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Rydz, Leszek, Maria Wróbel et Halina Jurkowska. « Sulfur Administration in Fe–S Cluster Homeostasis ». Antioxidants 10, no 11 (29 octobre 2021) : 1738. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10111738.
Texte intégralFrazzon, J., J. R. Fick et D. R. Dean. « Biosynthesis of iron-sulphur clusters is a complex and highly conserved process ». Biochemical Society Transactions 30, no 4 (1 août 2002) : 680–85. http://dx.doi.org/10.1042/bst0300680.
Texte intégralBandyopadhyay, Sibali, Kala Chandramouli et Michael K. Johnson. « Iron–sulfur cluster biosynthesis ». Biochemical Society Transactions 36, no 6 (19 novembre 2008) : 1112–19. http://dx.doi.org/10.1042/bst0361112.
Texte intégralLa, Ping, Valentina Ghiaccio, Jianbing Zhang et Stefano Rivella. « An Orchestrated Balance between Mitochondria Biogenesis, Iron-Sulfur Cluster Synthesis and Cellular Iron Acquisition ». Blood 132, Supplement 1 (29 novembre 2018) : 1048. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2018-99-112198.
Texte intégralZhang, Yan, Elise R. Lyver, Eiko Nakamaru-Ogiso, Heeyong Yoon, Boominathan Amutha, Dong-Woo Lee, Erfei Bi et al. « Dre2, a Conserved Eukaryotic Fe/S Cluster Protein, Functions in Cytosolic Fe/S Protein Biogenesis ». Molecular and Cellular Biology 28, no 18 (14 juillet 2008) : 5569–82. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00642-08.
Texte intégralMendel, Ralf R., Thomas W. Hercher, Arkadiusz Zupok, Muhammad A. Hasnat et Silke Leimkühler. « The Requirement of Inorganic Fe-S Clusters for the Biosynthesis of the Organometallic Molybdenum Cofactor ». Inorganics 8, no 7 (16 juillet 2020) : 43. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics8070043.
Texte intégralAyala-Castro, Carla, Avneesh Saini et F. Wayne Outten. « Fe-S Cluster Assembly Pathways in Bacteria ». Microbiology and Molecular Biology Reviews 72, no 1 (mars 2008) : 110–25. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.00034-07.
Texte intégralJohnson, D. C., P. C. Dos Santos et D. R. Dean. « NifU and NifS are required for the maturation of nitrogenase and cannot replace the function of isc-gene products in Azotobacter vinelandii ». Biochemical Society Transactions 33, no 1 (1 février 2005) : 90–93. http://dx.doi.org/10.1042/bst0330090.
Texte intégralSrour, Batoul, Sylvain Gervason, Beata Monfort et Benoit D’Autréaux. « Mechanism of Iron–Sulfur Cluster Assembly : In the Intimacy of Iron and Sulfur Encounter ». Inorganics 8, no 10 (3 octobre 2020) : 55. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics8100055.
Texte intégralDos Santos, Patricia C., Archer D. Smith, Jeverson Frazzon, Valerie L. Cash, Michael K. Johnson et Dennis R. Dean. « Iron-Sulfur Cluster Assembly ». Journal of Biological Chemistry 279, no 19 (1 mars 2004) : 19705–11. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m400278200.
Texte intégralJain, Anshika, Anamika Singh, Nunziata Maio et Tracey A. Rouault. « Assembly of the [4Fe–4S] cluster of NFU1 requires the coordinated donation of two [2Fe–2S] clusters from the scaffold proteins, ISCU2 and ISCA1 ». Human Molecular Genetics 29, no 19 (8 août 2020) : 3165–82. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/ddaa172.
Texte intégralRaza, Md, Vivian Jeyachandran et Sania Bashir. « Investigating Iron-Sulfur Proteins in Infectious Diseases : A Review of Characterization Techniques ». Inorganics 12, no 1 (7 janvier 2024) : 25. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics12010025.
Texte intégralVernis, Laurence, Nadine El Banna, Dorothée Baïlle, Elie Hatem, Amélie Heneman et Meng-Er Huang. « Fe-S Clusters Emerging as Targets of Therapeutic Drugs ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2017 (2017) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2017/3647657.
Texte intégralAlbrecht, Alexander G., Daili J. A. Netz, Marcus Miethke, Antonio J. Pierik, Olaf Burghaus, Florian Peuckert, Roland Lill et Mohamed A. Marahiel. « SufU Is an Essential Iron-Sulfur Cluster Scaffold Protein in Bacillus subtilis ». Journal of Bacteriology 192, no 6 (22 janvier 2010) : 1643–51. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01536-09.
Texte intégralWang, Xufeng, Xufeng Gao, Zhibo Lai, Zongen Han et Yungang Li. « Molecular Dynamics Research on Fe Precipitation Behavior of Cu95Fe5 Alloys during Rapid Cooling ». Metals 14, no 2 (13 février 2024) : 228. http://dx.doi.org/10.3390/met14020228.
Texte intégralBerteau, Olivier. « A missed Fe-S cluster handoff causes a metabolic shakeup ». Journal of Biological Chemistry 293, no 21 (25 mai 2018) : 8312–13. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.h118.002883.
Texte intégralAzam, Tamanna, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Jérémy Couturier, Nicolas Rouhier et Michael K. Johnson. « [4Fe-4S] cluster trafficking mediated by Arabidopsis mitochondrial ISCA and NFU proteins ». Journal of Biological Chemistry 295, no 52 (29 octobre 2020) : 18367–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.015726.
Texte intégralYu, Qian, Xu Han et Da-Li Tian. « Deficiency of Functional Iron-Sulfur Domains in ABCE1 Inhibits the Proliferation and Migration of Lung Adenocarcinomas By Regulating the Biogenesis of Beta-Actin In Vitro ». Cellular Physiology and Biochemistry 44, no 2 (2017) : 554–66. http://dx.doi.org/10.1159/000485090.
Texte intégralAmutha, Boominathan, Donna M. Gordon, Yajuan Gu, Elise R. Lyver, Andrew Dancis et Debkumar Pain. « GTP Is Required for Iron-Sulfur Cluster Biogenesis in Mitochondria ». Journal of Biological Chemistry 283, no 3 (19 novembre 2007) : 1362–71. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m706808200.
Texte intégralLill, Roland. « From the discovery to molecular understanding of cellular iron-sulfur protein biogenesis ». Biological Chemistry 401, no 6-7 (26 mai 2020) : 855–76. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2020-0117.
Texte intégralIwasaki, Toshio. « Iron-Sulfur World in Aerobic and Hyperthermoacidophilic ArchaeaSulfolobus ». Archaea 2010 (2010) : 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2010/842639.
Texte intégralIshizaka, Masato, Minghao Chen, Shun Narai, Yoshikazu Tanaka, Toyoyuki Ose, Masaki Horitani et Min Yao. « Quick and Spontaneous Transformation between [3Fe–4S] and [4Fe–4S] Iron–Sulfur Clusters in the tRNA-Thiolation Enzyme TtuA ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 1 (3 janvier 2023) : 833. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24010833.
Texte intégralWollers, Silke, Gunhild Layer, Ricardo Garcia-Serres, Luca Signor, Martin Clemancey, Jean-Marc Latour, Marc Fontecave et Sandrine Ollagnier de Choudens. « Iron-Sulfur (Fe-S) Cluster Assembly ». Journal of Biological Chemistry 285, no 30 (11 mai 2010) : 23331–41. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m110.127449.
Texte intégralSkovran, Elizabeth, et Diana M. Downs. « Lack of the ApbC or ApbE Protein Results in a Defect in Fe-S Cluster Metabolism in Salmonella enterica Serovar Typhimurium ». Journal of Bacteriology 185, no 1 (1 janvier 2003) : 98–106. http://dx.doi.org/10.1128/jb.185.1.98-106.2003.
Texte intégralHendricks, Amber L., Christine Wachnowsky, Brian Fries, Insiya Fidai et James A. Cowan. « Characterization and Reconstitution of Human Lipoyl Synthase (LIAS) Supports ISCA2 and ISCU as Primary Cluster Donors and an Ordered Mechanism of Cluster Assembly ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 4 (5 février 2021) : 1598. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22041598.
Texte intégralNetz, Daili J. A., Antonio J. Pierik, Martin Stümpfig, Eckhard Bill, Anil K. Sharma, Leif J. Pallesen, William E. Walden et Roland Lill. « A Bridging [4Fe-4S] Cluster and Nucleotide Binding Are Essential for Function of the Cfd1-Nbp35 Complex as a Scaffold in Iron-Sulfur Protein Maturation ». Journal of Biological Chemistry 287, no 15 (23 février 2012) : 12365–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.328914.
Texte intégralTripathi, Ashutosh, Kushi Anand, Mayashree Das, Ruchika Annie O’Niel, Sabarinath P. S, Chandrani Thakur, Raghunatha Reddy R. L. et al. « Mycobacterium tuberculosis requires SufT for Fe-S cluster maturation, metabolism, and survival in vivo ». PLOS Pathogens 18, no 4 (15 avril 2022) : e1010475. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1010475.
Texte intégralCrooks, Daniel R., Nunziata Maio, Andrew N. Lane, Michal Jarnik, Richard M. Higashi, Ronald G. Haller, Ye Yang, Teresa W.-M. Fan, W. Marston Linehan et Tracey A. Rouault. « Acute loss of iron–sulfur clusters results in metabolic reprogramming and generation of lipid droplets in mammalian cells ». Journal of Biological Chemistry 293, no 21 (9 mars 2018) : 8297–311. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.001885.
Texte intégralBalk, Janneke, Daili J. Aguilar Netz, Katharina Tepper, Antonio J. Pierik et Roland Lill. « The Essential WD40 Protein Cia1 Is Involved in a Late Step of Cytosolic and Nuclear Iron-Sulfur Protein Assembly ». Molecular and Cellular Biology 25, no 24 (15 décembre 2005) : 10833–41. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.24.10833-10841.2005.
Texte intégralBai, Y., T. Chen, T. Happe, Y. Lu et A. Sawyer. « Iron–sulphur cluster biogenesisviathe SUF pathway ». Metallomics 10, no 8 (2018) : 1038–52. http://dx.doi.org/10.1039/c8mt00150b.
Texte intégralMurari, Anjaneyulu, Venkata Ramana Thiriveedi, Fareed Mohammad, Viswamithra Vengaldas, Madhavi Gorla, Prasad Tammineni, Thanuja Krishnamoorthy et Naresh Babu V. Sepuri. « Human mitochondrial MIA40 (CHCHD4) is a component of the Fe–S cluster export machinery ». Biochemical Journal 471, no 2 (2 octobre 2015) : 231–41. http://dx.doi.org/10.1042/bj20150012.
Texte intégralVivas, E., E. Skovran et D. M. Downs. « Salmonella enterica Strains Lacking the Frataxin Homolog CyaY Show Defects in Fe-S Cluster Metabolism In Vivo ». Journal of Bacteriology 188, no 3 (1 février 2006) : 1175–79. http://dx.doi.org/10.1128/jb.188.3.1175-1179.2006.
Texte intégralBalk, J., A. J. Pierik, D. J. Aguilar Netz, U. Mühlenhoff et R. Lill. « Nar1p, a conserved eukaryotic protein with similarity to Fe-only hydrogenases, functions in cytosolic iron-sulphur protein biogenesis ». Biochemical Society Transactions 33, no 1 (1 février 2005) : 86–89. http://dx.doi.org/10.1042/bst0330086.
Texte intégralRoland, Mélanie, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Nathalie Berger, Tamanna Azam, Loick Christ, Véronique Santoni et al. « The plastidial Arabidopsis thaliana NFU1 protein binds and delivers [4Fe-4S] clusters to specific client proteins ». Journal of Biological Chemistry 295, no 6 (6 janvier 2020) : 1727–42. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011034.
Texte intégralYe, Hong, et Tracey A. Rouault. « Erythropoiesis and Iron Sulfur Cluster Biogenesis ». Advances in Hematology 2010 (2010) : 1–8. http://dx.doi.org/10.1155/2010/329394.
Texte intégralUzarska, Marta A., Rafal Dutkiewicz, Sven-Andreas Freibert, Roland Lill et Ulrich Mühlenhoff. « The mitochondrial Hsp70 chaperone Ssq1 facilitates Fe/S cluster transfer from Isu1 to Grx5 by complex formation ». Molecular Biology of the Cell 24, no 12 (15 juin 2013) : 1830–41. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e12-09-0644.
Texte intégralBernard, Delphine G., Daili J. A. Netz, Thibaut J. Lagny, Antonio J. Pierik et Janneke Balk. « Requirements of the cytosolic iron–sulfur cluster assembly pathway in Arabidopsis ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 368, no 1622 (19 juillet 2013) : 20120259. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2012.0259.
Texte intégralJeoung, Jae-Hun, et Holger Dobbek. « ATP-dependent substrate reduction at an [Fe8S9] double-cubane cluster ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 12 (5 mars 2018) : 2994–99. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1720489115.
Texte intégralLa, Ping, Silvia Pires Lourenco, Laura Breda et Stefano Rivella. « AMPK Regulates the Expression of the Fe-S Cluster Assembly Enzyme (ISCU) and ALAS2, Modulating Cellular Iron Metabolism and Increasing Hemoglobin Synthesis ». Blood 132, Supplement 1 (29 novembre 2018) : 851. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2018-99-112175.
Texte intégralWingert, Rebecca A., Bruce Barut, Helen Foott, Paula Fraenkel, Kimberly Dooley, Paul Kingsley, Jim Palis et al. « The Zebrafish Hypochromic Mutant [iItalic]Shiraz[/iItalic] Encodes a Novel Mitochondrial Glutaredoxin That Establishes a Link between Heme and Fe/S Production. » Blood 104, no 11 (16 novembre 2004) : 51. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v104.11.51.51.
Texte intégralCiofi-Baffoni, Simone, et Claudia Andreini. « The Intriguing Role of Iron-Sulfur Clusters in the CIAPIN1 Protein Family ». Inorganics 10, no 4 (13 avril 2022) : 52. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics10040052.
Texte intégralLiu, X. L., H. L. Chen, F. M. Miao, L. C. Song et Q. M. Hu. « Structure of an Fe–S cluster complex ». Acta Crystallographica Section C Crystal Structure Communications 47, no 10 (15 octobre 1991) : 2199–201. http://dx.doi.org/10.1107/s0108270191003062.
Texte intégralMettert, Erin L., et Patricia J. Kiley. « How Is Fe-S Cluster Formation Regulated ? » Annual Review of Microbiology 69, no 1 (15 octobre 2015) : 505–26. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-micro-091014-104457.
Texte intégralChen, O. S., S. Hemenway et J. Kaplan. « Inhibition of Fe-S cluster biosynthesis decreases mitochondrial iron export : Evidence that Yfh1p affects Fe-S cluster synthesis ». Proceedings of the National Academy of Sciences 99, no 19 (9 septembre 2002) : 12321–26. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.192449599.
Texte intégralRoret, Thomas, Bo Zhang, Anna Moseler, Tiphaine Dhalleine, Xing-Huang Gao, Jérémy Couturier, Stéphane D. Lemaire, Claude Didierjean, Michael K. Johnson et Nicolas Rouhier. « Atypical Iron-Sulfur Cluster Binding, Redox Activity and Structural Properties of Chlamydomonas reinhardtii Glutaredoxin 2 ». Antioxidants 10, no 5 (19 mai 2021) : 803. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10050803.
Texte intégralMoseler, Anna, Inga Kruse, Andrew E. Maclean, Luca Pedroletti, Marina Franceschetti, Stephan Wagner, Regina Wehler et al. « The function of glutaredoxin GRXS15 is required for lipoyl-dependent dehydrogenases in mitochondria ». Plant Physiology 186, no 3 (15 avril 2021) : 1507–25. http://dx.doi.org/10.1093/plphys/kiab172.
Texte intégralOgunkola, Moses, Lennart Wolff, Eric Asare Fenteng, Benjamin R. Duffus et Silke Leimkühler. « E. coli MnmA Is an Fe-S Cluster-Independent 2-Thiouridylase ». Inorganics 12, no 3 (23 février 2024) : 67. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics12030067.
Texte intégralEzraty, Benjamin, Alexandra Vergnes, Manuel Banzhaf, Yohann Duverger, Allison Huguenot, Ana Rita Brochado, Shu-Yi Su et al. « Fe-S Cluster Biosynthesis Controls Uptake of Aminoglycosides in a ROS-Less Death Pathway ». Science 340, no 6140 (27 juin 2013) : 1583–87. http://dx.doi.org/10.1126/science.1238328.
Texte intégralGerber, Jana, Karina Neumann, Corinna Prohl, Ulrich Mühlenhoff et Roland Lill. « The Yeast Scaffold Proteins Isu1p and Isu2p Are Required inside Mitochondria for Maturation of Cytosolic Fe/S Proteins ». Molecular and Cellular Biology 24, no 11 (1 juin 2004) : 4848–57. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.24.11.4848-4857.2004.
Texte intégralPetronek, Michael S., Douglas R. Spitz et Bryan G. Allen. « Iron–Sulfur Cluster Biogenesis as a Critical Target in Cancer ». Antioxidants 10, no 9 (14 septembre 2021) : 1458. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10091458.
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