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Sharma, Dhakaram Pangeni, Ramachandran Vijayan, Syed Arif Abdul Rehman et Samudrala Gourinath. « Structural insights into the interaction of helicase and primase in Mycobacterium tuberculosis ». Biochemical Journal 475, no 21 (15 novembre 2018) : 3493–509. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20180673.
Texte intégralHuang, Yen-Hua, et Cheng-Yang Huang. « Structural Insight into the DNA-Binding Mode of the Primosomal Proteins PriA, PriB, and DnaT ». BioMed Research International 2014 (2014) : 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2014/195162.
Texte intégralHayashi, Chihiro, Erika Miyazaki, Shogo Ozaki, Yoshito Abe et Tsutomu Katayama. « DnaB helicase is recruited to the replication initiation complex via binding of DnaA domain I to the lateral surface of the DnaB N-terminal domain ». Journal of Biological Chemistry 295, no 32 (15 juin 2020) : 11131–43. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014235.
Texte intégralThirlway, Jenny, et Panos Soultanas. « In the Bacillus stearothermophilus DnaB-DnaG Complex, the Activities of the Two Proteins Are Modulated by Distinct but Overlapping Networks of Residues ». Journal of Bacteriology 188, no 4 (15 février 2006) : 1534–39. http://dx.doi.org/10.1128/jb.188.4.1534-1539.2006.
Texte intégralIlic, Stefan, Shira Cohen, Meenakshi Singh, Benjamin Tam, Adi Dayan et Barak Akabayov. « DnaG Primase—A Target for the Development of Novel Antibacterial Agents ». Antibiotics 7, no 3 (13 août 2018) : 72. http://dx.doi.org/10.3390/antibiotics7030072.
Texte intégralKoepsell, Scott A., Marilynn A. Larson, Mark A. Griep et Steven H. Hinrichs. « Staphylococcus aureus Helicase but Not Escherichia coli Helicase Stimulates S. aureus Primase Activity and Maintains Initiation Specificity ». Journal of Bacteriology 188, no 13 (1 juillet 2006) : 4673–80. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00316-06.
Texte intégralKuron, Aneta, Malgorzata Korycka-Machala, Anna Brzostek, Marcin Nowosielski, Aidan Doherty, Bozena Dziadek et Jaroslaw Dziadek. « Evaluation of DNA Primase DnaG as a Potential Target for Antibiotics ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 58, no 3 (30 décembre 2013) : 1699–706. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01721-13.
Texte intégralBritton, Robert A., et James R. Lupski. « Isolation and Characterization of Suppressors of Two Escherichia coli dnaG Mutations, dnaG2903 and parB ». Genetics 145, no 4 (1 avril 1997) : 867–75. http://dx.doi.org/10.1093/genetics/145.4.867.
Texte intégralPaschalis, Vasileios, Emmanuelle Le Chatelier, Matthew Green, François Képès, Panos Soultanas et Laurent Janniere. « Interactions of the Bacillus subtilis DnaE polymerase with replisomal proteins modulate its activity and fidelity ». Open Biology 7, no 9 (septembre 2017) : 170146. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.170146.
Texte intégralLi, Jie, Jingfang Liu, Ligang Zhou, Huadong Pei, Jian Zhou et Hua Xiang. « Two Distantly Homologous DnaG Primases from Thermoanaerobacter tengcongensis Exhibit Distinct Initiation Specificities and Priming Activities ». Journal of Bacteriology 192, no 11 (26 mars 2010) : 2670–81. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01511-09.
Texte intégralBazin, Alexandre, Mickaël Cherrier et Laurent Terradot. « Structural insights into DNA replication initiation in Helicobacter pylori ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C1632. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314083673.
Texte intégralKlann, Amy G., Aimee E. Belanger, Angelica Abanes-De Mello, Janice Y. Lee et Graham F. Hatfull. « Characterization of the dnaG Locus inMycobacterium smegmatis Reveals Linkage of DNA Replication and Cell Division ». Journal of Bacteriology 180, no 1 (1 janvier 1998) : 65–72. http://dx.doi.org/10.1128/jb.180.1.65-72.1998.
Texte intégralZiegelin, Günter, Nicole Tegtmeyer, Rudi Lurz, Stefan Hertwig, Jens Hammerl, Bernd Appel et Erich Lanka. « The repA Gene of the Linear Yersinia enterocolitica Prophage PY54 Functions as a Circular Minimal Replicon in Escherichia coli ». Journal of Bacteriology 187, no 10 (15 mai 2005) : 3445–54. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.10.3445-3454.2005.
Texte intégralGajadeera, Chathurada, Melisa J. Willby, Keith D. Green, Pazit Shaul, Micha Fridman, Sylvie Garneau-Tsodikova, James E. Posey et Oleg V. Tsodikov. « Antimycobacterial activity of DNA intercalator inhibitors of Mycobacterium tuberculosis primase DnaG ». Journal of Antibiotics 68, no 3 (24 septembre 2014) : 153–57. http://dx.doi.org/10.1038/ja.2014.131.
Texte intégralMaciąg, Monika, Maja Kochanowska, Robert Łyżeń, Grzegorz Węgrzyn et Agnieszka Szalewska-Pałasz. « ppGpp inhibits the activity of Escherichia coli DnaG primase ». Plasmid 63, no 1 (janvier 2010) : 61–67. http://dx.doi.org/10.1016/j.plasmid.2009.11.002.
Texte intégralZuo, Zhongfeng, Cory J. Rodgers, Andrey L. Mikheikin et Michael A. Trakselis. « Characterization of a Functional DnaG-Type Primase in Archaea : Implications for a Dual-Primase System ». Journal of Molecular Biology 397, no 3 (avril 2010) : 664–76. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2010.01.057.
Texte intégralGreen, Keith D., Ankita Punetha, Nishad Thamban Chandrika, Caixia Hou, Sylvie Garneau‐Tsodikova et Oleg V. Tsodikov. « Development of Single‐Stranded DNA Bisintercalating Inhibitors of Primase DnaG as Antibiotics ». ChemMedChem 16, no 12 (31 mars 2021) : 1986–95. http://dx.doi.org/10.1002/cmdc.202100001.
Texte intégralSzafranski, Przemyslaw, Cassandra L. Smith et Charles R. Cantor. « Cloning and analysis of the dnaG gene encoding Pseudomonas putida DNA primase ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression 1352, no 3 (juin 1997) : 243–48. http://dx.doi.org/10.1016/s0167-4781(97)00059-6.
Texte intégralTocchetti, Arianna, Gloria Galimberti, Gianni Dehò et Daniela Ghisotti. « Characterization of the oriI andoriII Origins of Replication in Phage-Plasmid P4 ». Journal of Virology 73, no 9 (1 septembre 1999) : 7308–16. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.73.9.7308-7316.1999.
Texte intégralVersalovic, James, et James R. Lupski. « The Haemophilus influenzae dnaG sequence and conserved bacterial primase motifs ». Gene 136, no 1-2 (décembre 1993) : 281–86. http://dx.doi.org/10.1016/0378-1119(93)90480-q.
Texte intégralSyson, Karl, Jenny Thirlway, Andrea M. Hounslow, Panos Soultanas et Jonathan P. Waltho. « Solution Structure of the Helicase-Interaction Domain of the Primase DnaG ». Structure 13, no 4 (avril 2005) : 609–16. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2005.01.022.
Texte intégralBailey, S., W. K. Eliason et T. A. Steitz. « Structure of Hexameric DnaB Helicase and Its Complex with a Domain of DnaG Primase ». Science 318, no 5849 (19 octobre 2007) : 459–63. http://dx.doi.org/10.1126/science.1147353.
Texte intégralRannou, Olivier, Emmanuelle Le Chatelier, Marilynn A. Larson, Hamid Nouri, Bérengère Dalmais, Charles Laughton, Laurent Jannière et Panos Soultanas. « Functional interplay of DnaE polymerase, DnaG primase and DnaC helicase within a ternary complex, and primase to polymerase hand-off during lagging strand DNA replication in Bacillus subtilis ». Nucleic Acids Research 41, no 10 (5 avril 2013) : 5303–20. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt207.
Texte intégralPeriago, Jessica, Clarissa Mason et Mark A. Griep. « Theoretical Development of DnaG Primase as a Novel Narrow-Spectrum Antibiotic Target ». ACS Omega 7, no 10 (1 mars 2022) : 8420–28. http://dx.doi.org/10.1021/acsomega.1c05928.
Texte intégralMitkova, Atanaska V., Sujata M. Khopde et Subhasis B. Biswas. « Mechanism and Stoichiometry of Interaction of DnaG Primase with DnaB Helicase ofEscherichia coliin RNA Primer Synthesis ». Journal of Biological Chemistry 278, no 52 (13 octobre 2003) : 52253–61. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m308956200.
Texte intégralSu, Xun-Cheng, Patrick M. Schaeffer, Karin V. Loscha, Pamela H. P. Gan, Nicholas E. Dixon et Gottfried Otting. « Monomeric solution structure of the helicase-binding domain of Escherichia coli DnaG primase ». FEBS Journal 273, no 21 (novembre 2006) : 4997–5009. http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2006.05495.x.
Texte intégralSolteszova, Barbora, Nora Halgasova et Gabriela Bukovska. « Interaction between phage BFK20 helicase gp41 and its host Brevibacterium flavum primase DnaG ». Virus Research 196 (janvier 2015) : 150–56. http://dx.doi.org/10.1016/j.virusres.2014.11.022.
Texte intégralBiswas, Tapan, Esteban Resto-Roldán, Sean K. Sawyer, Irina Artsimovitch et Oleg V. Tsodikov. « A novel non-radioactive primase–pyrophosphatase activity assay and its application to the discovery of inhibitors of Mycobacterium tuberculosis primase DnaG ». Nucleic Acids Research 41, no 4 (24 décembre 2012) : e56-e56. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gks1292.
Texte intégralChintakayala, Kiran, Cristina Machón, Anna Haroniti, Marilyn A. Larson, Steven H. Hinrichs, Mark A. Griep et Panos Soultanas. « Allosteric regulation of the primase (DnaG) activity by the clamp-loader (τ)in vitro ». Molecular Microbiology 72, no 2 (avril 2009) : 537–49. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2958.2009.06668.x.
Texte intégralBauer, Robert J., Brian W. Graham et Michael A. Trakselis. « Novel Interaction of the Bacterial-Like DnaG Primase with the MCM Helicase in Archaea ». Journal of Molecular Biology 425, no 8 (avril 2013) : 1259–73. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2013.01.025.
Texte intégralZhang, Yi, Fude Yang, Yeh-Chih Kao, Michael G. Kurilla, David L. Pompliano et Ira B. Dicker. « Homogenous Assays for Escherichia coli DnaB-Stimulated DnaG Primase and DnaB Helicase and Their Use in Screening for Chemical Inhibitors ». Analytical Biochemistry 304, no 2 (mai 2002) : 174–79. http://dx.doi.org/10.1006/abio.2002.5627.
Texte intégralHou, Caixia, Tapan Biswas et Oleg V. Tsodikov. « Structures of the Catalytic Domain of Bacterial Primase DnaG in Complexes with DNA Provide Insight into Key Priming Events ». Biochemistry 57, no 14 (20 mars 2018) : 2084–93. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.8b00036.
Texte intégralLoscha, Karin, Aaron J. Oakley, Bogdan Bancia, Patrick M. Schaeffer, Pavel Prosselkov, Gottfried Otting, Matthew C. J. Wilce et Nicholas E. Dixon. « Expression, purification, crystallization, and NMR studies of the helicase interaction domain of Escherichia coli DnaG primase ». Protein Expression and Purification 33, no 2 (février 2004) : 304–10. http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2003.10.001.
Texte intégralShortridge, Matthew D., Mark A. Griep et Robert Powers. « 1H, 13C, and 15N NMR assignments for the helicase interaction domain of Staphylococcus aureus DnaG primase ». Biomolecular NMR Assignments 6, no 1 (7 juin 2011) : 35–38. http://dx.doi.org/10.1007/s12104-011-9320-7.
Texte intégralLu, Y. B., P. V. A. L. Ratnakar, B. K. Mohanty et D. Bastia. « Direct physical interaction between DnaG primase and DnaB helicase of Escherichia coli is necessary for optimal synthesis of primer RNA ». Proceedings of the National Academy of Sciences 93, no 23 (12 novembre 1996) : 12902–7. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.93.23.12902.
Texte intégralSEO, K. H., et R. E. BRACKETT. « Rapid, Specific Detection of Enterobacter sakazakii in Infant Formula Using a Real-Time PCR Assay ». Journal of Food Protection 68, no 1 (1 janvier 2005) : 59–63. http://dx.doi.org/10.4315/0362-028x-68.1.59.
Texte intégralHakeem, Supriya, Inderpal Singh, Preeti Sharma, V. Verma et Ratna Chandra. « in silico screening and molecular dynamics simulations study to identify novel potent inhibitors against Mycobacterium tuberculosis DnaG primase ». Acta Tropica 199 (novembre 2019) : 105154. http://dx.doi.org/10.1016/j.actatropica.2019.105154.
Texte intégralGardiennet, Carole, Thomas Wiegand, Alexandre Bazin, Riccardo Cadalbert, Britta Kunert, Denis Lacabanne, Irina Gutsche, Laurent Terradot, Beat H. Meier et Anja Böckmann. « Solid-state NMR chemical-shift perturbations indicate domain reorientation of the DnaG primase in the primosome of Helicobacter pylori ». Journal of Biomolecular NMR 64, no 3 (mars 2016) : 189–95. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-016-0018-0.
Texte intégralNaue, Natalie, Monika Beerbaum, Andrea Bogutzki, Peter Schmieder et Ute Curth. « The helicase-binding domain of Escherichia coli DnaG primase interacts with the highly conserved C-terminal region of single-stranded DNA-binding protein ». Nucleic Acids Research 41, no 8 (20 février 2013) : 4507–17. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt107.
Texte intégralVersalovic, J., et J. R. Lupski. « Missense mutations in the 3' end of the Escherichia coli dnaG gene do not abolish primase activity but do confer the chromosome-segregation-defective (par) phenotype ». Microbiology 143, no 2 (1 février 1997) : 585–94. http://dx.doi.org/10.1099/00221287-143-2-585.
Texte intégralO’Brien, Elizabeth, Lauren E. Salay, Esther A. Epum, Katherine L. Friedman, Walter J. Chazin et Jacqueline K. Barton. « Yeast require redox switching in DNA primase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 52 (12 décembre 2018) : 13186–91. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1810715115.
Texte intégralBell, Stephen D. « Initiating DNA replication : a matter of prime importance ». Biochemical Society Transactions 47, no 1 (15 janvier 2019) : 351–56. http://dx.doi.org/10.1042/bst20180627.
Texte intégralSchneider, C., K. Weisshart, L. A. Guarino, I. Dornreiter et E. Fanning. « Species-specific functional interactions of DNA polymerase alpha-primase with simian virus 40 (SV40) T antigen require SV40 origin DNA ». Molecular and Cellular Biology 14, no 5 (mai 1994) : 3176–85. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.5.3176-3185.1994.
Texte intégralSchneider, C., K. Weisshart, L. A. Guarino, I. Dornreiter et E. Fanning. « Species-specific functional interactions of DNA polymerase alpha-primase with simian virus 40 (SV40) T antigen require SV40 origin DNA. » Molecular and Cellular Biology 14, no 5 (mai 1994) : 3176–85. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.5.3176.
Texte intégralBrückner, A., F. Stadlbauer, L. A. Guarino, A. Brunahl, C. Schneider, C. Rehfuess, C. Previes, E. Fanning et H. P. Nasheuer. « The mouse DNA polymerase alpha-primase subunit p48 mediates species-specific replication of polyomavirus DNA in vitro. » Molecular and Cellular Biology 15, no 3 (mars 1995) : 1716–24. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.15.3.1716.
Texte intégralHines, Jane C., et Dan S. Ray. « A Second Mitochondrial DNA Primase Is Essential for Cell Growth and Kinetoplast Minicircle DNA Replication in Trypanosoma brucei ». Eukaryotic Cell 10, no 3 (21 janvier 2011) : 445–54. http://dx.doi.org/10.1128/ec.00308-10.
Texte intégralStadlbauer, F., C. Voitenleitner, A. Brückner, E. Fanning et H. P. Nasheuer. « Species-specific replication of simian virus 40 DNA in vitro requires the p180 subunit of human DNA polymerase alpha-primase. » Molecular and Cellular Biology 16, no 1 (janvier 1996) : 94–104. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.16.1.94.
Texte intégralRechkoblit, Olga, Yogesh K. Gupta, Radhika Malik, Kanagalaghatta R. Rajashankar, Robert E. Johnson, Louise Prakash, Satya Prakash et Aneel K. Aggarwal. « Structure and mechanism of human PrimPol, a DNA polymerase with primase activity ». Science Advances 2, no 10 (octobre 2016) : e1601317. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.1601317.
Texte intégralDíaz-Talavera, Alberto, Cristina Montero-Conde, Luis Javier Leandro-García et Mercedes Robledo. « PrimPol : A Breakthrough among DNA Replication Enzymes and a Potential New Target for Cancer Therapy ». Biomolecules 12, no 2 (3 février 2022) : 248. http://dx.doi.org/10.3390/biom12020248.
Texte intégralMakowska-Grzyska, Magdalena, et Jon M. Kaguni. « Primase Directs the Release of DnaC from DnaB ». Molecular Cell 37, no 1 (janvier 2010) : 90–101. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2009.12.031.
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