Articles de revues sur le sujet « Conglutin »
Créez une référence correcte selon les styles APA, MLA, Chicago, Harvard et plusieurs autres
Consultez les 50 meilleurs articles de revues pour votre recherche sur le sujet « Conglutin ».
À côté de chaque source dans la liste de références il y a un bouton « Ajouter à la bibliographie ». Cliquez sur ce bouton, et nous générerons automatiquement la référence bibliographique pour la source choisie selon votre style de citation préféré : APA, MLA, Harvard, Vancouver, Chicago, etc.
Vous pouvez aussi télécharger le texte intégral de la publication scolaire au format pdf et consulter son résumé en ligne lorsque ces informations sont inclues dans les métadonnées.
Parcourez les articles de revues sur diverses disciplines et organisez correctement votre bibliographie.
Ferreira, RB, TS Melo et AN Teixeira. « Catabolism of the Seed Storage Proteins From Lupinus Albus : Fate of Globulins During Germination and Seedling Growth. » Functional Plant Biology 22, no 3 (1995) : 373. http://dx.doi.org/10.1071/pp9950373.
Texte intégralLima-Cabello, Elena, Julia Escudero-Feliu, Andreina Peralta-Leal, Pedro Garcia-Fernandez, Kadambot H. M. Siddique, Karam B. Singh, Maria I. Núñez, Josefa León et Jose C. Jimenez-Lopez. « β-Conglutins’ Unique Mobile Arm Is a Key Structural Domain Involved in Molecular Nutraceutical Properties of Narrow-Leafed Lupin (Lupinus angustifolius L.) ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 8 (21 avril 2023) : 7676. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24087676.
Texte intégralTesarowicz, Iwona, Agnieszka Zawiślak, Ireneusz Maciejaszek et Krzysztof Surówka. « Effect of Alcalase Modification of Yellow Lupin (Lupinus luteus L.) Protein Isolate on Some Functional Properties and Antioxidant Activity ». International Journal of Food Science 2022 (18 novembre 2022) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2022/6187441.
Texte intégralBush, Roy S., et Helen Tai. « Preparation of rabbit polyclonal antibodies against lupin storage proteins ». Canadian Journal of Plant Science 74, no 1 (1 janvier 1994) : 93–96. http://dx.doi.org/10.4141/cjps94-016.
Texte intégralRosa Lovati, Maria, Cristina Manzoni, Silvia Castiglioni, Anna Parolari, Chiara Magni et Marcello Duranti. « Lupin seed γ-conglutin lowers blood glucose in hyperglycaemic rats and increases glucose consumption of HepG2 cells ». British Journal of Nutrition 107, no 1 (28 juin 2011) : 67–73. http://dx.doi.org/10.1017/s0007114511002601.
Texte intégralDevkota, Lavaraj, Konstantina Kyriakopoulou, Robert Bergia et Sushil Dhital. « Structural and Thermal Characterization of Protein Isolates from Australian Lupin Varieties as Affected by Processing Conditions ». Foods 12, no 5 (21 février 2023) : 908. http://dx.doi.org/10.3390/foods12050908.
Texte intégralCzubinski, Jaroslaw, Jakub Barciszewski, Miroslaw Gilski, Kamil Szpotkowski, Janusz Debski, Eleonora Lampart-Szczapa et Mariusz Jaskolski. « Structure of γ-conglutin : insight into the quaternary structure of 7S basic globulins from legumes ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 71, no 2 (23 janvier 2015) : 224–38. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004714025073.
Texte intégralAiello, Gilda, Yuchen Li, Giovanna Boschin, Marco Stanziale, Carmen Lammi et Anna Arnoldi. « Analysis of Narrow-Leaf Lupin Proteins in Lupin-Enriched Pasta by Untargeted and Targeted Mass Spectrometry ». Foods 9, no 8 (8 août 2020) : 1083. http://dx.doi.org/10.3390/foods9081083.
Texte intégralDooper, Maaike M. B. W., Lise Holden, Christiane K. Fæste, Keith M. Thompson et Eliann Egaas. « Monoclonal Antibodies against the Candidate Lupin Allergens α-Conglutin and β-Conglutin ». International Archives of Allergy and Immunology 143, no 1 (28 décembre 2006) : 49–58. http://dx.doi.org/10.1159/000098224.
Texte intégralLima-Cabello, Elena, Juan D. Alché, Sonia Morales-Santana, Alfonso Clemente et Jose C. Jimenez-Lopez. « Narrow-Leafed Lupin (Lupinus angustifolius L.) Seeds Gamma-Conglutin is an Anti-Inflammatory Protein Promoting Insulin Resistance Improvement and Oxidative Stress Amelioration in PANC-1 Pancreatic Cell-Line ». Antioxidants 9, no 1 (23 décembre 2019) : 12. http://dx.doi.org/10.3390/antiox9010012.
Texte intégralLima-Cabello, Elena, Juan D. Alché et Jose C. Jimenez-Lopez. « Narrow-Leafed Lupin Main Allergen β-Conglutin (Lup an 1) Detection and Quantification Assessment in Natural and Processed Foods ». Foods 8, no 10 (18 octobre 2019) : 513. http://dx.doi.org/10.3390/foods8100513.
Texte intégralLima-Cabello, Elena, Sonia Morales-Santana, Josefa León, Victor Alché, Alfonso Clemente, Juan D. Alché et Jose C. Jimenez-Lopez. « Narrow-leafed lupin (Lupinus angustifoliusL.) seed β-conglutins reverse the induced insulin resistance in pancreatic cells ». Food & ; Function 9, no 10 (2018) : 5176–88. http://dx.doi.org/10.1039/c8fo01164h.
Texte intégralJohnson, E. D., J. Knight et K. R. Gayler. « Biosynthesis and processing of legumin-like storage proteins in Lupinus angustifolius (lupin) ». Biochemical Journal 232, no 3 (15 décembre 1985) : 673–79. http://dx.doi.org/10.1042/bj2320673.
Texte intégralJauset Rubio, Miriam, Markéta Svobodová, Teresa Mairal, Thomas Schubert, Stefan Künne, Günter Mayer et Ciara K. O’Sullivan. « β-Conglutin dual aptamers binding distinct aptatopes ». Analytical and Bioanalytical Chemistry 408, no 3 (19 novembre 2015) : 875–84. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-015-9179-z.
Texte intégralMARTÍNEZ-AYALA, ALMA LETICIA, et OCTAVIO PAREDES-LÓPEZ. « MOLECULAR CHARACTERIZATION OF THE ?-CONGLUTIN OF LUPIN SEEDS ». Journal of Food Biochemistry 25, no 1 (février 2001) : 15–31. http://dx.doi.org/10.1111/j.1745-4514.2001.tb00722.x.
Texte intégralJauset-Rubio, Miriam, Mayreli Ortiz et Ciara K. O’Sullivan. « Exploiting the Nucleic Acid Nature of Aptamers for Signal Amplification ». Biosensors 12, no 11 (4 novembre 2022) : 972. http://dx.doi.org/10.3390/bios12110972.
Texte intégralDuranti, M., A. Scarafoni, A. Di Cataldo et F. Sessa. « Interaction of metal ions with lupin seed conglutin γ ». Phytochemistry 56, no 6 (mars 2001) : 529–33. http://dx.doi.org/10.1016/s0031-9422(00)00426-x.
Texte intégralSvobodova, Marketa, Teresa Mairal, Pedro Nadal, M. Carmen Bermudo et Ciara K. O’Sullivan. « Ultrasensitive aptamer based detection of β-conglutin food allergen ». Food Chemistry 165 (décembre 2014) : 419–23. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2014.05.128.
Texte intégralCzubiński, Jarosław, Magdalena Montowska et Emilia Fornal. « Post-translational cleavage pattern of Lupinus angustifolius γ-conglutin ». Journal of the Science of Food and Agriculture 98, no 14 (24 mai 2018) : 5212–19. http://dx.doi.org/10.1002/jsfa.9057.
Texte intégralLiang, X. Q., C. C. Holbrook, R. E. Lynch et B. Z. Guo. « β-1,3-Glucanase Activity in Peanut Seed (Arachis hypogaea) is Induced by Inoculation with Aspergillus flavus and Copurifies with a Conglutin-Like Protein ». Phytopathology® 95, no 5 (mai 2005) : 506–11. http://dx.doi.org/10.1094/phyto-95-0506.
Texte intégralVilla, Caterina, Mónica B. M. V. Moura, Joana Costa et Isabel Mafra. « Immunoreactivity of Lupine and Soybean Allergens in Foods as Affected by Thermal Processing ». Foods 9, no 3 (27 février 2020) : 254. http://dx.doi.org/10.3390/foods9030254.
Texte intégralDuranti, Marcello, Fabio Sessa, Alessio Scarafoni, Tiziana Bellini et Franco Dallocchio. « Thermal Stabilities of Lupin Seed Conglutin γ Protomers and Tetramers ». Journal of Agricultural and Food Chemistry 48, no 4 (avril 2000) : 1118–23. http://dx.doi.org/10.1021/jf9907384.
Texte intégralMane, Sharmilee P., Stuart K. Johnson, Marcello Duranti, Vishnu K. Pareek et Ranjeet P. Utikar. « Lupin seed γ-conglutin : Extraction and purification methods - A review ». Trends in Food Science & ; Technology 73 (mars 2018) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1016/j.tifs.2017.12.008.
Texte intégralCzubinski, Jaroslaw. « Insight into thermally induced structural changes of lupin seed γ-conglutin ». Food Chemistry 354 (août 2021) : 129480. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.129480.
Texte intégralWojciechowicz, Tatiana, Jarosław Czubiński, Maria Billert, Artur Półciennik, Krzysztof W. Nowak et Marek Skrzypski. « Suppressive effects of γ-conglutin on differentiation of 3T3-L1 preadipocytes ». International Journal of Food Science & ; Technology 53, no 11 (19 juin 2018) : 2624–30. http://dx.doi.org/10.1111/ijfs.13860.
Texte intégralSantos, Cláudia N., Marta Alves, António Oliveira et Ricardo B. Ferreira. « β-N-Acetylhexosaminidase involvement in α-conglutin mobilization in Lupinus albus ». Journal of Plant Physiology 170, no 12 (août 2013) : 1047–56. http://dx.doi.org/10.1016/j.jplph.2013.03.009.
Texte intégralMonteiro, Sara, Regina Freitas, Baru T. Rajasekhar, Artur R. Teixeira et Ricardo B. Ferreira. « The Unique Biosynthetic Route from Lupinus β-Conglutin Gene to Blad ». PLoS ONE 5, no 1 (6 janvier 2010) : e8542. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0008542.
Texte intégralTapadia, Mrunmai, Stuart Johnson, Ranjeet Utikar, Philip Newsholme et Rodrigo Carlessi. « Antidiabetic effects and mechanisms of action of γ-conglutin from lupin seeds ». Journal of Functional Foods 87 (décembre 2021) : 104786. http://dx.doi.org/10.1016/j.jff.2021.104786.
Texte intégralJauset Rubio, Miriam, Markéta Svobodová, Teresa Mairal et Ciara K. O’Sullivan. « Surface plasmon resonance imaging (SPRi) for analysis of DNA aptamer:β-conglutin interactions ». Methods 97 (mars 2016) : 20–26. http://dx.doi.org/10.1016/j.ymeth.2015.10.013.
Texte intégralSpecies, Within Lupin, M. A. Esnault, V. Pichereau et J. Klingler. « Variability of the Low Molecular Weight Globulin, Conglutin δ, Within Lupin Species ». Botanica Acta 110, no 2 (avril 1997) : 164–71. http://dx.doi.org/10.1111/j.1438-8677.1997.tb00624.x.
Texte intégralMota, Joana, Rosa Direito, João Rocha, João Fernandes, Bruno Sepodes, Maria Eduardo Figueira, Anabela Raymundo, Ana Lima et Ricardo Boavida Ferreira. « Lupinus albus Protein Components Inhibit MMP-2 and MMP-9 Gelatinolytic Activity In Vitro and In Vivo ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 24 (10 décembre 2021) : 13286. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222413286.
Texte intégralOlczak, Mariusz, Ewa Nizioł, Wiesława Widłak et Bronisława Morawiecka. « The activity of acid phosphatase and the level of storage proteins during the early stages of germination of Lupinus luteus L. and Lupinus angustifolius L. seeds ». Acta Societatis Botanicorum Poloniae 61, no 2 (2014) : 177–85. http://dx.doi.org/10.5586/asbp.1992.015.
Texte intégralCzubinski, Jaroslaw, et Krzysztof Dwiecki. « Molecular structure-affinity relationship of selected phenolic compounds for lupin seed γ-conglutin ». Food Hydrocolloids 128 (juillet 2022) : 107561. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodhyd.2022.107561.
Texte intégralSchiarea, Silvia, Lolita Arnoldi, Roberto Fanelli, Eric De Combarieu et Chiara Chiabrando. « In-Depth Glycoproteomic Characterization of γ-Conglutin by High-Resolution Accurate Mass Spectrometry ». PLoS ONE 8, no 9 (12 septembre 2013) : e73906. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0073906.
Texte intégralTerruzzi, I., P. Senesi, C. Magni, A. Montesano, A. Scarafoni, L. Luzi et M. Duranti. « Insulin-mimetic action of conglutin-γ, a lupin seed protein, in mouse myoblasts ». Nutrition, Metabolism and Cardiovascular Diseases 21, no 3 (mars 2011) : 197–205. http://dx.doi.org/10.1016/j.numecd.2009.09.004.
Texte intégralNadal, P., M. Svobodova, T. Mairal et C. K. O’Sullivan. « Probing high-affinity 11-mer DNA aptamer against Lup an 1 (β-conglutin) ». Analytical and Bioanalytical Chemistry 405, no 29 (15 octobre 2013) : 9343–49. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-013-7385-0.
Texte intégralMane, Sharmilee, Scott Bringans, Stuart Johnson, Vishnu Pareek et Ranjeet Utikar. « Reverse phase HPLC method for detection and quantification of lupin seed γ-conglutin ». Journal of Chromatography B 1063 (septembre 2017) : 123–29. http://dx.doi.org/10.1016/j.jchromb.2017.08.025.
Texte intégralRamos, M. Laura, Geraldine Fleming, Ye Chu, Yukio Akiyama, Maria Gallo et Peggy Ozias-Akins. « Chromosomal and phylogenetic context for conglutin genes in Arachis based on genomic sequence ». Molecular Genetics and Genomics 275, no 6 (14 avril 2006) : 578–92. http://dx.doi.org/10.1007/s00438-006-0114-z.
Texte intégralCzubinski, Jaroslaw. « Influence of temperature on secretion and functionality of lupin seed γ ‐conglutin ». Journal of the Science of Food and Agriculture 102, no 7 (13 novembre 2021) : 2773–82. http://dx.doi.org/10.1002/jsfa.11618.
Texte intégralJauset-Rubio, Miriam, Jonathan Sabaté del Río, Teresa Mairal, Markéta Svobodová, Mohammad S. El-Shahawi, Abdulaziz S. Bashammakh, Abdulrahman O. Alyoubi et Ciara K. O’Sullivan. « Ultrasensitive and rapid detection of β-conglutin combining aptamers and isothermal recombinase polymerase amplification ». Analytical and Bioanalytical Chemistry 409, no 1 (20 octobre 2016) : 143–49. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-016-9973-2.
Texte intégralBertoglio, Juan C., Mario A. Calvo, Juan L. Hancke, Rafael A. Burgos, Antonella Riva, Paolo Morazzoni, Cesare Ponzone, Chiara Magni et Marcello Duranti. « Hypoglycemic effect of lupin seed γ-conglutin in experimental animals and healthy human subjects ». Fitoterapia 82, no 7 (octobre 2011) : 933–38. http://dx.doi.org/10.1016/j.fitote.2011.05.007.
Texte intégralKolivas, Sotirios, et Kenwyn R. Gayler. « Structure of the cDNA coding for conglutin ?, a sulphur-rich protein from Lupinus angustifolius ». Plant Molecular Biology 21, no 2 (janvier 1993) : 397–401. http://dx.doi.org/10.1007/bf00019956.
Texte intégralLilley, Glenn G. « Isolation of conglutin δ, a sulphur-rich protein from the seeds ofLupinus angustifolius L. » Journal of the Science of Food and Agriculture 37, no 1 (janvier 1986) : 20–30. http://dx.doi.org/10.1002/jsfa.2740370104.
Texte intégralScarafoni, Alessio, Alessandro Consonni, Stefano Pessina, Silvia Balzaretti, Jessica Capraro, Elisabetta Galanti et Marcello Duranti. « Structural basis of the lack of endo-glucanase inhibitory activity of Lupinus albus γ-conglutin ». Plant Physiology and Biochemistry 99 (février 2016) : 79–85. http://dx.doi.org/10.1016/j.plaphy.2015.11.008.
Texte intégralLilley, Glenn G., et Adam S. Inglis. « Amino acid sequence of conglutin δ, a sulfur-rich seed protein of Lupinus angustifolius L ». FEBS Letters 195, no 1-2 (20 janvier 1986) : 235–41. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(86)80167-3.
Texte intégralEscudero-Feliu, Julia, María García-Costela, Sara Moreno-SanJuan, Jose D. Puentes-Pardo, Sandra Ríos Arrabal, Paula González-Novoa, María Isabel Núñez, Ángel Carazo, Jose C. Jimenez-Lopez et Josefa León. « Narrow Leafed Lupin (Lupinus angustifolius L.) β-Conglutin Seed Proteins as a New Natural Cytotoxic Agents against Breast Cancer Cells ». Nutrients 15, no 3 (19 janvier 2023) : 523. http://dx.doi.org/10.3390/nu15030523.
Texte intégralCzubinski, Jaroslaw, et Krzysztof Dwiecki. « Heat-induced changes in lupin seed γ-conglutin structure promote its interaction with model phospholipid membranes ». Food Chemistry 374 (avril 2022) : 131533. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.131533.
Texte intégralCapraro, Jessica, Chiara Magni, Alessio Scarafoni et Marcello Duranti. « Susceptibility of Lupin γ-Conglutin, the Plasma Glucose-Lowering Protein of Lupin Seeds, to Proteolytic Enzymes ». Journal of Agricultural and Food Chemistry 57, no 18 (23 septembre 2009) : 8612–16. http://dx.doi.org/10.1021/jf9017542.
Texte intégralGoggin, Danica E., Gisela Mir, William B. Smith, Martin Stuckey et Penelope M. C. Smith. « Proteomic Analysis of Lupin Seed Proteins To Identify Conglutin β as an Allergen, Lup an 1 ». Journal of Agricultural and Food Chemistry 56, no 15 (août 2008) : 6370–77. http://dx.doi.org/10.1021/jf800840u.
Texte intégralCapraro, Jessica, Chiara Magni, Franco Faoro, Dario Maffi, Alessio Scarafoni, Gabriella Tedeschi, Elisa Maffioli et al. « Internalisation and multiple phosphorylation of γ-Conglutin, the lupin seed glycaemia-lowering protein, in HepG2 cells ». Biochemical and Biophysical Research Communications 437, no 4 (août 2013) : 648–52. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2013.07.026.
Texte intégral