Articles de revues sur le sujet « E3 LIGASE ACTIVITY »
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Pao, Kuan-Chuan, Nicola T. Wood, Axel Knebel, Karim Rafie, Mathew Stanley, Peter D. Mabbitt, Ramasubramanian Sundaramoorthy, Kay Hofmann, Daan M. F. van Aalten et Satpal Virdee. « Activity-based E3 ligase profiling uncovers an E3 ligase with esterification activity ». Nature 556, no 7701 (avril 2018) : 381–85. http://dx.doi.org/10.1038/s41586-018-0026-1.
Texte intégralMarblestone, Jeffrey G., K. G. Suresh Kumar, Michael J. Eddins, Craig A. Leach, David E. Sterner, Michael R. Mattern et Benjamin Nicholson. « Novel Approach for Characterizing Ubiquitin E3 Ligase Function ». Journal of Biomolecular Screening 15, no 10 (23 septembre 2010) : 1220–28. http://dx.doi.org/10.1177/1087057110380456.
Texte intégralLi, Qianyan, Arshdeep Kaur, Kyoko Okada, Richard J. McKenney et JoAnne Engebrecht. « Differential requirement for BRCA1-BARD1 E3 ubiquitin ligase activity in DNA damage repair and meiosis in the Caenorhabditis elegans germ line ». PLOS Genetics 19, no 1 (30 janvier 2023) : e1010457. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010457.
Texte intégralKim, Jong Hum, Seok Keun Cho, Tae Rin Oh, Moon Young Ryu, Seong Wook Yang et Woo Taek Kim. « MPSR1 is a cytoplasmic PQC E3 ligase for eliminating emergent misfolded proteins in Arabidopsis thaliana ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 46 (30 octobre 2017) : E10009—E10017. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1713574114.
Texte intégralBustos, Francisco, Sunil Mathur, Carmen Espejo-Serrano, Rachel Toth, C. James Hastie, Satpal Virdee et Greg M. Findlay. « Activity-based probe profiling of RNF12 E3 ubiquitin ligase function in Tonne-Kalscheuer syndrome ». Life Science Alliance 5, no 11 (28 juin 2022) : e202101248. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202101248.
Texte intégralChinnam, Meenalakshmi, Chao Xu, Rati Lama, Xiaojing Zhang, Carlos D. Cedeno, Yanqing Wang, Aimee B. Stablewski, David W. Goodrich et Xinjiang Wang. « MDM2 E3 ligase activity is essential for p53 regulation and cell cycle integrity ». PLOS Genetics 18, no 5 (19 mai 2022) : e1010171. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010171.
Texte intégralGong, Yao, et Yue Chen. « UbE3-APA : a bioinformatic strategy to elucidate ubiquitin E3 ligase activities in quantitative proteomics study ». Bioinformatics 38, no 8 (9 février 2022) : 2211–18. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btac069.
Texte intégralHorn-Ghetko, Daniel, David T. Krist, J. Rajan Prabu, Kheewoong Baek, Monique P. C. Mulder, Maren Klügel, Daniel C. Scott, Huib Ovaa, Gary Kleiger et Brenda A. Schulman. « Ubiquitin ligation to F-box protein targets by SCF–RBR E3–E3 super-assembly ». Nature 590, no 7847 (3 février 2021) : 671–76. http://dx.doi.org/10.1038/s41586-021-03197-9.
Texte intégralKelsall, Ian R., Jiazhen Zhang, Axel Knebel, J. Simon C. Arthur et Philip Cohen. « The E3 ligase HOIL-1 catalyses ester bond formation between ubiquitin and components of the Myddosome in mammalian cells ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 27 (17 juin 2019) : 13293–98. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1905873116.
Texte intégralLi, Haoyan, Yanjia Fang, Chunyi Niu, Hengyi Cao, Ting Mi, Hong Zhu, Junying Yuan et Jidong Zhu. « Inhibition of cIAP1 as a strategy for targeting c-MYC–driven oncogenic activity ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 40 (4 septembre 2018) : E9317—E9324. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1807711115.
Texte intégralZhang, Gui, Yunfang Zhang, Luxuan Chen, Langxia Liu et Xuejuan Gao. « E3 ubiquitin ligase-dependent regulatory mechanism of TRIM family in carcinogenesis ». Cancer Insight 2, no 1 (28 juin 2023) : 102–30. http://dx.doi.org/10.58567/ci02010007.
Texte intégralCerqueira, Sofia A., Min Tan, Shijun Li, Franceline Juillard, Colin E. McVey, Kenneth M. Kaye et J. Pedro Simas. « Latency-Associated Nuclear Antigen E3 Ubiquitin Ligase Activity Impacts Gammaherpesvirus-Driven Germinal Center B Cell Proliferation ». Journal of Virology 90, no 17 (15 juin 2016) : 7667–83. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00813-16.
Texte intégralBehera, Adaitya Prasad, Pritam Naskar, Shubhangi Agarwal, Prerana Agarwal Banka, Asim Poddar et Ajit B. Datta. « Structural insights into the nanomolar affinity of RING E3 ligase ZNRF1 for Ube2N and its functional implications ». Biochemical Journal 475, no 9 (9 mai 2018) : 1569–82. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20170909.
Texte intégralLama, Rati, Samuel L. Galster, Chao Xu, Luke W. Davison, Sherry R. Chemler et Xinjiang Wang. « Dual Targeting of MDM4 and FTH1 by MMRi71 for Induced Protein Degradation and p53-Independent Apoptosis in Leukemia Cells ». Molecules 27, no 22 (8 novembre 2022) : 7665. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27227665.
Texte intégralChu, Y., et X. Yang. « SUMO E3 ligase activity of TRIM proteins ». Oncogene 30, no 9 (25 octobre 2010) : 1108–16. http://dx.doi.org/10.1038/onc.2010.462.
Texte intégralWalden, Helen, et R. Julio Martinez-Torres. « Regulation of Parkin E3 ubiquitin ligase activity ». Cellular and Molecular Life Sciences 69, no 18 (19 avril 2012) : 3053–67. http://dx.doi.org/10.1007/s00018-012-0978-5.
Texte intégralChinnam, Meenalakshmi, Rati Lama, Chao Xu, Xiaojing Zhang, Carlos Cedeno, Yanqing Wang, Aimee B. Stablewski, David W. Goodrich et Xinjiang Wang. « Abstract 2606 : Requirement of MDM2 E3 ligase activity for regulating p53 during normal development, cell cycle regulation and genome integrity ». Cancer Research 83, no 7_Supplement (4 avril 2023) : 2606. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2023-2606.
Texte intégralNurieva, Roza, Junmei Wang et Andrei Alekseev. « Essential role of E3 ubiquitin ligase activity of GRAIL in T cell functions (P1111) ». Journal of Immunology 190, no 1_Supplement (1 mai 2013) : 122.7. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.190.supp.122.7.
Texte intégralLin, You-Sheng, Yung-Chi Chang, Ting-Yu Lai, Chih-Yuan Lee, Tsung-Hsien Chuang et Li-Chung Hsu. « The role of novel E3 ubiquitin ligase in the regulation of TLR3 signaling pathway ». Journal of Immunology 204, no 1_Supplement (1 mai 2020) : 226.26. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.204.supp.226.26.
Texte intégralSicari, Daria, Janine Weber, Elena Maspero et Simona Polo. « The NEDD4 ubiquitin E3 ligase : a snapshot view of its functional activity and regulation ». Biochemical Society Transactions 50, no 1 (7 février 2022) : 473–85. http://dx.doi.org/10.1042/bst20210731.
Texte intégralBalaji, Vishnu, et Thorsten Hoppe. « Regulation of E3 ubiquitin ligases by homotypic and heterotypic assembly ». F1000Research 9 (6 février 2020) : 88. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.21253.1.
Texte intégralSantini, S., V. Stagni, R. Giambruno, G. Fianco, A. Di Benedetto, M. Mottolese, M. Pellegrini et D. Barilà. « ATM kinase activity modulates ITCH E3-ubiquitin ligase activity ». Oncogene 33, no 9 (25 février 2013) : 1113–23. http://dx.doi.org/10.1038/onc.2013.52.
Texte intégralEldin, Patrick, Laura Papon, Alexandra Oteiza, Emiliana Brocchi, T. Glen Lawson et Nadir Mechti. « TRIM22 E3 ubiquitin ligase activity is required to mediate antiviral activity against encephalomyocarditis virus ». Journal of General Virology 90, no 3 (1 mars 2009) : 536–45. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.006288-0.
Texte intégralSpratt, Donald E., Helen Walden et Gary S. Shaw. « RBR E3 ubiquitin ligases : new structures, new insights, new questions ». Biochemical Journal 458, no 3 (28 février 2014) : 421–37. http://dx.doi.org/10.1042/bj20140006.
Texte intégralLazzari, Elisa, Medhat El-Halawany, Matteo De March, Floriana Valentino, Francesco Cantatore, Chiara Migliore, Silvia Onesti et Germana Meroni. « Analysis of the Zn-Binding Domains of TRIM32, the E3 Ubiquitin Ligase Mutated in Limb Girdle Muscular Dystrophy 2H ». Cells 8, no 3 (16 mars 2019) : 254. http://dx.doi.org/10.3390/cells8030254.
Texte intégralRiling, Christopher, Hari Kamadurai, Suresh Kumar, Claire E. O'Leary, Kuen-Phon Wu, Erica E. Manion, Mingjie Ying, Brenda A. Schulman et Paula M. Oliver. « Itch WW Domains Inhibit Its E3 Ubiquitin Ligase Activity by Blocking E2-E3 Ligase Trans-thiolation ». Journal of Biological Chemistry 290, no 39 (5 août 2015) : 23875–87. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m115.649269.
Texte intégralGorelik, Maryna, et Sachdev S. Sidhu. « Regulation of SCF E3 ligase activity by Cand1 ». Biotarget 2 (juin 2018) : 10. http://dx.doi.org/10.21037/biotarget.2018.05.03.
Texte intégralEggleston, Angela K. « E3 ligase activity and suppression of breast cancer ». Nature Structural & ; Molecular Biology 11, no 1 (janvier 2004) : 8. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb0104-8.
Texte intégralPichler, Andrea, Andreas Gast, Jacob S. Seeler, Anne Dejean et Frauke Melchior. « The Nucleoporin RanBP2 Has SUMO1 E3 Ligase Activity ». Cell 108, no 1 (janvier 2002) : 109–20. http://dx.doi.org/10.1016/s0092-8674(01)00633-x.
Texte intégralKane, Lesley A., Michael Lazarou, Adam I. Fogel, Yan Li, Koji Yamano, Shireen A. Sarraf, Soojay Banerjee et Richard J. Youle. « PINK1 phosphorylates ubiquitin to activate Parkin E3 ubiquitin ligase activity ». Journal of Cell Biology 205, no 2 (21 avril 2014) : 143–53. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201402104.
Texte intégralStevens, Rebecca V., Diego Esposito et Katrin Rittinger. « Characterisation of class VI TRIM RING domains : linking RING activity to C-terminal domain identity ». Life Science Alliance 2, no 3 (26 avril 2019) : e201900295. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900295.
Texte intégralLÖSCHER, Marlies, Klaus FORTSCHEGGER, Gustav RITTER, Martina WOSTRY, Regina VOGLAUER, Johannes A. SCHMID, Steven WATTERS et al. « Interaction of U-box E3 ligase SNEV with PSMB4, the β7 subunit of the 20 S proteasome ». Biochemical Journal 388, no 2 (24 mai 2005) : 593–603. http://dx.doi.org/10.1042/bj20041517.
Texte intégralGoldenberg, Seth J., Jeffrey G. Marblestone, Michael R. Mattern et Benjamin Nicholson. « Strategies for the identification of ubiquitin ligase inhibitors ». Biochemical Society Transactions 38, no 1 (19 janvier 2010) : 132–36. http://dx.doi.org/10.1042/bst0380132.
Texte intégralMedina-Medina, Ixaura, Paola García-Beltrán, Ignacio de la Mora-de la Mora, Jesús Oria-Hernández, Guy Millot, Robin Fahraeus, Horacio Reyes-Vivas, José G. Sampedro et Vanesa Olivares-Illana. « Allosteric Interactions byp53mRNA Govern HDM2 E3 Ubiquitin Ligase Specificity under Different Conditions ». Molecular and Cellular Biology 36, no 16 (23 mai 2016) : 2195–205. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00113-16.
Texte intégralYin, Chenlei, Ru Zhang, Yongyu Xu, Qiuyan Chen et Xin Xie. « Intact MDM2 E3 ligase activity is required for the cytosolic localization and function of β-arrestin2 ». Molecular Biology of the Cell 22, no 9 (mai 2011) : 1608–16. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e10-09-0779.
Texte intégralCombs, Lauren R., Jacob Combs, Robert McKenna et Zsolt Toth. « Protein Degradation by Gammaherpesvirus RTAs : More Than Just Viral Transactivators ». Viruses 15, no 3 (11 mars 2023) : 730. http://dx.doi.org/10.3390/v15030730.
Texte intégralWei, Wei, Jian-ye Chen, Ze-xiang Zeng, Jian-fei Kuang, Wang-jin Lu et Wei Shan. « The Ubiquitin E3 Ligase MaLUL2 Is Involved in High Temperature-Induced Green Ripening in Banana Fruit ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 24 (9 décembre 2020) : 9386. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21249386.
Texte intégralOkada, Maiko, Fumiaki Ohtake, Hiroyuki Nishikawa, Wenwen Wu, Yasushi Saeki, Keiji Takana et Tomohiko Ohta. « Liganded ERα Stimulates the E3 Ubiquitin Ligase Activity of UBE3C to Facilitate Cell Proliferation ». Molecular Endocrinology 29, no 11 (1 novembre 2015) : 1646–57. http://dx.doi.org/10.1210/me.2015-1125.
Texte intégralKawai, Hidehiko, Dmitri Wiederschain et Zhi-Min Yuan. « Critical Contribution of the MDM2 Acidic Domain to p53 Ubiquitination ». Molecular and Cellular Biology 23, no 14 (15 juillet 2003) : 4939–47. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.23.14.4939-4947.2003.
Texte intégralYang, Cheng-Wei, Yue-Zhi Lee, Hsing-Yu Hsu, Guan-Hao Zhao et Shiow-Ju Lee. « Tyrphostin AG1024 Suppresses Coronaviral Replication by Downregulating JAK1 via an IR/IGF-1R Independent Proteolysis Mediated by Ndfip1/2_NEDD4-like E3 Ligase Itch ». Pharmaceuticals 15, no 2 (17 février 2022) : 241. http://dx.doi.org/10.3390/ph15020241.
Texte intégralMalonis, Ryan J., Wenxiang Fu, Mark J. Jelcic, Marae Thompson, Brian S. Canter, Mary Tsikitis, Francisco J. Esteva et Irma Sánchez. « RNF11 sequestration of the E3 ligase SMURF2 on membranes antagonizes SMAD7 down-regulation of transforming growth factor β signaling ». Journal of Biological Chemistry 292, no 18 (14 mars 2017) : 7435–51. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m117.783662.
Texte intégralBossuyt, Stijn N. V., A. Mattijs Punt, Ilona J. de Graaf, Janny van den Burg, Mark G. Williams, Helen Heussler, Ype Elgersma et Ben Distel. « Loss of nuclear UBE3A activity is the predominant cause of Angelman syndrome in individuals carrying UBE3A missense mutations ». Human Molecular Genetics 30, no 6 (19 février 2021) : 430–42. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/ddab050.
Texte intégralElliott, Joanne, Oonagh T. Lynch, Yvonne Suessmuth, Ping Qian, Caroline R. Boyd, James F. Burrows, Richard Buick et al. « Respiratory Syncytial Virus NS1 Protein Degrades STAT2 by Using the Elongin-Cullin E3 Ligase ». Journal of Virology 81, no 7 (24 janvier 2007) : 3428–36. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.02303-06.
Texte intégralMoses, Niko, Mu Zhang, Jheng-Yu Wu, Chen Hu, Shengyan Xiang, Xinran Geng, Yue Chen et al. « HDAC6 Regulates Radiosensitivity of Non-Small Cell Lung Cancer by Promoting Degradation of Chk1 ». Cells 9, no 10 (4 octobre 2020) : 2237. http://dx.doi.org/10.3390/cells9102237.
Texte intégralLin, Yachun, Qinli Hu, Jia Zhou, Weixiao Yin, Deqiang Yao, Yuanyuan Shao, Yao Zhao et al. « Phytophthora sojae effector Avr1d functions as an E2 competitor and inhibits ubiquitination activity of GmPUB13 to facilitate infection ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 10 (3 mars 2021) : e2018312118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2018312118.
Texte intégralMintis, Dimitris G., Anastasia Chasapi, Konstantinos Poulas, George Lagoumintzis et Christos T. Chasapis. « Assessing the Direct Binding of Ark-Like E3 RING Ligases to Ubiquitin and Its Implication on Their Protein Interaction Network ». Molecules 25, no 20 (19 octobre 2020) : 4787. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25204787.
Texte intégralHong, Jeongkwan, Minho Won et Hyunju Ro. « The Molecular and Pathophysiological Functions of Members of the LNX/PDZRN E3 Ubiquitin Ligase Family ». Molecules 25, no 24 (15 décembre 2020) : 5938. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25245938.
Texte intégralTracz, Michał, Ireneusz Górniak, Andrzej Szczepaniak et Wojciech Białek. « E3 Ubiquitin Ligase SPL2 Is a Lanthanide-Binding Protein ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 11 (27 mai 2021) : 5712. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22115712.
Texte intégralUchida, Daisuke, Shigetsugu Hatakeyama, Akemi Matsushima, Hongwei Han, Satoshi Ishido, Hak Hotta, Jun Kudoh et al. « AIRE Functions As an E3 Ubiquitin Ligase ». Journal of Experimental Medicine 199, no 2 (19 janvier 2004) : 167–72. http://dx.doi.org/10.1084/jem.20031291.
Texte intégralLazarou, Michael, Derek P. Narendra, Seok Min Jin, Ephrem Tekle, Soojay Banerjee et Richard J. Youle. « PINK1 drives Parkin self-association and HECT-like E3 activity upstream of mitochondrial binding ». Journal of Cell Biology 200, no 2 (14 janvier 2013) : 163–72. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201210111.
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