Articles de revues sur le sujet « Cellular prion protein physiological function, Myelin »
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Nuvolone, Mario, Mario Hermann, Silvia Sorce, Giancarlo Russo, Cinzia Tiberi, Petra Schwarz, Eric Minikel, Despina Sanoudou, Pawel Pelczar et Adriano Aguzzi. « Strictly co-isogenic C57BL/6J-Prnp−/− mice : A rigorous resource for prion science ». Journal of Experimental Medicine 213, no 3 (29 février 2016) : 313–27. http://dx.doi.org/10.1084/jem.20151610.
Texte intégralMartins, V. R., A. F. Mercadante, A. L. B. Cabral, A. R. O. Freitas et R. M. R. P. S. Castro. « Insights into the physiological function of cellular prion protein ». Brazilian Journal of Medical and Biological Research 34, no 5 (mai 2001) : 585–95. http://dx.doi.org/10.1590/s0100-879x2001000500005.
Texte intégralFranzmann, Titus M., Marcus Jahnel, Andrei Pozniakovsky, Julia Mahamid, Alex S. Holehouse, Elisabeth Nüske, Doris Richter et al. « Phase separation of a yeast prion protein promotes cellular fitness ». Science 359, no 6371 (4 janvier 2018) : eaao5654. http://dx.doi.org/10.1126/science.aao5654.
Texte intégralGo, Gyeongyun, et Sang Hun Lee. « The Cellular Prion Protein : A Promising Therapeutic Target for Cancer ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 23 (2 décembre 2020) : 9208. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21239208.
Texte intégralWestergard, Laura, Heather M. Christensen et David A. Harris. « The cellular prion protein (PrPC) : Its physiological function and role in disease ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease 1772, no 6 (juin 2007) : 629–44. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbadis.2007.02.011.
Texte intégralMiranzadeh Mahabadi, Hajar, et Changiz Taghibiglou. « Cellular Prion Protein (PrPc) : Putative Interacting Partners and Consequences of the Interaction ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 19 (25 septembre 2020) : 7058. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21197058.
Texte intégralAguzzi, Adriano, et Anna Maria Calella. « Prions : Protein Aggregation and Infectious Diseases ». Physiological Reviews 89, no 4 (octobre 2009) : 1105–52. http://dx.doi.org/10.1152/physrev.00006.2009.
Texte intégralHenzi, Anna, et Adriano Aguzzi. « The prion protein is not required for peripheral nerve de- and remyelination after crush injury ». PLOS ONE 16, no 1 (22 janvier 2021) : e0245944. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0245944.
Texte intégralLorca, Ramón A., Lorena Varela-Nallar, Nibaldo C. Inestrosa et J. Pablo Huidobro-Toro. « The Cellular Prion Protein Prevents Copper-Induced Inhibition of P2X4Receptors ». International Journal of Alzheimer's Disease 2011 (2011) : 1–6. http://dx.doi.org/10.4061/2011/706576.
Texte intégralYoon, Sungtae, Gyeongyun Go, Yeomin Yoon, Jiho Lim, Gaeun Lee et Sanghun Lee. « Harnessing the Physiological Functions of Cellular Prion Protein in the Kidneys : Applications for Treating Renal Diseases ». Biomolecules 11, no 6 (22 mai 2021) : 784. http://dx.doi.org/10.3390/biom11060784.
Texte intégralKovač, Valerija, et Vladka Čurin Šerbec. « Prion Protein : The Molecule of Many Forms and Faces ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 3 (22 janvier 2022) : 1232. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23031232.
Texte intégralCaldarulo, Enrico, Alessandro Barducci, Kurt Wüthrich et Michele Parrinello. « Prion protein β2–α2 loop conformational landscape ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 36 (21 août 2017) : 9617–22. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1712155114.
Texte intégralKhosravani, Houman, Yunfeng Zhang, Shigeki Tsutsui, Shahid Hameed, Christophe Altier, Jawed Hamid, Lina Chen et al. « Prion protein attenuates excitotoxicity by inhibiting NMDA receptors ». Journal of Cell Biology 181, no 3 (28 avril 2008) : 551–65. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200711002.
Texte intégralPrado, Mariana Brandão, Maria Isabel Melo Escobar, Rodrigo Nunes Alves, Bárbara Paranhos Coelho, Camila Felix de Lima Fernandes, Jacqueline Marcia Boccacino, Rebeca Piatniczka Iglesia et Marilene Hohmuth Lopes. « Prion Protein at the Leading Edge : Its Role in Cell Motility ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 18 (12 septembre 2020) : 6677. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21186677.
Texte intégralVarela-Nallar, Lorena, Enrique M. Toledo, Luis F. Larrondo, Ana L. B. Cabral, Vilma R. Martins et Nibaldo C. Inestrosa. « Induction of cellular prion protein gene expression by copper in neurons ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 290, no 1 (janvier 2006) : C271—C281. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00160.2005.
Texte intégralDondapati, Divya Teja, Pradeep Reddy Cingaram, Ferhan Ayaydin, Antal Nyeste, Andor Kanyó, Ervin Welker et Elfrieda Fodor. « Membrane Domain Localization and Interaction of the Prion-Family Proteins, Prion and Shadoo with Calnexin ». Membranes 11, no 12 (13 décembre 2021) : 978. http://dx.doi.org/10.3390/membranes11120978.
Texte intégralKhosravani, Houman, Yunfeng Zhang, Shigeki Tsutsui, Shahid Hameed, Jawed Hamid, Christophe Altier, Frank R. Jirik et Gerald W. Zamponi. « Modulation of NMDA receptors by prion proteins ». Clinical & ; Investigative Medicine 30, no 4 (1 août 2007) : 85. http://dx.doi.org/10.25011/cim.v30i4.2859.
Texte intégralKhosravani, H., Y. Zhang, S. Tsutsui, S. Hameed, C. Altier, J. Hamid, L. Chen et al. « LACK OF CELLULAR PRION PROTEIN UNMASKS NMDA NR2D SUBUNIT RECEPTOR FUNCTION WITH CONSEQUENCES TOWARD SYNAPTIC TRANSMISSION AND EXCITOTOXICITY ». Clinical & ; Investigative Medicine 31, no 4 (1 août 2008) : 14. http://dx.doi.org/10.25011/cim.v31i4.4811.
Texte intégralD’Alessio, Stefania, Stefanía Thorgeirsdóttir, Igor Kraev, Karl Skírnisson et Sigrun Lange. « Post-Translational Protein Deimination Signatures in Plasma and Plasma EVs of Reindeer (Rangifer tarandus) ». Biology 10, no 3 (13 mars 2021) : 222. http://dx.doi.org/10.3390/biology10030222.
Texte intégralGonzalez-Gronow, Mario, et Salvatore Vincent Pizzo. « Physiological Roles of the Autoantibodies to the 78-Kilodalton Glucose-Regulated Protein (GRP78) in Cancer and Autoimmune Diseases ». Biomedicines 10, no 6 (24 mai 2022) : 1222. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines10061222.
Texte intégralHolada, Karel, Jan Simak et Jaroslav G. Vostal. « The Post-Transfusion Recovery and Survival of Red Blood Cells in Mice Is Affected by the Expression of Cellular Prion Protein. » Blood 108, no 11 (16 novembre 2006) : 959. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v108.11.959.959.
Texte intégralNoori, Leila, Kamila Filip, Zohreh Nazmara, Simin Mahakizadeh, Gholamreza Hassanzadeh, Celeste Caruso Caruso Bavisotto, Fabio Bucchieri et al. « Contribution of Extracellular Vesicles and Molecular Chaperones in Age-Related Neurodegenerative Disorders of the CNS ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 2 (4 janvier 2023) : 927. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24020927.
Texte intégralCarlston, Colleen, Robin Weinmann, Natalia Stec, Simona Abbatemarco, Francoise Schwager, Jing Wang, Huiwu Ouyang, Collin Y. Ewald, Monica Gotta et Christopher M. Hammell. « PQN-59 antagonizes microRNA-mediated repression during post-embryonic temporal patterning and modulates translation and stress granule formation in C. elegans ». PLOS Genetics 17, no 11 (22 novembre 2021) : e1009599. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1009599.
Texte intégralSoukup, Alexandra, Kirby D. Johnson, Daniel J. Conn, Evgenia Shishkova, Koichi Ricardo Katsumura, Peng Liu, Erik A. Ranheim et al. « GATA2-Dependent Developmental and Regenerative Networks ». Blood 134, Supplement_1 (13 novembre 2019) : 1182. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-126875.
Texte intégralTsutsui, Shigeki, Megan Morgan, Hugo Tedford, Haitao You, Gerald W. Zamponi et Peter K. Stys. « Copper ions, prion protein and Aβ modulate Ca levels in central nervous system myelin in an NMDA receptor-dependent manner ». Molecular Brain 15, no 1 (26 juillet 2022). http://dx.doi.org/10.1186/s13041-022-00955-2.
Texte intégralDidonna, Alessandro. « Prion protein and its role in signal transduction ». Cellular and Molecular Biology Letters 18, no 2 (1 janvier 2013). http://dx.doi.org/10.2478/s11658-013-0085-0.
Texte intégralSchneider, Benoit, Anne Baudry, Mathéa Pietri, Aurélie Alleaume-Butaux, Chloé Bizingre, Pierre Nioche, Odile Kellermann et Jean-Marie Launay. « The Cellular Prion Protein—ROCK Connection : Contribution to Neuronal Homeostasis and Neurodegenerative Diseases ». Frontiers in Cellular Neuroscience 15 (12 avril 2021). http://dx.doi.org/10.3389/fncel.2021.660683.
Texte intégralGielnik, Maciej, Michał Taube, Lilia Zhukova, Igor Zhukov, Sebastian K. T. S. Wärmländer, Željko Svedružić, Wojciech M. Kwiatek, Astrid Gräslund et Maciej Kozak. « Zn(II) binding causes interdomain changes in the structure and flexibility of the human prion protein ». Scientific Reports 11, no 1 (4 novembre 2021). http://dx.doi.org/10.1038/s41598-021-00495-0.
Texte intégralMatamoros-Angles, A., A. Hervera, J. Soriano, E. Martí, P. Carulla, F. Llorens, M. Nuvolone et al. « Analysis of co-isogenic prion protein deficient mice reveals behavioral deficits, learning impairment, and enhanced hippocampal excitability ». BMC Biology 20, no 1 (13 janvier 2022). http://dx.doi.org/10.1186/s12915-021-01203-0.
Texte intégralBosch, Assumpció, et Raúl Estévez. « Megalencephalic Leukoencephalopathy : Insights Into Pathophysiology and Perspectives for Therapy ». Frontiers in Cellular Neuroscience 14 (22 janvier 2021). http://dx.doi.org/10.3389/fncel.2020.627887.
Texte intégralCorraliza-Gomez, Miriam, Beatriz Bendito, David Sandonis-Camarero, Jorge Mondejar-Duran, Miguel Villa, Marta Poncela, Jorge Valero, Diego Sanchez et Maria D. Ganfornina. « Dual role of Apolipoprotein D as long-term instructive factor and acute signal conditioning microglial secretory and phagocytic responses ». Frontiers in Cellular Neuroscience 17 (26 janvier 2023). http://dx.doi.org/10.3389/fncel.2023.1112930.
Texte intégralBaena-Montes, Jara M., Sahar Avazzadeh et Leo R. Quinlan. « α-synuclein pathogenesis in hiPSC models of Parkinson’s disease ». Neuronal Signaling 5, no 2 (juin 2021). http://dx.doi.org/10.1042/ns20210021.
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