Articles de revues sur le sujet « Coproheme Decarboxylase »
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Zhang, Ying, Junkai Wang, Chang Yuan, Wei Liu, Hongwei Tan, Xichen Li et Guangju Chen. « Ruffling drives coproheme decarboxylation by facilitating PCET : a theoretical investigation of ChdC ». Physical Chemistry Chemical Physics 22, no 28 (2020) : 16117–24. http://dx.doi.org/10.1039/d0cp02690e.
Texte intégralLiu, Wei, Yunjie Pang, Yutian Song, Xichen Li, Hongwei Tan et Guangju Chen. « Reorienting Mechanism of Harderoheme in Coproheme Decarboxylase—A Computational Study ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 5 (25 février 2022) : 2564. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23052564.
Texte intégralSebastiani, Federico, Chiara Baroni, Gaurav Patil, Andrea Dali, Maurizio Becucci, Stefan Hofbauer et Giulietta Smulevich. « The Role of the Hydrogen Bond Network in Maintaining Heme Pocket Stability and Protein Function Specificity of C. diphtheriae Coproheme Decarboxylase ». Biomolecules 13, no 2 (25 janvier 2023) : 235. http://dx.doi.org/10.3390/biom13020235.
Texte intégralMilazzo, Lisa, Thomas Gabler, Vera Pfanzagl, Hanna Michlits, Paul G. Furtmüller, Christian Obinger, Stefan Hofbauer et Giulietta Smulevich. « The hydrogen bonding network of coproheme in coproheme decarboxylase from Listeria monocytogenes : Effect on structure and catalysis ». Journal of Inorganic Biochemistry 195 (juin 2019) : 61–70. http://dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2019.03.009.
Texte intégralMilazzo, Lisa, Stefan Hofbauer, Barry D. Howes, Thomas Gabler, Paul G. Furtmüller, Christian Obinger et Giulietta Smulevich. « Insights into the Active Site of Coproheme Decarboxylase from Listeria monocytogenes ». Biochemistry 57, no 13 (14 mars 2018) : 2044–57. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.8b00186.
Texte intégralStreit, Bennett R., Arianna I. Celis, Krista Shisler, Kenton R. Rodgers, Gudrun S. Lukat-Rodgers et Jennifer L. DuBois. « Reactions of Ferrous Coproheme Decarboxylase (HemQ) with O2 and H2O2 Yield Ferric Heme b ». Biochemistry 56, no 1 (16 décembre 2016) : 189–201. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.6b00958.
Texte intégralSebastiani, Federico, Riccardo Risorti, Chiara Niccoli, Hanna Michlits, Maurizio Becucci, Stefan Hofbauer et Giulietta Smulevich. « An active site at work – the role of key residues in C. diphteriae coproheme decarboxylase ». Journal of Inorganic Biochemistry 229 (avril 2022) : 111718. http://dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2022.111718.
Texte intégralCelis, Arianna I., George H. Gauss, Bennett R. Streit, Krista Shisler, Garrett C. Moraski, Kenton R. Rodgers, Gudrun S. Lukat-Rodgers, John W. Peters et Jennifer L. DuBois. « Structure-Based Mechanism for Oxidative Decarboxylation Reactions Mediated by Amino Acids and Heme Propionates in Coproheme Decarboxylase (HemQ) ». Journal of the American Chemical Society 139, no 5 (27 janvier 2017) : 1900–1911. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.6b11324.
Texte intégralTian, Ge, Gangping Hao, Xiaohua Chen et Yongjun Liu. « Tyrosyl Radical-Mediated Sequential Oxidative Decarboxylation of Coproporphyrinogen III through PCET : Theoretical Insights into the Mechanism of Coproheme Decarboxylase ChdC ». Inorganic Chemistry 60, no 17 (12 août 2021) : 13539–49. http://dx.doi.org/10.1021/acs.inorgchem.1c01864.
Texte intégralPfanzagl, Vera, Laurenz Holcik, Daniel Maresch, Giulia Gorgone, Hanna Michlits, Paul G. Furtmüller et Stefan Hofbauer. « Coproheme decarboxylases - Phylogenetic prediction versus biochemical experiments ». Archives of Biochemistry and Biophysics 640 (février 2018) : 27–36. http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2018.01.005.
Texte intégralDailey, Harry A., Svetlana Gerdes, Tamara A. Dailey, Joseph S. Burch et John D. Phillips. « Noncanonical coproporphyrin-dependent bacterial heme biosynthesis pathway that does not use protoporphyrin ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 7 (2 février 2015) : 2210–15. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1416285112.
Texte intégralMichlits, Hanna, Bettina Lier, Vera Pfanzagl, Kristina Djinović-Carugo, Paul G. Furtmüller, Chris Oostenbrink, Christian Obinger et Stefan Hofbauer. « Actinobacterial Coproheme Decarboxylases Use Histidine as a Distal Base to Promote Compound I Formation ». ACS Catalysis 10, no 10 (9 avril 2020) : 5405–18. http://dx.doi.org/10.1021/acscatal.0c00411.
Texte intégralHobbs, Charlie, Harry A. Dailey et Mark Shepherd. « The HemQ coprohaem decarboxylase generates reactive oxygen species : implications for the evolution of classical haem biosynthesis ». Biochemical Journal 473, no 21 (27 octobre 2016) : 3997–4009. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20160696.
Texte intégralMichlits, Hanna, Nina Valente, Georg Mlynek et Stefan Hofbauer. « Initial Steps to Engineer Coproheme Decarboxylase to Obtain Stereospecific Monovinyl, Monopropionyl Deuterohemes ». Frontiers in Bioengineering and Biotechnology 9 (24 janvier 2022). http://dx.doi.org/10.3389/fbioe.2021.807678.
Texte intégralBromberg, Raquel, Kai Cai, Yirui Guo, Daniel Plymire, Tabitha Emde, Maciej Puzio, Dominika Borek et Zbyszek Otwinowski. « The His-tag as a decoy modulating preferred orientation in cryoEM ». Frontiers in Molecular Biosciences 9 (17 octobre 2022). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2022.912072.
Texte intégralSebastiani, Federico, Chiara Niccoli, Hanna Michlits, Riccardo Risorti, Maurizio Becucci, Stefan Hofbauer et Giulietta Smulevich. « Spectroscopic evidence of the effect of hydrogen peroxide excess on the coproheme decarboxylase from actinobacterial Corynebacterium diphtheriae ». Journal of Raman Spectroscopy, 8 mars 2022. http://dx.doi.org/10.1002/jrs.6326.
Texte intégralDailey, Harry A., Tamara A. Dailey, Svetlana Gerdes, Dieter Jahn, Martina Jahn, Mark R. O'Brian et Martin J. Warren. « Prokaryotic Heme Biosynthesis : Multiple Pathways to a Common Essential Product ». Microbiology and Molecular Biology Reviews 81, no 1 (25 janvier 2017). http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.00048-16.
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