Articles de revues sur le sujet « Cytochrome P450 »
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Texte intégralGodbole, Rucha C., Anupama A. Pable et Vitthal T. Barvkar. « Transcriptome-wide identification, characterization, and phylogenomic analysis of cytochrome P450s from Nothapodytes nimmoniana reveal candidate genes involved in the camptothecin biosynthetic pathway ». Genome 64, no 1 (janvier 2021) : 1–14. http://dx.doi.org/10.1139/gen-2020-0067.
Texte intégralIwasaki, M., R. L. P. Lindberg, R. O. Juvonen et M. Negishi. « Site-directed mutagenesis of mouse steroid 7α-hydroxylase (cytochrome P-4507α) : role of residue-209 in determining steroid-cytochrome P-450 interaction ». Biochemical Journal 291, no 2 (15 avril 1993) : 569–73. http://dx.doi.org/10.1042/bj2910569.
Texte intégralRwere, Freeborn, Sangchoul Im et Lucy Waskell. « The FMN “140s Loop” of Cytochrome P450 Reductase Controls Electron Transfer to Cytochrome P450 ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 19 (30 septembre 2021) : 10625. http://dx.doi.org/10.3390/ijms221910625.
Texte intégralHodek, Petr, Tomáš Koblas, Helena Rýdlová, Božena Kubíčková, Miroslav Šulc, Jiří Hudeček et Marie Stiborová. « Chicken Egg Yolk as an Excellent Source of Highly Specific Antibodies Against Cytochromes P450 ». Collection of Czechoslovak Chemical Communications 69, no 3 (2004) : 659–73. http://dx.doi.org/10.1135/cccc20040659.
Texte intégralMunro, A. W., K. J. McLean, K. R. Marshall, A. J. Warman, G. Lewis, O. Roitel, M. J. Sutcliffe et al. « Cytochromes P450 : novel drug targets in the war against multidrug-resistant Mycobacterium tuberculosis ». Biochemical Society Transactions 31, no 3 (1 juin 2003) : 625–30. http://dx.doi.org/10.1042/bst0310625.
Texte intégralHrubý, Kamil, Eva Anzenbacherová, Pavel Anzenbacher et Milan Nobilis. « Biotransformation of Benfluron by Rat Hepatic Cytochrome P450. Identification of Individual CYP-Enzymes Involved in Biotransformation of Benfluron, Prospective Antineoplastic Based on Benzo[c]fluorene ». Collection of Czechoslovak Chemical Communications 65, no 8 (2000) : 1374–86. http://dx.doi.org/10.1135/cccc20001374.
Texte intégralShumyantseva, Victoria V., Tatiana V. Bulko, Polina I. Koroleva, Evgeniya V. Shikh, Anna A. Makhova, Maryia S. Kisel, Irina V. Haidukevich et Andrei A. Gilep. « Human Cytochrome P450 2C9 and Its Polymorphic Modifications : Electroanalysis, Catalytic Properties, and Approaches to the Regulation of Enzymatic Activity ». Processes 10, no 2 (17 février 2022) : 383. http://dx.doi.org/10.3390/pr10020383.
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Texte intégralMcLean, K. J., M. Sabri, K. R. Marshall, R. J. Lawson, D. G. Lewis, D. Clift, P. R. Balding et al. « Biodiversity of cytochrome P450 redox systems ». Biochemical Society Transactions 33, no 4 (1 août 2005) : 796–801. http://dx.doi.org/10.1042/bst0330796.
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Texte intégralMcFadyen, Morag C. E., William T. Melvin et Graeme I. Murray. « Cytochrome P450 enzymes : Novel options for cancer therapeutics ». Molecular Cancer Therapeutics 3, no 3 (1 mars 2004) : 363–71. http://dx.doi.org/10.1158/1535-7163.363.3.3.
Texte intégralLamb, David C., Alec H. Follmer, Jared V. Goldstone, David R. Nelson, Andrew G. Warrilow, Claire L. Price, Marie Y. True, Steven L. Kelly, Thomas L. Poulos et John J. Stegeman. « On the occurrence of cytochrome P450 in viruses ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 25 (5 juin 2019) : 12343–52. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1901080116.
Texte intégralKim, Donghak, et F. Peter Guengerich. « CYTOCHROME P450 ACTIVATION OF ARYLAMINES AND HETEROCYCLIC AMINES ». Annual Review of Pharmacology and Toxicology 45, no 1 (22 septembre 2005) : 27–49. http://dx.doi.org/10.1146/annurev.pharmtox.45.120403.100010.
Texte intégralWan, Linrong, Anlian Zhou, Wenfu Xiao, Bangxing Zou, Yaming Jiang, Jinshu Xiao, Cao Deng et Youhong Zhang. « Cytochrome P450 monooxygenase genes in the wild silkworm, Bombyx mandarina ». PeerJ 9 (3 février 2021) : e10818. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.10818.
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Texte intégralGnedenko, O. V., L. A. Kaluzhskiy, A. A. Molnar, A. V. Yantsevich, D. V. Mukha, A. A. Gilep, S. A. Usanov et al. « SPR-biosensor assay for analysis of small compounds interaction with human cytochrome P450 51A1 (CYP51A1) ». Biomeditsinskaya Khimiya 59, no 4 (2013) : 388–98. http://dx.doi.org/10.18097/pbmc20135904388.
Texte intégralBeneš, Martin, Jiří Hudeček, Pavel Anzenbacher et Martin Hof. « Coumarin 6, Hypericin, Resorufins, and Flavins : Suitable Chromophores for Fluorescence Correlation Spectroscopy of Biological Molecules ». Collection of Czechoslovak Chemical Communications 66, no 6 (2001) : 855–69. http://dx.doi.org/10.1135/cccc20010855.
Texte intégralKoroleva, P. I., et V. V. Shumyantseva. « Design of model systems based on cytochrome P450 3A4 and riboflavin complexes for increasing the electrocatalysis efficiency ». Journal Biomed 17, no 3E (26 octobre 2021) : 37–41. http://dx.doi.org/10.33647/2713-0428-17-3e-37-41.
Texte intégralHenderson, C. J., A. Sahraouei et C. R. Wolf. « Cytochrome P450s and chemoprevention ». Biochemical Society Transactions 28, no 2 (1 février 2000) : 42–46. http://dx.doi.org/10.1042/bst0280042.
Texte intégralRonzhin, N., E. Posokhina, O. Mogilnaya, A. Puzyr, J. Gitelson et V. Bondar. « CYTOCHROME P450 SYSTEM MAY BE INVOLVED IN THE LIGHT EMISSION OF HIGHER FUNGI ». Russian Journal of Biological Physics and Chemisrty 7, no 2 (15 novembre 2022) : 320–24. http://dx.doi.org/10.29039/rusjbpc.2022.0522.
Texte intégralYe, Min, Bidhan Nayak, Lei Xiong, Chao Xie, Yi Dong, Minsheng You, Zhiguang Yuchi et Shijun You. « The Role of Insect Cytochrome P450s in Mediating Insecticide Resistance ». Agriculture 12, no 1 (1 janvier 2022) : 53. http://dx.doi.org/10.3390/agriculture12010053.
Texte intégralPaul Bolwell, G. « Cytochrome P450 : ». Phytochemistry 35, no 1 (décembre 1993) : 279. http://dx.doi.org/10.1016/s0031-9422(00)90557-0.
Texte intégralEhrenpreis, Eli D., et Seymour Ehrenpreis. « CYTOCHROME P450 ». Clinics in Liver Disease 2, no 3 (août 1998) : 457–70. http://dx.doi.org/10.1016/s1089-3261(05)70021-0.
Texte intégralRoos, P. H., et N. Jakubowski. « Cytochrome P450 ». Analytical and Bioanalytical Chemistry 392, no 6 (9 octobre 2008) : 1015–17. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-008-2415-z.
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Texte intégralPoulos, Thomas L. « Cytochrome P450 ». Current Opinion in Structural Biology 5, no 6 (décembre 1995) : 767–74. http://dx.doi.org/10.1016/0959-440x(95)80009-3.
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Texte intégralBarbosa-Sicard, Eduardo, Eva Kaergel, Dominik N. Muller, Horst Honeck, Friedrich C. Luft et Wolf-Hagen Schunck. « Cytochrome P450 Isoform Expression in Human Vascular Endothelial Cells ». Hypertension 36, suppl_1 (octobre 2000) : 698. http://dx.doi.org/10.1161/hyp.36.suppl_1.698-a.
Texte intégralLewis, David F. V. « Structural Models for Cytochrome P450�Mediated Catalysis ». Scientific World JOURNAL 3 (2003) : 536–45. http://dx.doi.org/10.1100/tsw.2003.41.
Texte intégralMarchenko, M. M., G. P. Kopylchuk et O. V. Ketsa. « Low doses x-ray irradiation influence on liver detoxication system in rats with transplanted guerin's carcinoma ». Biomeditsinskaya Khimiya 56, no 2 (2010) : 266–73. http://dx.doi.org/10.18097/pbmc20105602266.
Texte intégralMcLean, K. J., A. J. Dunford, M. Sabri, R. Neeli, H. M. Girvan, P. R. Balding, D. Leys, H. E. Seward, K. R. Marshall et A. W. Munro. « CYP121, CYP51 and associated redox systems in Mycobacterium tuberculosis : towards deconvoluting enzymology of P450 systems in a human pathogen ». Biochemical Society Transactions 34, no 6 (25 octobre 2006) : 1178–82. http://dx.doi.org/10.1042/bst0341178.
Texte intégralHu, Z., Q. Lin, H. Chen, Z. Li, F. Yin et X. Feng. « Identification of a novel cytochrome P450 gene,CYP321E1from the diamondback moth,Plutella xylostella(L.) and RNA interference to evaluate its role in chlorantraniliprole resistance ». Bulletin of Entomological Research 104, no 6 (11 septembre 2014) : 716–23. http://dx.doi.org/10.1017/s0007485314000510.
Texte intégralMoskaleva, N. E., et V. G. Zgoda. « Current methods of cytochrome P450 analysis ». Biomeditsinskaya Khimiya 58, no 6 (2012) : 617–34. http://dx.doi.org/10.18097/pbmc20125806617.
Texte intégralShumyantseva, V. V., T. V. Bulko, O. V. Gnedenko, E. O. Yablokov, S. A. Usanov et A. S. Ivanov. « Adrenodoxins and their role in the cytochrome P450 systems ». Biomeditsinskaya Khimiya 68, no 1 (2022) : 47–54. http://dx.doi.org/10.18097/pbmc20226801047.
Texte intégralUnterweger, Birgit, Dieter M. Bulach, Judith Scoble, David J. Midgley, Paul Greenfield, Dena Lyras, Priscilla Johanesen et Geoffrey J. Dumsday. « CYP101J2, CYP101J3, and CYP101J4, 1,8-Cineole-Hydroxylating Cytochrome P450 Monooxygenases from Sphingobium yanoikuyae Strain B2 ». Applied and Environmental Microbiology 82, no 22 (2 septembre 2016) : 6507–17. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02067-16.
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Texte intégralLi, Zhong, Yuanyuan Jiang, F. Peter Guengerich, Li Ma, Shengying Li et Wei Zhang. « Engineering cytochrome P450 enzyme systems for biomedical and biotechnological applications ». Journal of Biological Chemistry 295, no 3 (6 décembre 2019) : 833–49. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.rev119.008758.
Texte intégralCorreia, Maria Almira, Sheila Sadeghi et Eduardo Mundo-Paredes. « CYTOCHROME P450 UBIQUITINATION : Branding for the Proteolytic Slaughter ? » Annual Review of Pharmacology and Toxicology 45, no 1 (22 septembre 2005) : 439–64. http://dx.doi.org/10.1146/annurev.pharmtox.45.120403.100127.
Texte intégralKuzikov, A. V., T. V. Bulko, P. I. Koroleva, R. A. Masamrekh, S. S. Babkina, A. A. Gilep et V. V. Shumyantseva. « Electroanalytical and electrocatalytical characteristics of cytochrome P450 3A4 using electrodes modified with nanocomposite carbon nanomaterials ». Biomeditsinskaya Khimiya 66, no 1 (janvier 2020) : 64–70. http://dx.doi.org/10.18097/pbmc20206601064.
Texte intégralMthethwa, Bongumusa, Wanping Chen, Mathula Ngwenya, Abidemi Kappo, Puleng Syed, Rajshekhar Karpoormath, Jae-Hyuk Yu, David Nelson et Khajamohiddin Syed. « Comparative Analyses of Cytochrome P450s and Those Associated with Secondary Metabolism in Bacillus Species ». International Journal of Molecular Sciences 19, no 11 (16 novembre 2018) : 3623. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19113623.
Texte intégralZheng, Xiaoyan, Ping Li et Xu Lu. « Research advances in cytochrome P450-catalysed pharmaceutical terpenoid biosynthesis in plants ». Journal of Experimental Botany 70, no 18 (30 avril 2019) : 4619–30. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/erz203.
Texte intégralGuengerich, F. Peter, Clayton J. Wilkey et Thanh T. N. Phan. « Human cytochrome P450 enzymes bind drugs and other substrates mainly through conformational-selection modes ». Journal of Biological Chemistry 294, no 28 (30 mai 2019) : 10928–41. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.009305.
Texte intégralYamazaki, Hiroshi, Elizabeth M. J. Gillam, Mi-Sook Dong, William W. Johnson, F. Peter Guengerich et Tsutomu Shimada. « Reconstitution of Recombinant Cytochrome P450 2C10(2C9) and Comparison with Cytochrome P450 3A4 and Other Forms : Effects of Cytochrome P450–P450 and Cytochrome P450–b5Interactions ». Archives of Biochemistry and Biophysics 342, no 2 (juin 1997) : 329–37. http://dx.doi.org/10.1006/abbi.1997.0125.
Texte intégralGuengerich, F. Peter, Martha V. Martin, Christal D. Sohl et Qian Cheng. « Measurement of cytochrome P450 and NADPH–cytochrome P450 reductase ». Nature Protocols 4, no 9 (6 août 2009) : 1245–51. http://dx.doi.org/10.1038/nprot.2009.121.
Texte intégralGuengerich, F. Peter. « Cytochrome P450 research and The Journal of Biological Chemistry ». Journal of Biological Chemistry 294, no 5 (1 février 2019) : 1671–80. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.tm118.004144.
Texte intégralNzuza, Nomfundo, Tiara Padayachee, Puleng Rosinah Syed, Justyna Dorota Kryś, Wanping Chen, Dominik Gront, David R. Nelson et Khajamohiddin Syed. « Ancient Bacterial Class Alphaproteobacteria Cytochrome P450 Monooxygenases Can Be Found in Other Bacterial Species ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 11 (24 mai 2021) : 5542. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22115542.
Texte intégralLamb, David C., et Michael R. Waterman. « Unusual properties of the cytochrome P450 superfamily ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 368, no 1612 (19 février 2013) : 20120434. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2012.0434.
Texte intégralMoran, F. M., J. J. Ford, C. J. Corbin, S. M. Mapes, V. C. Njar, A. M. Brodie et A. J. Conley. « Regulation of Microsomal P450, Redox Partner Proteins, and Steroidogenesis in the Developing Testes of the Neonatal Pig ». Endocrinology 143, no 9 (1 septembre 2002) : 3361–69. http://dx.doi.org/10.1210/en.2002-220329.
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