Articles de revues sur le sujet « DnaB helicase »
Créez une référence correcte selon les styles APA, MLA, Chicago, Harvard et plusieurs autres
Consultez les 50 meilleurs articles de revues pour votre recherche sur le sujet « DnaB helicase ».
À côté de chaque source dans la liste de références il y a un bouton « Ajouter à la bibliographie ». Cliquez sur ce bouton, et nous générerons automatiquement la référence bibliographique pour la source choisie selon votre style de citation préféré : APA, MLA, Harvard, Vancouver, Chicago, etc.
Vous pouvez aussi télécharger le texte intégral de la publication scolaire au format pdf et consulter son résumé en ligne lorsque ces informations sont inclues dans les métadonnées.
Parcourez les articles de revues sur diverses disciplines et organisez correctement votre bibliographie.
Titok, Marina, Catherine Suski, Bérengère Dalmais, S. Dusko Ehrlich et Laurent Jannière. « The replicative polymerases PolC and DnaE are required for theta replication of the Bacillus subtilis plasmid pBS72 ». Microbiology 152, no 5 (1 mai 2006) : 1471–78. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.28693-0.
Texte intégralHayashi, Chihiro, Erika Miyazaki, Shogo Ozaki, Yoshito Abe et Tsutomu Katayama. « DnaB helicase is recruited to the replication initiation complex via binding of DnaA domain I to the lateral surface of the DnaB N-terminal domain ». Journal of Biological Chemistry 295, no 32 (15 juin 2020) : 11131–43. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014235.
Texte intégralBazin, Alexandre, Mickaël Cherrier et Laurent Terradot. « Structural insights into DNA replication initiation in Helicobacter pylori ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C1632. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314083673.
Texte intégralHuang, Yen-Hua, et Cheng-Yang Huang. « Structural Insight into the DNA-Binding Mode of the Primosomal Proteins PriA, PriB, and DnaT ». BioMed Research International 2014 (2014) : 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2014/195162.
Texte intégralSharma, Dhakaram Pangeni, Ramachandran Vijayan, Syed Arif Abdul Rehman et Samudrala Gourinath. « Structural insights into the interaction of helicase and primase in Mycobacterium tuberculosis ». Biochemical Journal 475, no 21 (15 novembre 2018) : 3493–509. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20180673.
Texte intégralNagata, Koji, Akitoshi Okada, Jun Ohtsuka, Takatoshi Ohkuri, Yusuke Akama, Yukari Sakiyama, Erika Miyazaki et al. « Crystal structure of the complex of the interaction domains of Escherichia coli DnaB helicase and DnaC helicase loader : structural basis implying a distortion-accumulation mechanism for the DnaB ring opening caused by DnaC binding ». Journal of Biochemistry 167, no 1 (30 octobre 2019) : 1–14. http://dx.doi.org/10.1093/jb/mvz087.
Texte intégralDonate, L. E., M. Bárcena, O. Llorca, N. Dixon et J. M. Carazo. « Quaternary Polymorphism in Helicases and the DnaB.DnaC Complex ». Microscopy and Microanalysis 6, S2 (août 2000) : 272–73. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927600033857.
Texte intégralSaveson, Catherine J., et Susan T. Lovett. « Enhanced Deletion Formation by Aberrant DNA Replication in Escherichia coli ». Genetics 146, no 2 (1 juin 1997) : 457–70. http://dx.doi.org/10.1093/genetics/146.2.457.
Texte intégralOdegrip, Richard, Stephan Schoen, Elisabeth Haggård-Ljungquist, Kyusung Park et Dhruba K. Chattoraj. « The Interaction of Bacteriophage P2 B Protein with Escherichia coli DnaB Helicase ». Journal of Virology 74, no 9 (1 mai 2000) : 4057–63. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.74.9.4057-4063.2000.
Texte intégralSpinks, Richard R., Lisanne M. Spenkelink, Sarah A. Stratmann, Zhi-Qiang Xu, N. Patrick J. Stamford, Susan E. Brown, Nicholas E. Dixon, Slobodan Jergic et Antoine M. van Oijen. « DnaB helicase dynamics in bacterial DNA replication resolved by single-molecule studies ». Nucleic Acids Research 49, no 12 (17 juin 2021) : 6804–16. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab493.
Texte intégralBISWAS, Subhasis B., Stephen FLOWERS et Esther E. BISWAS-FISS. « Quantitative analysis of nucleotide modulation of DNA binding by DnaC protein of Escherichia coli ». Biochemical Journal 379, no 3 (1 mai 2004) : 553–62. http://dx.doi.org/10.1042/bj20031255.
Texte intégralFelczak, Magdalena M., Sundari Chodavarapu et Jon M. Kaguni. « DnaC, the indispensable companion of DnaB helicase, controls the accessibility of DnaB helicase by primase ». Journal of Biological Chemistry 292, no 51 (25 octobre 2017) : 20871–82. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m117.807644.
Texte intégralSyeda, Aisha H., Adam J. M. Wollman, Alex L. Hargreaves, Jamieson A. L. Howard, Jan-Gert Brüning, Peter McGlynn et Mark C. Leake. « Single-molecule live cell imaging of Rep reveals the dynamic interplay between an accessory replicative helicase and the replisome ». Nucleic Acids Research 47, no 12 (27 avril 2019) : 6287–98. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz298.
Texte intégralSoni, Rajesh K., Parul Mehra, Gauranga Mukhopadhyay et Suman Kumar Dhar. « Helicobacter pylori DnaB helicase can bypass Escherichia coli DnaC function in vivo ». Biochemical Journal 389, no 2 (5 juillet 2005) : 541–48. http://dx.doi.org/10.1042/bj20050062.
Texte intégralCargemel, Claire, Stéphanie Marsin, Magali Noiray, Pierre Legrand, Halil Bounoua, Inès Li de la Sierra-Gallay, Hélène Walbott et Sophie Quevillon-Cheruel. « The LH–DH module of bacterial replicative helicases is the common binding site for DciA and other helicase loaders ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 79, no 2 (1 février 2023) : 177–87. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798323000281.
Texte intégralThirlway, Jenny, et Panos Soultanas. « In the Bacillus stearothermophilus DnaB-DnaG Complex, the Activities of the Two Proteins Are Modulated by Distinct but Overlapping Networks of Residues ». Journal of Bacteriology 188, no 4 (15 février 2006) : 1534–39. http://dx.doi.org/10.1128/jb.188.4.1534-1539.2006.
Texte intégralBehrmann, Megan S., Himasha M. Perera, Joy M. Hoang, Trisha A. Venkat, Bryan J. Visser, David Bates et Michael A. Trakselis. « Targeted chromosomal Escherichia coli:dnaB exterior surface residues regulate DNA helicase behavior to maintain genomic stability and organismal fitness ». PLOS Genetics 17, no 11 (12 novembre 2021) : e1009886. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1009886.
Texte intégralArias-Palomo, Ernesto, Valerie L. O’Shea, Iris V. Hood et James M. Berger. « The Bacterial DnaC Helicase Loader Is a DnaB Ring Breaker ». Cell 153, no 2 (avril 2013) : 438–48. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2013.03.006.
Texte intégralLin, Hsin-Hsien, et Cheng-Yang Huang. « Characterization of Flavonol Inhibition of DnaB Helicase : Real-Time Monitoring, Structural Modeling, and Proposed Mechanism ». Journal of Biomedicine and Biotechnology 2012 (2012) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2012/735368.
Texte intégralHanada, Katsuhiro, Teruhito Yamashita, Yuko Shobuike et Hideo Ikeda. « Role of DnaB Helicase in UV-Induced Illegitimate Recombination in Escherichia coli ». Journal of Bacteriology 183, no 17 (1 septembre 2001) : 4964–69. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.17.4964-4969.2001.
Texte intégralShadrick, William R., Jean Ndjomou, Rajesh Kolli, Sourav Mukherjee, Alicia M. Hanson et David N. Frick. « Discovering New Medicines Targeting Helicases ». Journal of Biomolecular Screening 18, no 7 (27 mars 2013) : 761–81. http://dx.doi.org/10.1177/1087057113482586.
Texte intégralMiller, Christine, et Stanley N. Cohen. « Separate Roles of Escherichia coliReplication Proteins in Synthesis and Partitioning of pSC101 Plasmid DNA ». Journal of Bacteriology 181, no 24 (15 décembre 1999) : 7552–57. http://dx.doi.org/10.1128/jb.181.24.7552-7557.1999.
Texte intégralYamashita, Teruhito, Katsuhiro Hanada, Mihoko Iwasaki, Hirotaka Yamaguchi et Hideo Ikeda. « Illegitimate Recombination Induced by Overproduction of DnaB Helicase in Escherichia coli ». Journal of Bacteriology 181, no 15 (1 août 1999) : 4549–53. http://dx.doi.org/10.1128/jb.181.15.4549-4553.1999.
Texte intégralSlavcev, Roderick A., et Barbara E. Funnell. « Identification and Characterization of a Novel Allele of Escherichia coli dnaB Helicase That Compromises the Stability of Plasmid P1 ». Journal of Bacteriology 187, no 4 (15 février 2005) : 1227–37. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.4.1227-1237.2005.
Texte intégralSoni, R. K. « Functional characterization of Helicobacter pylori DnaB helicase ». Nucleic Acids Research 31, no 23 (1 décembre 2003) : 6828–40. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkg895.
Texte intégralBiswas, Esther E., Marjorie H. Barnes, Donald T. Moir et Subhasis B. Biswas. « An Essential DnaB Helicase of Bacillus anthracis : Identification, Characterization, and Mechanism of Action ». Journal of Bacteriology 191, no 1 (17 octobre 2008) : 249–60. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01259-08.
Texte intégralSandler, Steven J. « Multiple Genetic Pathways for Restarting DNA Replication Forks in Escherichia coli K-12 ». Genetics 155, no 2 (1 juin 2000) : 487–97. http://dx.doi.org/10.1093/genetics/155.2.487.
Texte intégralDonate, Luis-Enrique, Óscar Llorca, Montserrat Bárcena, Susan E. Brown, Nicholas E. Dixon et José-Marı́a Carazo. « pH-controlled quaternary states of hexameric DnaB helicase ». Journal of Molecular Biology 303, no 3 (octobre 2000) : 383–93. http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.2000.4132.
Texte intégralCarr, Kevin M., et Jon M. Kaguni. « Escherichia coliDnaA Protein Loads a Single DnaB Helicase at a DnaA Box Hairpin ». Journal of Biological Chemistry 277, no 42 (2 août 2002) : 39815–22. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m205031200.
Texte intégralZhang, Yi, Fude Yang, Yeh-Chih Kao, Michael G. Kurilla, David L. Pompliano et Ira B. Dicker. « Homogenous Assays for Escherichia coli DnaB-Stimulated DnaG Primase and DnaB Helicase and Their Use in Screening for Chemical Inhibitors ». Analytical Biochemistry 304, no 2 (mai 2002) : 174–79. http://dx.doi.org/10.1006/abio.2002.5627.
Texte intégralDelagoutte, Emmanuelle, et Peter H. von Hippel. « Helicase mechanisms and the coupling of helicases within macromolecular machines Part II : Integration of helicases into cellular processes ». Quarterly Reviews of Biophysics 36, no 1 (27 janvier 2003) : 1–69. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583502003864.
Texte intégralWeigel, Christoph, et Harald Seitz. « Strand-specific loading of DnaB helicase by DnaA to a substrate mimicking unwound oriC ». Molecular Microbiology 46, no 4 (6 novembre 2002) : 1149–56. http://dx.doi.org/10.1046/j.1365-2958.2002.03232.x.
Texte intégralBailey, S., W. K. Eliason et T. A. Steitz. « Structure of Hexameric DnaB Helicase and Its Complex with a Domain of DnaG Primase ». Science 318, no 5849 (19 octobre 2007) : 459–63. http://dx.doi.org/10.1126/science.1147353.
Texte intégralPoggi, Silvana, et Sathees Chandra. « Genomics Analysis of Replicative Helicase DnaB Sequences in Proteobacteria ». Acta Informatica Medica 22, no 4 (2014) : 249. http://dx.doi.org/10.5455/aim.2014.22.249-254.
Texte intégralBujalowski, Wlodzimierz. « Expanding the physiological role of the hexameric DnaB helicase ». Trends in Biochemical Sciences 28, no 3 (mars 2003) : 116–18. http://dx.doi.org/10.1016/s0968-0004(03)00034-3.
Texte intégralSantamarı́a, David, Guillermo de la Cueva, Marı́a Luisa Martı́nez-Robles, Dora B. Krimer, Pablo Hernández et Jorge B. Schvartzman. « DnaB Helicase Is Unable to Dissociate RNA-DNA Hybrids ». Journal of Biological Chemistry 273, no 50 (11 décembre 1998) : 33386–96. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.273.50.33386.
Texte intégralGriep, Mark A., Sheldon Blood, Marilynn A. Larson, Scott A. Koepsell et Steven H. Hinrichs. « Myricetin inhibits Escherichia coli DnaB helicase but not primase ». Bioorganic & ; Medicinal Chemistry 15, no 22 (novembre 2007) : 7203–8. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2007.07.057.
Texte intégralSandler, Steven J., Hardeep S. Samra et Alvin J. Clark. « Differential Suppression of priA2 ::kan Phenotypes in Escherichia coli K-12 by Mutations in priA, lexA, and dnaC ». Genetics 143, no 1 (1 mai 1996) : 5–13. http://dx.doi.org/10.1093/genetics/143.1.5.
Texte intégralBelle, Jerilyn J., Andrew Casey, Charmain T. Courcelle et Justin Courcelle. « Inactivation of the DnaB Helicase Leads to the Collapse and Degradation of the Replication Fork : a Comparison to UV-Induced Arrest ». Journal of Bacteriology 189, no 15 (25 mai 2007) : 5452–62. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00408-07.
Texte intégralBailey, Scott, William K. Eliason et Thomas A. Steitz. « The crystal structure of the Thermus aquaticus DnaB helicase monomer ». Nucleic Acids Research 35, no 14 (juillet 2007) : 4728–36. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkm507.
Texte intégralBujalowski, W., M. M. Klonowska et M. J. Jezewska. « Oligomeric structure of Escherichia coli primary replicative helicase DnaB protein. » Journal of Biological Chemistry 269, no 50 (décembre 1994) : 31350–58. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(18)31701-0.
Texte intégralJohnson, Scott K., Saumitri Bhattacharyya et Mark A. Griep. « DnaB Helicase Stimulates Primer Synthesis Activity on Short Oligonucleotide Templates† ». Biochemistry 39, no 4 (février 2000) : 736–44. http://dx.doi.org/10.1021/bi991554l.
Texte intégralRibeck, Noah, Daniel L. Kaplan, Irina Bruck et Omar A. Saleh. « DnaB Helicase Activity Is Modulated by DNA Geometry and Force ». Biophysical Journal 99, no 7 (octobre 2010) : 2170–79. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.07.039.
Texte intégralLeBowitz, J. H., et R. McMacken. « The Escherichia coli dnaB replication protein is a DNA helicase. » Journal of Biological Chemistry 261, no 10 (avril 1986) : 4738–48. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(17)38564-2.
Texte intégralItsathitphaisarn, Ornchuma, Richard A. Wing, William K. Eliason, Jimin Wang et Thomas A. Steitz. « The Hexameric Helicase DnaB Adopts a Nonplanar Conformation during Translocation ». Cell 151, no 2 (octobre 2012) : 267–77. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2012.09.014.
Texte intégralChen, Cheng-Chieh, et Cheng-Yang Huang. « Inhibition of Klebsiella Pneumoniae DnaB Helicase by the Flavonol Galangin ». Protein Journal 30, no 1 (janvier 2011) : 59–65. http://dx.doi.org/10.1007/s10930-010-9302-0.
Texte intégralNeylon, Cameron, Andrew V. Kralicek, Thomas M. Hill et Nicholas E. Dixon. « Replication Termination in Escherichia coli : Structure and Antihelicase Activity of the Tus-Ter Complex ». Microbiology and Molecular Biology Reviews 69, no 3 (septembre 2005) : 501–26. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.69.3.501-526.2005.
Texte intégralMarsin, Stéphanie, Yazid Adam, Claire Cargemel, Jessica Andreani, Sonia Baconnais, Pierre Legrand, Ines Li de la Sierra-Gallay et al. « Study of the DnaB:DciA interplay reveals insights into the primary mode of loading of the bacterial replicative helicase ». Nucleic Acids Research 49, no 11 (9 juin 2021) : 6569–86. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab463.
Texte intégralSakamoto, Y., S. Nakai, S. Moriya, H. Yoshikawa et N. Ogasawara. « The Bacillus subtilis dnaC gene encodes a protein homologous to the DnaB helicase of Escherichia coli ». Microbiology 141, no 3 (1 mars 1995) : 641–44. http://dx.doi.org/10.1099/13500872-141-3-641.
Texte intégralAllen, G. C., et A. Kornberg. « Fine balance in the regulation of DnaB helicase by DnaC protein in replication in Escherichia coli. » Journal of Biological Chemistry 266, no 33 (novembre 1991) : 22096–101. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(18)54538-5.
Texte intégral