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Guo, Xiaobo, Gang Li, Yufeng Zhao et Bo Zhao. « TGFB Induced Factor Homeobox 2 Induces Deterioration of Bladder Carcinoma via Activating CD2 Cytoplasmic Tail Binding Protein 2 ». Journal of Biomedical Nanotechnology 19, no 9 (1 septembre 2023) : 1670–76. http://dx.doi.org/10.1166/jbn.2023.3657.
Texte intégralKofler, Michael, Kathrin Motzny, Michael Beyermann et Christian Freund. « Novel Interaction Partners of the CD2BP2-GYF Domain ». Journal of Biological Chemistry 280, no 39 (6 juillet 2005) : 33397–402. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m503989200.
Texte intégralHeinze, M., M. Kofler et C. Freund. « Investigating the functional role of CD2BP2 in T cells ». International Immunology 19, no 11 (6 septembre 2007) : 1313–18. http://dx.doi.org/10.1093/intimm/dxm100.
Texte intégralAlbert, Gesa I., Christoph Schell, Karin M. Kirschner, Sebastian Schäfer, Ronald Naumann, Alexandra Müller, Oliver Kretz et al. « The GYF domain protein CD2BP2 is critical for embryogenesis and podocyte function ». Journal of Molecular Cell Biology 7, no 5 (16 juin 2015) : 402–14. http://dx.doi.org/10.1093/jmcb/mjv039.
Texte intégralNielsen, Tine K., Sunbin Liu, Reinhard Lührmann et Ralf Ficner. « Structural Basis for the Bifunctionality of the U5 snRNP 52K Protein (CD2BP2) ». Journal of Molecular Biology 369, no 4 (juin 2007) : 902–8. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2007.03.077.
Texte intégralKofler, Michael, Katja Heuer, Tobias Zech et Christian Freund. « Recognition Sequences for the GYF Domain Reveal a Possible Spliceosomal Function of CD2BP2 ». Journal of Biological Chemistry 279, no 27 (22 avril 2004) : 28292–97. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m402008200.
Texte intégralAndujar-Sanchez, Montserrat, Eva S. Cobos, Irene Luque et Jose C. Martinez. « Thermodynamic Impact of Embedded Water Molecules in the Unfolding of Human CD2BP2-GYF Domain ». Journal of Physical Chemistry B 116, no 24 (4 juin 2012) : 7168–75. http://dx.doi.org/10.1021/jp303495b.
Texte intégralPiotukh, K., et C. Freund. « A novel hSH3 domain scaffold engineered to bind folded domains in CD2BP2 and HIV capsid protein ». Protein Engineering Design and Selection 25, no 10 (17 septembre 2012) : 649–56. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzs062.
Texte intégralGan, Zhen, Bei Wang, Yishan Lu, Shuanghu Cai, Jia Cai, JiChang Jian et Zaohe Wu. « Molecular characterization and expression of CD2BP2 in Nile tilapia (Oreochromis niloticus) in response to Streptococcus agalactiae stimulus ». Gene 548, no 1 (septembre 2014) : 126–33. http://dx.doi.org/10.1016/j.gene.2014.07.032.
Texte intégralKang, Yuanyuan, Bhavita Patel, Kairong Cui, Keji Zhao, Yi Qiu et Suming Huang. « A T-Cell Specific Element Activates the TAL1 Oncogene Via an Interchromosomal Interaction During Leukemogenesis ». Blood 120, no 21 (16 novembre 2012) : 3507. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v120.21.3507.3507.
Texte intégralLAGGERBAUER, B. « The human U5 snRNP 52K protein (CD2BP2) interacts with U5-102K (hPrp6), a U4/U6.U5 tri-snRNP bridging protein, but dissociates upon tri-snRNP formation ». RNA 11, no 5 (1 mai 2005) : 598–608. http://dx.doi.org/10.1261/rna.2300805.
Texte intégralWang, Chris, Laura Wilson-Berry, Tim Schedl et Dave Hansen. « TEG-1 CD2BP2 regulates stem cell proliferation and sex determination in the C. elegans germ line and physically interacts with the UAF-1 U2AF65 splicing factor ». Developmental Dynamics 241, no 3 (30 janvier 2012) : 505–21. http://dx.doi.org/10.1002/dvdy.23735.
Texte intégralNadler, M. J., P. A. McLean, B. G. Neel et H. H. Wortis. « B cell antigen receptor-evoked calcium influx is enhanced in CD22-deficient B cell lines. » Journal of Immunology 159, no 9 (1 novembre 1997) : 4233–43. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.159.9.4233.
Texte intégralAziz Muhammad, Hawzheen. « MOLECULAR DOCKING OF SELECTED CD22 INHIBITORS TARGETING HUMAN CD22 RECEPTOR ON B CELLS ». Journal of Sulaimani Medical College 10, no 3 (21 décembre 2020) : 355–69. http://dx.doi.org/10.17656/jsmc.10276.
Texte intégralLi, Cong, Vesa Ruotsalainen, Karl Tryggvason, Andrey S. Shaw et Jeffrey H. Miner. « CD2AP is expressed with nephrin in developing podocytes and is found widely in mature kidney and elsewhere ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 279, no 4 (1 octobre 2000) : F785—F792. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.2000.279.4.f785.
Texte intégralMonzo, Pascale, Nils C. Gauthier, Frédérique Keslair, Agnès Loubat, Christine M. Field, Yannick Le Marchand-Brustel et Mireille Cormont. « Clues to CD2-associated Protein Involvement in Cytokinesis ». Molecular Biology of the Cell 16, no 6 (juin 2005) : 2891–902. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e04-09-0773.
Texte intégralLehtonen, Sanna, Fang Zhao et Eero Lehtonen. « CD2-associated protein directly interacts with the actin cytoskeleton ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 283, no 4 (1 octobre 2002) : F734—F743. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00312.2001.
Texte intégralTsvetkov, Dmitry, Michael Hohmann, Yoland Marie Anistan, Marwan Mannaa, Christian Harteneck, Birgit Rudolph et Maik Gollasch. « A CD2AP Mutation Associated with Focal Segmental Glomerulosclerosis in Young Adulthood ». Clinical Medicine Insights : Case Reports 9 (janvier 2016) : CCRep.S30867. http://dx.doi.org/10.4137/ccrep.s30867.
Texte intégralTossidou, Irini, Beina Teng, Kirstin Worthmann, Janina Müller-Deile, Tilman Jobst-Schwan, Christian Kardinal, Patricia Schroder et al. « Tyrosine Phosphorylation of CD2AP Affects Stability of the Slit Diaphragm Complex ». Journal of the American Society of Nephrology 30, no 7 (24 juin 2019) : 1220–37. http://dx.doi.org/10.1681/asn.2018080860.
Texte intégralWelsch, Thilo, Nicole Endlich, Gökmen Gökce, Elena Doroshenko, Jeremy C. Simpson, Wilhelm Kriz, Andrey S. Shaw et Karlhans Endlich. « Association of CD2AP with dynamic actin on vesicles in podocytes ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 289, no 5 (novembre 2005) : F1134—F1143. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00178.2005.
Texte intégralKurilla, Anita, Loretta László, Tamás Takács, Álmos Tilajka, Laura Lukács, Julianna Novák, Rita Pancsa, László Buday et Virág Vas. « Studying the Association of TKS4 and CD2AP Scaffold Proteins and Their Implications in the Partial Epithelial–Mesenchymal Transition (EMT) Process ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 20 (13 octobre 2023) : 15136. http://dx.doi.org/10.3390/ijms242015136.
Texte intégralFox, Mark A., Andrés E. Goeta, Andrew K. Hughes, John M. Malget et Ken Wade. « Halogenation of Tris(amido)tantalacarboranes with Dihalomethanes CH2X2 (X = Cl, Br) ». Collection of Czechoslovak Chemical Communications 67, no 6 (2002) : 791–807. http://dx.doi.org/10.1135/cccc20020791.
Texte intégralWelsch, T., N. Endlich, W. Kriz et K. Endlich. « CD2AP and p130Cas localize to different F-actin structures in podocytes ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 281, no 4 (1 octobre 2001) : F769—F777. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.2001.281.4.f769.
Texte intégralFurusawa, Kotaro, Toshiyuki Takasugi, Yung-Wen Chiu, Yukiko Hori, Taisuke Tomita, Mitsunori Fukuda et Shin-ichi Hisanaga. « CD2-associated protein (CD2AP) overexpression accelerates amyloid precursor protein (APP) transfer from early endosomes to the lysosomal degradation pathway ». Journal of Biological Chemistry 294, no 28 (28 mai 2019) : 10886–99. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.005385.
Texte intégralKisiel, Zbigniew, Lech Pszczółkowski, Laura B. Favero et Walther Caminati. « Rotational Spectrum of CD2I2 ». Journal of Molecular Spectroscopy 189, no 2 (juin 1998) : 283–90. http://dx.doi.org/10.1006/jmsp.1998.7556.
Texte intégralGrunkemeyer, James A., Christopher Kwoh, Tobias B. Huber et Andrey S. Shaw. « CD2-associated Protein (CD2AP) Expression in Podocytes Rescues Lethality of CD2AP Deficiency ». Journal of Biological Chemistry 280, no 33 (10 juin 2005) : 29677–81. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m504004200.
Texte intégralYuan, Huaiping, Emiko Takeuchi et David J. Salant. « Podocyte slit-diaphragm protein nephrin is linked to the actin cytoskeleton ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 282, no 4 (1 avril 2002) : F585—F591. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00290.2001.
Texte intégralTang, Vivian W., et William M. Brieher. « FSGS3/CD2AP is a barbed-end capping protein that stabilizes actin and strengthens adherens junctions ». Journal of Cell Biology 203, no 5 (9 décembre 2013) : 815–33. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201304143.
Texte intégralYu-Shengyou et Yu Li. « Dexamethasone Inhibits Podocyte Apoptosis by Stabilizing the PI3K/Akt Signal Pathway ». BioMed Research International 2013 (2013) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2013/326986.
Texte intégralKarataeva, F. Kh, I. Z. Rakhmatullin, N. F. Galiullina et V. V. Klochkov. « Structure and Intramolecular Mobility of Some Derivatives of Bis(thio)phosphorylated Amides in CCL4, CD2CL2, and CD3CN Solutions ». Uchenye Zapiski Kazanskogo Universiteta. Seriya Estestvennye Nauki 165, no 1 (2023) : 149–57. http://dx.doi.org/10.26907/2542-064x.2023.1.149-157.
Texte intégralRollins-Raval, Marian A., Kimberly Fuhrer, Teresa Marafioti et Christine G. Roth. « ALDH, CA I, and CD2AP ». American Journal of Clinical Pathology 137, no 1 (janvier 2012) : 30–38. http://dx.doi.org/10.1309/ajcp0qfq0ftszcpw.
Texte intégralGelmez, Metin Yusuf, Kaya Köksalan, Suzan Çınar, Nevin Hatipoğlu, Taner Coşkuner, Zehra Topkarcı, Selda Hançerli Törün et al. « IFN-γR1 (CD119) ve IL-12Rβ1 (CD212) Eksikliğinin Akan Hücre Ölçer ile Analizi ». Mikrobiyoloji Bulteni 57, no 1 (9 janvier 2023) : 83–96. http://dx.doi.org/10.5578/mb.20239907.
Texte intégralBelland, P., et M. Fourrier. « Submillimeter emission lines from CD2Cl2 optically pumped lasers ». International Journal of Infrared and Millimeter Waves 7, no 8 (août 1986) : 1251–56. http://dx.doi.org/10.1007/bf01011103.
Texte intégralShah, Nirali N., Maureen Megan O'Brien, Constance Yuan, Lingyun Ji, Xinxin Xu, Susan R. Rheingold, Deepa Bhojwani et al. « Evaluation of CD22 modulation as a mechanism of resistance to inotuzumab ozogamicin (InO) : Results from central CD22 testing on the Children’s Oncology Group (COG) phase II trial of INO in children and young adults with CD22+ B-acute lymphoblastic leukemia (B-ALL). » Journal of Clinical Oncology 38, no 15_suppl (20 mai 2020) : 10519. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2020.38.15_suppl.10519.
Texte intégralEngel, P., Y. Nojima, D. Rothstein, L. J. Zhou, G. L. Wilson, J. H. Kehrl et T. F. Tedder. « The same epitope on CD22 of B lymphocytes mediates the adhesion of erythrocytes, T and B lymphocytes, neutrophils, and monocytes. » Journal of Immunology 150, no 11 (1 juin 1993) : 4719–32. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.150.11.4719.
Texte intégralFujimoto, Manabu, Maki Odaka, Minoru Hasegawa et Kazuhiko Takehara. « Autoantibody-mediated regulation on B cell responses by functional anti-CD22 autoantibodies in patients with systemic sclerosis (137.42) ». Journal of Immunology 182, no 1_Supplement (1 avril 2009) : 137.42. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.182.supp.137.42.
Texte intégralXie, Dong, Rong Deng, Jakub Baudys, Pam Chan, Randy Dere, Allen Ebens, Paul Fielder et al. « Pharmacokinetics of Anti-CD22 Antibody Conjugates with Uncleavable and Cleavable Linkers in Rats. » Blood 110, no 11 (16 novembre 2007) : 2361. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v110.11.2361.2361.
Texte intégralYang, Hailin, et Ellis L. Reinherz. « CD2BP1 Modulates CD2-Dependent T Cell Activation via Linkage to Protein Tyrosine Phosphatase (PTP)-PEST ». Journal of Immunology 176, no 10 (2 mai 2006) : 5898–907. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.176.10.5898.
Texte intégralWu, Guozhen. « Global topological approach to highly excited vibration : a case study of H2O, CH2Br2 and CD2Br2 ». Chemical Physics Letters 270, no 5-6 (mai 1997) : 453–63. http://dx.doi.org/10.1016/s0009-2614(97)00401-6.
Texte intégralCarvalho, Jerusa Martins, Marlon Knabben de Souza, Valéria Buccheri, Cláudia Viviane Rubens, José Kerbauy et José Salvador Rodrigues de Oliveira. « CD34-positive cells and their subpopulations characterized by flow cytometry analyses on the bone marrow of healthy allogenic donors ». Sao Paulo Medical Journal 127, no 1 (janvier 2009) : 12–18. http://dx.doi.org/10.1590/s1516-31802009000100004.
Texte intégralHuber, Tobias B., Björn Hartleben, Jeong Kim, Miriam Schmidts, Bernhard Schermer, Alexander Keil, Lotti Egger et al. « Nephrin and CD2AP Associate with Phosphoinositide 3-OH Kinase and Stimulate AKT-Dependent Signaling ». Molecular and Cellular Biology 23, no 14 (15 juillet 2003) : 4917–28. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.23.14.4917-4928.2003.
Texte intégralYates, Bonnie, Haneen Shalabi, Dalia Salem, Cynthia Delbrook, Constance M. Yuan, Maryalice Stetler-Stevenson, Terry J. Fry et Nirali N. Shah. « Sequential CD22 Targeting Impacts CD22 CAR-T Cell Response ». Blood 132, Supplement 1 (29 novembre 2018) : 282. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2018-99-119621.
Texte intégralZastrow, Alexi, David J. Friedman, Sydney B. Crotts, Matthew Rajcula, Brady Hammer, Mai Elissa et Virginia Smith Shapiro. « Understanding the role of CD22 on Macrophage and Dendritic Cell Function ». Journal of Immunology 210, no 1_Supplement (1 mai 2023) : 72.08. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.210.supp.72.08.
Texte intégralSherbina, N. V., P. S. Linsley, S. Myrdal, L. S. Grosmaire, J. A. Ledbetter et G. L. Schieven. « Intracellular CD22 rapidly moves to the cell surface in a tyrosine kinase-dependent manner following antigen receptor stimulation. » Journal of Immunology 157, no 10 (15 novembre 1996) : 4390–98. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.157.10.4390.
Texte intégralJin, Lei, Paul A. McLean, Benjamin G. Neel et Henry H. Wortis. « Sialic Acid Binding Domains of CD22 Are Required For Negative Regulation of B Cell Receptor Signaling ». Journal of Experimental Medicine 195, no 9 (29 avril 2002) : 1199–205. http://dx.doi.org/10.1084/jem.20011796.
Texte intégralPoe, Jonathan C., Evgueni I. Kountikov et Thomas F. Tedder. « BCR-induced cell death of B cells from CD22 deficient mice is mediated by a novel ssRNA-directed endonuclease (136.33) ». Journal of Immunology 182, no 1_Supplement (1 avril 2009) : 136.33. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.182.supp.136.33.
Texte intégralPezzutto, A., P. S. Rabinovitch, B. Dörken, G. Moldenhauer et E. A. Clark. « Role of the CD22 human B cell antigen in B cell triggering by anti-immunoglobulin. » Journal of Immunology 140, no 6 (15 mars 1988) : 1791–95. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.140.6.1791.
Texte intégralBoue, DR, et TW LeBien. « Expression and structure of CD22 in acute leukemia ». Blood 71, no 5 (1 mai 1988) : 1480–86. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v71.5.1480.1480.
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Texte intégralJegalian, Armin G., Alan S. Wayne, Robert J. Kreitman, Francis J. Mussai, Ira Pastan, Constance M. Yuan et Maryalice Stetler-Stevenson. « CD22 Expression in Pediatric B-Lineage Acute Lymphoblastic Leukemia. » Blood 114, no 22 (20 novembre 2009) : 4119. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v114.22.4119.4119.
Texte intégral