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Ammerman, JW, et WB Glover. « Continuous underway measurement of microbial ectoenzyme activities in aquatic ecosystems ». Marine Ecology Progress Series 201 (2000) : 1–12. http://dx.doi.org/10.3354/meps201001.
Texte intégralOrcutt, KM, K. Gundersen et JW Ammerman. « Intense ectoenzyme activities associated with Trichodesmium colonies in the Sargasso Sea ». Marine Ecology Progress Series 478 (25 mars 2013) : 101–13. http://dx.doi.org/10.3354/meps10153.
Texte intégralSala, M. M., et H. Güde. « Development of microbial ectoenzyme activities in littoral sediments of Lake Constance ». SIL Proceedings, 1922-2010 25, no 1 (septembre 1993) : 633. http://dx.doi.org/10.1080/03680770.1992.11900211.
Texte intégralChen, X., et J. D. Catravas. « PMA-activated neutrophils decrease pulmonary endothelial ectoenzyme activities in perfused rabbit lungs ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 263, no 6 (1 décembre 1992) : L650—L656. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.1992.263.6.l650.
Texte intégralBoyle, J. M., Y. Hey et M. Fox. « Nucleotide ectoenzyme activities of human and Chinese hamster fibroblasts in tissue culture ». Biochemical Genetics 27, no 11-12 (décembre 1989) : 655–71. http://dx.doi.org/10.1007/bf02396058.
Texte intégralChen, X., M. Tzanela, M. K. Baumgartner, J. R. McCormick et J. D. Catravas. « PMA-activated neutrophils decrease ectoenzyme activities in rabbit aortic endothelial cells in culture ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 263, no 6 (1 décembre 1992) : L657—L663. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.1992.263.6.l657.
Texte intégralMorell, Andreas, Gabriele Losa, Stephan Carrel, Didier Heumann et Vladimir E. Von Fliedner. « Determination of ectoenzyme activities in leukemic cells and in established hematopoietic cell lines ». American Journal of Hematology 21, no 3 (mars 1986) : 289–98. http://dx.doi.org/10.1002/ajh.2830210308.
Texte intégralPapapetropoulos, A., L. A. Elmore et J. D. Catravas. « Relationship between volume of bathing medium and ectoenzyme activity in monolayers of cultured BPAEC ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 271, no 3 (1 septembre 1996) : L464—L469. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.1996.271.3.l464.
Texte intégralFukuda, Rumi, Yoshiki Sohrin, Nobue Saotome, Hideki Fukuda, Toshi Nagata et Isao Koike. « East-west gradient in ectoenzyme activities in the subarctic Pacific : Possible regulation by zinc ». Limnology and Oceanography 45, no 4 (juin 2000) : 930–39. http://dx.doi.org/10.4319/lo.2000.45.4.0930.
Texte intégralSala, MM, M. Karner, L. Arin et C. Marrasé. « Measurement of ectoenzyme activities as an indication of inorganic nutrient imbalance in microbial communities ». Aquatic Microbial Ecology 23 (2001) : 301–11. http://dx.doi.org/10.3354/ame023301.
Texte intégralDonachie, Stuart P., James R. Christian et David M. Karl. « Nutrient regulation of bacterial production and ectoenzyme activities in the subtropical North Pacific Ocean ». Deep Sea Research Part II : Topical Studies in Oceanography 48, no 8-9 (janvier 2001) : 1719–32. http://dx.doi.org/10.1016/s0967-0645(00)00158-2.
Texte intégralDE FLORA, Antonio, Lucrezia GUIDA, Luisa FRANCO, Elena ZOCCHI, Mario PESTARINO, Cesare USAI, Carla MARCHETTI, Ernesto FEDELE, Giovanni FONTANA et Maurizio RAITERI. « Ectocellular in vitro and in vivo metabolism of cADP-ribose in cerebellum ». Biochemical Journal 320, no 2 (1 décembre 1996) : 665–71. http://dx.doi.org/10.1042/bj3200665.
Texte intégralJaeger, Stephanie A., Brian M. Gaas, Gary P. Klinkhammer et James W. Ammerman. « Multiple Enzyme Analyzer (MEA) : Steps toward the in situ detection of microbial community ectoenzyme activities ». Limnology and Oceanography : Methods 7, no 11 (23 octobre 2009) : 716–29. http://dx.doi.org/10.4319/lom.2009.7.716.
Texte intégralChristian, JR, et DM Karl. « Measuring bacterial ectoenzyme activities in marine waters using mercuric chloride as a preservative and a control ». Marine Ecology Progress Series 123 (1995) : 217–24. http://dx.doi.org/10.3354/meps123217.
Texte intégralGatmaitan, Z. C., A. T. Nies et I. M. Arias. « Regulation and translocation of ATP-dependent apical membrane proteins in rat liver ». American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 272, no 5 (1 mai 1997) : G1041—G1049. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.1997.272.5.g1041.
Texte intégralPark, JS, DH Choi, CY Hwang, GJ Park et BC Cho. « Seasonal study on ectoenzyme activities, carbohydrate concentrations, prokaryotic abundance and production in a solar saltern in Korea ». Aquatic Microbial Ecology 43 (27 juin 2006) : 153–63. http://dx.doi.org/10.3354/ame043153.
Texte intégralHara-Yokoyama, Miki, Mutsuko Kukimoto-Niino, Kazue Terasawa, Satoru Harumiya, Katarzyna A. Podyma-Inoue, Nobumasa Hino, Kensaku Sakamoto et al. « Tetrameric Interaction of the Ectoenzyme CD38 on the Cell Surface Enables Its Catalytic and Raft-Association Activities ». Structure 20, no 9 (septembre 2012) : 1585–95. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2012.06.017.
Texte intégralD'Alesandro, M., M. Patchen et B. Solberg. « Effects of particulate glucan on murine peritoneal macrophage 5'-nucleotidase leucine aminopeptidase and alkaline phosphodiesterase ectoenzyme activities ». International Journal of Immunopharmacology 7, no 3 (janvier 1985) : 304. http://dx.doi.org/10.1016/0192-0561(85)90191-2.
Texte intégralHooper, N. M., J. Hryszko et A. J. Turner. « Purification and characterization of pig kidney aminopeptidase P. A glycosyl-phosphatidylinositol-anchored ectoenzyme ». Biochemical Journal 267, no 2 (15 avril 1990) : 509–15. http://dx.doi.org/10.1042/bj2670509.
Texte intégralDvorak, A. M., R. A. Monahan-Earley, H. F. Dvorak et S. J. Galli. « Ultrastructural cytochemical and autoradiographic demonstration of nonspecific esterase(s) in guinea pig basophils. » Journal of Histochemistry & ; Cytochemistry 35, no 3 (mars 1987) : 351–60. http://dx.doi.org/10.1177/35.3.3819377.
Texte intégralRiemann, Lasse, Grieg F. Steward et Farooq Azam. « Dynamics of Bacterial Community Composition and Activity during a Mesocosm Diatom Bloom ». Applied and Environmental Microbiology 66, no 2 (1 février 2000) : 578–87. http://dx.doi.org/10.1128/aem.66.2.578-587.2000.
Texte intégralDeaglio, Silvia, Tiziana Vaisitti, Semra Aydin, Luciana Bergui, Davide Rossi, Lisa Bonello, Giovanna Chiorino, Gianluca Gaidano et Fabio Malavasi. « CD38 modulates CXCL12-mediated chemotaxis : a novel mechanism in homing of chronic lymphocytic leukemia cells (98.7) ». Journal of Immunology 182, no 1_Supplement (1 avril 2009) : 98.7. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.182.supp.98.7.
Texte intégralBeaudoin, A. R., J. Sevigny, G. Grondin, S. Daoud et F. P. Levesque. « Purification, characterization, and localization of two ATP diphosphohydrolase isoforms in bovine heart ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 273, no 2 (1 août 1997) : H673—H681. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.1997.273.2.h673.
Texte intégralAlvarado-Castillo, Claudia, Patricia Lozano-Zarain, Jesús Mateo, T. Kendall Harden et José L. Boyer. « A Fusion Protein of the Human P2Y1 Receptor and NTPDase1 Exhibits Functional Activities of the Native Receptor and Ectoenzyme and Reduced Signaling Responses to Endogenously Released Nucleotides ». Molecular Pharmacology 62, no 3 (1 septembre 2002) : 521–28. http://dx.doi.org/10.1124/mol.62.3.521.
Texte intégralBelli, S. I., A. Sali et J. W. Goding. « Divalent cations stabilize the conformation of plasma cell membrane glycoprotein PC-1 (alkaline phosphodiesterase I) ». Biochemical Journal 304, no 1 (15 novembre 1994) : 75–80. http://dx.doi.org/10.1042/bj3040075.
Texte intégralAkintunde, J. K., A. E. Irondi, E. O. Ajani et T. V. Olayemi. « Dietary Inclusion of Black Seed Flour Inhibits Reproductive Alterations via Signal Transduction by Depleting Ectoenzyme, Adenosine Deaminase and Acetylcholine Sterase Activities in Rats Intoxicated with Mixed Environmental Metals ». Journal of Biologically Active Products from Nature 8, no 6 (2 novembre 2018) : 376–92. http://dx.doi.org/10.1080/22311866.2018.1523687.
Texte intégralCasarini, D. E., M. A. Boim, R. C. Stella, M. H. Krieger-Azzolini, J. E. Krieger et N. Schor. « Angiotensin I-converting enzyme activity in tubular fluid along the rat nephron ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 272, no 3 (1 mars 1997) : F405—F409. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.1997.272.3.f405.
Texte intégralLafrance, M. H., C. Vézina, Q. Wang, G. Boileau, P. Crine et G. Lemay. « Role of glycosylation in transport and enzymic activity of neutral endopeptidase-24.11 ». Biochemical Journal 302, no 2 (1 septembre 1994) : 451–54. http://dx.doi.org/10.1042/bj3020451.
Texte intégralWong, Philip Ching Yat, Jun Guo et Aidong Zhang. « The renal and cardiovascular effects of natriuretic peptides ». Advances in Physiology Education 41, no 2 (1 juin 2017) : 179–85. http://dx.doi.org/10.1152/advan.00177.2016.
Texte intégralFarhad, Hariri Akbari, Slemc Lucija, Alizadeh Mahdi, Hatami Fard Mahnaz et Shafaei Peymaneh. « A short review of CD73 Role in Cancer ». Research Journal of Biotechnology 16, no 7 (25 juin 2021) : 211–19. http://dx.doi.org/10.25303/167rjbt21121.
Texte intégralLazcano, Iván, Agustina Cabral, Rosa María Uribe, Lorraine Jaimes-Hoy, Mario Perello, Patricia Joseph-Bravo, Edith Sánchez-Jaramillo et Jean-Louis Charli. « Fasting Enhances Pyroglutamyl Peptidase II Activity in Tanycytes of the Mediobasal Hypothalamus of Male Adult Rats ». Endocrinology 156, no 7 (5 mai 2015) : 2713–23. http://dx.doi.org/10.1210/en.2014-1885.
Texte intégralPind, Steven, et Arnis Kuksis. « Further characterization of a novel phospholipase B (phospholipase A2 – lysophospholipase) from intestinal brush-border membranes ». Biochemistry and Cell Biology 69, no 5-6 (1 mai 1991) : 346–57. http://dx.doi.org/10.1139/o91-054.
Texte intégralMurray, H., A. J. Turner et A. J. Kenny. « The aminopeptidase activity in the human T-cell lymphoma line (Jurkat) is not at the cell surface and is not aminopeptidase N (CD-13) ». Biochemical Journal 298, no 2 (1 mars 1994) : 353–60. http://dx.doi.org/10.1042/bj2980353.
Texte intégralIshihara, Katsuhiko, Ayano Yahagi, Ryo Katsumata, Akiko Shiotani et Masanori Iseki. « Lack of bone marrow stromal cell antigen-1 (BST-1)/CD157 ameliorated colitis induced by dextran sodium sulfate (DSS) ». Journal of Immunology 206, no 1_Supplement (1 mai 2021) : 17.14. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.206.supp.17.14.
Texte intégralCAKIR-KIEFER, Céline, Hélène MULLER-STEFFNER, Norman OPPENHEIMER et Francis SCHUBER. « Kinetic competence of the cADP-ribose–CD38 complex as an intermediate in the CD38/NAD+ glycohydrolase-catalysed reactions : implication for CD38 signalling ». Biochemical Journal 358, no 2 (24 août 2001) : 399–406. http://dx.doi.org/10.1042/bj3580399.
Texte intégralStefanović, Nikola Z., Tatjana P. Cvetković, Radmila M. Veličković-Radovanović, Tatjana M. Jevtović-Stoimenov, Predrag M. Vlahović, Ivana R. Stojanović et Dušica D. Pavlović. « Pharmacogenetics May Influence Tacrolimus Daily Dose, But Not Urinary Tubular Damage Markers In The Long-Term Period After Renal Transplantation ». Journal of Medical Biochemistry 34, no 4 (1 octobre 2015) : 422–30. http://dx.doi.org/10.1515/jomb-2015-0001.
Texte intégralCvetković, Tatjana, Predrag Vlahović, Vidosava đorđević, Lilika Zvezdanović, Dušica Pavlović, Gordana Kocić et Dušan Sokolović. « The Significance of Urinary Markers in the Evaluation of Diabetic Nephropathy ». Journal of Medical Biochemistry 27, no 3 (1 juillet 2008) : 376–82. http://dx.doi.org/10.2478/v10011-008-0019-y.
Texte intégralAbdalla, Fátima Husein, Andréia Machado Cardoso, Luciane Belmonte Pereira, Roberta Schmatz, Jamile Fabbrin Gonçalves, Naiara Stefanello, Amanda Maino Fiorenza et al. « Neuroprotective effect of quercetin in ectoenzymes and acetylcholinesterase activities in cerebral cortex synaptosomes of cadmium-exposed rats ». Molecular and Cellular Biochemistry 381, no 1-2 (25 juin 2013) : 1–8. http://dx.doi.org/10.1007/s11010-013-1659-x.
Texte intégralMorandi, F., A. L. Horenstein, R. Rizzo et F. Malavasi. « The Role of Extracellular Adenosine Generation in the Development of Autoimmune Diseases ». Mediators of Inflammation 2018 (2018) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2018/7019398.
Texte intégralYEGUTKIN, Gennady G., Tiina HENTTINEN, Sergei S. SAMBURSKI, Jozef SPYCHALA et Sirpa JALKANEN. « The evidence for two opposite, ATP-generating and ATP-consuming, extracellular pathways on endothelial and lymphoid cells ». Biochemical Journal 367, no 1 (1 octobre 2002) : 121–28. http://dx.doi.org/10.1042/bj20020439.
Texte intégralSoares, Mayara Sandrielly Pereira, Marcelo Zanusso Costa, Tatiane Morgana da Silva, Marta Gazal, Carlus Augustu Tavares do Couto, Gabriela Nogueira Debom, Rodrigo Rodrigues et al. « Methionine and/or Methionine Sulfoxide Alter Ectoenzymes Activities in Lymphocytes and Inflammatory Parameters in Serum from Young Rats : Acute and Chronic Effects ». Cell Biochemistry and Biophysics 76, no 1-2 (19 juillet 2017) : 243–53. http://dx.doi.org/10.1007/s12013-017-0815-4.
Texte intégralDelgado, Jerónimo, Ana Saborido, María Morán et Alicia Megías. « Chronic and acute exercise do not alter Ca2+ regulatory systems and ectonucleotidase activities in rat heart ». Journal of Applied Physiology 87, no 1 (1 juillet 1999) : 152–60. http://dx.doi.org/10.1152/jappl.1999.87.1.152.
Texte intégralIijima, Osamu, Koichi Miyake, Aki Nakamura, Tsutomu Igarashi, Chizu Kanokoda, Atsushi Watanabe et Takashi Shimada. « Bone Marrow Cell Based Enzyme Replacement Prolongs Survival and Improves Disease Phenotypes In a Mouse Model Of Lethal Hypophosphatasia ». Blood 122, no 21 (15 novembre 2013) : 2897. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v122.21.2897.2897.
Texte intégralSindhu, K. J., Amit Kumar Kureel, Sheetal Saini, Smita Kumari, Pankaj Verma et Ambak Kumar Rai. « Characterization of phosphate transporter(s) and understanding their role in Leishmania donovani parasite ». Acta Parasitologica 63, no 1 (26 mars 2018) : 75–88. http://dx.doi.org/10.1515/ap-2018-0009.
Texte intégralFranco, Luisa, Santina Bruzzone, Pinfang Song, Lucrezia Guida, Elena Zocchi, Timothy F. Walseth, Emanuele Crimi, Cesare Usai, Antonio De Flora et Vito Brusasco. « Extracellular cyclic ADP-ribose potentiates ACh-induced contraction in bovine tracheal smooth muscle ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 280, no 1 (1 janvier 2001) : L98—L106. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.2001.280.1.l98.
Texte intégralGasparrini, Massimiliano, Leonardo Sorci et Nadia Raffaelli. « Enzymology of extracellular NAD metabolism ». Cellular and Molecular Life Sciences 78, no 7 (23 mars 2021) : 3317–31. http://dx.doi.org/10.1007/s00018-020-03742-1.
Texte intégralShayhidin, Elnur E., Elsa Forcellini, Marie-Chloé Boulanger, Mahmut Ablajan, Sébastien Dautrey, Xavier Barbeau, Patrick Lague, Jean Sévigny, Jean-François Paquin et Patrick Mathieu. « Abstract 16349 : A Novel Class of Inhibitors That Are Specific to Human NPP1 Prevent Pathologic Mineralization of Valve Interstitial Cells ». Circulation 130, suppl_2 (25 novembre 2014). http://dx.doi.org/10.1161/circ.130.suppl_2.16349.
Texte intégralAdefegha, Stephen Adeniyi, Renata da Silva Pereira Saccol, Matheus Henrique Jantsch, Karine Lanes da Silveira et Daniela Bitencourt Rosa Leal. « Hesperidin mitigates inflammation and modulates ectoenzymes activity and some cellular processes in complete Freund’s adjuvant-induced arthritic rats ». Journal of Pharmacy and Pharmacology, 24 août 2021. http://dx.doi.org/10.1093/jpp/rgab100.
Texte intégralFraser-Pitt, Douglas J., Derry K. Mercer, Daniel Smith, Aleksandra Kowalczuk, Jennifer Robertson, Emma Lovie, Peter Perenyi et al. « Cysteamine, an Endogenous Aminothiol, and Cystamine, the Disulfide Product of Oxidation, IncreasePseudomonas aeruginosaSensitivity to Reactive Oxygen and Nitrogen Species and Potentiate Therapeutic Antibiotics against Bacterial Infection ». Infection and Immunity 86, no 6 (26 mars 2018). http://dx.doi.org/10.1128/iai.00947-17.
Texte intégral« Leaves and seeds of Syzygium cumini extracts produce significant attenuation of 2,2 azobis-2-amidinopropane dihydrochloride-induced toxicity via modulation of ectoenzymes and antioxidant activities ». Journal of Applied Pharmaceutical Science, 2017. http://dx.doi.org/10.7324/japs.2017.70606.
Texte intégral