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Um, Si-Hyeon, Jin-Sik Kim, Kangseok Lee et Nam-Chul Ha. « Structure of a DsbF homologue fromCorynebacterium diphtheriae ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 70, no 9 (29 août 2014) : 1167–72. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x14016355.
Texte intégralLin, Dongxia, Byoungkwan Kim et James M. Slauch. « DsbL and DsbI contribute to periplasmic disulfide bond formation in Salmonella enterica serovar Typhimurium ». Microbiology 155, no 12 (1 décembre 2009) : 4014–24. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.032904-0.
Texte intégralWalden, Patricia M., Andrew E. Whitten, Lakshmanane Premkumar, Maria A. Halili, Begoña Heras, Gordon J. King et Jennifer L. Martin. « The atypical thiol–disulfide exchange protein α-DsbA2 from Wolbachia pipientis is a homotrimeric disulfide isomerase ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 75, no 3 (26 février 2019) : 283–95. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798318018442.
Texte intégralKang, Yun Qing, Guang Fu Yin, Ke Feng Wang, Lin Luo, Li Liao et Ya Dong Yao. « A Study of Bone-Like Apatite Formation on β-TCP/PLLA Scaffold in Static and Dynamic Simulated Body Fluid ». Key Engineering Materials 330-332 (février 2007) : 483–86. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/kem.330-332.483.
Texte intégralStenson, Trevor H., et Alison A. Weiss. « DsbA and DsbC Are Required for Secretion of Pertussis Toxin by Bordetella pertussis ». Infection and Immunity 70, no 5 (mai 2002) : 2297–303. http://dx.doi.org/10.1128/iai.70.5.2297-2303.2002.
Texte intégralKurokawa, Yoichi, Hideki Yanagi et Takashi Yura. « Overexpression of Protein Disulfide Isomerase DsbC Stabilizes Multiple-Disulfide-Bonded Recombinant Protein Produced and Transported to the Periplasm in Escherichia coli ». Applied and Environmental Microbiology 66, no 9 (1 septembre 2000) : 3960–65. http://dx.doi.org/10.1128/aem.66.9.3960-3965.2000.
Texte intégralDeshmukh, Meenal, Serdar Turkarslan, Donniel Astor, Maria Valkova-Valchanova et Fevzi Daldal. « The Dithiol:Disulfide Oxidoreductases DsbA and DsbB of Rhodobacter capsulatus Are Not Directly Involved in Cytochrome c Biogenesis, but Their Inactivation Restores the Cytochrome c Biogenesis Defect of CcdA-Null Mutants ». Journal of Bacteriology 185, no 11 (1 juin 2003) : 3361–72. http://dx.doi.org/10.1128/jb.185.11.3361-3372.2003.
Texte intégralSkórko-Glonek, Joanna, Anna Sobiecka-Szkatuła et Barbara Lipińska. « Characterization of disulfide exchange between DsbA and HtrA proteins from Escherichia coli. » Acta Biochimica Polonica 53, no 3 (1 octobre 2006) : 585–89. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2006_3331.
Texte intégralAndersen, Catherine L., Anne Matthey‐Dupraz, Dominique Missiakas et Satish Raina. « A new Escherichia coli gene, dsbG , encodes a periplasmic protein involved in disulphide bond formation, required for recycling DsbA/DsbB and DsbC redox proteins ». Molecular Microbiology 26, no 1 (octobre 1997) : 121–32. http://dx.doi.org/10.1046/j.1365-2958.1997.5581925.x.
Texte intégralChim, Nicholas, Robert Riley, Juliana The, Soyeon Im, Brent Segelke, Tim Lekin, Minmin Yu et al. « An Extracellular Disulfide Bond Forming Protein (DsbF) from Mycobacterium tuberculosis : Structural, Biochemical, and Gene Expression Analysis ». Journal of Molecular Biology 396, no 5 (mars 2010) : 1211–26. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2009.12.060.
Texte intégralTan, Jacqueline, Ying Lu et James C. A. Bardwell. « Mutational Analysis of the Disulfide Catalysts DsbA and DsbB ». Journal of Bacteriology 187, no 4 (15 février 2005) : 1504–10. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.4.1504-1510.2005.
Texte intégralYu, Jun. « Inactivation of DsbA, but Not DsbC and DsbD, Affects the Intracellular Survival and Virulence ofShigella flexneri ». Infection and Immunity 66, no 8 (1 août 1998) : 3909–17. http://dx.doi.org/10.1128/iai.66.8.3909-3917.1998.
Texte intégralRaczko, Anna M., Janusz M. Bujnicki, Marcin Pawłowski, Renata Godlewska, Magdalena Lewandowska et Elżbieta K. Jagusztyn-Krynicka. « Characterization of new DsbB-like thiol-oxidoreductases of Campylobacter jejuni and Helicobacter pylori and classification of the DsbB family based on phylogenomic, structural and functional criteria ». Microbiology 151, no 1 (1 janvier 2005) : 219–31. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.27483-0.
Texte intégralKadokura, Hiroshi, Lorenzo Nichols et Jon Beckwith. « Mutational Alterations of the Key cis Proline Residue That Cause Accumulation of Enzymatic Reaction Intermediates of DsbA, a Member of the Thioredoxin Superfamily ». Journal of Bacteriology 187, no 4 (15 février 2005) : 1519–22. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.4.1519-1522.2005.
Texte intégralSeo, Sang-Woo, Somi Yun, Myung-Gyu Kim, Mankyu Sung et Yejin Kim. « Screen-Based Sports Simulation Using Acoustic Source Localization ». Applied Sciences 9, no 15 (24 juillet 2019) : 2970. http://dx.doi.org/10.3390/app9152970.
Texte intégralTotsika, Makrina, Begoña Heras, Daniël J. Wurpel et Mark A. Schembri. « Characterization of Two Homologous Disulfide Bond Systems Involved in Virulence Factor Biogenesis in Uropathogenic Escherichia coli CFT073 ». Journal of Bacteriology 191, no 12 (17 avril 2009) : 3901–8. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00143-09.
Texte intégralBessette, Paul H., Ji Qiu, James C. A. Bardwell, James R. Swartz et George Georgiou. « Effect of Sequences of the Active-Site Dipeptides of DsbA and DsbC on In Vivo Folding of Multidisulfide Proteins inEscherichia coli ». Journal of Bacteriology 183, no 3 (1 février 2001) : 980–88. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.3.980-988.2001.
Texte intégralKishigami, Satoshi, Eiko Kanaya, Masakazu Kikuchi et Koreaki Ito. « DsbA-DsbB Interaction through Their Active Site Cysteines ». Journal of Biological Chemistry 270, no 29 (21 juillet 1995) : 17072–74. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.270.29.17072.
Texte intégralFeissner, Robert E., Caroline S. Beckett, Jennifer A. Loughman et Robert G. Kranz. « Mutations in Cytochrome Assembly and Periplasmic Redox Pathways in Bordetella pertussis ». Journal of Bacteriology 187, no 12 (15 juin 2005) : 3941–49. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.12.3941-3949.2005.
Texte intégralJiang, Bo-Le, Jiao Liu, Li-Feng Chen, Ying-Ying Ge, Xiao-Hong Hang, Yong-Qiang He, Dong-Jie Tang, Guang-Tao Lu et Ji-Liang Tang. « DsbB Is Required for the Pathogenesis Process of Xanthomonas campestris pv. campestris ». Molecular Plant-Microbe Interactions® 21, no 8 (août 2008) : 1036–45. http://dx.doi.org/10.1094/mpmi-21-8-1036.
Texte intégralCho, Seung-Hyun, et Jon Beckwith. « Mutations of the Membrane-Bound Disulfide Reductase DsbD That Block Electron Transfer Steps from Cytoplasm to Periplasm in Escherichia coli ». Journal of Bacteriology 188, no 14 (15 juillet 2006) : 5066–76. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00368-06.
Texte intégralPremkumar, Lakshmanane, Begoña Heras, Wilko Duprez, Patricia Walden, Maria Halili, Fabian Kurth, David P. Fairlie et Jennifer L. Martin. « Rv2969c, essential for optimal growth inMycobacterium tuberculosis, is a DsbA-like enzyme that interacts with VKOR-derived peptides and has atypical features of DsbA-like disulfide oxidases ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 69, no 10 (20 septembre 2013) : 1981–94. http://dx.doi.org/10.1107/s0907444913017800.
Texte intégralUrban, Andreas, Martina Leipelt, Thorsten Eggert et Karl-Erich Jaeger. « DsbA and DsbC Affect Extracellular Enzyme Formation in Pseudomonas aeruginosa ». Journal of Bacteriology 183, no 2 (15 janvier 2001) : 587–96. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.2.587-596.2001.
Texte intégralGoldstone, D., P. W. Haebel, F. Katzen, M. W. Bader, J. C. A. Bardwell, J. Beckwith et P. Metcalf. « DsbC activation by the N-terminal domain of DsbD ». Proceedings of the National Academy of Sciences 98, no 17 (7 août 2001) : 9551–56. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.171315498.
Texte intégralPanchakshari, Rohit A., Xuefei Zhang, Vipul Kumar, Zhou Du, Pei-Chi Wei, Jennifer Kao, Junchao Dong et Frederick W. Alt. « DNA double-strand break response factors influence end-joining features of IgH class switch and general translocation junctions ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 4 (8 janvier 2018) : 762–67. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1719988115.
Texte intégralPuts, Gemma, Stuart Jarrett, Mary Leonard, Nicolette Matsangos, Devin Snyder, Ying Wang, Richard Vincent et al. « Metastasis Suppressor NME1 Modulates Choice of Double-Strand Break Repair Pathways in Melanoma Cells by Enhancing Alternative NHEJ while Inhibiting NHEJ and HR ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 16 (17 août 2020) : 5896. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21165896.
Texte intégralKimball, Richard A., Laetitia Martin et Milton H. Saier Jr. « Reversing Transmembrane Electron Flow : The DsbD and DsbB Protein Families ». Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology 5, no 3 (2003) : 133–49. http://dx.doi.org/10.1159/000070263.
Texte intégralJoly, John C., et James R. Swartz. « In Vitroandin VivoRedox States of theEscherichia coliPeriplasmic Oxidoreductases DsbA and DsbC ». Biochemistry 36, no 33 (août 1997) : 10067–72. http://dx.doi.org/10.1021/bi9707739.
Texte intégralBushweller, John H. « Protein Disulfide Exchange by the Intramembrane Enzymes DsbB, DsbD, and CcdA ». Journal of Molecular Biology 432, no 18 (août 2020) : 5091–103. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2020.04.008.
Texte intégralInaba, Kenji, et Koreaki Ito. « Structure and mechanisms of the DsbB–DsbA disulfide bond generation machine ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1783, no 4 (avril 2008) : 520–29. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamcr.2007.11.006.
Texte intégralElton, Trevor C., Samantha J. Holland, Laura S. Frost et Bart Hazes. « F-Like Type IV Secretion Systems Encode Proteins with Thioredoxin Folds That Are Putative DsbC Homologues ». Journal of Bacteriology 187, no 24 (15 décembre 2005) : 8267–77. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.24.8267-8277.2005.
Texte intégralBader, M. W. « Turning a disulfide isomerase into an oxidase : DsbC mutants that imitate DsbA ». EMBO Journal 20, no 7 (1 avril 2001) : 1555–62. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/20.7.1555.
Texte intégralInaba, K. « Structure and mechanism of the DsbB-DsbA protein disulfide generation system inE. coli ». Acta Crystallographica Section A Foundations of Crystallography 64, a1 (23 août 2008) : C111—C112. http://dx.doi.org/10.1107/s0108767308096426.
Texte intégralSperling, Lindsay J., Ming Tang, Deborah A. Berthold, Anna E. Nesbitt, Robert B. Gennis et Chad M. Rienstra. « Solid-State NMR Study of a 41 kDa Membrane Protein Complex DsbA/DsbB ». Journal of Physical Chemistry B 117, no 20 (9 mai 2013) : 6052–60. http://dx.doi.org/10.1021/jp400795d.
Texte intégralManchope, Marília F., Mariana M. Bertozzi, Sergio M. Borghi, Cíntia L. Handa, Mariana A. Queiroz-Cancian, Camila R. Ferraz, Sandra S. Mizokami et al. « Fermented (By Monascus purpureus or Aspergillus oryzae) and Non-Fermented Defatted Soybean Flour Extracts : Biological Insight and Mechanism Differences in Inflammatory Pain and Peritonitis ». Fermentation 9, no 2 (11 février 2023) : 167. http://dx.doi.org/10.3390/fermentation9020167.
Texte intégralREID, Eleanor, Jeff COLE et Deborah J. EAVES. « The Escherichia coli CcmG protein fulfils a specific role in cytochrome c assembly ». Biochemical Journal 355, no 1 (26 février 2001) : 51–58. http://dx.doi.org/10.1042/bj3550051.
Texte intégralDebarbieux, Laurent, et Jon Beckwith. « On the Functional Interchangeability, Oxidant versus Reductant, of Members of the Thioredoxin Superfamily ». Journal of Bacteriology 182, no 3 (1 février 2000) : 723–27. http://dx.doi.org/10.1128/jb.182.3.723-727.2000.
Texte intégralShevchik, Vladimir E., Isabelle Bortoli-Gernnan, Janine Robert-Baudouy, Sandrine Robinet, Frederic Barras et Guy Condemine. « Differential effect of dsbA and dsbC mutations on extracellular enzyme secretion in Erwinia chrysanthemi ». Molecular Microbiology 16, no 4 (mai 1995) : 745–53. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2958.1995.tb02435.x.
Texte intégralInaba, K. « Paradoxical redox properties of DsbB and DsbA in the protein disulfide-introducing reaction cascade ». EMBO Journal 21, no 11 (3 juin 2002) : 2646–54. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/21.11.2646.
Texte intégralYeh, Shin-Mei, Nayden Koon, Christopher Squire et Peter Metcalf. « Structures of the dimerization domains of theEscherichia colidisulfide-bond isomerase enzymes DsbC and DsbG ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 63, no 4 (16 mars 2007) : 465–71. http://dx.doi.org/10.1107/s0907444907003320.
Texte intégralSone, Michio, Yoshinori Akiyama et Koreaki Ito. « Differentialin VivoRoles Played by DsbA and DsbC in the Formation of Protein Disulfide Bonds ». Journal of Biological Chemistry 272, no 16 (18 avril 1997) : 10349–52. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.272.16.10349.
Texte intégralInaba, Kenji, Satoshi Murakami, Mamoru Suzuki, Atsushi Nakagawa, Eiki Yamashita, Kengo Okada et Koreaki Ito. « Crystal Structure of the DsbB-DsbA Complex Reveals a Mechanism of Disulfide Bond Generation ». Cell 127, no 4 (novembre 2006) : 789–801. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2006.10.034.
Texte intégralInaba, Kenji, Yoh-hei Takahashi et Koreaki Ito. « DsbB Elicits a Red-shift of Bound Ubiquinone during the Catalysis of DsbA Oxidation ». Journal of Biological Chemistry 279, no 8 (20 novembre 2003) : 6761–68. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m310765200.
Texte intégralBashirova, Anna, Subrata Pramanik, Pavel Volkov, Aleksandra Rozhkova, Vitaly Nemashkalov, Ivan Zorov, Alexander Gusakov, Arkady Sinitsyn, Ulrich Schwaneberg et Mehdi Davari. « Disulfide Bond Engineering of an Endoglucanase from Penicillium verruculosum to Improve Its Thermostability ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 7 (30 mars 2019) : 1602. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20071602.
Texte intégralKadokura, H. « Four cysteines of the membrane protein DsbB act in concert to oxidize its substrate DsbA ». EMBO Journal 21, no 10 (15 mai 2002) : 2354–63. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/21.10.2354.
Texte intégralHalili, Maria A., Prabhakar Bachu, Fredrik Lindahl, Chérine Bechara, Biswaranjan Mohanty, Robert C. Reid, Martin J. Scanlon, Carol V. Robinson, David P. Fairlie et Jennifer L. Martin. « Small Molecule Inhibitors of Disulfide Bond Formation by the Bacterial DsbA–DsbB Dual Enzyme System ». ACS Chemical Biology 10, no 4 (27 janvier 2015) : 957–64. http://dx.doi.org/10.1021/cb500988r.
Texte intégralYazawa, Kenjiro, Hiroyuki Furusawa et Yoshio Okahata. « Mechanism of Thiol–Disulfide Exchange Reactions between DsbA and DsbB over a Wide pH Range ». Chemistry Letters 42, no 3 (5 mars 2013) : 241–43. http://dx.doi.org/10.1246/cl.2013.241.
Texte intégralBlasiak, Janusz, Joanna Szczepańska, Anna Sobczuk, Michal Fila et Elzbieta Pawlowska. « RIF1 Links Replication Timing with Fork Reactivation and DNA Double-Strand Break Repair ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 21 (23 octobre 2021) : 11440. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222111440.
Texte intégralCarrer, D., S. Lafont, J. L. Roujean, J. C. Calvet, C. Meurey, P. Le Moigne et I. F. Trigo. « Incoming Solar and Infrared Radiation Derived from METEOSAT : Impact on the Modeled Land Water and Energy Budget over France ». Journal of Hydrometeorology 13, no 2 (1 avril 2012) : 504–20. http://dx.doi.org/10.1175/jhm-d-11-059.1.
Texte intégralSone, Michio, Yoshinori Akiyama et Koreaki Ito. « Differential in vivo roles played by DsbA and DsbC in the formation of protein disulfide bonds. » Journal of Biological Chemistry 273, no 42 (octobre 1998) : 27756. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(19)59734-4.
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