintz, Deanna L. Benson et Stephen R. J. Salton. « Functional binding interaction identified between the axonal CAM L1 and members of the ERM family ». Journal of Cell Biology 157, no 7 (17 juin 2002) : 1105–12. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200111076.
Texte intégralTreanor, Bebhinn, David Depoil, Andreas Bruckbauer et Facundo D. Batista. « Dynamic cortical actin remodeling by ERM proteins controls BCR microcluster organization and integrity ». Journal of Experimental Medicine 208, no 5 (11 avril 2011) : 1055–68. http://dx.doi.org/10.1084/jem.20101125.
Texte intégralChirivino, Dafne, Laurence Del Maestro, Etienne Formstecher, Philippe Hupé, Graça Raposo, Daniel Louvard et Monique Arpin. « The ERM proteins interact with the HOPS complex to regulate the maturation of endosomes ». Molecular Biology of the Cell 22, no 3 (février 2011) : 375–85. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e10-09-0796.
Texte intégralAsano, Shinji. « Functional Regulation of Transport Proteins by ERM (Ezrin / Radixin / Moesin) Proteins ». membrane 35, no 6 (2010) : 278–84. http://dx.doi.org/10.5360/membrane.35.278.
Texte intégralKobori, Takuro, Mayuka Tameishi, Chihiro Tanaka, Yoko Urashima et Tokio Obata. « Subcellular distribution of ezrin/radixin/moesin and their roles in the cell surface localization and transport function of P-glycoprotein in human colon adenocarcinoma LS180 cells ». PLOS ONE 16, no 5 (11 mai 2021) : e0250889. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0250889.
Texte intégralRasmussen, Maria, R. Todd Alexander, Barbara V. Darborg, Nadja Møbjerg, Else K. Hoffmann, András Kapus et Stine F. Pedersen. « Osmotic cell shrinkage activates ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins : activation mechanisms and physiological implications ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 294, no 1 (janvier 2008) : C197—C212. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00268.2007.
Texte intégralMatsui, Takeshi, Masato Maeda, Yoshinori Doi, Shigenobu Yonemura, Mutsuki Amano, Kozo Kaibuchi, Sachiko Tsukita et Shoichiro Tsukita. « Rho-Kinase Phosphorylates COOH-terminal Threonines of Ezrin/Radixin/Moesin (ERM) Proteins and Regulates Their Head-to-Tail Association ». Journal of Cell Biology 140, no 3 (9 février 1998) : 647–57. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.140.3.647.
Texte intégralZegers, Ingrid, Thomas Keller, Wiebke Schreiber, Joanna Sheldon, Riccardo Albertini, Søren Blirup-Jensen, Myron Johnson et al. « Characterization of the New Serum Protein Reference Material ERM-DA470k/IFCC : Value Assignment by Immunoassay ». Clinical Chemistry 56, no 12 (1 décembre 2010) : 1880–88. http://dx.doi.org/10.1373/clinchem.2010.148809.
Texte intégralWinckler, B., C. Gonzalez Agosti, M. Magendantz et F. Solomon. « Analysis of a cortical cytoskeletal structure : a role for ezrin-radixin-moesin (ERM proteins) in the marginal band of chicken erythrocytes ». Journal of Cell Science 107, no 9 (1 septembre 1994) : 2523–34. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.107.9.2523.
Texte intégralBaeyens, Nicolas, Sandrine Horman, Didier Vertommen, Mark Rider et Nicole Morel. « Identification and functional implication of a Rho kinase-dependent moesin-EBP50 interaction in noradrenaline-stimulated artery ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 299, no 6 (décembre 2010) : C1530—C1540. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00175.2010.
Texte intégralCannon, J. L., P. D. Mody, K. M. Blaine, E. J. Chen, A. D. Nelson, L. J. Sayles, T. V. Moore et al. « CD43 interaction with ezrin-radixin-moesin (ERM) proteins regulates T-cell trafficking and CD43 phosphorylation ». Molecular Biology of the Cell 22, no 7 (avril 2011) : 954–63. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e10-07-0586.
Texte intégralMori, T., K. Kitano, S. Terawaki, R. Maesaki, Y. Fukami et T. Hakoshima. « Structural basis for CD44 recognition by ERM proteins ». Acta Crystallographica Section A Foundations of Crystallography 64, a1 (23 août 2008) : C233—C234. http://dx.doi.org/10.1107/s0108767308092490.
Texte intégralTerawaki, Shin-ichi, Ryoko Maesaki et Toshio Hakoshima. « Structural Basis for NHERF Recognition by ERM Proteins ». Structure 14, no 4 (avril 2006) : 777–89. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2006.01.015.
Texte intégralLouvet-Vallée, Sophie. « ERM proteins : From cellular architecture to cell signaling ». Biology of the Cell 92, no 5 (août 2000) : 305–16. http://dx.doi.org/10.1016/s0248-4900(00)01078-9.
Texte intégralMangeat, Paul, Christian Roy et Marianne Martin. « ERM proteins in cell adhesion and membrane dynamics ». Trends in Cell Biology 9, no 5 (mai 1999) : 187–92. http://dx.doi.org/10.1016/s0962-8924(99)01544-5.
Texte intégralFiévet, Bruno, Daniel Louvard et Monique Arpin. « ERM proteins in epithelial cell organization and functions ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1773, no 5 (mai 2007) : 653–60. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamcr.2006.06.013.
Texte intégralMori, Tomoyuki, Ken Kitano, Shin-ichi Terawaki, Ryoko Maesaki, Yayoi Fukami et Toshio Hakoshima. « Structural Basis for CD44 Recognition by ERM Proteins ». Journal of Biological Chemistry 283, no 43 (27 août 2008) : 29602–12. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m803606200.
Texte intégralMintz, C. David, Ioana Carcea, Daniel G. McNickle, Tracey C. Dickson, Yongchao Ge, Stephen R. J. Salton et Deanna L. Benson. « ERM proteins regulate growth cone responses to Sema3A ». Journal of Comparative Neurology 510, no 4 (1 octobre 2008) : 351–66. http://dx.doi.org/10.1002/cne.21799.
Texte intégralBrown, Martin J., Ruchika Nijhara, John A. Hallam, Michelle Gignac, Kenneth M. Yamada, Stanley L. Erlandsen, Jérôme Delon, Michael Kruhlak et Stephen Shaw. « Chemokine stimulation of human peripheral blood T lymphocytes induces rapid dephosphorylation of ERM proteins, which facilitates loss of microvilli and polarization ». Blood 102, no 12 (1 décembre 2003) : 3890–99. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2002-12-3807.
Texte intégralHayashi, K., S. Yonemura, T. Matsui et S. Tsukita. « Immunofluorescence detection of ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins with their carboxyl-terminal threonine phosphorylated in cultured cells and tissues ». Journal of Cell Science 112, no 8 (15 avril 1999) : 1149–58. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.112.8.1149.
Texte intégralHoshi, Yutaro, Yasuo Uchida, Takashi Kuroda, Masanori Tachikawa, Pierre-Olivier Couraud, Takashi Suzuki et Tetsuya Terasaki. « Distinct roles of ezrin, radixin and moesin in maintaining the plasma membrane localizations and functions of human blood–brain barrier transporters ». Journal of Cerebral Blood Flow & ; Metabolism 40, no 7 (14 août 2019) : 1533–45. http://dx.doi.org/10.1177/0271678x19868880.
Texte intégralSolinet, Sara, Kazi Mahmud, Shannon F. Stewman, Khaled Ben El Kadhi, Barbara Decelle, Lama Talje, Ao Ma, Benjamin H. Kwok et Sébastien Carreno. « The actin-binding ERM protein Moesin binds to and stabilizes microtubules at the cell cortex ». Journal of Cell Biology 202, no 2 (15 juillet 2013) : 251–60. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201304052.
Texte intégralMcCartney, B. M., et R. G. Fehon. « Distinct cellular and subcellular patterns of expression imply distinct functions for the Drosophila homologues of moesin and the neurofibromatosis 2 tumor suppressor, merlin. » Journal of Cell Biology 133, no 4 (15 mai 1996) : 843–52. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.133.4.843.
Texte intégralOrian-Rousseau, Véronique, Helen Morrison, Alexandra Matzke, Thor Kastilan, Giuseppina Pace, Peter Herrlich et Helmut Ponta. « Hepatocyte Growth Factor-induced Ras Activation Requires ERM Proteins Linked to Both CD44v6 and F-Actin ». Molecular Biology of the Cell 18, no 1 (janvier 2007) : 76–83. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e06-08-0674.
Texte intégralIwase, Akira, Ruoqian Shen, Daniel Navarro et David M. Nanus. « Direct Binding of Neutral Endopeptidase 24.11 to Ezrin/Radixin/Moesin (ERM) Proteins Competes with the Interaction of CD44 with ERM Proteins ». Journal of Biological Chemistry 279, no 12 (2 janvier 2004) : 11898–905. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m212737200.
Texte intégralPhang, Juanita M., Stephen J. Harrop, Anthony P. Duff, Anna V. Sokolova, Ben Crossett, James C. Walsh, Simone A. Beckham et al. « Structural characterization suggests models for monomeric and dimeric forms of full-length ezrin ». Biochemical Journal 473, no 18 (12 septembre 2016) : 2763–82. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20160541.
Texte intégralHebert, A. M., B. DuBoff, J. B. Casaletto, A. B. Gladden et A. I. McClatchey. « Merlin/ERM proteins establish cortical asymmetry and centrosome position ». Genes & ; Development 26, no 24 (15 décembre 2012) : 2709–23. http://dx.doi.org/10.1101/gad.194027.112.
Texte intégralFehon, Richard G., Andrea I. McClatchey et Anthony Bretscher. « Organizing the cell cortex : the role of ERM proteins ». Nature Reviews Molecular Cell Biology 11, no 4 (avril 2010) : 276–87. http://dx.doi.org/10.1038/nrm2866.
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