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Correa-Sáez, Alejandro, Rafael Jiménez-Izquierdo, Martín Garrido-Rodríguez, Rosario Morrugares, Eduardo Muñoz et Marco A. Calzado. « Updating dual-specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2 (DYRK2) : molecular basis, functions and role in diseases ». Cellular and Molecular Life Sciences 77, no 23 (27 mai 2020) : 4747–63. http://dx.doi.org/10.1007/s00018-020-03556-1.
Texte intégralKinstrie, Ross, Pamela A. Lochhead, Gary Sibbet, Nick Morrice et Vaughn Cleghon. « dDYRK2 and Minibrain interact with the chromatin remodelling factors SNR1 and TRX ». Biochemical Journal 398, no 1 (27 juillet 2006) : 45–54. http://dx.doi.org/10.1042/bj20060159.
Texte intégralBanerjee, Sourav, Chenggong Ji, Joshua E. Mayfield, Apollina Goel, Junyu Xiao, Jack E. Dixon et Xing Guo. « Ancient drug curcumin impedes 26S proteasome activity by direct inhibition of dual-specificity tyrosine-regulated kinase 2 ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 32 (9 juillet 2018) : 8155–60. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1806797115.
Texte intégralSeo, D. H., H. W. Ma, S. Kim, D. H. Kim, H. K. Kim, S. H. Lee, S. Kim et al. « P001 The novel DYRK1a inhibitor VRN024219 alleviates disease severity on the IBD mouse models by modulating T-cell differentiation ». Journal of Crohn's and Colitis 14, Supplement_1 (janvier 2020) : S129. http://dx.doi.org/10.1093/ecco-jcc/jjz203.130.
Texte intégralBanerjee, Sourav, Tiantian Wei, Jue Wang, Jenna J. Lee, Haydee L. Gutierrez, Owen Chapman, Sandra E. Wiley et al. « Inhibition of dual-specificity tyrosine phosphorylation-regulated kinase 2 perturbs 26S proteasome-addicted neoplastic progression ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 49 (21 novembre 2019) : 24881–91. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1912033116.
Texte intégralPark, Chun Shik, Ye Shen, Koramit Suppipat, Andrew Lewis, Julie Tomolonis, Monica Puppi, toni-Ann Mistretta, Leyuan Ma, Michael R. Green et Daniel Lacorazza. « DYRK2 Inhibits the Self-Renewal of Leukemic Stem Cells in Chronic Myeloid Leukemia By Inducing Degradation of c-Myc Downstream of the Reprogramming Factor KLF4 ». Blood 128, no 22 (2 décembre 2016) : 1879. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v128.22.1879.1879.
Texte intégralMao, Cui, Xing Ju, Haijian Cheng, Xixia Huang, Fugui Jiang, Yuni Yao, Xianyong Lan et Enliang Song. « Determination of genetic variation within the <i>DYRK2</i> ; gene and its associations with milk traits in cattle ». Archives Animal Breeding 63, no 2 (9 septembre 2020) : 315–23. http://dx.doi.org/10.5194/aab-63-315-2020.
Texte intégralMorrugares, Rosario, Alejandro Correa-Sáez, Rita Moreno, Martín Garrido-Rodríguez, Eduardo Muñoz, Laureano de la Vega et Marco A. Calzado. « Phosphorylation-dependent regulation of the NOTCH1 intracellular domain by dual-specificity tyrosine-regulated kinase 2 ». Cellular and Molecular Life Sciences 77, no 13 (11 octobre 2019) : 2621–39. http://dx.doi.org/10.1007/s00018-019-03309-9.
Texte intégralShen, Yifen, Li Zhang, Donglin Wang, Yifeng Bao, Chao Liu, Zhiwei Xu, Wei Huang et Chun Cheng. « Regulation of Glioma Cells Migration by DYRK2 ». Neurochemical Research 42, no 11 (4 juillet 2017) : 3093–102. http://dx.doi.org/10.1007/s11064-017-2345-2.
Texte intégralAman, La Ode, Rahmana Emran Kartasasmita et Daryono Hadi Tjahjono. « Virtual screening of curcumin analogues as DYRK2 inhibitor : Pharmacophore analysis, molecular docking and dynamics, and ADME prediction ». F1000Research 10 (17 mai 2021) : 394. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.28040.1.
Texte intégralOng, Su Sien, Asli N. Goktug, Ayesha Elias, Jing Wu, Darren Saunders et Taosheng Chen. « Stability of the human pregnane X receptor is regulated by E3 ligase UBR5 and serine/threonine kinase DYRK2 ». Biochemical Journal 459, no 1 (14 mars 2014) : 193–203. http://dx.doi.org/10.1042/bj20130558.
Texte intégralErickson-Miller, Connie L., Caretha Creasy, Antony Chadderton, Christopher B. Hopson, Elizabeth I. Valoret, Michele Gorczyca, Louis Elefante et al. « GSK626616 : A DYRK3 Inhibitor as a Potential New Therapy for the Treatment of Anemia. » Blood 110, no 11 (16 novembre 2007) : 510. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v110.11.510.510.
Texte intégralPark, Chun Shik, et H. Daniel Lacorazza. « DYRK2 controls a key regulatory network in chronic myeloid leukemia stem cells ». Experimental & ; Molecular Medicine 52, no 10 (octobre 2020) : 1663–72. http://dx.doi.org/10.1038/s12276-020-00515-5.
Texte intégralSun, Yuxiang, Xin Ge, Mengmeng Li, Li Xu et Yaodong Shen. « Dyrk2 involved in regulating LPS-induced neuronal apoptosis ». International Journal of Biological Macromolecules 104 (novembre 2017) : 979–86. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2017.06.087.
Texte intégralPark, Chun Shik, Andrew H. Lewis, Taylor J. Chen, Cory S. Bridges, Ye Shen, Koramit Suppipat, Monica Puppi et al. « A KLF4-DYRK2–mediated pathway regulating self-renewal in CML stem cells ». Blood 134, no 22 (28 novembre 2019) : 1960–72. http://dx.doi.org/10.1182/blood.2018875922.
Texte intégralWOODS, Yvonne L., Philip COHEN, Walter BECKER, Ross JAKES, Michel GOEDERT, Xuemin WANG et Christopher G. PROUD. « The kinase DYRK phosphorylates protein-synthesis initiation factor eIF2Bɛ at Ser539 and the microtubule-associated protein tau at Thr212 : potential role for DYRK as a glycogen synthase kinase 3-priming kinase ». Biochemical Journal 355, no 3 (24 avril 2001) : 609–15. http://dx.doi.org/10.1042/bj3550609.
Texte intégralLi, Xu, Min Wang, Jian-Xin Jiang, Rui Tian, Cheng-Jian Shi et Ren-Yi Qin. « Clinical significance of expression of DYRK2 in pancreatic cancer ». World Chinese Journal of Digestology 21, no 15 (2013) : 1442. http://dx.doi.org/10.11569/wcjd.v21.i15.1442.
Texte intégralNihira, Naoe Taira, et Kiyotsugu Yoshida. « Engagement of DYRK2 in proper control for cell division ». Cell Cycle 14, no 6 (19 mars 2015) : 802–7. http://dx.doi.org/10.1080/15384101.2015.1007751.
Texte intégralYoshida, Saishu, et Kiyotsugu Yoshida. « Multiple functions of DYRK2 in cancer and tissue development ». FEBS Letters 593, no 21 (18 septembre 2019) : 2953–65. http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.13601.
Texte intégralLaham, Amina Jamal, Raafat El-Awady, Jean-Jacques Lebrun et Maha Saber Ayad. « A Bioinformatics Evaluation of the Role of Dual-Specificity Tyrosine-Regulated Kinases in Colorectal Cancer ». Cancers 14, no 8 (18 avril 2022) : 2034. http://dx.doi.org/10.3390/cancers14082034.
Texte intégralKarpov, Pavel, Aleksey Raevsky, Maxim Korablyov et Yaroslav Blume. « Identification of Plant Homologues of Dual Specificity Yak1-Related Kinases ». Computational Biology Journal 2014 (8 décembre 2014) : 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2014/909268.
Texte intégralHossain, Delowar, Jérémy A. Ferreira Barbosa, Éric A. Cohen et William Y. Tsang. « HIV-1 Vpr hijacks EDD-DYRK2-DDB1DCAF1to disrupt centrosome homeostasis ». Journal of Biological Chemistry 293, no 24 (3 mai 2018) : 9448–60. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra117.001444.
Texte intégralSun, Wei, Shuang Jiao, Xungang Tan, Peijun Zhang et Feng You. « DYRK2 displays muscle fiber type specific function during zebrafish early somitogenesis ». International Journal of Developmental Biology 61, no 6-7 (2017) : 459–63. http://dx.doi.org/10.1387/ijdb.160175sj.
Texte intégralLuebbering, Nathan, Mark Charlton-Perkins, Justin P. Kumar, Stephanie M. Rollmann, Tiffany Cook et Vaughn Cleghon. « Drosophila Dyrk2 Plays a Role in the Development of the Visual System ». PLoS ONE 8, no 10 (11 octobre 2013) : e76775. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0076775.
Texte intégralBahl, Anu, Prashant Joshi, Sandip B. Bharate et Harish Chopra. « Pharmacophore modeling and 3D-QSAR studies of leucettines as potent Dyrk2 inhibitors ». Medicinal Chemistry Research 23, no 4 (26 septembre 2013) : 1925–33. http://dx.doi.org/10.1007/s00044-013-0767-1.
Texte intégralMimoto, Rei, Naoe Taira, Hiroyuki Takahashi, Tomoko Yamaguchi, Masataka Okabe, Ken Uchida, Yoshio Miki et Kiyotsugu Yoshida. « DYRK2 controls the epithelial–mesenchymal transition in breast cancer by degrading Snail ». Cancer Letters 339, no 2 (octobre 2013) : 214–25. http://dx.doi.org/10.1016/j.canlet.2013.06.005.
Texte intégralJung, Hae-Yun, Xin Wang, Sohee Jun et Jae-Il Park. « Dyrk2-associated EDD-DDB1-VprBP E3 Ligase Inhibits Telomerase by TERT Degradation ». Journal of Biological Chemistry 288, no 10 (28 janvier 2013) : 7252–62. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m112.416792.
Texte intégralPérez, Moisés, Carmen García-Limones, Inés Zapico, Anabel Marina, M. Lienhard Schmitz, Eduardo Muñoz et Marco A. Calzado. « Mutual regulation between SIAH2 and DYRK2 controls hypoxic and genotoxic signaling pathways ». Journal of Molecular Cell Biology 4, no 5 (9 août 2012) : 316–30. http://dx.doi.org/10.1093/jmcb/mjs047.
Texte intégralXu, Li, Yuxiang Sun, Mengmeng Li et Xin Ge. « Dyrk2 mediated the release of proinflammatory cytokines in LPS-induced BV2 cells ». International Journal of Biological Macromolecules 109 (avril 2018) : 1115–24. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2017.11.095.
Texte intégralVerPlank, Jordan J. S., et Alfred L. Goldberg. « Regulating protein breakdown through proteasome phosphorylation ». Biochemical Journal 474, no 19 (25 septembre 2017) : 3355–71. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20160809.
Texte intégralMaddika, Subbareddy, et Junjie Chen. « Protein kinase DYRK2 is a scaffold that facilitates assembly of an E3 ligase ». Nature Cell Biology 11, no 4 (15 mars 2009) : 409–19. http://dx.doi.org/10.1038/ncb1848.
Texte intégralCuny, Gregory D., Maxime Robin, Natalia P. Ulyanova, Debasis Patnaik, Valerie Pique, Gilles Casano, Ji-Feng Liu et al. « Structure–activity relationship study of acridine analogs as haspin and DYRK2 kinase inhibitors ». Bioorganic & ; Medicinal Chemistry Letters 20, no 12 (juin 2010) : 3491–94. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmcl.2010.04.150.
Texte intégralMimoto, R., Y. Imawari, S. Hirooka, H. Takeyama et K. Yoshida. « Impairment of DYRK2 augments stem-like traits by promoting KLF4 expression in breast cancer ». Oncogene 36, no 13 (10 octobre 2016) : 1862–72. http://dx.doi.org/10.1038/onc.2016.349.
Texte intégralAn, Tai, Shu Li, Wei Pan, Po Tien, Bo Zhong, Hong-Bing Shu et Shuwen Wu. « DYRK2 Negatively Regulates Type I Interferon Induction by Promoting TBK1 Degradation via Ser527 Phosphorylation ». PLOS Pathogens 11, no 9 (25 septembre 2015) : e1005179. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1005179.
Texte intégralWeiss, Celine S., Marco M. Ochs, Marco Hagenmueller, Marcus R. Streit, Pratima Malekar, Johannes H. Riffel, Sebastian J. Buss et al. « DYRK2 Negatively Regulates Cardiomyocyte Growth by Mediating Repressor Function of GSK-3β on eIF2Bε ». PLoS ONE 8, no 9 (4 septembre 2013) : e70848. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0070848.
Texte intégralEnomoto, Yasuko, Shin-ichi Yamashita, Yasuteru Yoshinaga, Yasuyoshi Fukami, So Miyahara, Kazuki Nabeshima et Akinori Iwasaki. « Downregulation of DYRK2 can be a predictor of recurrence in early stage breast cancer ». Tumor Biology 35, no 11 (6 août 2014) : 11021–25. http://dx.doi.org/10.1007/s13277-014-2413-z.
Texte intégralZhang, Xiubing, Pan Xu, Wenkai Ni, Hui Fan, Jian Xu, Yongmei Chen, Wei Huang et al. « Downregulated DYRK2 expression is associated with poor prognosis and Oxaliplatin resistance in hepatocellular carcinoma ». Pathology - Research and Practice 212, no 3 (mars 2016) : 162–70. http://dx.doi.org/10.1016/j.prp.2016.01.002.
Texte intégralYamaguchi, Noriko, Rei Mimoto, Nozomu Yanaihara, Yoshimi Imawari, Shinichi Hirooka, Aikou Okamoto et Kiyotsugu Yoshida. « DYRK2 regulates epithelial-mesenchymal-transition and chemosensitivity through Snail degradation in ovarian serous adenocarcinoma ». Tumor Biology 36, no 8 (25 février 2015) : 5913–23. http://dx.doi.org/10.1007/s13277-015-3264-y.
Texte intégralWang, Yuchan, Yaxun Wu, Xiaobing Miao, Xinghua Zhu, Xianjing Miao, Yunhua He, Fei Zhong et al. « Silencing of DYRK2 increases cell proliferation but reverses CAM-DR in Non-Hodgkin's Lymphoma ». International Journal of Biological Macromolecules 81 (novembre 2015) : 809–17. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2015.08.067.
Texte intégralSun, Wei, Xungang Tan, Peijun Zhang, Yuqing Zhang et Yongli Xu. « Characterization of DYRK2 (dual-specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2) from Zebrafish (Dario rerio) ». Chinese Journal of Oceanology and Limnology 28, no 4 (29 juin 2010) : 720–24. http://dx.doi.org/10.1007/s00343-010-9073-7.
Texte intégralYokoyama-Mashima, Shiho, Satomi Yogosawa, Yumi Kanegae, Shinichi Hirooka, Saishu Yoshida, Takashi Horiuchi, Toya Ohashi et al. « Forced expression of DYRK2 exerts anti-tumor effects via apoptotic induction in liver cancer ». Cancer Letters 451 (juin 2019) : 100–109. http://dx.doi.org/10.1016/j.canlet.2019.02.046.
Texte intégralAuld, Gillian C., David G. Campbell, Nick Morrice et Philip Cohen. « Identification of calcium-regulated heat-stable protein of 24 kDa (CRHSP24) as a physiological substrate for PKB and RSK using KESTREL ». Biochemical Journal 389, no 3 (26 juillet 2005) : 775–83. http://dx.doi.org/10.1042/bj20050733.
Texte intégralBoni, Jacopo, Carlota Rubio-Perez, Nuria López-Bigas, Cristina Fillat et Susana de la Luna. « The DYRK Family of Kinases in Cancer : Molecular Functions and Therapeutic Opportunities ». Cancers 12, no 8 (29 juillet 2020) : 2106. http://dx.doi.org/10.3390/cancers12082106.
Texte intégralTaira, Naoe, Hiroyuki Yamamoto, Tomoko Yamaguchi, Yoshio Miki et Kiyotsugu Yoshida. « ATM Augments Nuclear Stabilization of DYRK2 by Inhibiting MDM2 in the Apoptotic Response to DNA Damage ». Journal of Biological Chemistry 285, no 7 (4 décembre 2009) : 4909–19. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m109.042341.
Texte intégralMimoto, Rei, Naoe T. Nihira, Shinichi Hirooka, Hiroshi Takeyama et Kiyotsugu Yoshida. « Diminished DYRK2 sensitizes hormone receptor-positive breast cancer to everolimus by the escape from degrading mTOR ». Cancer Letters 384 (janvier 2017) : 27–38. http://dx.doi.org/10.1016/j.canlet.2016.10.015.
Texte intégralTANAKA, MASUMI, SHIN-ICHI YAMASHITA, YASUTERU YOSHINAGA, YASUKO ENOMOTO, YUKI NOHARA, SYUKO ONO, KAZUKI NABESHIMA, AKINORI IWASAKI et TOSHIHIKO SATO. « Combination of DYRK2 and TERT Expression Is a Powerful Predictive Marker for Early-stage Breast Cancer Recurrence ». Anticancer Research 42, no 4 (28 mars 2022) : 2079–85. http://dx.doi.org/10.21873/anticanres.15689.
Texte intégralZhang, Xiaojing, Runze Xiao, Bing Lu, Han Wu, Chunyi Jiang, Peng Li et Jianfei Huang. « Kinase DYRK2 acts as a regulator of autophagy and an indicator of favorable prognosis in gastric carcinoma ». Colloids and Surfaces B : Biointerfaces 209 (janvier 2022) : 112182. http://dx.doi.org/10.1016/j.colsurfb.2021.112182.
Texte intégralTaira, Naoe, Rei Mimoto, Morito Kurata, Tomoko Yamaguchi, Masanobu Kitagawa, Yoshio Miki et Kiyotsugu Yoshida. « DYRK2 priming phosphorylation of c-Jun and c-Myc modulates cell cycle progression in human cancer cells ». Journal of Clinical Investigation 122, no 3 (1 mars 2012) : 859–72. http://dx.doi.org/10.1172/jci60818.
Texte intégralRyu, Ki-Jun, Sun-Mi Park, Seung-Ho Park, In-Kyu Kim, Hyeontak Han, Hyo-Jin Kim, Seon-Hee Kim et al. « p38 Stabilizes Snail by Suppressing DYRK2-Mediated Phosphorylation That Is Required for GSK3β-βTrCP–Induced Snail Degradation ». Cancer Research 79, no 16 (17 juin 2019) : 4135–48. http://dx.doi.org/10.1158/0008-5472.can-19-0049.
Texte intégralNishi, Y., E. Rogers, S. M. Robertson et R. Lin. « Polo kinases regulate C. elegans embryonic polarity via binding to DYRK2-primed MEX-5 and MEX-6 ». Development 135, no 4 (15 février 2008) : 687–97. http://dx.doi.org/10.1242/dev.013425.
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