Articles de revues sur le sujet « Conformation Dynamics »
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Ohno, Shiho, Noriyoshi Manabe, Takumi Yamaguchi, Jun Uzawa et Yoshiki Yamaguchi. « Ribitol in Solution Is an Equilibrium of Asymmetric Conformations ». Molecules 26, no 18 (8 septembre 2021) : 5471. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26185471.
Texte intégralKang, Hyun-Seo, et Michael Sattler. « Capturing dynamic conformational shifts in protein–ligand recognition using integrative structural biology in solution ». Emerging Topics in Life Sciences 2, no 1 (20 avril 2018) : 107–19. http://dx.doi.org/10.1042/etls20170090.
Texte intégralQu, Kun, Qiuluan Chen, Katarzyna A. Ciazynska, Banghui Liu, Xixi Zhang, Jingjing Wang, Yujie He et al. « Engineered disulfide reveals structural dynamics of locked SARS-CoV-2 spike ». PLOS Pathogens 18, no 7 (29 juillet 2022) : e1010583. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1010583.
Texte intégralGuo, Qing, Yufan He et H. Peter Lu. « Interrogating the activities of conformational deformed enzyme by single-molecule fluorescence-magnetic tweezers microscopy ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 45 (28 octobre 2015) : 13904–9. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1506405112.
Texte intégralLudwiczak, Jan, Ewa Szczęsna, Antônio Marinho da Silva Neto, Piotr Cieplak, Andrzej A. Kasprzak et Adam Jarmuła. « Interactions between motor domains in kinesin-14 Ncd — a molecular dynamics study ». Biochemical Journal 476, no 17 (10 septembre 2019) : 2449–62. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20190484.
Texte intégralBierzyński, A. « Methods of peptide conformation studies. » Acta Biochimica Polonica 48, no 4 (31 décembre 2001) : 1091–99. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2001_3870.
Texte intégralGaalswyk, Kari, et Christopher N. Rowley. « An explicit-solvent conformation search method using open software ». PeerJ 4 (31 mai 2016) : e2088. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.2088.
Texte intégralLin, Shawn H., Dacheng Zhao, Vivian Deng, Veronica K. Birdsall, Suzanne Ho, Olga Buzovetsky, Candice M. Etson et Ishita Mukerji. « Integration Host Factor Binds DNA Holliday Junctions ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 1 (29 décembre 2022) : 580. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24010580.
Texte intégralMizutani, Tadashi, et Shigeyuki Yagi. « Linear tetrapyrroles as functional pigments in chemistry and biology ». Journal of Porphyrins and Phthalocyanines 08, no 03 (mars 2004) : 226–37. http://dx.doi.org/10.1142/s1088424604000210.
Texte intégralVerma, Rajni, Jonathan M. Ellis et Katie R. Mitchell-Koch. « Dynamic Preference for NADP/H Cofactor Binding/Release in E. coli YqhD Oxidoreductase ». Molecules 26, no 2 (7 janvier 2021) : 270. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26020270.
Texte intégralVerma, Rajni, Jonathan M. Ellis et Katie R. Mitchell-Koch. « Dynamic Preference for NADP/H Cofactor Binding/Release in E. coli YqhD Oxidoreductase ». Molecules 26, no 2 (7 janvier 2021) : 270. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26020270.
Texte intégralCao, Thong M., et Michael R. King. « Stabilization of the Hinge Region of Human E-selectin Enhances Binding Affinity to Ligands Under Force ». Cellular and Molecular Bioengineering 14, no 1 (février 2021) : 65–74. http://dx.doi.org/10.1007/s12195-021-00666-z.
Texte intégralRoh, Soung-Hun, Corey F. Hryc, Hyun-Hwan Jeong, Xue Fei, Joanita Jakana, George H. Lorimer et Wah Chiu. « Subunit conformational variation within individual GroEL oligomers resolved by Cryo-EM ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 31 (14 juillet 2017) : 8259–64. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1704725114.
Texte intégralLane, A. N., T. C. Jenkins, D. J. Brown et T. Brown. « N.m.r. determination of the solution conformation and dynamics of the A.G mismatch in the d(CGCAAATTGGCG)2 dodecamer ». Biochemical Journal 279, no 1 (1 octobre 1991) : 269–81. http://dx.doi.org/10.1042/bj2790269.
Texte intégralSavintseva, Liana A., Ilya S. Steshin, Alexander A. Avdoshin, Sergey V. Panteleev, Alexey V. Rozhkov, Ekaterina A. Shirokova, Grigory D. Livshits et al. « Conformational Dynamics and Stability of Bilayers Formed by Mycolic Acids from the Mycobacterium tuberculosis Outer Membrane ». Molecules 28, no 3 (31 janvier 2023) : 1347. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28031347.
Texte intégralRamirez-Mondragon, Carlos A., Megin E. Nguyen, Jozafina Milicaj, Bakar A. Hassan, Frank J. Tucci, Ramaiah Muthyala, Jiali Gao, Erika A. Taylor et Yuk Y. Sham. « Conserved Conformational Hierarchy across Functionally Divergent Glycosyltransferases of the GT-B Structural Superfamily as Determined from Microsecond Molecular Dynamics ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 9 (28 avril 2021) : 4619. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22094619.
Texte intégralKošovan, Peter, Zuzana Limpouchová et Karel Procházka. « Charge Distribution and Conformations of Weak Polyelectrolyte Chains in Poor Solvents ». Collection of Czechoslovak Chemical Communications 73, no 4 (2008) : 439–58. http://dx.doi.org/10.1135/cccc20080439.
Texte intégralLi, Haiyan, Zanxia Cao, Guodong Hu, Liling Zhao, Chunling Wang et Jihua Wang. « Ligand-induced structural changes analysis of ribose-binding protein as studied by molecular dynamics simulations ». Technology and Health Care 29 (25 mars 2021) : 103–14. http://dx.doi.org/10.3233/thc-218011.
Texte intégralPing, Jie, Pei Hao, Yi-Xue Li et Jing-Fang Wang. « Molecular Dynamics Studies on the Conformational Transitions of Adenylate Kinase : A Computational Evidence for the Conformational Selection Mechanism ». BioMed Research International 2013 (2013) : 1–7. http://dx.doi.org/10.1155/2013/628536.
Texte intégralCampbell, Ashley C., Kyle M. Stiers, Julia S. Martin Del Campo, Ritcha Mehra-Chaudhary, Pablo Sobrado et John J. Tanner. « Trapping conformational states of a flavin-dependent N-monooxygenase in crystallo reveals protein and flavin dynamics ». Journal of Biological Chemistry 295, no 38 (28 juillet 2020) : 13239–49. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014750.
Texte intégralGaraizar, Adiran, Ignacio Sanchez-Burgos, Rosana Collepardo-Guevara et Jorge R. Espinosa. « Expansion of Intrinsically Disordered Proteins Increases the Range of Stability of Liquid–Liquid Phase Separation ». Molecules 25, no 20 (15 octobre 2020) : 4705. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25204705.
Texte intégralXu, Xiaojun, Tao Yu et Shi-Jie Chen. « Understanding the kinetic mechanism of RNA single base pair formation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 1 (22 décembre 2015) : 116–21. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1517511113.
Texte intégralMIKHAILOV, Dmitri, J. Robert LINHARDT et H. Kevin MAYO. « NMR solution conformation of heparin-derived hexasaccharide ». Biochemical Journal 328, no 1 (15 novembre 1997) : 51–61. http://dx.doi.org/10.1042/bj3280051.
Texte intégralAndalib, Payam, Michael J. Wood et Stephen J. Korn. « Control of Outer Vestibule Dynamics and Current Magnitude in the Kv2.1 Potassium Channel ». Journal of General Physiology 120, no 5 (29 octobre 2002) : 739–55. http://dx.doi.org/10.1085/jgp.20028639.
Texte intégralAljoundi, Aimen, Ahmed El Rashedy, Patrick Appiah-Kubi et Mahmoud E. S. Soliman. « Coupling of HSP72 α-Helix Subdomains by the Unexpected Irreversible Targeting of Lysine-56 over Cysteine-17 ; Coevolution of Covalent Bonding ». Molecules 25, no 18 (16 septembre 2020) : 4239. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25184239.
Texte intégralBrenlla, Alfonso, Radoslaw P. Markiewicz, David Rueda et Louis J. Romano. « Nucleotide selection by the Y-family DNA polymerase Dpo4 involves template translocation and misalignment ». Nucleic Acids Research 42, no 4 (21 novembre 2013) : 2555–63. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt1149.
Texte intégralAnselmi, Cecilia, Marisanna Centini, Mirella Scotton et Alessandro Sega. « Conformation and dynamics in solution of an N-quaternarized benzophenone derivative : a molecule active as UV filter ». Canadian Journal of Chemistry 69, no 6 (1 juin 1991) : 913–18. http://dx.doi.org/10.1139/v91-135.
Texte intégralLei, Jiangtao, Xuanyao Li, Mengqiang Cai, Tianjing Guo, Dongdong Lin, Xiaohua Deng et Yin Li. « Insights into Allosteric Mechanisms of the Lung-Enriched p53 Mutants V157F and R158L ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 17 (3 septembre 2022) : 10100. http://dx.doi.org/10.3390/ijms231710100.
Texte intégralDobrovolska, Olena, Øyvind Strømland, Ørjan Sele Handegård, Martin Jakubec, Morten L. Govasli, Åge Aleksander Skjevik, Nils Åge Frøystein, Knut Teigen et Øyvind Halskau. « Investigating the Disordered and Membrane-Active Peptide A-Cage-C Using Conformational Ensembles ». Molecules 26, no 12 (12 juin 2021) : 3607. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26123607.
Texte intégralRoither, Bernhard, Chris Oostenbrink, Georg Pfeiler, Heinz Koelbl et Wolfgang Schreiner. « Pembrolizumab Induces an Unexpected Conformational Change in the CC′-loop of PD-1 ». Cancers 13, no 1 (22 décembre 2020) : 5. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13010005.
Texte intégralMIKHAILOV, Dmitri, Kevin H. MAYO, Ioncho R. VLAHOV, Toshihiko TOIDA, Azra PERVIN et Robert J. LINHARDT. « NMR solution conformation of heparin-derived tetrasaccharide ». Biochemical Journal 318, no 1 (15 août 1996) : 93–102. http://dx.doi.org/10.1042/bj3180093.
Texte intégralZhang, Yiming, Zongzhou Ji, Xin Wang, Yi Cao et Hai Pan. « Single–Molecule Study of DNAzyme Reveals Its Intrinsic Conformational Dynamics ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 2 (7 janvier 2023) : 1212. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24021212.
Texte intégralWu, Si, Liu Hong, Yuqing Wang, Jieqiong Yu, Jie Yang, Jie Yang, Hong Zhang et Sarah Perrett. « Kinetics of the conformational cycle of Hsp70 reveals the importance of the dynamic and heterogeneous nature of Hsp70 for its function ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 14 (20 mars 2020) : 7814–23. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1914376117.
Texte intégralMahboub, Radia. « Dynamics Simulation Studies of Solvation Effect on the Trans-Xylomollin Conformation ». International Letters of Chemistry, Physics and Astronomy 13 (septembre 2013) : 132–46. http://dx.doi.org/10.18052/www.scipress.com/ilcpa.13.132.
Texte intégralMahboub, Radia. « Dynamics Simulation Studies of Solvation Effect on the Trans-Xylomollin Conformation ». International Letters of Chemistry, Physics and Astronomy 13 (3 mai 2013) : 132–46. http://dx.doi.org/10.56431/p-694v14.
Texte intégralBennett, Ashley Lauren, et Rory Henderson. « HIV-1 Envelope Conformation, Allostery, and Dynamics ». Viruses 13, no 5 (7 mai 2021) : 852. http://dx.doi.org/10.3390/v13050852.
Texte intégralBrouhard, Gary J., et Luke M. Rice. « The contribution of αβ-tubulin curvature to microtubule dynamics ». Journal of Cell Biology 207, no 3 (10 novembre 2014) : 323–34. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201407095.
Texte intégralPasenkiewicz-Gierula, M., et T. Róg. « Conformations, orientations and time scales characterising dimyristoylphosphatidylcholine bilayer membrane. Molecular dynamics simulation studies. » Acta Biochimica Polonica 44, no 3 (30 septembre 1997) : 607–24. http://dx.doi.org/10.18388/abp.1997_4409.
Texte intégralChen, Hui, Daniel M. Cohen, Dilshad M. Choudhury, Noriyuki Kioka et Susan W. Craig. « Spatial distribution and functional significance of activated vinculin in living cells ». Journal of Cell Biology 169, no 3 (9 mai 2005) : 459–70. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200410100.
Texte intégralPaz, Aviv, Derek P. Claxton, Jay Prakash Kumar, Kelli Kazmier, Paola Bisignano, Shruti Sharma, Shannon A. Nolte et al. « Conformational transitions of the sodium-dependent sugar transporter, vSGLT ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 12 (5 mars 2018) : E2742—E2751. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1718451115.
Texte intégralChen, Baohua, Sujit Basak, Peng Chen, Changcheng Zhang, Kay Perry, Songhai Tian, Clinton Yu et al. « Structure and conformational dynamics of Clostridioides difficile toxin A ». Life Science Alliance 5, no 6 (15 mars 2022) : e202201383. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201383.
Texte intégralDubovskii, Peter V., Kira M. Dubova, Gleb Bourenkov, Vladislav G. Starkov, Anastasia G. Konshina, Roman G. Efremov, Yuri N. Utkin et Valeriya R. Samygina. « Variability in the Spatial Structure of the Central Loop in Cobra Cytotoxins Revealed by X-ray Analysis and Molecular Modeling ». Toxins 14, no 2 (18 février 2022) : 149. http://dx.doi.org/10.3390/toxins14020149.
Texte intégralNinaber, Alex, et J. M. Goodfellow. « DNA conformation and dynamics ». Radiation and Environmental Biophysics 38, no 1 (12 mai 1999) : 23–29. http://dx.doi.org/10.1007/s004110050134.
Texte intégralLuo, Liaofu. « Conformation dynamics of macromolecules ». International Journal of Quantum Chemistry 32, no 4 (octobre 1987) : 435–50. http://dx.doi.org/10.1002/qua.560320404.
Texte intégralBuckley, David P., Marie E. Migaud et John J. Tanner. « Conformational Preferences of Pyridone Adenine Dinucleotides from Molecular Dynamics Simulations ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 19 (6 octobre 2022) : 11866. http://dx.doi.org/10.3390/ijms231911866.
Texte intégralLaugwitz, Jeannette M., Haleh H. Haeri, Anette Kaiser, Ulrike Krug, Dariush Hinderberger, Annette G. Beck-Sickinger et Peter Schmidt. « Probing the Y2 Receptor on Transmembrane, Intra- and Extra-Cellular Sites for EPR Measurements ». Molecules 25, no 18 (10 septembre 2020) : 4143. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25184143.
Texte intégralSamsonov, Sergey A., Stephan Theisgen, Thomas Riemer, Daniel Huster et M. Teresa Pisabarro. « Glycosaminoglycan Monosaccharide Blocks Analysis by Quantum Mechanics, Molecular Dynamics, and Nuclear Magnetic Resonance ». BioMed Research International 2014 (2014) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2014/808071.
Texte intégralCaldararu, Octav, Vilhelm Ekberg, Derek T. Logan, Esko Oksanen et Ulf Ryde. « Exploring ligand dynamics in protein crystal structures with ensemble refinement ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 77, no 8 (29 juillet 2021) : 1099–115. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798321006513.
Texte intégralTafi, A., Fabrizio Manetti, Federico Corelli, Stefano Alcaro et Maurizio Botta. « Structural flexibility of hyaluronan oligomers as probed by molecular modelling ». Pure and Applied Chemistry 75, no 2-3 (1 janvier 2003) : 359–66. http://dx.doi.org/10.1351/pac200375020359.
Texte intégralGormal, Rachel S., Pranesh Padmanabhan, Ravikiran Kasula, Adekunle T. Bademosi, Sean Coakley, Jean Giacomotto, Ailisa Blum et al. « Modular transient nanoclustering of activated β2-adrenergic receptors revealed by single-molecule tracking of conformation-specific nanobodies ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 48 (19 novembre 2020) : 30476–87. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2007443117.
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