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Martins, V. R., A. F. Mercadante, A. L. B. Cabral, A. R. O. Freitas et R. M. R. P. S. Castro. « Insights into the physiological function of cellular prion protein ». Brazilian Journal of Medical and Biological Research 34, no 5 (mai 2001) : 585–95. http://dx.doi.org/10.1590/s0100-879x2001000500005.
Texte intégralFranzmann, Titus M., Marcus Jahnel, Andrei Pozniakovsky, Julia Mahamid, Alex S. Holehouse, Elisabeth Nüske, Doris Richter et al. « Phase separation of a yeast prion protein promotes cellular fitness ». Science 359, no 6371 (4 janvier 2018) : eaao5654. http://dx.doi.org/10.1126/science.aao5654.
Texte intégralMiranzadeh Mahabadi, Hajar, et Changiz Taghibiglou. « Cellular Prion Protein (PrPc) : Putative Interacting Partners and Consequences of the Interaction ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 19 (25 septembre 2020) : 7058. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21197058.
Texte intégralWestergard, Laura, Heather M. Christensen et David A. Harris. « The cellular prion protein (PrPC) : Its physiological function and role in disease ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease 1772, no 6 (juin 2007) : 629–44. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbadis.2007.02.011.
Texte intégralYoon, Sungtae, Gyeongyun Go, Yeomin Yoon, Jiho Lim, Gaeun Lee et Sanghun Lee. « Harnessing the Physiological Functions of Cellular Prion Protein in the Kidneys : Applications for Treating Renal Diseases ». Biomolecules 11, no 6 (22 mai 2021) : 784. http://dx.doi.org/10.3390/biom11060784.
Texte intégralDas, Alvin S., et Wen-Quan Zou. « Prions : Beyond a Single Protein ». Clinical Microbiology Reviews 29, no 3 (25 mai 2016) : 633–58. http://dx.doi.org/10.1128/cmr.00046-15.
Texte intégralDondapati, Divya Teja, Pradeep Reddy Cingaram, Ferhan Ayaydin, Antal Nyeste, Andor Kanyó, Ervin Welker et Elfrieda Fodor. « Membrane Domain Localization and Interaction of the Prion-Family Proteins, Prion and Shadoo with Calnexin ». Membranes 11, no 12 (13 décembre 2021) : 978. http://dx.doi.org/10.3390/membranes11120978.
Texte intégralGavín, Rosalina, Laia Lidón, Isidre Ferrer et José Antonio del Río. « The Quest for Cellular Prion Protein Functions in the Aged and Neurodegenerating Brain ». Cells 9, no 3 (2 mars 2020) : 591. http://dx.doi.org/10.3390/cells9030591.
Texte intégralKovač, Valerija, et Vladka Čurin Šerbec. « Prion Protein : The Molecule of Many Forms and Faces ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 3 (22 janvier 2022) : 1232. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23031232.
Texte intégralLorca, Ramón A., Lorena Varela-Nallar, Nibaldo C. Inestrosa et J. Pablo Huidobro-Toro. « The Cellular Prion Protein Prevents Copper-Induced Inhibition of P2X4Receptors ». International Journal of Alzheimer's Disease 2011 (2011) : 1–6. http://dx.doi.org/10.4061/2011/706576.
Texte intégralLinden, Rafael, Vilma R. Martins, Marco A. M. Prado, Martín Cammarota, Iván Izquierdo et Ricardo R. Brentani. « Physiology of the Prion Protein ». Physiological Reviews 88, no 2 (avril 2008) : 673–728. http://dx.doi.org/10.1152/physrev.00007.2007.
Texte intégralAguzzi, Adriano, et Anna Maria Calella. « Prions : Protein Aggregation and Infectious Diseases ». Physiological Reviews 89, no 4 (octobre 2009) : 1105–52. http://dx.doi.org/10.1152/physrev.00006.2009.
Texte intégralPrado, Mariana Brandão, Maria Isabel Melo Escobar, Rodrigo Nunes Alves, Bárbara Paranhos Coelho, Camila Felix de Lima Fernandes, Jacqueline Marcia Boccacino, Rebeca Piatniczka Iglesia et Marilene Hohmuth Lopes. « Prion Protein at the Leading Edge : Its Role in Cell Motility ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 18 (12 septembre 2020) : 6677. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21186677.
Texte intégralCaldarulo, Enrico, Alessandro Barducci, Kurt Wüthrich et Michele Parrinello. « Prion protein β2–α2 loop conformational landscape ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 36 (21 août 2017) : 9617–22. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1712155114.
Texte intégralLoh, Doris, et Russel J. Reiter. « Melatonin : Regulation of Prion Protein Phase Separation in Cancer Multidrug Resistance ». Molecules 27, no 3 (21 janvier 2022) : 705. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27030705.
Texte intégralKhosravani, Houman, Yunfeng Zhang, Shigeki Tsutsui, Shahid Hameed, Christophe Altier, Jawed Hamid, Lina Chen et al. « Prion protein attenuates excitotoxicity by inhibiting NMDA receptors ». Journal of Cell Biology 181, no 3 (28 avril 2008) : 551–65. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200711002.
Texte intégralRobertson, Catherine, Stephanie A. Booth, Daniel R. Beniac, Michael B. Coulthart, Timothy F. Booth et Archibald McNicol. « Cellular prion protein is released on exosomes from activated platelets ». Blood 107, no 10 (15 mai 2006) : 3907–11. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2005-02-0802.
Texte intégralVarela-Nallar, Lorena, Enrique M. Toledo, Luis F. Larrondo, Ana L. B. Cabral, Vilma R. Martins et Nibaldo C. Inestrosa. « Induction of cellular prion protein gene expression by copper in neurons ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 290, no 1 (janvier 2006) : C271—C281. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00160.2005.
Texte intégralKawahara, Masahiro, Midori Kato-Negishi et Ken-ichiro Tanaka. « Neurometals in the Pathogenesis of Prion Diseases ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 3 (28 janvier 2021) : 1267. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22031267.
Texte intégralMartellucci, Stefano, Costantino Santacroce, Francesca Santilli, Valeria Manganelli, Maurizio Sorice et Vincenzo Mattei. « Prion Protein in Stem Cells : A Lipid Raft Component Involved in the Cellular Differentiation Process ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 11 (11 juin 2020) : 4168. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21114168.
Texte intégralRyskalin, Larisa, Francesca Biagioni, Carla L. Busceti, Maria A. Giambelluca, Luca Morelli, Alessandro Frati et Francesco Fornai. « The Role of Cellular Prion Protein in Promoting Stemness and Differentiation in Cancer ». Cancers 13, no 2 (6 janvier 2021) : 170. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13020170.
Texte intégralKhosravani, Houman, Yunfeng Zhang, Shigeki Tsutsui, Shahid Hameed, Jawed Hamid, Christophe Altier, Frank R. Jirik et Gerald W. Zamponi. « Modulation of NMDA receptors by prion proteins ». Clinical & ; Investigative Medicine 30, no 4 (1 août 2007) : 85. http://dx.doi.org/10.25011/cim.v30i4.2859.
Texte intégralBenvegnù, Stefano, Paola Roncaglia, Federica Agostini, Cristina Casalone, Cristiano Corona, Stefano Gustincich et Giuseppe Legname. « Developmental influence of the cellular prion protein on the gene expression profile in mouse hippocampus ». Physiological Genomics 43, no 12 (juin 2011) : 711–25. http://dx.doi.org/10.1152/physiolgenomics.00205.2010.
Texte intégralMonette, Anne, et Andrew J. Mouland. « Zinc and Copper Ions Differentially Regulate Prion-Like Phase Separation Dynamics of Pan-Virus Nucleocapsid Biomolecular Condensates ». Viruses 12, no 10 (18 octobre 2020) : 1179. http://dx.doi.org/10.3390/v12101179.
Texte intégralD’Alessio, Stefania, Stefanía Thorgeirsdóttir, Igor Kraev, Karl Skírnisson et Sigrun Lange. « Post-Translational Protein Deimination Signatures in Plasma and Plasma EVs of Reindeer (Rangifer tarandus) ». Biology 10, no 3 (13 mars 2021) : 222. http://dx.doi.org/10.3390/biology10030222.
Texte intégralKhosravani, H., Y. Zhang, S. Tsutsui, S. Hameed, C. Altier, J. Hamid, L. Chen et al. « LACK OF CELLULAR PRION PROTEIN UNMASKS NMDA NR2D SUBUNIT RECEPTOR FUNCTION WITH CONSEQUENCES TOWARD SYNAPTIC TRANSMISSION AND EXCITOTOXICITY ». Clinical & ; Investigative Medicine 31, no 4 (1 août 2008) : 14. http://dx.doi.org/10.25011/cim.v31i4.4811.
Texte intégralGlierova, Hana, Martin Panigaj, Jana Semberova, Olga Janouskova, Eva Dvorakova, Jan Zivny et Karel Holada. « Impairment of Erythropoiesis In Inbred Cellular Prion Protein Deficient Mice. » Blood 116, no 21 (19 novembre 2010) : 2032. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v116.21.2032.2032.
Texte intégralNoori, Leila, Kamila Filip, Zohreh Nazmara, Simin Mahakizadeh, Gholamreza Hassanzadeh, Celeste Caruso Caruso Bavisotto, Fabio Bucchieri et al. « Contribution of Extracellular Vesicles and Molecular Chaperones in Age-Related Neurodegenerative Disorders of the CNS ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 2 (4 janvier 2023) : 927. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24020927.
Texte intégralTamaki, Yoshitaka, et Makoto Urushitani. « Molecular Dissection of TDP-43 as a Leading Cause of ALS/FTLD ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 20 (19 octobre 2022) : 12508. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232012508.
Texte intégralHolada, Karel, Jan Simak et Jaroslav G. Vostal. « The Post-Transfusion Recovery and Survival of Red Blood Cells in Mice Is Affected by the Expression of Cellular Prion Protein. » Blood 108, no 11 (16 novembre 2006) : 959. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v108.11.959.959.
Texte intégralCarlston, Colleen, Robin Weinmann, Natalia Stec, Simona Abbatemarco, Francoise Schwager, Jing Wang, Huiwu Ouyang, Collin Y. Ewald, Monica Gotta et Christopher M. Hammell. « PQN-59 antagonizes microRNA-mediated repression during post-embryonic temporal patterning and modulates translation and stress granule formation in C. elegans ». PLOS Genetics 17, no 11 (22 novembre 2021) : e1009599. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1009599.
Texte intégralNuvolone, Mario, Mario Hermann, Silvia Sorce, Giancarlo Russo, Cinzia Tiberi, Petra Schwarz, Eric Minikel, Despina Sanoudou, Pawel Pelczar et Adriano Aguzzi. « Strictly co-isogenic C57BL/6J-Prnp−/− mice : A rigorous resource for prion science ». Journal of Experimental Medicine 213, no 3 (29 février 2016) : 313–27. http://dx.doi.org/10.1084/jem.20151610.
Texte intégralMesserli, Mark A., et Anyesha Sarkar. « Advances in Electrochemistry for Monitoring Cellular Chemical Flux ». Current Medicinal Chemistry 26, no 26 (22 octobre 2019) : 4984–5002. http://dx.doi.org/10.2174/0929867326666190506111629.
Texte intégralPuig, Berta, Denise Yang, Santra Brenna, Hermann Clemens Altmeppen et Tim Magnus. « Show Me Your Friends and I Tell You Who You Are : The Many Facets of Prion Protein in Stroke ». Cells 9, no 7 (2 juillet 2020) : 1609. http://dx.doi.org/10.3390/cells9071609.
Texte intégralMinasov, George, Nicole L. Inniss, Ludmilla Shuvalova, Wayne F. Anderson et Karla J. F. Satchell. « Structure of the Monkeypox virus profilin-like protein A42R reveals potential functional differences from cellular profilins ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 78, no 10 (26 septembre 2022) : 371–77. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x22009128.
Texte intégralCarulla, Patricia, Ana Bribián, Alejandra Rangel, Rosalina Gavín, Isidro Ferrer, Carme Caelles, José Antonio del Río et Franc Llorens. « Neuroprotective role of PrPC against kainate-induced epileptic seizures and cell death depends on the modulation of JNK3 activation by GluR6/7–PSD-95 binding ». Molecular Biology of the Cell 22, no 17 (septembre 2011) : 3041–54. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e11-04-0321.
Texte intégralLidón, Laia, Laura Llaó-Hierro, Mario Nuvolone, Adriano Aguzzi, Jesús Ávila, Isidro Ferrer, José Antonio del Río et Rosalina Gavín. « Tau Exon 10 Inclusion by PrPC through Downregulating GSK3β Activity ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 10 (20 mai 2021) : 5370. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22105370.
Texte intégralde Rooij, Laura Adriana, Dirk Jan Mastebroek, Nicky ten Voorde, Elsken van der Wall, Paul Joannes van Diest et Cathy Beatrice Moelans. « The microRNA Lifecycle in Health and Cancer ». Cancers 14, no 23 (23 novembre 2022) : 5748. http://dx.doi.org/10.3390/cancers14235748.
Texte intégralLee, Simon C., Christine A. Robson-Doucette et Michael B. Wheeler. « Uncoupling protein 2 regulates reactive oxygen species formation in islets and influences susceptibility to diabetogenic action of streptozotocin ». Journal of Endocrinology 203, no 1 (27 juillet 2009) : 33–43. http://dx.doi.org/10.1677/joe-09-0117.
Texte intégralFries, Erik, et Aneta Kaczmarczyk. « Inter-alpha-inhibitor, hyaluronan and inflammation. » Acta Biochimica Polonica 50, no 3 (30 septembre 2003) : 735–42. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2003_3664.
Texte intégralPeña Ccoa, Willmor J., et Glen M. Hocky. « Assessing models of force-dependent unbinding rates via infrequent metadynamics ». Journal of Chemical Physics 156, no 12 (28 mars 2022) : 125102. http://dx.doi.org/10.1063/5.0081078.
Texte intégralGriffoni, Cristiana, Mattia Toni, Enzo Spisni, Maria Cristina Bianco, Spartaco Santi, Massimo Riccio et Vittorio Tomasi. « The Cellular Prion Protein : Biochemistry, Topology, and Physiologic Functions ». Cell Biochemistry and Biophysics 38, no 3 (2003) : 287–304. http://dx.doi.org/10.1385/cbb:38:3:287.
Texte intégralPrcina, Michal, et Eva Kontsekova. « Has prion protein important physiological function ? » Medical Hypotheses 76, no 4 (avril 2011) : 567–69. http://dx.doi.org/10.1016/j.mehy.2011.01.002.
Texte intégralZomosa-Signoret, Viviana, Jacques-Damien Arnaud, Pascaline Fontes, Maria-Terresa Alvarez-Martinez et Jean-Pierre Liautard. « Physiological role of the cellular prion protein ». Veterinary Research 39, no 4 (27 novembre 2007) : 09. http://dx.doi.org/10.1051/vetres:2007048.
Texte intégralGidon-Jeangirard, Carole, Bénédicte Hugel, Vincent Holl, Florence Toti, Jean-Louis Laplanche, Dominique Meyer et Jean-Marie Freyssinet. « Annexin V Delays Apoptosis While Exerting an External Constraint Preventing the Release of CD4+ and PrPc+ Membrane Particles in a Human T Lymphocyte Model ». Journal of Immunology 162, no 10 (15 mai 1999) : 5712–18. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.162.10.5712.
Texte intégralDamberger, F. F., B. Christen, D. R. Perez, S. Hornemann et K. Wuthrich. « Cellular prion protein conformation and function ». Proceedings of the National Academy of Sciences 108, no 42 (10 octobre 2011) : 17308–13. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1106325108.
Texte intégralRoucou, Xavier, et Andr�a C. LeBlanc. « Cellular prion protein neuroprotective function : implications in prion diseases ». Journal of Molecular Medicine 83, no 1 (10 novembre 2004) : 3–11. http://dx.doi.org/10.1007/s00109-004-0605-5.
Texte intégralBROWN, David R. « PrPSc-like prion protein peptide inhibits the function of cellular prion protein ». Biochemical Journal 352, no 2 (24 novembre 2000) : 511–18. http://dx.doi.org/10.1042/bj3520511.
Texte intégralBROWN, David R. « PrPSc-like prion protein peptide inhibits the function of cellular prion protein ». Biochemical Journal 352, no 2 (1 décembre 2000) : 511. http://dx.doi.org/10.1042/0264-6021:3520511.
Texte intégralNguyen, Xuan T. A., Thanh Hoa Tran, Dan Cojoc et Giuseppe Legname. « Copper Binding Regulates Cellular Prion Protein Function ». Molecular Neurobiology 56, no 9 (7 février 2019) : 6121–33. http://dx.doi.org/10.1007/s12035-019-1510-9.
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