Articles de revues sur le sujet « Collage covalent »
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DIAB, Mohammad, Jiann-Jiu WU et David R. EYRE. « Collagen type IX from human cartilage : a structural profile of intermolecular cross-linking sites ». Biochemical Journal 314, no 1 (15 février 1996) : 327–32. http://dx.doi.org/10.1042/bj3140327.
Texte intégralWu, J. J., D. R. Eyre et H. S. Slayter. « Type VI collagen of the intervertebral disc. Biochemical and electron-microscopic characterization of the native protein ». Biochemical Journal 248, no 2 (1 décembre 1987) : 373–81. http://dx.doi.org/10.1042/bj2480373.
Texte intégralBlumberg, B., L. I. Fessler, M. Kurkinen et J. H. Fessler. « Biosynthesis and supramolecular assembly of procollagen IV in neonatal lung. » Journal of Cell Biology 103, no 5 (1 novembre 1986) : 1711–19. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.103.5.1711.
Texte intégralAo, Haiyong, Youtao Xie, Honglue Tan, Shengbing Yang, Kai Li, Xiaodong Wu, Xuebin Zheng et Tingting Tang. « Fabrication and in vitro evaluation of stable collagen/hyaluronic acid biomimetic multilayer on titanium coatings ». Journal of The Royal Society Interface 10, no 84 (6 juillet 2013) : 20130070. http://dx.doi.org/10.1098/rsif.2013.0070.
Texte intégralWu, Yuexin, et Gaoxiang Ge. « Complexity of type IV collagens : from network assembly to function ». Biological Chemistry 400, no 5 (27 mai 2019) : 565–74. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2018-0317.
Texte intégralSEYER, JEROME M., et ANDREW H. KANG. « Covalent Structure of Collagen. » Annals of the New York Academy of Sciences 460, no 1 Biology, Chem (décembre 1985) : 503–5. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1985.tb51223.x.
Texte intégralColman, RW, WR Figures, LM Scearce, AM Strimpler, FX Zhou et AK Rao. « Inhibition of collagen-induced platelet activation by 5'-p- fluorosulfonylbenzoyl adenosine : evidence for an adenosine diphosphate requirement and synergistic influence of prostaglandin endoperoxides ». Blood 68, no 2 (1 août 1986) : 565–70. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v68.2.565.565.
Texte intégralColman, RW, WR Figures, LM Scearce, AM Strimpler, FX Zhou et AK Rao. « Inhibition of collagen-induced platelet activation by 5'-p- fluorosulfonylbenzoyl adenosine : evidence for an adenosine diphosphate requirement and synergistic influence of prostaglandin endoperoxides ». Blood 68, no 2 (1 août 1986) : 565–70. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v68.2.565.bloodjournal682565.
Texte intégralGwiazda, Marcin, Sheetal K. Bhardwaj, Ewa Kijeńska-Gawrońska, Wojciech Swieszkowski, Unni Sivasankaran et Ajeet Kaushik. « Impedimetric and Plasmonic Sensing of Collagen I Using a Half-Antibody-Supported, Au-Modified, Self-Assembled Monolayer System ». Biosensors 11, no 7 (8 juillet 2021) : 227. http://dx.doi.org/10.3390/bios11070227.
Texte intégralSiverino, Claudia, Shorouk Fahmy-Garcia, Didem Mumcuoglu, Heike Oberwinkler, Markus Muehlemann, Thomas Mueller, Eric Farrell, Gerjo J. V. M. van Osch et Joachim Nickel. « Site-Directed Immobilization of an Engineered Bone Morphogenetic Protein 2 (BMP2) Variant to Collagen-Based Microspheres Induces Bone Formation In Vivo ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 7 (1 avril 2022) : 3928. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23073928.
Texte intégralHanssen, Eric, Betty Reinboth et Mark A. Gibson. « Covalent and Non-covalent Interactions of βig-h3 with Collagen VI ». Journal of Biological Chemistry 278, no 27 (27 avril 2003) : 24334–41. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m303455200.
Texte intégralSEYER, JEROME M., et ANDREW H. KANG. « Covalent Structure of Type V Collagen. » Annals of the New York Academy of Sciences 580, no 1 Structure, Mo (février 1990) : 427–29. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1990.tb17950.x.
Texte intégralLeivo, Joni, Sanni Virjula, Sari Vanhatupa, Kimmo Kartasalo, Joose Kreutzer, Susanna Miettinen et Pasi Kallio. « A durable and biocompatible ascorbic acid-based covalent coating method of polydimethylsiloxane for dynamic cell culture ». Journal of The Royal Society Interface 14, no 132 (juillet 2017) : 20170318. http://dx.doi.org/10.1098/rsif.2017.0318.
Texte intégralPence, Jacquelyn C., Emily A. Gonnerman, Ryan C. Bailey et Brendan A. C. Harley. « Strategies to balance covalent and non-covalent biomolecule attachment within collagen-GAG biomaterials ». Biomater. Sci. 2, no 9 (2014) : 1296–304. http://dx.doi.org/10.1039/c4bm00193a.
Texte intégralChen, Qian, John M. Fitch, Cathy Linsenmayer et Thomas F. Linsenmayer. « Type X collagen : covalent crosslinking to hypertrophic cartilage-collagen fibrils ». Bone and Mineral 17, no 2 (mai 1992) : 223–27. http://dx.doi.org/10.1016/0169-6009(92)90741-u.
Texte intégralLi, I.-Che, Sarah A. H. Hulgan, Douglas R. Walker, Richard W. Farndale, Jeffrey D. Hartgerink et Abhishek A. Jalan. « Covalent Capture of a Heterotrimeric Collagen Helix ». Organic Letters 21, no 14 (27 juin 2019) : 5480–84. http://dx.doi.org/10.1021/acs.orglett.9b01771.
Texte intégralSCHUPPAN, Detlef, Robert W. GLANVILLE et Rupert TIMPL. « Covalent Structure of Mouse Type-IV Collagen ». European Journal of Biochemistry 123, no 3 (3 mars 2005) : 505–12. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1982.tb06560.x.
Texte intégralBisconte, Angelina, Ronald Hill, Michael Bradshaw, Erik Verner, David Finkle, Ken Brameld, Jens Funk, David Goldstein et Phil Nunn. « Efficacy in collagen induced arthritis models with a selective, reversible covalent Bruton’s tyrosine kinase inhibitor PRN473 is driven by durable target occupancy rather than extended plasma exposure (THER5P.904) ». Journal of Immunology 194, no 1_Supplement (1 mai 2015) : 139.6. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.194.supp.139.6.
Texte intégralMays, P. K., R. J. McAnulty, J. S. Campa et G. J. Laurent. « Age-related changes in collagen synthesis and degradation in rat tissues. Importance of degradation of newly synthesized collagen in regulating collagen production ». Biochemical Journal 276, no 2 (1 juin 1991) : 307–13. http://dx.doi.org/10.1042/bj2760307.
Texte intégralRuben, George C., et Peter D. Yurchenco. « Evidence for lateral associations in the Type IV collagen network from freeze-dried platinum-carbon replicated amniotic basement membrane ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 45 (août 1987) : 968–69. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100129127.
Texte intégralAyad, S., A. Marriott, K. Morgan et M. E. Grant. « Bovine cartilage types VI and IX collagens. Characterization of their forms in vivo ». Biochemical Journal 262, no 3 (15 septembre 1989) : 753–61. http://dx.doi.org/10.1042/bj2620753.
Texte intégralHe, Yingcong, Ting Zhu, Lei Liu, Xuetao Shi et Zhengmei Lin. « Modifying collagen with alendronate sodium for bone regeneration applications ». RSC Advances 8, no 30 (2018) : 16762–72. http://dx.doi.org/10.1039/c8ra01872c.
Texte intégralZhang, Tingting, Hong Chen, Yajie Zhang, Yue Zan, Tianyu Ni, Min Liu et Renjun Pei. « Osteogenic differentiation of BMSCs in collagen-based 3D scaffolds ». New Journal of Chemistry 43, no 4 (2019) : 1980–86. http://dx.doi.org/10.1039/c8nj04100h.
Texte intégralJiang, Bo, Zhi Hong Wu, Jing Ying Zeng, Jian Lu, Qing Rong Wei, Xing Dong Zhang et Zhong Wei Gu. « Collagenous Molecule Immobilization on Hydroxyapatite Surface ». Key Engineering Materials 330-332 (février 2007) : 741–44. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/kem.330-332.741.
Texte intégralWu, Jiann-Jiu, et David R. Eyre. « Covalent Interactions of Type IX Collagen in Cartilage ». Connective Tissue Research 20, no 1-4 (janvier 1989) : 241–45. http://dx.doi.org/10.3109/03008208909023893.
Texte intégralVelichko, T. I., A. N. Shtopenko, N. V. Fedoseeva et G. S. Katrukha. « Covalent immobilization of heparin on a collagen film ». Chemistry of Natural Compounds 23, no 5 (septembre 1987) : 582–85. http://dx.doi.org/10.1007/bf00598679.
Texte intégralJukkola, Arja, et Onni Niemelä. « Covalent binding of acetaldehyde to type III collagen ». Biochemical and Biophysical Research Communications 159, no 1 (février 1989) : 163–69. http://dx.doi.org/10.1016/0006-291x(89)92418-2.
Texte intégralPriem, Christoph, et Armin Geyer. « Reversible Covalent End‐Capping of Collagen Model Peptides ». Chemistry – A European Journal 25, no 63 (17 octobre 2019) : 14278–83. http://dx.doi.org/10.1002/chem.201903460.
Texte intégralLiang, He, Stephen J. Russell, David J. Wood et Giuseppe Tronci. « A hydroxamic acid–methacrylated collagen conjugate for the modulation of inflammation-related MMP upregulation ». Journal of Materials Chemistry B 6, no 22 (2018) : 3703–15. http://dx.doi.org/10.1039/c7tb03035e.
Texte intégralYamauchi, Mitsuo, et Marnisa Sricholpech. « Lysine post-translational modifications of collagen ». Essays in Biochemistry 52 (25 mai 2012) : 113–33. http://dx.doi.org/10.1042/bse0520113.
Texte intégralBrooker, Charles, et Giuseppe Tronci. « Effect of Mammalian Tissue Source on the Molecular and Macroscopic Characteristics of UV-Cured Type I Collagen Hydrogel Networks ». Prosthesis 4, no 1 (21 janvier 2022) : 1–14. http://dx.doi.org/10.3390/prosthesis4010001.
Texte intégralEyre, David R., Stephen Apon, Jiann-Jiu Wu, Lowell H. Ericsson et Kenneth A. Walsh. « Collagen type IX : Evidence for covalent linkages to type II collagen in cartilage ». FEBS Letters 220, no 2 (17 août 1987) : 337–41. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(87)80842-6.
Texte intégralAñazco, Carolina, Janin Riedelsberger, Lorenzo Vega-Montoto et Armando Rojas. « Exploring the Interplay between Polyphenols and Lysyl Oxidase Enzymes for Maintaining Extracellular Matrix Homeostasis ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 13 (1 juillet 2023) : 10985. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241310985.
Texte intégralYu, Le Tracy, et Jeffrey D. Hartgerink. « Selective covalent capture of collagen triple helices with a minimal protecting group strategy ». Chemical Science 13, no 9 (2022) : 2789–96. http://dx.doi.org/10.1039/d1sc06361h.
Texte intégralHilderbrand, Amber M., Eden M. Ford, Chen Guo, Jennifer D. Sloppy et April M. Kloxin. « Hierarchically structured hydrogels utilizing multifunctional assembling peptides for 3D cell culture ». Biomaterials Science 8, no 5 (2020) : 1256–69. http://dx.doi.org/10.1039/c9bm01894h.
Texte intégralBARBER, Ruth E., et Alvin P. L. KWAN. « Partial characterization of the C-terminal non-collagenous domain (NC1) of collagen type X ». Biochemical Journal 320, no 2 (1 décembre 1996) : 479–85. http://dx.doi.org/10.1042/bj3200479.
Texte intégralVadlamudi, R. K., R. J. McCormick, D. M. Medeiros, J. Vossoughi et M. L. Failla. « Copper deficiency alters collagen types and covalent cross-linking in swine myocardium and cardiac valves ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 264, no 6 (1 juin 1993) : H2154—H2161. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.1993.264.6.h2154.
Texte intégralGonzález-Paz, Rodolfo J., Ana M. Ferreira, Clara Mattu, Francesca Boccafoschi, Gerard Lligadas, Juan C. Ronda, Marina Galià, Virginia Cádiz et Gianluca Ciardelli. « Cytocompatible polyurethanes from fatty acids through covalent immobilization of collagen ». Reactive and Functional Polymers 73, no 5 (mai 2013) : 690–97. http://dx.doi.org/10.1016/j.reactfunctpolym.2013.02.005.
Texte intégralKoch, S., Ch Yao, G. Grieb, P. Prével, E. M. Noah et G. C. M. Steffens. « Enhancing angiogenesis in collagen matrices by covalent incorporation of VEGF ». Journal of Materials Science : Materials in Medicine 17, no 8 (août 2006) : 735–41. http://dx.doi.org/10.1007/s10856-006-9684-x.
Texte intégralKeuren, Jeffrey F. W., Simone J. H. Wielders, Anita Driessen, Michel Verhoeven, Marc Hendriks et Theo Lindhout. « Covalently-Bound Heparin Makes Collagen Thromboresistant ». Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology 24, no 3 (mars 2004) : 613–17. http://dx.doi.org/10.1161/01.atv.0000116026.18945.66.
Texte intégralCrawford, S. W., R. P. Mecham et H. Sage. « Structural characteristics and intermolecular organization of human pulmonary-surfactant-associated proteins ». Biochemical Journal 240, no 1 (15 novembre 1986) : 107–14. http://dx.doi.org/10.1042/bj2400107.
Texte intégralSabeh, Farideh, Ryoko Shimizu-Hirota et Stephen J. Weiss. « Protease-dependent versus -independent cancer cell invasion programs : three-dimensional amoeboid movement revisited ». Journal of Cell Biology 185, no 1 (30 mars 2009) : 11–19. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200807195.
Texte intégralWieczorek, Andrew, Clara K. Chan, Suzana Kovacic, Cindy Li, Thomas Dierks et Nancy R. Forde. « Genetically modified human type II collagen for N- and C-terminal covalent tagging ». Canadian Journal of Chemistry 96, no 2 (février 2018) : 204–11. http://dx.doi.org/10.1139/cjc-2017-0335.
Texte intégralHan, Ying, Jiaxun Li, Bobing He et Lixin Li. « Preparation and characterization of a novel ACF-TpPa-1 composite for dye adsorption ». Journal of Engineered Fibers and Fabrics 16 (janvier 2021) : 155892502110158. http://dx.doi.org/10.1177/15589250211015898.
Texte intégralLi, Baoe, Xuan Yong Liu et Chuan Xian Ding. « Grafting Collagen on the Plasma Sprayed Titania Coating Treated by Sodium Hydroxide ». Key Engineering Materials 330-332 (février 2007) : 541–44. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/kem.330-332.541.
Texte intégralConstantinescu, Mihai A., Alex Alfieri, George Mihalache, Florian Stuker, Angélique Ducray, Rolf W. Seiler, Martin Frenz et Michael Reinert. « Effect of laser soldering irradiation on covalent bonds of pure collagen ». Lasers in Medical Science 22, no 1 (7 novembre 2006) : 10–14. http://dx.doi.org/10.1007/s10103-006-0411-0.
Texte intégralBornstein, Paul. « Covalent cross-links in collagen : a personal account of their discovery ». Matrix Biology 22, no 5 (septembre 2003) : 385–91. http://dx.doi.org/10.1016/s0945-053x(03)00061-1.
Texte intégralChoi, Sharon H., Rebecca L. Davis-Harrison, Stephanie A. Smith, Julie N. R. Collins, Chad M. Rienstra et James H. Morrissey. « Covalent End-Labeling of Polyphosphate Facilitates Studies of Its Procoagulant Activities and Development of Enhanced Agents to Treat Bleeding. » Blood 116, no 21 (19 novembre 2010) : 1138. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v116.21.1138.1138.
Texte intégralKent, M. J. C., N. D. Light et A. J. Bailey. « Evidence for glucose-mediated covalent cross-linking of collagen after glycosylation in vitro ». Biochemical Journal 225, no 3 (1 février 1985) : 745–52. http://dx.doi.org/10.1042/bj2250745.
Texte intégralAgubata, Chukwuma O., Cynthia C. Mbaoji, Ifeanyi T. Nzekwe, César Saldías et David Díaz Díaz. « Biohydrogel Based on Dynamic Covalent Bonds for Wound Healing Applications ». Applied Sciences 11, no 15 (28 juillet 2021) : 6945. http://dx.doi.org/10.3390/app11156945.
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