Articles de revues sur le sujet « CO geminate recombination »
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STEVENSON, Thirza H., Aldo F. GUTIERREZ, Wendy K. ALDERTON, Lu-yun LIAN et Nigel S. SCRUTTON. « Kinetics of CO binding to the haem domain of murine inducible nitric oxide synthase : differential effects of haem domain ligands ». Biochemical Journal 358, no 1 (8 août 2001) : 201–8. http://dx.doi.org/10.1042/bj3580201.
Texte intégralGhosh, Arghya Pratim, Abdullah Al Mamun et Pawel M. Kozlowski. « How does the mutation in the cap domain of methylcobalamin-dependent methionine synthase influence the photoactivation of the Co–C bond ? » Physical Chemistry Chemical Physics 21, no 37 (2019) : 20628–40. http://dx.doi.org/10.1039/c9cp01849b.
Texte intégralCampbell, B. F., D. Magde et V. S. Sharma. « Geminate recombination of CO in rabbit, opossum, and adult hemoglobins. » Journal of Biological Chemistry 260, no 5 (mars 1985) : 2752–56. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(18)89425-x.
Texte intégralTian, Wei Dong, Andrew V. Wells, Paul M. Champion, Carmelo Di Primo, Nancy Gerber et Stephen G. Sligar. « Measurements of CO Geminate Recombination in Cytochromes P450 and P420 ». Journal of Biological Chemistry 270, no 15 (14 avril 1995) : 8673–79. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.270.15.8673.
Texte intégralMaréchal, Amandine, W. John Ingledew et Peter R. Rich. « Time-resolved FTIR study of CO recombination with horseradish peroxidase ». Biochemical Society Transactions 36, no 6 (19 novembre 2008) : 1165–68. http://dx.doi.org/10.1042/bst0361165.
Texte intégralWalda, Kevin N., X. Y. Liu, Vijay S. Sharma et Douglas Magde. « Geminate Recombination of Diatomic Ligands CO, O2, and NO with Myoglobin ». Biochemistry 33, no 8 (mars 1994) : 2198–209. http://dx.doi.org/10.1021/bi00174a029.
Texte intégralLeclerc-L'Hostis, Estelle, Stefan Franzen, Jean-Christophe Lambry, Jean-Louis Martin, Liliane Leclerc, Claude Poyart et Michael C. Marden. « Picosecond geminate recombination of CO to the complexes calmodulin∗ heme-CO and calmodulin∗ heme-CO∗ melittin ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 1293, no 1 (mars 1996) : 140–46. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4838(95)00237-5.
Texte intégralBenabbas, Abdelkrim, Venugopal Karunakaran, Hwan Youn, Thomas L. Poulos et Paul M. Champion. « Effect of DNA Binding on Geminate CO Recombination Kinetics in CO-sensing Transcription Factor CooA ». Journal of Biological Chemistry 287, no 26 (28 avril 2012) : 21729–40. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m112.345090.
Texte intégralHarvey, Jeremy N. « DFT Computation of the Intrinsic Barrier to CO Geminate Recombination with Heme Compounds ». Journal of the American Chemical Society 122, no 49 (décembre 2000) : 12401–2. http://dx.doi.org/10.1021/ja005543n.
Texte intégralAgmon, Noam. « Reactive line-shape narrowing in low-temperature inhomogeneous geminate recombination of CO to myoglobin ». Biochemistry 27, no 9 (3 mai 1988) : 3507–11. http://dx.doi.org/10.1021/bi00409a057.
Texte intégralGrogan, Tammy G., Nilkamal Bag, Teddy G. Traylor et Douglas Magde. « Picosecond Reaction of Picket Fence Heme with O2 and CO : Geminate Recombination in the Solvent Cage ». Journal of Physical Chemistry 98, no 51 (décembre 1994) : 13791–96. http://dx.doi.org/10.1021/j100102a053.
Texte intégralSu, Xiaojun, Rong Hu, Guanzhao Wen, Xianshao Zou, Mengyao Qing, Jun Peng, Xiaochuan He et Wei Zhang. « Understanding of Photophysical Processes in DIO Additive-Treated PTB7:PC71BM Solar Cells ». Crystals 11, no 9 (18 septembre 2021) : 1139. http://dx.doi.org/10.3390/cryst11091139.
Texte intégralDe Simone, Giovanna, Alessandra di Masi, Alessandra Pesce, Martino Bolognesi, Chiara Ciaccio, Lorenzo Tognaccini, Giulietta Smulevich et al. « Mycobacterial and Human Ferrous Nitrobindins : Spectroscopic and Reactivity Properties ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 4 (7 février 2021) : 1674. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22041674.
Texte intégralKubo, Minoru, Takeshi Uchida, Satoru Nakashima et Teizo Kitagawa. « Construction of a Subnanosecond Time-Resolved, High-Resolution Ultraviolet Resonance Raman Measurement System and its Application to Reveal the Dynamic Structures of Proteins ». Applied Spectroscopy 62, no 1 (janvier 2008) : 30–37. http://dx.doi.org/10.1366/000370208783412573.
Texte intégralCardenas-Conejo, Y., G. Arguello-Astorga, A. Poghosyan, J. Hernandez-Gonzalez, V. Lebsky, J. Holguin-Peña, D. Medina-Hernandez et S. Vega-Peña. « First Report of Tomato yellow leaf curl virus Co-infecting Pepper with Tomato chino La Paz virus in Baja California Sur, Mexico ». Plant Disease 94, no 10 (octobre 2010) : 1266. http://dx.doi.org/10.1094/pdis-06-10-0444.
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