Littérature scientifique sur le sujet « E3 LIGASE ACTIVITY »
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Articles de revues sur le sujet "E3 LIGASE ACTIVITY"
Pao, Kuan-Chuan, Nicola T. Wood, Axel Knebel, Karim Rafie, Mathew Stanley, Peter D. Mabbitt, Ramasubramanian Sundaramoorthy, Kay Hofmann, Daan M. F. van Aalten et Satpal Virdee. « Activity-based E3 ligase profiling uncovers an E3 ligase with esterification activity ». Nature 556, no 7701 (avril 2018) : 381–85. http://dx.doi.org/10.1038/s41586-018-0026-1.
Texte intégralMarblestone, Jeffrey G., K. G. Suresh Kumar, Michael J. Eddins, Craig A. Leach, David E. Sterner, Michael R. Mattern et Benjamin Nicholson. « Novel Approach for Characterizing Ubiquitin E3 Ligase Function ». Journal of Biomolecular Screening 15, no 10 (23 septembre 2010) : 1220–28. http://dx.doi.org/10.1177/1087057110380456.
Texte intégralLi, Qianyan, Arshdeep Kaur, Kyoko Okada, Richard J. McKenney et JoAnne Engebrecht. « Differential requirement for BRCA1-BARD1 E3 ubiquitin ligase activity in DNA damage repair and meiosis in the Caenorhabditis elegans germ line ». PLOS Genetics 19, no 1 (30 janvier 2023) : e1010457. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010457.
Texte intégralKim, Jong Hum, Seok Keun Cho, Tae Rin Oh, Moon Young Ryu, Seong Wook Yang et Woo Taek Kim. « MPSR1 is a cytoplasmic PQC E3 ligase for eliminating emergent misfolded proteins in Arabidopsis thaliana ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 46 (30 octobre 2017) : E10009—E10017. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1713574114.
Texte intégralBustos, Francisco, Sunil Mathur, Carmen Espejo-Serrano, Rachel Toth, C. James Hastie, Satpal Virdee et Greg M. Findlay. « Activity-based probe profiling of RNF12 E3 ubiquitin ligase function in Tonne-Kalscheuer syndrome ». Life Science Alliance 5, no 11 (28 juin 2022) : e202101248. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202101248.
Texte intégralChinnam, Meenalakshmi, Chao Xu, Rati Lama, Xiaojing Zhang, Carlos D. Cedeno, Yanqing Wang, Aimee B. Stablewski, David W. Goodrich et Xinjiang Wang. « MDM2 E3 ligase activity is essential for p53 regulation and cell cycle integrity ». PLOS Genetics 18, no 5 (19 mai 2022) : e1010171. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010171.
Texte intégralGong, Yao, et Yue Chen. « UbE3-APA : a bioinformatic strategy to elucidate ubiquitin E3 ligase activities in quantitative proteomics study ». Bioinformatics 38, no 8 (9 février 2022) : 2211–18. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btac069.
Texte intégralHorn-Ghetko, Daniel, David T. Krist, J. Rajan Prabu, Kheewoong Baek, Monique P. C. Mulder, Maren Klügel, Daniel C. Scott, Huib Ovaa, Gary Kleiger et Brenda A. Schulman. « Ubiquitin ligation to F-box protein targets by SCF–RBR E3–E3 super-assembly ». Nature 590, no 7847 (3 février 2021) : 671–76. http://dx.doi.org/10.1038/s41586-021-03197-9.
Texte intégralKelsall, Ian R., Jiazhen Zhang, Axel Knebel, J. Simon C. Arthur et Philip Cohen. « The E3 ligase HOIL-1 catalyses ester bond formation between ubiquitin and components of the Myddosome in mammalian cells ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 27 (17 juin 2019) : 13293–98. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1905873116.
Texte intégralLi, Haoyan, Yanjia Fang, Chunyi Niu, Hengyi Cao, Ting Mi, Hong Zhu, Junying Yuan et Jidong Zhu. « Inhibition of cIAP1 as a strategy for targeting c-MYC–driven oncogenic activity ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 40 (4 septembre 2018) : E9317—E9324. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1807711115.
Texte intégralThèses sur le sujet "E3 LIGASE ACTIVITY"
Dickens, Michael. « Small molecule inhibitors of Mdm2 E3 ubiquitin ligase activity ». Thesis, University of Nottingham, 2011. http://eprints.nottingham.ac.uk/11960/.
Texte intégralZANCHETTA, MELANIA EVA. « BRAF35 as target of MID1/TRIM18 E3 ligase activity ». Doctoral thesis, Università degli Studi di Trieste, 2016. http://hdl.handle.net/11368/2908069.
Texte intégralFu, Wei. « Regulation of FOXO stability and activity by MDM2 E3 ligase ». [Tampa, Fla] : University of South Florida, 2007. http://purl.fcla.edu/usf/dc/et/SFE0002222.
Texte intégralPao, Kuan-Chuan. « Design and synthesis of an E3 ligase activity-based probe and its application for the discovery of a new class of E3 ligase ». Thesis, University of Dundee, 2018. https://discovery.dundee.ac.uk/en/studentTheses/6239e172-60b3-47c3-81e1-f4b0a577f1a4.
Texte intégralKoliopoulos, Marios Grigorios. « Structural and functional basis for TRIM25 E3 ligase catalytic activity and NS1-mediated suppression ». Thesis, University College London (University of London), 2017. http://discovery.ucl.ac.uk/10038260/.
Texte intégralValentini, E. « UNDERSTANDING THE CATALYTIC MECHANISMS OF UBIQUITIN-E3 LIGASES ». Doctoral thesis, Università degli Studi di Milano, 2016. http://hdl.handle.net/2434/354478.
Texte intégralFurlan, Giulia [Verfasser]. « Phosphorylation of the E3 ubiquitin ligase PUB22 controls its ubiquitination activity to dampen the immune response / Giulia Furlan ». Halle, 2017. http://d-nb.info/1141177102/34.
Texte intégralFoster, Benjamin. « An in vitro biochemical investigation into the conformation, binding and E3-ubiquitin ligase activity of mammalian UHRF1 with reconstituted chromatin ». Thesis, Imperial College London, 2017. http://hdl.handle.net/10044/1/55875.
Texte intégralGao, Chengzhuo. « Mechanisms Underlying the Regulation and Functions of HDAC7 ». Case Western Reserve University School of Graduate Studies / OhioLINK, 2008. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=case1213890889.
Texte intégralCourivaud, Thomas. « Caractérisation d'un nouveau mécanisme d'action de la E3 ubiquitine ligase WWP1 et régulation de son activité dans la cancérogenèse ». Thesis, Paris 6, 2015. http://www.theses.fr/2015PA066300/document.
Texte intégralThe TGF-β pathway plays a biphasic role during cancerogenesis. My laboratory identified a new protein, WWP1, as a negative regulator of TGF-β signaling. WWP1 is an E3 ubiquitin ligase that triggers polyubiquitination and degradation of TGF-β type I receptor. A genomic amplification of WWP1 is found in a large portion of mammary and prostatic tumors, suggesting a key role for WWP1 during carcinogenesis related to TGF-β. My thesis project was to determine the regulation of the catalytic activity of WWP1 and a new molecular mechanism of action of WWP1 whose deregulation can be implicated in cancerogenesis. My results indicate that at steady states, WWP1 is monoubiquitinated, its polyubiquitination activity being silenced due to the inhibitory effects of C2 or/and WW domains on its Hect domain. In presence of substrates, WWP1 is « opened » and induces polyubiquitination and degradation of its substrates. Moreover, a WWP1 mutation found in prostate cancer disrupts this regulatory mechanism. It possesses an increased ligase activity towards itself and its substrates, which leads to the attenuation of TGF-β cytostatic signaling, a consequence that could conceivably confer tumorigenic properties to WWP1. We also identified STARD13 as a novel WWP1 interacting partner. STARD13 has a RhoGAP activity, and is considered as a tumor suppressor. We have shown that STARD13 mediates the association of WWP1 with the GTPase RhoA, ultimately leading to RhoA polyubiquitination and degradation. Interestingly, the WWP1/STARD13 complex is involved in the actin cytoskeleton rearrangement by preferentially targeting the active form of RhoA for degradation. These results reveal a previously unrecognized role for WWP1, which could play a key role in the migration of cancer cells during metastasis. Characterization of new regulation and action mechanisms for WWP1 should allow identifying whether WWP1 is a diagnosis biomarker in cancer and/or a new therapeutic target for the development of anticancer drugs
Livres sur le sujet "E3 LIGASE ACTIVITY"
Barañano, Kristin W. Angelman Syndrome. Oxford University Press, 2017. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780199937837.003.0055.
Texte intégralChapitres de livres sur le sujet "E3 LIGASE ACTIVITY"
Ren, Hong Yu, Cam Patterson, Douglas M. Cyr et Meredith F. N. Rosser. « Reconstitution of CHIP E3 Ubiquitin Ligase Activity ». Dans Methods in Molecular Biology, 93–103. Totowa, NJ : Humana Press, 2011. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-61779-295-3_8.
Texte intégralOhtake, Fumiaki, et Shigeaki Kato. « The E3 Ubiquitin Ligase Activity of Transcription Factor AHR Permits Nongenomic Regulation of Biological Pathways ». Dans The AH Receptor in Biology and Toxicology, 143–56. Hoboken, NJ, USA : John Wiley & Sons, Inc., 2011. http://dx.doi.org/10.1002/9781118140574.ch10.
Texte intégralTieroyaare Dongdem, Julius, et Cletus Adiyaga Wezena. « Functional Significance of the E3 Ubiquitin Ligases in Disease and Therapeutics ». Dans Hydrolases [Working Title]. IntechOpen, 2021. http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.100534.
Texte intégralSong, Jie, et Maréne Landström. « Lys63-Linked Polyubiquitination of Transforming Growth Factor β Type I Receptor (TβRI) Specifies Oncogenic Signaling ». Dans Ubiquitin - Proteasome Pathway. IntechOpen, 2020. http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.93065.
Texte intégral« Molecular Investigation of Protein–Protein Interaction Candidates Related to the Mammalian Brain ». Dans Cheminformatics and Bioinformatics at the Interface with Systems Biology, 81–107. Royal Society of Chemistry, 2023. http://dx.doi.org/10.1039/9781839166037-00081.
Texte intégralSandmann, Alexander, et Nico Dissmeyer. « In vitro autoubiquitination activity of E3 ubiquitin ligases of the N-degron pathway ». Dans Methods in Enzymology. Elsevier, 2023. http://dx.doi.org/10.1016/bs.mie.2023.02.014.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "E3 LIGASE ACTIVITY"
Lin, Huan-Yu, Shiu-Ting Lin, Mei-June Wang et Jeou-Yuan Chen. « Abstract 1699 : Suppressor of cytokine signaling 6 (SOCS6) promotes mitochondrial fission through E3 ubiquitin ligase complex activity. » Dans Proceedings : AACR 104th Annual Meeting 2013 ; Apr 6-10, 2013 ; Washington, DC. American Association for Cancer Research, 2013. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2013-1699.
Texte intégralShin, Jun-Wan, et Young-Joon Surh. « Abstract B67 : Curcumin induces stabilization of Nrf2 protein by decreasing the activity of Cullin3-Rbx1 E3 ubiquitin ligase ». Dans Abstracts : AACR International Conference on Frontiers in Cancer Prevention Research‐‐ Oct 22-25, 2011 ; Boston, MA. American Association for Cancer Research, 2011. http://dx.doi.org/10.1158/1940-6207.prev-11-b67.
Texte intégralShukla, Shirish, Felicia Gray, Weijiang Ying, Hyoje Cho, Qingjie Zhao, Hongzhi Miao, Hongzhi Miao et al. « Abstract 50 : Small molecule Ring1B-Bmi1 inhibitor attenuates PRC1 E3 ligase activity and targets leukemia stem cells self-renewal ». Dans Abstracts : Second AACR Conference on Hematologic Malignancies : Translating Discoveries to Novel Therapies ; May 6-9, 2017 ; Boston, MA. American Association for Cancer Research, 2017. http://dx.doi.org/10.1158/1557-3265.hemmal17-50.
Texte intégralQian, Tingting, Jeong-Yeon Lee, Hyun-Jun Kim et Gu Kong. « Abstract LB-96 : Id1 enhances RING1b E3 ubiquitin ligase activity through the Mel-18/Bmi-1 polycomb group complex ». Dans Proceedings : AACR 101st Annual Meeting 2010‐‐ Apr 17‐21, 2010 ; Washington, DC. American Association for Cancer Research, 2010. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am10-lb-96.
Texte intégralQi, Jianfei, Manisha Tripathi, Natasha Sahgal, Ladan Fazil, Susan Ettinger, William J. Placzek, Giuseppina Claps et al. « Abstract 5456 : The E3 ubiquitin ligase Siah2 regulates the androgen receptor activity and contributes to castration-resistant prostate cancer. » Dans Proceedings : AACR 104th Annual Meeting 2013 ; Apr 6-10, 2013 ; Washington, DC. American Association for Cancer Research, 2013. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2013-5456.
Texte intégralYu, Yonghui, Jinyi Liu, Dongyun Zhang, Wenjing Luo, Jianxiu Yu, Jingxia Li, Xinhai Zhang, Jingyuan Chen et Chuanshu Huang. « Abstract 4312 : E3 ligase activity of XIAP RING domain is required for XIAP-mediated cancer cell migration but not for its RhoGDI binding activity ». Dans Proceedings : AACR 103rd Annual Meeting 2012‐‐ Mar 31‐Apr 4, 2012 ; Chicago, IL. American Association for Cancer Research, 2012. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2012-4312.
Texte intégralShukla, Shirish, Qingjie Zhao, Weijang Ying, Felicia Gray, Kelly Vandenberg, George Lund, Bohdan Boytsov, Shihan He, Jolanta Grembecka et Tomasz Cierpicki. « Abstract 3520 : Small molecule inhibitors of ring1B-Bmi1 E3 ligase target polycomb repressive complex 1 activity and regulate cell proliferation ». Dans Proceedings : AACR 106th Annual Meeting 2015 ; April 18-22, 2015 ; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2015. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2015-3520.
Texte intégralBanh, Robert S., Caterina Iorio, Richard Marcotte, Yang Xu, Dan Cojocari, Anas Abdel Rahman, Judy Pawling et al. « Abstract LB-302 : PTP1B regulates the Moyamoya disease-associated E3 ligase, RNF213 and cellular dioxygenase activity to allow breast tumor survival in hypoxia ». Dans Proceedings : AACR 106th Annual Meeting 2015 ; April 18-22, 2015 ; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2015. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2015-lb-302.
Texte intégralSosin, Angela M., Angelika M. Burger, Dajun Yang, Ramzi M. Mohammad et Ayad Al-Katib. « Abstract 4516 : A new class of MDM2 inhibitors cause growth inhibition and stabilize wt p53 in lymphoma cells but do not interfere with MDM2 E3 ligase activity ». Dans Proceedings : AACR 101st Annual Meeting 2010‐‐ Apr 17‐21, 2010 ; Washington, DC. American Association for Cancer Research, 2010. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am10-4516.
Texte intégralZhao, Hongling, Vineeth Sukrithan, Niloy Iqbal, Cari Nicholas, Yingjiao Xue, Joseph Locker, Juntao Zou, Liang Zhu et Edward L. Schwartz. « Abstract 1060 : Genetic and pharmacologic inhibition of Skp2, an E3 ubiquitin ligase and RB1-target, has antitumor activity in RB1-deficient human and mouse small cell lung cancer (SCLC) ». Dans Proceedings : AACR Annual Meeting 2020 ; April 27-28, 2020 and June 22-24, 2020 ; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2020. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2020-1060.
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