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Fukatsu, Arisa, Yuma Morimoto, Hideki Sugimoto et Shinobu Itoh. « Modelling a ‘histidine brace’ motif in mononuclear copper monooxygenases ». Chemical Communications 56, no 38 (2020) : 5123–26. http://dx.doi.org/10.1039/d0cc01392g.
Texte intégralMusiani, Francesco, Valquiria Broll, Elisa Evangelisti et Stefano Ciurli. « The model structure of the copper-dependent ammonia monooxygenase ». JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 25, no 7 (14 septembre 2020) : 995–1007. http://dx.doi.org/10.1007/s00775-020-01820-0.
Texte intégralLiew, Elissa F., Daochen Tong, Nicholas V. Coleman et Andrew J. Holmes. « Mutagenesis of the hydrocarbon monooxygenase indicates a metal centre in subunit-C, and not subunit-B, is essential for copper-containing membrane monooxygenase activity ». Microbiology 160, no 6 (1 juin 2014) : 1267–77. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.078584-0.
Texte intégralFarhan Ul Haque, Muhammad, Bhagyalakshmi Kalidass, Nathan Bandow, Erick A. Turpin, Alan A. DiSpirito et Jeremy D. Semrau. « Cerium Regulates Expression of Alternative Methanol Dehydrogenases in Methylosinus trichosporium OB3b ». Applied and Environmental Microbiology 81, no 21 (21 août 2015) : 7546–52. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02542-15.
Texte intégralVu, Van V., et Son Tung Ngo. « Copper active site in polysaccharide monooxygenases ». Coordination Chemistry Reviews 368 (août 2018) : 134–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2018.04.005.
Texte intégralBlackburn, Ninian J., Brian Reedy, Eilleen Zhou, Robert Carr et Steven J. Benkovic. « Chemistry and spectroscopy of copper monooxygenases ». Journal of Inorganic Biochemistry 47, no 3-4 (juillet 1992) : 8. http://dx.doi.org/10.1016/0162-0134(92)84079-3.
Texte intégralChoi, Dong-W., Ryan C. Kunz, Eric S. Boyd, Jeremy D. Semrau, William E. Antholine, J. I. Han, James A. Zahn, Jeffrey M. Boyd, Arlene M. de la Mora et Alan A. DiSpirito. « The Membrane-Associated Methane Monooxygenase (pMMO) and pMMO-NADH:Quinone Oxidoreductase Complex from Methylococcus capsulatus Bath ». Journal of Bacteriology 185, no 19 (1 octobre 2003) : 5755–64. http://dx.doi.org/10.1128/jb.185.19.5755-5764.2003.
Texte intégralHedegård, Erik Donovan, et Ulf Ryde. « Molecular mechanism of lytic polysaccharide monooxygenases ». Chemical Science 9, no 15 (2018) : 3866–80. http://dx.doi.org/10.1039/c8sc00426a.
Texte intégralItoh, Shinobu, et Shunichi Fukuzumi. « Dioxygen Activation by Copper Complexes. Mechanistic Insights into Copper Monooxygenases and Copper Oxidases ». Bulletin of the Chemical Society of Japan 75, no 10 (octobre 2002) : 2081–95. http://dx.doi.org/10.1246/bcsj.75.2081.
Texte intégralMaiti, Debabrata, Amy A. Narducci Sarjeant et Kenneth D. Karlin. « Copper−Hydroperoxo-Mediated N-Debenzylation Chemistry Mimicking Aspects of Copper Monooxygenases ». Inorganic Chemistry 47, no 19 (6 octobre 2008) : 8736–47. http://dx.doi.org/10.1021/ic800617m.
Texte intégralFujisawa, K., T. Katayama, N. Kitajima et Y. Moro-oka. « Reaction aspects of peroxo copper complexes relevant to copper containing monooxygenases. » Journal of Inorganic Biochemistry 43, no 2-3 (août 1991) : 216. http://dx.doi.org/10.1016/0162-0134(91)84208-q.
Texte intégralMigliore, Agostino, et David N. Beratan. « Cu-To-Cu Electron Tunneling in Copper Monooxygenases ». Biophysical Journal 106, no 2 (janvier 2014) : 588a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.3259.
Texte intégralCiano, Luisa, Alessandro Paradisi, Glyn R. Hemsworth, Morten Tovborg, Gideon J. Davies et Paul H. Walton. « Insights from semi-oriented EPR spectroscopy studies into the interaction of lytic polysaccharide monooxygenases with cellulose ». Dalton Transactions 49, no 11 (2020) : 3413–22. http://dx.doi.org/10.1039/c9dt04065j.
Texte intégralITO, M., K. FUJISAWA, N. KITAJIMA et Y. MORO-OKA. « ChemInform Abstract : Model Studies on Nonheme Monooxygenases. Chemical Models for Nonheme Iron and Copper Monooxygenases ». ChemInform 28, no 28 (3 août 2010) : no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.199728284.
Texte intégralBissaro, Bastien, et Vincent G. H. Eijsink. « Lytic polysaccharide monooxygenases : enzymes for controlled and site-specific Fenton-like chemistry ». Essays in Biochemistry 67, no 3 (mars 2023) : 575–84. http://dx.doi.org/10.1042/ebc20220250.
Texte intégralMurrell, J. Colin, Ian R. McDonald et Bettina Gilbert. « Regulation of expression of methane monooxygenases by copper ions ». Trends in Microbiology 8, no 5 (mai 2000) : 221–25. http://dx.doi.org/10.1016/s0966-842x(00)01739-x.
Texte intégralConcia, Alda Lisa, Maria Rosa Beccia, Maylis Orio, Francine Terra Ferre, Marciela Scarpellini, Frédéric Biaso, Bruno Guigliarelli, Marius Réglier et A. Jalila Simaan. « Copper Complexes as Bioinspired Models for Lytic Polysaccharide Monooxygenases ». Inorganic Chemistry 56, no 3 (6 janvier 2017) : 1023–26. http://dx.doi.org/10.1021/acs.inorgchem.6b02165.
Texte intégralBeeson, William T., Christopher M. Phillips, Jamie H. D. Cate et Michael A. Marletta. « Oxidative Cleavage of Cellulose by Fungal Copper-Dependent Polysaccharide Monooxygenases ». Journal of the American Chemical Society 134, no 2 (28 décembre 2011) : 890–92. http://dx.doi.org/10.1021/ja210657t.
Texte intégralNgo, Son Tung, Han N. Phan, Chinh N. Le, Nhung C. T. Ngo, Khanh Bao Vu, Nguyen Thanh Tung, Cuong X. Luu et Van V. Vu. « Fine Tuning of the Copper Active Site in Polysaccharide Monooxygenases ». Journal of Physical Chemistry B 124, no 10 (28 janvier 2020) : 1859–65. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcb.9b08114.
Texte intégralBogush, T. A., F. V. Donenko, S. M. Sitdikova et N. V. Andronova. « Interaction of the copper complex Cu-2 with liver monooxygenases ». Bulletin of Experimental Biology and Medicine 104, no 4 (octobre 1987) : 1394–96. http://dx.doi.org/10.1007/bf00834954.
Texte intégralHamamura, Natsuko, Chris M. Yeager et Daniel J. Arp. « Two Distinct Monooxygenases for Alkane Oxidation inNocardioides sp. Strain CF8 ». Applied and Environmental Microbiology 67, no 11 (1 novembre 2001) : 4992–98. http://dx.doi.org/10.1128/aem.67.11.4992-4998.2001.
Texte intégralBissaro, Bastien, Bennett Streit, Ingvild Isaksen, Vincent G. H. Eijsink, Gregg T. Beckham, Jennifer L. DuBois et Åsmund K. Røhr. « Molecular mechanism of the chitinolytic peroxygenase reaction ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 3 (6 janvier 2020) : 1504–13. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1904889117.
Texte intégralMerkler, David J., Raviraj Kulathila, Wilson A. Francisco, David E. Ash et Joseph Bell. « The irreversible inactivation of two copper-dependent monooxygenases by sulfite : peptidylglycine α-amidating enzyme and dopamine β-monooxygenase ». FEBS Letters 366, no 2-3 (12 juin 1995) : 165–69. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(95)00516-c.
Texte intégralCowley, Ryan E., Li Tian et Edward I. Solomon. « Mechanism of O2 activation and substrate hydroxylation in noncoupled binuclear copper monooxygenases ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 43 (10 octobre 2016) : 12035–40. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1614807113.
Texte intégralTandrup, Tobias, Kristian E. H. Frandsen, Katja S. Johansen, Jean-Guy Berrin et Leila Lo Leggio. « Recent insights into lytic polysaccharide monooxygenases (LPMOs) ». Biochemical Society Transactions 46, no 6 (31 octobre 2018) : 1431–47. http://dx.doi.org/10.1042/bst20170549.
Texte intégralRochman, Fauziah F., Miye Kwon, Roshan Khadka, Ivica Tamas, Azriel Abraham Lopez-Jauregui, Andriy Sheremet, Angela V. Smirnova et al. « Novel copper-containing membrane monooxygenases (CuMMOs) encoded by alkane-utilizing Betaproteobacteria ». ISME Journal 14, no 3 (3 décembre 2019) : 714–26. http://dx.doi.org/10.1038/s41396-019-0561-2.
Texte intégralSabbadin, Federico, Saioa Urresti, Bernard Henrissat, Anna O. Avrova, Lydia R. J. Welsh, Peter J. Lindley, Michael Csukai et al. « Secreted pectin monooxygenases drive plant infection by pathogenic oomycetes ». Science 373, no 6556 (12 août 2021) : 774–79. http://dx.doi.org/10.1126/science.abj1342.
Texte intégralLiu, Yucui, Wei Ma et Xu Fang. « The Role of the Residue at Position 2 in the Catalytic Activity of AA9 Lytic Polysaccharide Monooxygenases ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 9 (5 mai 2023) : 8300. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24098300.
Texte intégralPrigge, S. T., R. E. Mains, B. A. Eipper et L. M. Amzel* **. « New insights into copper monooxygenases and peptide amidation : structure, mechanism and function ». Cellular and Molecular Life Sciences 57, no 8 (août 2000) : 1236–59. http://dx.doi.org/10.1007/pl00000763.
Texte intégralItoh, Shinobu. « Dioxygen activation by copper complexes supported by 2-(2-pyridyl)ethylamine ligands. Mechanistic insights into copper monooxygenases and copper oxidases ». Journal of Inorganic Biochemistry 96, no 1 (juillet 2003) : 20. http://dx.doi.org/10.1016/s0162-0134(03)80437-3.
Texte intégralIpsen, Johan Ø., Magnus Hallas-Møller, Søren Brander, Leila Lo Leggio et Katja S. Johansen. « Lytic polysaccharide monooxygenases and other histidine-brace copper proteins : structure, oxygen activation and biotechnological applications ». Biochemical Society Transactions 49, no 1 (15 janvier 2021) : 531–40. http://dx.doi.org/10.1042/bst20201031.
Texte intégralN. Le, Chinh, Cuong X. Luu, Son Tung Ngo et Van V. Vu. « DFT studies of the copper active site in AA13 polysaccharide monooxygenase ». Ministry of Science and Technology, Vietnam 64, no 4 (15 décembre 2022) : 28–31. http://dx.doi.org/10.31276/vjste.64(4).28-31.
Texte intégralCourtade, Gaston, Reinhard Wimmer, Åsmund K. Røhr, Marita Preims, Alfons K. G. Felice, Maria Dimarogona, Gustav Vaaje-Kolstad et al. « Interactions of a fungal lytic polysaccharide monooxygenase with β-glucan substrates and cellobiose dehydrogenase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 21 (5 mai 2016) : 5922–27. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1602566113.
Texte intégralBlain, Ingrid, Patrick Slama, Michel Giorgi, Thierry Tron et Marius Réglier. « Copper-containing monooxygenases : enzymatic and biomimetic studies of the O-atom transfer catalysis ». Reviews in Molecular Biotechnology 90, no 2 (avril 2002) : 95–112. http://dx.doi.org/10.1016/s1389-0352(01)00068-x.
Texte intégralFilandr, Frantisek, Daniel Kavan, Daniel Kracher, Christophe V. F. P. Laurent, Roland Ludwig, Petr Man et Petr Halada. « Structural Dynamics of Lytic Polysaccharide Monooxygenase during Catalysis ». Biomolecules 10, no 2 (5 février 2020) : 242. http://dx.doi.org/10.3390/biom10020242.
Texte intégralItoh, Shinobu, Hajime Nakao et Shunichi Fukuzumi. « Mechanistic studies of aliphatic ligand hydroxylation of a copper complex by dioxygen : A model reaction for copper monooxygenases ». Journal of Inorganic Biochemistry 67, no 1-4 (juillet 1997) : 65. http://dx.doi.org/10.1016/s0162-0134(97)89946-1.
Texte intégralItoh, Shinobu, Hajime Nakao, Lisa M. Berreau, Toshihiko Kondo, Mitsuo Komatsu et Shunichi Fukuzumi. « Mechanistic Studies of Aliphatic Ligand Hydroxylation of a Copper Complex by Dioxygen : A Model Reaction for Copper Monooxygenases ». Journal of the American Chemical Society 120, no 12 (avril 1998) : 2890–99. http://dx.doi.org/10.1021/ja972809q.
Texte intégralIvanova, Anastasia A., Igor Y. Oshkin, Olga V. Danilova, Dmitriy A. Philippov, Nikolai V. Ravin et Svetlana N. Dedysh. « Rokubacteria in Northern Peatlands : Habitat Preferences and Diversity Patterns ». Microorganisms 10, no 1 (22 décembre 2021) : 11. http://dx.doi.org/10.3390/microorganisms10010011.
Texte intégralSchicke, Olivier, Bruno Faure, Yannick Carissan, Michel Giorgi, Ariane Jalila Simaan et Marius Réglier. « Synthesis and Characterization of a Dinuclear Copper Complex Bearing a Hydrophobic Cavity as a Model for Copper-Containing Monooxygenases ». European Journal of Inorganic Chemistry 2015, no 21 (3 juin 2015) : 3512–18. http://dx.doi.org/10.1002/ejic.201500280.
Texte intégralAyub, Hina, Min-Ju Kang, Adeel Farooq et Man-Young Jung. « Ecological Aerobic Ammonia and Methane Oxidation Involved Key Metal Compounds, Fe and Cu ». Life 12, no 11 (7 novembre 2022) : 1806. http://dx.doi.org/10.3390/life12111806.
Texte intégralBranch, Jessie, Badri S. Rajagopal, Alessandro Paradisi, Nick Yates, Peter J. Lindley, Jake Smith, Kristian Hollingsworth et al. « C-type cytochrome-initiated reduction of bacterial lytic polysaccharide monooxygenases ». Biochemical Journal 478, no 14 (28 juillet 2021) : 2927–44. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20210376.
Texte intégralSvenning, Mette M., Anne Grethe Hestnes, Ingvild Wartiainen, Lisa Y. Stein, Martin G. Klotz, Marina G. Kalyuzhnaya, Anja Spang et al. « Genome Sequence of the Arctic Methanotroph Methylobacter tundripaludum SV96 ». Journal of Bacteriology 193, no 22 (1 juillet 2011) : 6418–19. http://dx.doi.org/10.1128/jb.05380-11.
Texte intégralSamanta, Dipayan, Tanvi Govil, Priya Saxena, Lee Krumholz, Venkataramana Gadhamshetty, Kian Mau Goh et Rajesh K. Sani. « Genetical and Biochemical Basis of Methane Monooxygenases of Methylosinus trichosporium OB3b in Response to Copper ». Methane 3, no 1 (20 février 2024) : 103–21. http://dx.doi.org/10.3390/methane3010007.
Texte intégralFrandsen, Kristian E. H., et Leila Lo Leggio. « Lytic polysaccharide monooxygenases : a crystallographer's view on a new class of biomass-degrading enzymes ». IUCrJ 3, no 6 (14 octobre 2016) : 448–67. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252516014147.
Texte intégralWu, Peng, Fangfang Fan, Jinshuai Song, Wei Peng, Jia Liu, Chunsen Li, Zexing Cao et Binju Wang. « Theory Demonstrated a “Coupled” Mechanism for O2 Activation and Substrate Hydroxylation by Binuclear Copper Monooxygenases ». Journal of the American Chemical Society 141, no 50 (20 novembre 2019) : 19776–89. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.9b09172.
Texte intégralKim, S., J. Stahlberg, M. Sandgren, R. S. Paton et G. T. Beckham. « Quantum mechanical calculations suggest that lytic polysaccharide monooxygenases use a copper-oxyl, oxygen-rebound mechanism ». Proceedings of the National Academy of Sciences 111, no 1 (16 décembre 2013) : 149–54. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1316609111.
Texte intégralSchröder, Gabriela C., William B. O'Dell, Paul D. Swartz et Flora Meilleur. « Preliminary results of neutron and X-ray diffraction data collection on a lytic polysaccharide monooxygenase under reduced and acidic conditions ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 77, no 4 (31 mars 2021) : 128–33. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x21002399.
Texte intégralCastillo, Ivan, Andrea C. Neira, Ebbe Nordlander et Erica Zeglio. « Bis(benzimidazolyl)amine copper complexes with a synthetic ‘histidine brace’ structural motif relevant to polysaccharide monooxygenases ». Inorganica Chimica Acta 422 (octobre 2014) : 152–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.ica.2014.06.027.
Texte intégralXing, Zhilin, Tiantao Zhao, Lijie Zhang, Yanhui Gao, Shuai Liu et Xu Yang. « Effects of copper on expression of methane monooxygenases, trichloroethylene degradation, and community structure in methanotrophic consortia ». Engineering in Life Sciences 18, no 4 (22 février 2018) : 236–43. http://dx.doi.org/10.1002/elsc.201700153.
Texte intégralNaik, Anil D., Pattubala A. N. Reddy, Munirathinam Nethaji et Akhil R. Chakravarty. « Ternary copper(II) complexes of thiosemicarbazones and heterocyclic bases showing N3OS coordination as models for the type-2 centers of copper monooxygenases ». Inorganica Chimica Acta 349 (juin 2003) : 149–58. http://dx.doi.org/10.1016/s0020-1693(03)00091-4.
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