Articles de revues sur le sujet « Enzyme »
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Texte intégralAchmadi, Evita Riviani. « Enzymes as Potencial Source for Clean Label Bakery Product : Part 1, Mechanism and Application Single Enzym ». Journal of Food and Agricultural Product 2, no 2 (14 septembre 2022) : 57. http://dx.doi.org/10.32585/jfap.v2i2.2708.
Texte intégralMarch, John B., et Jason Clark. « Enzymes by post—restriction enzyme stability ». Nature Biotechnology 18, no 3 (mars 2000) : 243. http://dx.doi.org/10.1038/73590.
Texte intégralStädler, Brigitte, et Alexander N. Zelikin. « Enzyme prodrug therapies and therapeutic enzymes ». Advanced Drug Delivery Reviews 118 (septembre 2017) : 1. http://dx.doi.org/10.1016/j.addr.2017.10.006.
Texte intégralJovov, B., N. K. Wills, P. J. Donaldson et S. A. Lewis. « Vectorial secretion of a kallikrein-like enzyme by cultured renal cells. I. General properties ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 259, no 6 (1 décembre 1990) : C869—C882. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1990.259.6.c869.
Texte intégralAchmadi, Evita Riviani. « Enzymes as Potencial Source for Clean Label Bakery Product : Part 2, Mechanism, Application and Optimization Combination Enzymes ». Journal of Food and Agricultural Product 2, no 2 (16 décembre 2022) : 82. http://dx.doi.org/10.32585/jfap.v2i2.2709.
Texte intégralR, Kumaravelrajan, Swetha M et Suba V. « Characterization of Immobilized β-Amylase Enzyme Isolated from Sweet Potato and prepared by Entrapment Method ». International Journal of Pharmaceutical Sciences and Nanotechnology(IJPSN) 15, no 6 (16 décembre 2022) : 6196–203. http://dx.doi.org/10.37285/ijpsn.2022.15.6.2.
Texte intégralVovk, H., et T. Nosenko. « Influence of enzymatic treatment parameters on the press pumkin oil yeild and its properties ». Scientific Works of National University of Food Technologies 29, no 1 (février 2023) : 108–18. http://dx.doi.org/10.24263/2225-2924-2023-29-1-10.
Texte intégralZhang, Song, Changping Wang, Hong Chang, Qiang Zhang et Yiyun Cheng. « Off-on switching of enzyme activity by near-infrared light-induced photothermal phase transition of nanohybrids ». Science Advances 5, no 8 (août 2019) : eaaw4252. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.aaw4252.
Texte intégralGalperin, Michael Y., D. Roland Walker et Eugene V. Koonin. « Analogous Enzymes : Independent Inventions in Enzyme Evolution ». Genome Research 8, no 8 (1 août 1998) : 779–90. http://dx.doi.org/10.1101/gr.8.8.779.
Texte intégralLieberman, Jack. « Enzymes in Sarcoidosis : Angiotensin-Converting-Enzyme (ACE) ». Clinics in Laboratory Medicine 9, no 4 (décembre 1989) : 745–56. http://dx.doi.org/10.1016/s0272-2712(18)30602-4.
Texte intégralMaeda, Masako. « New label enzymes for bioluminescent enzyme immunoassay ». Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis 30, no 6 (janvier 2003) : 1725–34. http://dx.doi.org/10.1016/s0731-7085(02)00514-9.
Texte intégralSree Kumar, K., Yashesh N. Vaishnav et Joseph F. Weiss. « Radioprotection by antioxidant enzymes and enzyme mimetics ». Pharmacology & ; Therapeutics 39, no 1-3 (janvier 1988) : 301–9. http://dx.doi.org/10.1016/0163-7258(88)90076-9.
Texte intégralMebs, D., S. Mieseler, U. Rimpau, C. Vossius, B. König et S. Benesch. « Enzymes and enzyme inhibitors from marine sponges ». Toxicon 33, no 3 (mars 1995) : 304. http://dx.doi.org/10.1016/0041-0101(95)99364-9.
Texte intégralGinting, N., et R. E. Mirwandhono. « Productivity of Turi (Sesbania grandiflora) as a multi purposes plant by eco enzyme application ». IOP Conference Series : Earth and Environmental Science 912, no 1 (1 novembre 2021) : 012023. http://dx.doi.org/10.1088/1755-1315/912/1/012023.
Texte intégralFadlilla, Thanya, MTh Sri Budiastuti et MMA Retno Rosariastuti. « Potential of Fruit and Vegetable Waste as Eco-enzyme Fertilizer for Plants ». Jurnal Penelitian Pendidikan IPA 9, no 4 (30 avril 2023) : 2191–200. http://dx.doi.org/10.29303/jppipa.v9i4.3010.
Texte intégralChang, Antje, Lisa Jeske, Sandra Ulbrich, Julia Hofmann, Julia Koblitz, Ida Schomburg, Meina Neumann-Schaal, Dieter Jahn et Dietmar Schomburg. « BRENDA, the ELIXIR core data resource in 2021 : new developments and updates ». Nucleic Acids Research 49, no D1 (19 novembre 2020) : D498—D508. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa1025.
Texte intégralLi, Jie, Xin Jin, Yang Liu, Fan Li, Linlin Zhang, Xianyuan Zhu et Yunfeng Lu. « Robust enzyme–silica composites made from enzyme nanocapsules ». Chemical Communications 51, no 47 (2015) : 9628–31. http://dx.doi.org/10.1039/c5cc02053k.
Texte intégralLi, Can, Zhishang Shi, Jinxing Cai, Ping Wang, Fang Wang, Meiting Ju, Jinpeng Liu et Qilin Yu. « Synthesis of Phenylboronic Acid-Functionalized Magnetic Nanoparticles for Sensitive Soil Enzyme Assays ». Molecules 27, no 20 (14 octobre 2022) : 6883. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27206883.
Texte intégralSunaga, H., H. Sugimoto, Y. Nagamachi et S. Yamashita. « Purification and properties of lysophospholipase isoenzymes from pig gastric mucosa ». Biochemical Journal 308, no 2 (1 juin 1995) : 551–57. http://dx.doi.org/10.1042/bj3080551.
Texte intégralDzulqaidah, Intan, Regina Brigita Zanuba, Andi Siti Fatimah Alwi, Arista Rizkika Putri Salsabila, Siswandi Mursidi et Handa Muliasari. « Ekstraksi dan Uji Aktivitas Enzim Bromelin Kasar dari Buah Nanas ». Journal of Agritechnology and Food Processing 1, no 2 (31 décembre 2021) : 80. http://dx.doi.org/10.31764/jafp.v1i2.6974.
Texte intégralJun, Jin-Sung, Ye-Lim You, Ha-Jun Byun, Kyung-Hoon Han, Jay Kim, Jea-Bum Jung, Hyeon-Son Choi et Sung-Hee Han. « Enzyme Activity and Lipogenesis Inhibition by Fermented Grain Using Natural Enzymes ». Molecules 28, no 21 (26 octobre 2023) : 7285. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28217285.
Texte intégralHøst, Amalie Vang, Roberto Morellon-Sterling, Diego Carballares, John M. Woodley et Roberto Fernandez-Lafuente. « Co-Enzymes with Dissimilar Stabilities : A Discussion of the Likely Biocatalyst Performance Problems and Some Potential Solutions ». Catalysts 12, no 12 (3 décembre 2022) : 1570. http://dx.doi.org/10.3390/catal12121570.
Texte intégralPancapalaga, Wehandaka, et Endang Sri Hartati. « PELATIHAN PEMBUATAN ECO ENZYME DI PONDOK PESANTREN DAARUL FIKRI MALANG ». Jurnal Pengabdian Masyarakat Bumi Raflesia 5, no 1 (29 avril 2022) : 777–81. http://dx.doi.org/10.36085/jpmbr.v5i1.3190.
Texte intégralKopetzki, E., K. Lehnert et P. Buckel. « Enzymes in diagnostics : achievements and possibilities of recombinant DNA technology ». Clinical Chemistry 40, no 5 (1 mai 1994) : 688–704. http://dx.doi.org/10.1093/clinchem/40.5.688.
Texte intégralAntoun, G. R., I. Brglez et D. G. Williamson. « A 17 β-hydroxysteroid dehydrogenase of female rabbit liver cytosol. Purification and characterization of multiple forms of the enzyme ». Biochemical Journal 225, no 2 (15 janvier 1985) : 383–90. http://dx.doi.org/10.1042/bj2250383.
Texte intégralVannoy, Kathryn J., Andrey Ryabykh, Andrei I. Chapoval et Jeffrey E. Dick. « Single enzyme electroanalysis ». Analyst 146, no 11 (2021) : 3413–21. http://dx.doi.org/10.1039/d1an00230a.
Texte intégralZhu, Zheng, Song Ling, Qi-Heng Yang et Lin Li. « The Difference in the Carboxy-Terminal Sequence Is Responsible for the Difference in the Activity of Chicken and Rat Liver Fructose-2,6-Bisphosphatase ». Biological Chemistry 381, no 12 (18 décembre 2000) : 1195–202. http://dx.doi.org/10.1515/bc.2000.147.
Texte intégralDatta, Rahul, Swati Anand, Amitava Moulick, Divyashri Baraniya, Shamina Imran Pathan, Klement Rejsek, Valerie Vranova et al. « How enzymes are adsorbed on soil solid phase and factors limiting its activity : A Review ». International Agrophysics 31, no 2 (25 avril 2017) : 287–302. http://dx.doi.org/10.1515/intag-2016-0049.
Texte intégralLee, Hyeryeong, Yuna Bang et In Seop Chang. « Facilitated Enzymatic Chain Reaction-Based Bioelectrocatalysis via Solid Binding Peptide-Guided Bienzyme Co-Immobilization Strategy ». ECS Meeting Abstracts MA2023-01, no 42 (28 août 2023) : 2357. http://dx.doi.org/10.1149/ma2023-01422357mtgabs.
Texte intégralMirzaei, Mitra, et Per Berglund. « Engineering of ωTransaminase for Effective Production of Chiral Amines ». Journal of Computational and Theoretical Nanoscience 17, no 6 (1 juin 2020) : 2827–32. http://dx.doi.org/10.1166/jctn.2020.8947.
Texte intégralSzczepanowski, Roman H., Renata Filipek et Matthias Bochtler. « Crystal Structure of a Fragment of Mouse Ubiquitin-activating Enzyme ». Journal of Biological Chemistry 280, no 23 (16 mars 2005) : 22006–11. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m502583200.
Texte intégralHickey, A. M., L. Marle, T. McCreedy, P. Watts, G. M. Greenway et J. A. Littlechild. « Immobilization of thermophilic enzymes in miniaturized flow reactors ». Biochemical Society Transactions 35, no 6 (23 novembre 2007) : 1621–23. http://dx.doi.org/10.1042/bst0351621.
Texte intégralAhmad, Raneem, Jordan Shanahan, Sydnie Rizaldo, Daniel S. Kissel et Kari L. Stone. « Co-immobilization of an Enzyme System on a Metal-Organic Framework to Produce a More Effective Biocatalyst ». Catalysts 10, no 5 (2 mai 2020) : 499. http://dx.doi.org/10.3390/catal10050499.
Texte intégralGakhar, Lokesh, Zulfiqar A. Malik, Christopher C. R. Allen, David A. Lipscomb, Michael J. Larkin et S. Ramaswamy. « Structure and Increased Thermostability of Rhodococcus sp. Naphthalene 1,2-Dioxygenase ». Journal of Bacteriology 187, no 21 (1 novembre 2005) : 7222–31. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.21.7222-7231.2005.
Texte intégralPratiwi, Nurma, et Sigit Ardiansyah. « UTILIZATION OF AGRICULTURAL WASTE AS A SUBSTRATE FOR PRODUCING CELLULASE ENZYME BY ASPERGILLUS NIGER ». Jurnal Pengembangan Agroindustri Terapan 1, no 1 (12 septembre 2022) : 23–30. http://dx.doi.org/10.25181/jupiter.v1i1.2655.
Texte intégralAntoun, G. R., et D. G. Williamson. « Age-dependent changes in the multiple forms of the soluble 17 β-hydroxysteroid dehydrogenase of female rabbit liver ». Biochemical Journal 225, no 2 (15 janvier 1985) : 391–98. http://dx.doi.org/10.1042/bj2250391.
Texte intégralLin, Peng, Hui Yang, Eiji Nakata et Takashi Morii. « Mechanistic Aspects for the Modulation of Enzyme Reactions on the DNA Scaffold ». Molecules 27, no 19 (24 septembre 2022) : 6309. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27196309.
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Texte intégralVanderstocken, Gilles, Nicholas L. Woolf, Giuseppe Trigiante, Jessica Jackson et Rory McGoldrick. « Harnessing the Potential of Enzymes as Inhaled Therapeutics in Respiratory Tract Diseases : A Review of the Literature ». Biomedicines 10, no 6 (17 juin 2022) : 1440. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines10061440.
Texte intégralO'Keefe, S. J., W. M. Bennet, A. R. Zinsmeister et M. W. Haymond. « Pancreatic enzyme synthesis and turnover in human subjects ». American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 266, no 5 (1 mai 1994) : G816—G821. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.1994.266.5.g816.
Texte intégralPatel*, Kaushal, et Jyoti Kumawat. « Study the Dynamic Behavior of the Enzyme-Substrate Reaction using Mathematical Modeling ». Biosciences Biotechnology Research Asia 20, no 3 (5 octobre 2023) : 1047–53. http://dx.doi.org/10.13005/bbra/3155.
Texte intégralYu, Tianhao, Haiyang Cui, Jianan Canal Li, Yunan Luo, Guangde Jiang et Huimin Zhao. « Enzyme function prediction using contrastive learning ». Science 379, no 6639 (31 mars 2023) : 1358–63. http://dx.doi.org/10.1126/science.adf2465.
Texte intégralPyne, N. J., M. E. Cooper et M. D. Houslay. « Identification and characterization of both the cytosolic and particulate forms of cyclic GMP-stimulated cyclic AMP phosphodiesterase from rat liver ». Biochemical Journal 234, no 2 (1 mars 1986) : 325–34. http://dx.doi.org/10.1042/bj2340325.
Texte intégralZharare, Tafadzwa, et Rumbidzai Mangoyi. « Isolation and Activity Determination of Enzyme Phosphatase Secreted by Aspergillus niger ». International Annals of Science 9, no 1 (16 novembre 2019) : 41–45. http://dx.doi.org/10.21467/ias.9.1.41-45.
Texte intégralAlfiyanti, Retno Dewi, Berlian Prihatiningrum et Roedy Budirahardjo. « The Efek Enzim Bromelin Buah Nanas (Ananas comosus (L.) Merr) Berbasis Sediaan Gel terhadap Lebar Intertubulus Dentin ». Pustaka Kesehatan 7, no 3 (25 octobre 2020) : 195. http://dx.doi.org/10.19184/pk.v7i3.11705.
Texte intégralLi, B. F. L., D. Holdup, C. A. J. Morton et M. L. Sinnott. « The catalytic consequences of experimental evolution. Transition-state structure during catalysis by the evolved β-galactosidases of Escherichia coli (ebg enzymes) changed by a single mutational event ». Biochemical Journal 260, no 1 (15 mai 1989) : 109–14. http://dx.doi.org/10.1042/bj2600109.
Texte intégralFang, Yi, Aihua Zhang, Shaohua Li, Michael Sproviero et Ming-Qun Xu. « Enzyme Immobilization for Solid-Phase Catalysis ». Catalysts 9, no 9 (29 août 2019) : 732. http://dx.doi.org/10.3390/catal9090732.
Texte intégralMokhtar, Nur Fathiah, Raja Noor Zaliha Raja Abd. Rahman, Noor Dina Muhd Noor, Fairolniza Mohd Shariff et Mohd Shukuri Mohamad Ali. « The Immobilization of Lipases on Porous Support by Adsorption and Hydrophobic Interaction Method ». Catalysts 10, no 7 (4 juillet 2020) : 744. http://dx.doi.org/10.3390/catal10070744.
Texte intégralSulaiman, Nurul Jannah, et Roshanida Abd Rahman. « New Advancement on Cross-Linked Enzyme Aggregates within Magnetically-Separable Mesoporous Silica ». Applied Mechanics and Materials 818 (janvier 2016) : 276–80. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/amm.818.276.
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