Articles de revues sur le sujet « Ceramidase »
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Yuan, Changqing, Raghavendra Pralhada Rao, Nahid Jesmin, Takeshi Bamba, Kunio Nagashima, Alberto Pascual, Thomas Preat, Eiichiro Fukusaki, Usha Acharya et Jairaj K. Acharya. « CDase is a pan-ceramidase in Drosophila ». Molecular Biology of the Cell 22, no 1 (janvier 2011) : 33–43. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e10-05-0453.
Texte intégralDuarte, Carolina, Juliet Akkaoui, Chiaki Yamada, Anny Ho, Cungui Mao et Alexandru Movila. « Elusive Roles of the Different Ceramidases in Human Health, Pathophysiology, and Tissue Regeneration ». Cells 9, no 6 (2 juin 2020) : 1379. http://dx.doi.org/10.3390/cells9061379.
Texte intégralParveen, Farzana, Daniel Bender, Shi-Hui Law, Vineet Kumar Mishra, Chih-Chieh Chen et Liang-Yin Ke. « Role of Ceramidases in Sphingolipid Metabolism and Human Diseases ». Cells 8, no 12 (4 décembre 2019) : 1573. http://dx.doi.org/10.3390/cells8121573.
Texte intégralJin, K., Y. Higaki, Y. Takagi, K. Higuchi, Y. Yada, M. Kawashima et G. Imokawa. « Analysis of beta-glucocerebrosidase and ceramidase activities in atopic and aged dry skin. » Acta Dermato-Venereologica 74, no 5 (1 septembre 1994) : 337–40. http://dx.doi.org/10.2340/0001555574341343.
Texte intégralRamachandra, Nagaraju, et Andreas Conzelmann. « Membrane topology of yeast alkaline ceramidase YPC1 ». Biochemical Journal 452, no 3 (31 mai 2013) : 585–94. http://dx.doi.org/10.1042/bj20130085.
Texte intégralZaibaq, Faris, Tyrone Dowdy et Mioara Larion. « TMET-36. ACID CERAMIDASE INHIBITION EXPLOITS SPHINGOLIPID VULNERABILITIES IN IDH MUTANT GLIOMAS ». Neuro-Oncology 24, Supplement_7 (1 novembre 2022) : vii269—vii270. http://dx.doi.org/10.1093/neuonc/noac209.1041.
Texte intégralProksch, Denny, Jan Jasper Klein et Christoph Arenz. « Potent Inhibition of Acid Ceramidase by Novel B-13 Analogues ». Journal of Lipids 2011 (2011) : 1–8. http://dx.doi.org/10.1155/2011/971618.
Texte intégralYi, Jae Kyo, Ruijuan Xu, Lina M. Obeid, Yusuf A. Hannun, Michael V. Airola et Cungui Mao. « Alkaline ceramidase catalyzes the hydrolysis of ceramides via a catalytic mechanism shared by Zn2+-dependent amidases ». PLOS ONE 17, no 9 (1 septembre 2022) : e0271540. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0271540.
Texte intégralOlsson, Maria, Rui-Dong Duan, Lena Ohlsson et Åke Nilsson. « Rat intestinal ceramidase : purification, properties, and physiological relevance ». American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 287, no 4 (octobre 2004) : G929—G937. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.00155.2004.
Texte intégralBIONDA, Clara, Jacques PORTOUKALIAN, Daniel SCHMITT, Claire RODRIGUEZ-LAFRASSE et Dominique ARDAIL. « Subcellular compartmentalization of ceramide metabolism : MAM (mitochondria-associated membrane) and/or mitochondria ? » Biochemical Journal 382, no 2 (24 août 2004) : 527–33. http://dx.doi.org/10.1042/bj20031819.
Texte intégralBeckmann, Nadine, Katrin Anne Becker, Stephanie Kadow, Fabian Schumacher, Melanie Kramer, Claudine Kühn, Walter J. Schulz-Schaeffer et al. « Acid Sphingomyelinase Deficiency Ameliorates Farber Disease ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 24 (11 décembre 2019) : 6253. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20246253.
Texte intégralLi, Wen-hong. « Targeting Ceramides and Adiponectin Receptors in the Islet of Langerhans for Treating Diabetes ». Molecules 27, no 18 (19 septembre 2022) : 6117. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27186117.
Texte intégralZager, R. A., D. S. Conrad et K. Burkhart. « Ceramide accumulation during oxidant renal tubular injury : mechanisms and potential consequences. » Journal of the American Society of Nephrology 9, no 9 (septembre 1998) : 1670–80. http://dx.doi.org/10.1681/asn.v991670.
Texte intégralVijayan, Yadu, Manendra Babu Lankadasari et Kuzhuvelil B. Harikumar. « Acid Ceramidase : A Novel Therapeutic Target in Cancer ». Current Topics in Medicinal Chemistry 19, no 17 (19 septembre 2019) : 1512–20. http://dx.doi.org/10.2174/1568026619666190227222930.
Texte intégralGeiger, Nina, Louise Kersting, Jan Schlegel, Linda Stelz, Sofie Fähr, Viktoria Diesendorf, Valeria Roll et al. « The Acid Ceramidase Is a SARS-CoV-2 Host Factor ». Cells 11, no 16 (15 août 2022) : 2532. http://dx.doi.org/10.3390/cells11162532.
Texte intégralBeckmann, Nadine, Stephanie Kadow, Fabian Schumacher, Joachim R. Göthert, Stefanie Kesper, Annette Draeger, Walter J. Schulz-Schaeffer et al. « Pathological manifestations of Farber disease in a new mouse model ». Biological Chemistry 399, no 10 (25 septembre 2018) : 1183–202. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2018-0170.
Texte intégralHawkins, Cyntanna C., Amber B. Jones, Emily R. Gordon, Sarah E. Williford, Yuvika Harsh, Julia K. Ziebro, Catherine J. Landis et al. « Targeting Acid Ceramidase Inhibits Glioblastoma Cell Migration through Decreased AKT Signaling ». Cells 11, no 12 (9 juin 2022) : 1873. http://dx.doi.org/10.3390/cells11121873.
Texte intégralOuairy, Cécile M. J., Maria J. Ferraz, Rolf G. Boot, Marc P. Baggelaar, Mario van der Stelt, Monique Appelman, Gijsbert A. van der Marel, Bogdan I. Florea, Johannes M. F. G. Aerts et Herman S. Overkleeft. « Development of an acid ceramidase activity-based probe ». Chemical Communications 51, no 28 (2015) : 6161–63. http://dx.doi.org/10.1039/c5cc00356c.
Texte intégralStrelow, Astrid, Katussevani Bernardo, Sabine Adam-Klages, Thomas Linke, Konrad Sandhoff, Martin Krönke et Dieter Adam. « Overexpression of Acid Ceramidase Protects from Tumor Necrosis Factor–Induced Cell Death ». Journal of Experimental Medicine 192, no 5 (28 août 2000) : 601–12. http://dx.doi.org/10.1084/jem.192.5.601.
Texte intégralKato, H., K. Nemoto, M. Shimizu, A. Abe, S. Asai, N. Ishihama, S. Matsuoka et al. « Recognition of pathogen-derived sphingolipids in Arabidopsis ». Science 376, no 6595 (20 mai 2022) : 857–60. http://dx.doi.org/10.1126/science.abn0650.
Texte intégralHe, Xingxuan, et Edward H. Schuchman. « Ceramide and Ischemia/Reperfusion Injury ». Journal of Lipids 2018 (2018) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2018/3646725.
Texte intégralCorrenti, Jason, Chelsea Lin, Jascha Brettschneider, Amy Kuriakose, Sookyoung Jeon, Eleonora Scorletti, Amanke Oranu et al. « Liver-specific ceramide reduction alleviates steatosis and insulin resistance in alcohol-fed mice ». Journal of Lipid Research 61, no 7 (12 mai 2020) : 983–94. http://dx.doi.org/10.1194/jlr.ra119000446.
Texte intégralLaurier-Laurin, Marie-Elaine, Audrée De Montigny, Suzanne Attiori Essis, Michel Cyr et Guy Massicotte. « Blockade of Lysosomal Acid Ceramidase Induces GluN2B-Dependent Tau Phosphorylation in Rat Hippocampal Slices ». Neural Plasticity 2014 (2014) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2014/196812.
Texte intégralKITA, Katsuhiro, Noriyuki SUEYOSHI, Nozomu OKINO, Masanori INAGAKI, Hideharu ISHIDA, Makoto KISO, Shuhei IMAYAMA, Takashi NAKAMURA et Makoto ITO. « Activation of bacterial ceramidase by anionic glycerophospholipids : possible involvement in ceramide hydrolysis on atopic skin by Pseudomonas ceramidase ». Biochemical Journal 362, no 3 (8 mars 2002) : 619–26. http://dx.doi.org/10.1042/bj3620619.
Texte intégralChoi, Moonsuk S., Mary A. Anderson, Zhongjian Zhang, Drazen B. Zimonjic, Nicolae Popescu et Anil B. Mukherjee. « Neutral ceramidase gene : role in regulating ceramide-induced apoptosis ». Gene 315 (octobre 2003) : 113–22. http://dx.doi.org/10.1016/s0378-1119(03)00721-2.
Texte intégralBhabak, Krishna P., Denny Proksch, Susanne Redmer et Christoph Arenz. « Novel fluorescent ceramide derivatives for probing ceramidase substrate specificity ». Bioorganic & ; Medicinal Chemistry 20, no 20 (octobre 2012) : 6154–61. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2012.08.035.
Texte intégralKITA, Katsuhiro, Noriyuki SUEYOSHI, Nozomu OKINO, Masanori INAGAKI, Hideharu ISHIDA, Makoto KISO, Shuhei IMAYAMA, Takashi NAKAMURA et Makoto ITO. « Activation of bacterial ceramidase by anionic glycerophospholipids : possible involvement in ceramide hydrolysis on atopic skin by Pseudomonas ceramidase ». Biochemical Journal 362, no 3 (15 mars 2002) : 619. http://dx.doi.org/10.1042/0264-6021:3620619.
Texte intégralHawkins, Cyntanna, Amber Jones, Julia Ziebro, Emily Gordon, Catherine Libby, Sarah Williford, Jeremy Allegood et al. « DDRE-06. TARGETING THE SPHINGOLIPID BALANCE VIA ACID CERAMIDASE INHIBITION TO DECREASE GROWTH OF TMZ-RESISTANT GLIOBLASTOMA AND BLOCK MIGRATION ». Neuro-Oncology 23, Supplement_6 (2 novembre 2021) : vi75. http://dx.doi.org/10.1093/neuonc/noab196.290.
Texte intégralFrohbergh, Michael, Xingxuan He et Edward H. Schuchman. « The molecular medicine of acid ceramidase ». Biological Chemistry 396, no 6-7 (1 juin 2015) : 759–65. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2014-0290.
Texte intégralFerlinz, Klaus, Guido Kopal, Katussevani Bernardo, Thomas Linke, Julia Bär, Bernadette Breiden, Ulrich Neumann, Florian Lang, Edward H. Schuchman et Konrad Sandhoff. « Human Acid Ceramidase ». Journal of Biological Chemistry 276, no 38 (12 juillet 2001) : 35352–60. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m103066200.
Texte intégralLu, Ping, Shai White-Gilbertson, Gyda Beeson, Craig Beeson, Besim Ogretmen, James Norris et Christina Voelkel-Johnson. « Ceramide Synthase 6 Maximizes p53 Function to Prevent Progeny Formation from Polyploid Giant Cancer Cells ». Cancers 13, no 9 (5 mai 2021) : 2212. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13092212.
Texte intégralKlemetti, Miira M., Sruthi Alahari, Martin Post et Isabella Caniggia. « Distinct Changes in Placental Ceramide Metabolism Characterize Type 1 and 2 Diabetic Pregnancies with Fetal Macrosomia or Preeclampsia ». Biomedicines 11, no 3 (17 mars 2023) : 932. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines11030932.
Texte intégralOhnishi, Yoshinori, Nozomu Okino, Makoto Ito et Shuhei Imayama. « Ceramidase Activity in Bacterial Skin Flora as a Possible Cause of Ceramide Deficiency in Atopic Dermatitis ». Clinical Diagnostic Laboratory Immunology 6, no 1 (1 janvier 1999) : 101–4. http://dx.doi.org/10.1128/cdli.6.1.101-104.1999.
Texte intégralZAGER, RICHARD A., KRISTIN M. BURKHART et ALI JOHNSON. « Sphingomyelinase and Membrane Sphingomyelin Content ». Journal of the American Society of Nephrology 11, no 5 (mai 2000) : 894–902. http://dx.doi.org/10.1681/asn.v115894.
Texte intégralIkarashi, Nobutomo, Wataru Sato, Takahiro Toda, Makoto Ishii, Wataru Ochiai et Kiyoshi Sugiyama. « Inhibitory Effect of Polyphenol-Rich Fraction from the Bark ofAcacia mearnsiion Itching Associated with Allergic Dermatitis ». Evidence-Based Complementary and Alternative Medicine 2012 (2012) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2012/120389.
Texte intégralHadas, Yoav, Adam S. Vincek, Elias Youssef, Magdalena M. Żak, Elena Chepurko, Nishat Sultana, Mohammad Tofael Kabir Sharkar et al. « Altering Sphingolipid Metabolism Attenuates Cell Death and Inflammatory Response After Myocardial Infarction ». Circulation 141, no 11 (17 mars 2020) : 916–30. http://dx.doi.org/10.1161/circulationaha.119.041882.
Texte intégralKeitsch, Simone, Joachim Riethmüller, Matthias Soddemann, Carolin Sehl, Barbara Wilker, Michael J. Edwards, Charles C. Caldwell, Martin Fraunholz, Erich Gulbins et Katrin Anne Becker. « Pulmonary infection of cystic fibrosis mice with Staphylococcus aureus requires expression of α-toxin ». Biological Chemistry 399, no 10 (25 septembre 2018) : 1203–13. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2018-0161.
Texte intégralWang, Chunyan, Juan Pablo Palavicini et Xianlin Han. « A Lipidomics Atlas of Selected Sphingolipids in Multiple Mouse Nervous System Regions ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 21 (21 octobre 2021) : 11358. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222111358.
Texte intégralZHANG, XIAOJING, XINYAN KONG, CUI YANG, WENQI LIU, ZHIWEN ZOU, BIN XIA et TIANRONG XIN. « Ceramidase is involved in the development and reproduction of Panonychus citri ». Zoosymposia 22 (30 novembre 2022) : 254. http://dx.doi.org/10.11646/zoosymposia.22.1.155.
Texte intégralCasasampere, Mireia, Núria Bielsa, Daniel Riba, Laura Bassas, Ruijuan Xu, Cungui Mao, Gemma Fabriàs, José-Luis Abad, Antonio Delgado et Josefina Casas. « New fluorogenic probes for neutral and alkaline ceramidases ». Journal of Lipid Research 60, no 6 (29 mars 2019) : 1174–81. http://dx.doi.org/10.1194/jlr.d092759.
Texte intégralUsta, Julnar, Samer El Bawab, Patrick Roddy, Zdzislaw M. Szulc, Yusuf, A. Hannun et Alicja Bielawska. « Structural Requirements of Ceramide and Sphingosine Based Inhibitors of Mitochondrial Ceramidase† ». Biochemistry 40, no 32 (août 2001) : 9657–68. http://dx.doi.org/10.1021/bi010535k.
Texte intégralAirola, Michael V., William J. Allen, Michael J. Pulkoski-Gross, Lina M. Obeid, Robert C. Rizzo et Yusuf A. Hannun. « Structural Basis for Ceramide Recognition and Hydrolysis by Human Neutral Ceramidase ». Structure 23, no 8 (août 2015) : 1482–91. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2015.06.013.
Texte intégralRealini, Natalia, Francesca Palese, Daniela Pizzirani, Silvia Pontis, Abdul Basit, Anders Bach, Anand Ganesan et Daniele Piomelli. « Acid Ceramidase in Melanoma ». Journal of Biological Chemistry 291, no 5 (9 novembre 2015) : 2422–34. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m115.666909.
Texte intégralAlsamman, Sarah, Stephanie A. Christenson, Amy Yu, Nadia M. E. Ayad, Meghan S. Mooring, Joe M. Segal, Jimmy Kuang-Hsien Hu et al. « Targeting acid ceramidase inhibits YAP/TAZ signaling to reduce fibrosis in mice ». Science Translational Medicine 12, no 557 (19 août 2020) : eaay8798. http://dx.doi.org/10.1126/scitranslmed.aay8798.
Texte intégralLai, Michele, Veronica La Rocca, Rachele Amato, Giulia Freer, Mario Costa, Pietro Giorgio Spezia, Paola Quaranta, Giuseppe Lombardo, Daniele Piomelli et Mauro Pistello. « Ablation of Acid Ceramidase Impairs Autophagy and Mitochondria Activity in Melanoma Cells ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 6 (23 mars 2021) : 3247. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22063247.
Texte intégralHajj, Carla, Katrin Anne Becker-Flegler et Adriana Haimovitz-Friedman. « Novel mechanisms of action of classical chemotherapeutic agents on sphingolipid pathways ». Biological Chemistry 396, no 6-7 (1 juin 2015) : 669–79. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2014-0302.
Texte intégralJan, Jia-Tsrong, Subroto Chatterjee et Diane E. Griffin. « Sindbis Virus Entry into Cells Triggers Apoptosis by Activating Sphingomyelinase, Leading to the Release of Ceramide ». Journal of Virology 74, no 14 (15 juillet 2000) : 6425–32. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.74.14.6425-6432.2000.
Texte intégralInoue, Tsuyoshi, Nozomu Okino, Yoshimitsu Kakuta, Atsushi Hijikata, Hiroyuki Okano, Hatsumi M. Goda, Motohiro Tani et al. « Mechanistic Insights into the Hydrolysis and Synthesis of Ceramide by Neutral Ceramidase ». Journal of Biological Chemistry 284, no 14 (16 décembre 2008) : 9566–77. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m808232200.
Texte intégralPark, Jae-Ho, et Suk Hoo Yoon. « Ceramide, a crucial functional lipid, and its metabolic regulation by acid ceramidase ». Food Science and Biotechnology 19, no 4 (août 2010) : 859–64. http://dx.doi.org/10.1007/s10068-010-0122-y.
Texte intégralRajah.R, Nirmal, et Rufus Auxillia. « Phylogenetic Analysis of Neutral Ceramidase ». International Journal of Computer Applications 108, no 7 (18 décembre 2014) : 18–23. http://dx.doi.org/10.5120/18923-0271.
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