Littérature scientifique sur le sujet « Cluster [Fe-S] »
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Articles de revues sur le sujet "Cluster [Fe-S]"
Rydz, Leszek, Maria Wróbel et Halina Jurkowska. « Sulfur Administration in Fe–S Cluster Homeostasis ». Antioxidants 10, no 11 (29 octobre 2021) : 1738. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10111738.
Texte intégralFrazzon, J., J. R. Fick et D. R. Dean. « Biosynthesis of iron-sulphur clusters is a complex and highly conserved process ». Biochemical Society Transactions 30, no 4 (1 août 2002) : 680–85. http://dx.doi.org/10.1042/bst0300680.
Texte intégralBandyopadhyay, Sibali, Kala Chandramouli et Michael K. Johnson. « Iron–sulfur cluster biosynthesis ». Biochemical Society Transactions 36, no 6 (19 novembre 2008) : 1112–19. http://dx.doi.org/10.1042/bst0361112.
Texte intégralLa, Ping, Valentina Ghiaccio, Jianbing Zhang et Stefano Rivella. « An Orchestrated Balance between Mitochondria Biogenesis, Iron-Sulfur Cluster Synthesis and Cellular Iron Acquisition ». Blood 132, Supplement 1 (29 novembre 2018) : 1048. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2018-99-112198.
Texte intégralZhang, Yan, Elise R. Lyver, Eiko Nakamaru-Ogiso, Heeyong Yoon, Boominathan Amutha, Dong-Woo Lee, Erfei Bi et al. « Dre2, a Conserved Eukaryotic Fe/S Cluster Protein, Functions in Cytosolic Fe/S Protein Biogenesis ». Molecular and Cellular Biology 28, no 18 (14 juillet 2008) : 5569–82. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00642-08.
Texte intégralMendel, Ralf R., Thomas W. Hercher, Arkadiusz Zupok, Muhammad A. Hasnat et Silke Leimkühler. « The Requirement of Inorganic Fe-S Clusters for the Biosynthesis of the Organometallic Molybdenum Cofactor ». Inorganics 8, no 7 (16 juillet 2020) : 43. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics8070043.
Texte intégralAyala-Castro, Carla, Avneesh Saini et F. Wayne Outten. « Fe-S Cluster Assembly Pathways in Bacteria ». Microbiology and Molecular Biology Reviews 72, no 1 (mars 2008) : 110–25. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.00034-07.
Texte intégralJohnson, D. C., P. C. Dos Santos et D. R. Dean. « NifU and NifS are required for the maturation of nitrogenase and cannot replace the function of isc-gene products in Azotobacter vinelandii ». Biochemical Society Transactions 33, no 1 (1 février 2005) : 90–93. http://dx.doi.org/10.1042/bst0330090.
Texte intégralSrour, Batoul, Sylvain Gervason, Beata Monfort et Benoit D’Autréaux. « Mechanism of Iron–Sulfur Cluster Assembly : In the Intimacy of Iron and Sulfur Encounter ». Inorganics 8, no 10 (3 octobre 2020) : 55. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics8100055.
Texte intégralDos Santos, Patricia C., Archer D. Smith, Jeverson Frazzon, Valerie L. Cash, Michael K. Johnson et Dennis R. Dean. « Iron-Sulfur Cluster Assembly ». Journal of Biological Chemistry 279, no 19 (1 mars 2004) : 19705–11. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m400278200.
Texte intégralThèses sur le sujet "Cluster [Fe-S]"
Bian, Shumin. « Fe-S proteins : cluster assembly and degradation / ». The Ohio State University, 1998. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=osu1487952208109007.
Texte intégralIslam, Shams Tania Afroza. « The catalytic properties of Fe-S cluster containing enzymes ». Thesis, University of Oxford, 2017. https://ora.ox.ac.uk/objects/uuid:eba9a2de-52fb-4da8-88e2-1fb0c2f69998.
Texte intégralLuo, Wen-I. « The Role of Chaperones in Iron-Sulfur Cluster Biogenesis ». The Ohio State University, 2011. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=osu1325168796.
Texte intégralPuglisi, Rita. « Structural and functional characterization of chaperones in Fe-S cluster biogenesis and regulation ». Thesis, King's College London (University of London), 2017. https://kclpure.kcl.ac.uk/portal/en/theses/structural-and-functional-characterization-of-chaperones-in-fes-cluster-biogenesis-and-regulation(b2e55aa5-c7b3-4113-8222-7e856a26a36b).html.
Texte intégralRamirez, Melissa V. « Probing Plant Metabolism : The Machineries of [Fe-S] Cluster Assembly and Flavonoid Biosynthesis ». Diss., Virginia Tech, 2008. http://hdl.handle.net/10919/77167.
Texte intégralPh. D.
Nuth, Manunya. « Mechanism of Fe-S cluster biosynthesis the [2Fe-2S] IscU as a model scaffold / ». Connect to this title online, 2004. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc%5Fnum=osu1092856116.
Texte intégralDocument formatted into pages. Includes bibliographical references. Abstract available online via OhioLINK's ETD Center; full text release delayed at author's request until 2005 Aug. 18.
Johnson, Deborah Cumaraswamy. « Controlled Expression and Functional Analysis of the Iron-Sulfur Cluster Biosynthetic Machinery in Azotobacter vinelandii ». Diss., Virginia Tech, 2006. http://hdl.handle.net/10919/27755.
Texte intégralPh. D.
Beilschmidt, Lena Kristina. « Evidences for the non-redundant function of A-type proteins ISCA1 and ISCA2 in iron-sulfur cluster biogenesis ». Thesis, Strasbourg, 2014. http://www.theses.fr/2014STRAJ031/document.
Texte intégralIron-sulfur clusters (Fe-S) are essential cofactors involved in different cellular processes ranging from DNA metabolism to respiration. Assembly of Fe-S clusters and their insertion into acceptor proteins is performed by dedicated protein machineries. Despite the high conservation from bacteria to man, different functional and mechanistic aspects of the Fe-S biogenesis remain elusive. In the present work, the function of the two mammalian A-type proteins ISCA1 and ISCA2 that are implicated in Fe-S biogenesis was investigated in vivo. First, an extensive analysis coupling immunoprecipitations and mass spectrometry led to the identification of a direct binding between ISCA1 and ISCA2 as well as specific protein partners of each protein. Furthermore, knockdown experiments in the mouse using adeno-associated virus provided clear evidence of the non-redundant function of ISCA1 and ISCA2, since only ISCA1 was shown to be required for a specific subset of mitochondrial Fe-S proteins
Jayawardhana, W. Geethamala Dhananjalee. « Investigation of the Influence of Transition Metal Ions on the Fe-S Cluster Biosynthesis Protein SufU ». Bowling Green State University / OhioLINK, 2015. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=bgsu1448034834.
Texte intégralSelvaraj, Brinda. « Biochemical and structural studies of 4-hydroxyphenylacetate decarboxylase and its activating enzyme ». Doctoral thesis, Humboldt-Universität zu Berlin, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät I, 2014. http://dx.doi.org/10.18452/17052.
Texte intégral4-hydroxyphenylacetate decarboxylase (4Hpad) is a two [4Fe-4S] cluster containing glycyl radical enzyme proposed to use a glycyl/thiyl radical dyad to catalyze the last step of tyrosine fermentation in Clostridium difficile and C. scatologenes by a Kolbe-type decarboxylation. The decarboxylation product p-cresol is a virulence factor of the human pathogen C. difficile. The small subunit of 4Hpad may have a regulatory function with the Fe/S clusters involved in complex formation and radical dissipation in the absence of substrate. The respective activating enzyme (4Hpad-AE) has one or two [4Fe-4S] cluster(s) in addition to the SAM-binding [4Fe-4S] cluster (RS cluster). The role of these auxiliary clusters is still under debate with proposed functions including structural integrity and conduit for electron transfer to the RS cluster. This study shows the optimized expression and purification protocols for the decarboxylase and the co-crystallization experiments and binding studies with 4-hydroxy-phenylacetate and 3,4-dihydroxyphenylacetate and with the inhibitor 4-hydroxy-phenylacetamide. The purification and characterization of active site mutants of decarboxylase are also done. Concerning 4-HPAD-AE, we report on the purification of code-optimized variants, and on spectroscopic and kinetic studies to characterize the respective i) SAM binding enthalpies, ii) rates for reductive cleavage of SAM and iii) putative functions of the additional Fe/S clusters. The truncated mutant lacking the binding motifs for the auxiliary clusters is characterized to diagnose the configuration, stoichiometry and function of the auxiliary clusters.
Livres sur le sujet "Cluster [Fe-S]"
David, Sheila S. Fe-S Cluster Enzymes. Elsevier Science & Technology Books, 2017.
Trouver le texte intégralDavid, Sheila S. Fe-S Cluster Enzymes Part B. Elsevier Science & Technology Books, 2018.
Trouver le texte intégralFe-S Cluster Enzymes Part A. Elsevier, 2017. http://dx.doi.org/10.1016/s0076-6879(17)x0012-8.
Texte intégralFe-S Cluster Enzymes Part B. Elsevier, 2018. http://dx.doi.org/10.1016/s0076-6879(17)x0016-5.
Texte intégralDavid, Sheila S. Fe-S Cluster Enzymes Part A. Elsevier Science & Technology Books, 2017.
Trouver le texte intégralFe-S Cluster Enzymes Part B, Volume 599. Academic Press, 2018.
Trouver le texte intégralChapitres de livres sur le sujet "Cluster [Fe-S]"
Crain, Adam V., Kaitlin S. Duschene, John W. Peters et Joan B. Broderick. « Iron-Sulfur Cluster Proteins, Fe/S-S-adenosylmethionine Enzymes and Hydrogenases ». Dans Encyclopedia of Metalloproteins, 1034–44. New York, NY : Springer New York, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4614-1533-6_355.
Texte intégralNishio, K., M. Nakai et T. Hase. « Fe-S Cluster Formation of Ferredoxin in Chloroplast Stroma ». Dans Photosynthesis : Mechanisms and Effects, 3155–58. Dordrecht : Springer Netherlands, 1998. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-3953-3_739.
Texte intégralTang, Au-chin, Qian-shu Li et Chia-chung Sun. « The Structural Rule of Mo-Fe-S Cluster Compounds ». Dans Applied Quantum Chemistry, 213–22. Dordrecht : Springer Netherlands, 1986. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-009-4746-7_13.
Texte intégralMolé, Christa N., Kinjal Dave et Deborah L. Perlstein. « Methods to Unravel the Roles of ATPases in Fe-S Cluster Biosynthesis ». Dans Methods in Molecular Biology, 155–71. New York, NY : Springer US, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-1605-5_9.
Texte intégralZhao, Cuiping, Christina A. Roberts, Ian J. Drake et Yuchen Liu. « Study of Fe-S Cluster Proteins in Methanococcus maripaludis, a Model Archaeal Organism ». Dans Methods in Molecular Biology, 37–50. New York, NY : Springer US, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-1605-5_2.
Texte intégralCarter, Terrell D., et F. Wayne Outten. « Ni-NTA Affinity Chromatography to Characterize Protein–Protein Interactions During Fe-S Cluster Biogenesis ». Dans Methods in Molecular Biology, 125–36. New York, NY : Springer US, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-1605-5_7.
Texte intégralDos Santos, Patricia C., et Dennis R. Dean. « 1 A retrospective on the discovery of [Fe-S] cluster biosynthetic machineries in Azotobacter vinelandii ». Dans Biochemistry, Biosynthesis and Human Diseases, sous la direction de Tracey Rouault, 1–30. Berlin, Boston : De Gruyter, 2017. http://dx.doi.org/10.1515/9783110479850-001.
Texte intégralPagel, B. E. J., et G. Tautvaišienė. « S/α/Fe Abundance Ratios in Halo Field Stars : Is There a Globular Cluster Connection ? » Dans The Evolution of The Milky Way, 27–33. Dordrecht : Springer Netherlands, 2000. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-010-0938-6_3.
Texte intégralDuverger, Yohann, et Béatrice Py. « Molecular Biology and Genetic Tools to Investigate Functional Redundancy Among Fe-S Cluster Carriers in E. coli ». Dans Methods in Molecular Biology, 3–36. New York, NY : Springer US, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-1605-5_1.
Texte intégralUeda, Chie, Michelle Langton et Maria-Eirini Pandelia. « Characterization of Fe-S Clusters in Proteins by ». Dans Methods in Molecular Biology, 281–305. New York, NY : Springer US, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-1605-5_15.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "Cluster [Fe-S]"
Tong, Wing-Hang, Nunziata Maio et Tracey A. Rouault. « Abstract B08 : Metabolic adaption in inflammatory macrophages through the modulation of Fe-S cluster biogenesis factors ». Dans Abstracts : AACR Special Conference : Metabolism and Cancer ; June 7-10, 2015 ; Bellevue, WA. American Association for Cancer Research, 2016. http://dx.doi.org/10.1158/1557-3125.metca15-b08.
Texte intégralDas, Nishith K., et T. Shoji. « First-Principles Study of Atomic Hydrogen and Oxygen Adsorption on Doped-Iron Nanoclusters ». Dans 2016 24th International Conference on Nuclear Engineering. American Society of Mechanical Engineers, 2016. http://dx.doi.org/10.1115/icone24-60516.
Texte intégralRafikova, O., M. Niihori, C. A. Eccles, M. Vasilyev et R. Rafikov. « Pulmonary Hypertension and Metabolic Disease in Rats with Human Mutation in Fe-S Cluster Scaffold Protein NFU1 ». Dans American Thoracic Society 2019 International Conference, May 17-22, 2019 - Dallas, TX. American Thoracic Society, 2019. http://dx.doi.org/10.1164/ajrccm-conference.2019.199.1_meetingabstracts.a5870.
Texte intégralBarua, Bipul, Subhasish Mohanty, Saurindranath Majumdar et Krishnamurti Natesan. « Implementation and Validation of a Fully Mechanistic Fatigue Modeling Approach in a High Performance Computing Framework ». Dans ASME 2019 Pressure Vessels & Piping Conference. American Society of Mechanical Engineers, 2019. http://dx.doi.org/10.1115/pvp2019-93954.
Texte intégralSakata, K., K. Tagomori, N. Sugiyama, S. Sasaki, Y. Shinya, M. Yasuki, H. Sasaki, T. Nanbu, K. Takashima et H. Katanoda. « Development of Velocity Measurement Methods for Cold Sprayed Particle Clusters Using Particle Image Velocimetry Techniques ». Dans ITSC 2014, sous la direction de R. S. Lima, A. Agarwal, M. M. Hyland, Y. C. Lau, G. Mauer, A. McDonald et F. L. Toma. DVS Media GmbH, 2014. http://dx.doi.org/10.31399/asm.cp.itsc2014p0648.
Texte intégralRapports d'organisations sur le sujet "Cluster [Fe-S]"
Choudhary, Ruplal, Victor Rodov, Punit Kohli, Elena Poverenov, John Haddock et Moshe Shemesh. Antimicrobial functionalized nanoparticles for enhancing food safety and quality. United States Department of Agriculture, janvier 2013. http://dx.doi.org/10.32747/2013.7598156.bard.
Texte intégral