Articles de revues sur le sujet « Carbonyl reductase 1 (CBR1) »
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Varatharajan, Savitha, Ajay Abraham, Shaji R. Velayudhan, Rayaz Ahmed, Aby Abraham, Biju George, Mammen Chandy, Alok Srivastava, Vikram Mathews et Poonkuzhali Balasubramanian. « Carbonyl Reductase 1 Expression and Polymorphisms Influence Daunorubicin Metabolism in AML ». Blood 118, no 21 (18 novembre 2011) : 2484. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v118.21.2484.2484.
Texte intégralBlanco, Javier G., Can-Lan Sun, Wendy Landier, Lu Chen, Diego Esparza-Duran, Wendy Leisenring, Allison Mays et al. « Anthracycline-Related Cardiomyopathy After Childhood Cancer : Role of Polymorphisms in Carbonyl Reductase Genes—A Report From the Children's Oncology Group ». Journal of Clinical Oncology 30, no 13 (1 mai 2012) : 1415–21. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2011.34.8987.
Texte intégralHu, Dawei, Namiki Miyagi, Yuki Arai, Hiroaki Oguri, Takeshi Miura, Toru Nishinaka, Tomoyuki Terada et al. « Synthesis of 8-hydroxy-2-iminochromene derivatives as selective and potent inhibitors of human carbonyl reductase 1 ». Organic & ; Biomolecular Chemistry 13, no 27 (2015) : 7487–99. http://dx.doi.org/10.1039/c5ob00847f.
Texte intégralVyskočilová, Erika, Barbora Szotáková, Lenka Skálová, Hana Bártíková, Jitka Hlaváčová et Iva Boušová. « Age-Related Changes in Hepatic Activity and Expression of Detoxification Enzymes in Male Rats ». BioMed Research International 2013 (2013) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2013/408573.
Texte intégralBell, Rachel, Elisa Villalobos, Mark Nixon, Allende Miguelez-Crespo, Matthew Sharp, Martha Koerner, Emma Allan et al. « Carbonyl Reductase 1 Overexpression in Adipose Amplifies Local Glucocorticoid Action and Impairs Glucose Tolerance in Lean Mice ». Journal of the Endocrine Society 5, Supplement_1 (1 mai 2021) : A806. http://dx.doi.org/10.1210/jendso/bvab048.1639.
Texte intégralWaclawik, Agnieszka, et Adam J. Ziecik. « Differential expression of prostaglandin (PG) synthesis enzymes in conceptus during peri-implantation period and endometrial expression of carbonyl reductase/PG 9-ketoreductase in the pig ». Journal of Endocrinology 194, no 3 (septembre 2007) : 499–510. http://dx.doi.org/10.1677/joe-07-0155.
Texte intégralGuo, Chunming, Wangsheng Wang, Chao Liu, Leslie Myatt et Kang Sun. « Induction of PGF2α Synthesis by Cortisol Through GR Dependent Induction of CBR1 in Human Amnion Fibroblasts ». Endocrinology 155, no 8 (1 août 2014) : 3017–24. http://dx.doi.org/10.1210/en.2013-1848.
Texte intégralFerguson, Daniel C., Qiuying Cheng et Javier G. Blanco. « Characterization of the Canine Anthracycline-Metabolizing Enzyme Carbonyl Reductase 1 (cbr1) and the Functional Isoform cbr1 V218 ». Drug Metabolism and Disposition 43, no 7 (27 avril 2015) : 922–27. http://dx.doi.org/10.1124/dmd.115.064295.
Texte intégralMadadi Mahani, Nosrat, Alireaza Mohadesi Zarandi et Azra Horzadeh. « QSAR studies of novel iminochromene derivatives as as carbonyl reductase 1 (CBR1) inhibito ». Marmara Pharmaceutical Journal 22, no 2 (6 avril 2018) : 227–36. http://dx.doi.org/10.12991/mpj.2018.60.
Texte intégralMiura, Takeshi, Ayako Taketomi, Toru Nishinaka et Tomoyuki Terada. « Regulation of human carbonyl reductase 1 (CBR1, SDR21C1) gene by transcription factor Nrf2 ». Chemico-Biological Interactions 202, no 1-3 (février 2013) : 126–35. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2012.11.023.
Texte intégralArai, Yuki, Satoshi Endo, Namiki Miyagi, Naohito Abe, Takeshi Miura, Toru Nishinaka, Tomoyuki Terada et al. « Structure–activity relationship of flavonoids as potent inhibitors of carbonyl reductase 1 (CBR1) ». Fitoterapia 101 (mars 2015) : 51–56. http://dx.doi.org/10.1016/j.fitote.2014.12.010.
Texte intégralGonzalez-Covarrubias, Vanessa, Jianping Zhang, James L. Kalabus, Mary V. Relling et Javier G. Blanco. « Pharmacogenetics of Human Carbonyl Reductase 1 (CBR1) in Livers from Black and White Donors ». Drug Metabolism and Disposition 37, no 2 (20 novembre 2008) : 400–407. http://dx.doi.org/10.1124/dmd.108.024547.
Texte intégralJang, Miran, et Sung Soo Kim. « Inhibition of Carbonyl Reductase 1(CBR1) Enhances Arsenic Trioxide-mediated Apoptosis in Leukemia Cells ». Free Radical Biology and Medicine 49 (janvier 2010) : S63. http://dx.doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2010.10.148.
Texte intégralQuiñones-Lombraña, Adolfo, Qiuying Cheng, Daniel C. Ferguson et Javier G. Blanco. « Transcriptional regulation of the canine carbonyl reductase 1 gene ( cbr1 ) by the specificity protein 1 (Sp1) ». Gene 592, no 1 (octobre 2016) : 209–14. http://dx.doi.org/10.1016/j.gene.2016.08.005.
Texte intégralGonzalez-Covarrubias, Vanessa, James L. Kalabus et Javier G. Blanco. « Inhibition of Polymorphic Human Carbonyl Reductase 1 (CBR1) by the Cardioprotectant Flavonoid 7-monohydroxyethyl Rutoside (monoHER) ». Pharmaceutical Research 25, no 7 (1 mai 2008) : 1730–34. http://dx.doi.org/10.1007/s11095-008-9592-5.
Texte intégralCheng, Q., C. Sanborn, D. Ferguson et J. G. Blanco. « Short Communication DNA sequence variants in the carbonyl reductase 1 (cbr1) gene in seven breeds of Canis lupus familiaris ». Genetics and Molecular Research 11, no 2 (2012) : 1109–16. http://dx.doi.org/10.4238/2012.april.27.10.
Texte intégralGonzalez-Covarrubias, Vanessa, Debashis Ghosh, Sukhwinder S. Lakhman, Lakshmi Pendyala et Javier G. Blanco. « A Functional Genetic Polymorphism on Human Carbonyl Reductase 1 (CBR1 V88I) Impacts on Catalytic Activity and NADPH Binding Affinity ». Drug Metabolism and Disposition 35, no 6 (7 mars 2007) : 973–80. http://dx.doi.org/10.1124/dmd.107.014779.
Texte intégralKalabus, James L., Qiuying Cheng et Javier G. Blanco. « MicroRNAs Differentially Regulate Carbonyl Reductase 1 (CBR1) Gene Expression Dependent on the Allele Status of the Common Polymorphic Variant rs9024 ». PLoS ONE 7, no 11 (1 novembre 2012) : e48622. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0048622.
Texte intégralLakhman, Sukhwinder S., Xiaomin Chen, Vanessa Gonzalez-Covarrubias, Erin G. Schuetz et Javier G. Blanco. « Functional Characterization of the Promoter of Human Carbonyl Reductase 1 (CBR1). Role of XRE Elements in Mediating the Induction of CBR1 by Ligands of the Aryl Hydrocarbon Receptor ». Molecular Pharmacology 72, no 3 (14 juin 2007) : 734–43. http://dx.doi.org/10.1124/mol.107.035550.
Texte intégralSeliger, Jan Moritz, Hans-Jörg Martin, Edmund Maser et Jan Hintzpeter. « Potent inhibition of human carbonyl reductase 1 (CBR1) by the prenylated chalconoid xanthohumol and its related prenylflavonoids isoxanthohumol and 8-prenylnaringenin ». Chemico-Biological Interactions 305 (mai 2019) : 156–62. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2019.02.031.
Texte intégralJordheim, Lars-Petter, Vincent Ribrag, Herve Ghesquieres, Sophie Pallardy, Richard Delarue, Herve Tilly, Corinne Haioun, Fabrice Jardin, Gilles Salles et Charles Dumontet. « Single Nucleotide Polymorphisms in ABCB1 and CBR1 Predict Toxicity to R-CHOP Type Regimens in Patients with Diffuse Non Hodgkin's Lymphoma ». Blood 120, no 21 (16 novembre 2012) : 1616. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v120.21.1616.1616.
Texte intégralKalabus, James L., Qiuying Cheng, Raqeeb G. Jamil, Erin G. Schuetz et Javier G. Blanco. « Induction of carbonyl reductase 1 (CBR1) expression in human lung tissues and lung cancer cells by the cigarette smoke constituent benzo[a]pyrene ». Toxicology Letters 211, no 3 (juin 2012) : 266–73. http://dx.doi.org/10.1016/j.toxlet.2012.04.006.
Texte intégralDocherty, Anna R., Arden Moscati, Tim B. Bigdeli, Alexis C. Edwards, Roseann E. Peterson, Daniel E. Adkins, John S. Anderson, Jonathan Flint, Kenneth S. Kendler et Silviu-Alin Bacanu. « Pathway-based polygene risk for severe depression implicates drug metabolism in CONVERGE ». Psychological Medicine 50, no 5 (2 avril 2019) : 793–98. http://dx.doi.org/10.1017/s0033291719000618.
Texte intégralFan, L., J. Y. Guo, C. I. Wong, R. Lim, H. L. Yap, Y. M. Khoo, P. Iau, B. C. Goh, H. S. Lee et S. C. Lee. « Genetic variants in human carbonyl reductase 3 (CBR3) and their influence on doxorubicin pharmacokinetics in Asian breast cancer patients ». Journal of Clinical Oncology 25, no 18_suppl (20 juin 2007) : 2505. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2007.25.18_suppl.2505.
Texte intégralSantana, Sanzio, Thassila Nogueira Pitanga, Jeanne Machado de Santana, Dalila Lucíola Zanette, Corynne Stephanie A. Adanho, Nívea Farias Luz, Valéria Matos Borges et Marilda Souza Goncalves. « Hydroxyurea Exhibits Antioxidant Activity Via the Nrf2 Pathway- Antioxidant/Electrophile Response Element Regulated By p62/ SQSTM1 ». Blood 132, Supplement 1 (29 novembre 2018) : 3648. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2018-99-117220.
Texte intégralBudik, S., I. Walter, R. Ertl et C. Aurich. « Detection of Carbonyl Reductase-1 (CBR-1) enzyme in pre-implantation equine conceptuses and its putative role in embryo mobility ». Journal of Equine Veterinary Science 89 (juin 2020) : 103065. http://dx.doi.org/10.1016/j.jevs.2020.103065.
Texte intégralZhou, Yumin, Man Wang, Weiyan Yang, Jianjun Li, Jialin Li, Yueying Hu, Wei Wang, Chunli Che et Hong Qi. « Environmental and Genetic Factors in the Pathogenesis of COPD in the Road-Working Population ». Disease Markers 2021 (29 avril 2021) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2021/9953234.
Texte intégralGaudy, Allison, Gerald J. Fetterly, Alex A. Adjei, Tracey L. O'Connor, Adolfo Quinones, Javier G. Blanco, Daniel Ferguson, Patricia D. Meholick et James Kalabus. « Investigation of the pharmacogenetic influences of carbonyl reductase on doxorubicin and doxorubicinol in breast cancer patients. » Journal of Clinical Oncology 31, no 15_suppl (20 mai 2013) : 2594. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2013.31.15_suppl.2594.
Texte intégralElsayed, Abdelrahman H., Huiyun Wu, Xueyuan Cao, Susana C. Raimondi, James R. Downing, Raul Ribeiro, Tanja A. Gruber et al. « A 5-Gene Ara-C, Daunorubicin and Etoposide (ADE) Drug Response Score As a Prognostic Tool to Predict AML Treatment Outcome ». Blood 134, Supplement_1 (13 novembre 2019) : 1429. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-128787.
Texte intégralLarkin, Trisha, Abdelrahman H. Elsayed, Roya Rafiee, Natasha Emanuel, Beate Greer, Biljana N. Horn et Jatinder K. Lamba. « Identification of Pharmacogenomic Single Nucleotide Polymorphism Variants As Contributors to Toxicity Phenotype in the Treatment of Acute Childhood Leukemia ». Blood 136, Supplement 1 (5 novembre 2020) : 25–26. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2020-143195.
Texte intégralBateman, Raynard L., Daniel Rauh, Brandon Tavshanjian et Kevan M. Shokat. « Human Carbonyl Reductase 1 Is anS-Nitrosoglutathione Reductase ». Journal of Biological Chemistry 283, no 51 (29 septembre 2008) : 35756–62. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m807125200.
Texte intégralMiura, Takeshi, Toru Nishinaka et Tomoyuki Terada. « Different functions between human monomeric carbonyl reductase 3 and carbonyl reductase 1 ». Molecular and Cellular Biochemistry 315, no 1-2 (21 mai 2008) : 113–21. http://dx.doi.org/10.1007/s11010-008-9794-5.
Texte intégralAplenc, R., J. Blanco, W. Leisenring, S. Davies, M. Relling, L. Robison, C. Sklar, M. Stovall et S. Bhatia. « Polymorphisms in candidate genes in patients with congestive heart failure (CHF) after childhood cancer : A Report from the Childhood Cancer Survivor Study (CCSS) ». Journal of Clinical Oncology 24, no 18_suppl (20 juin 2006) : 9004. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2006.24.18_suppl.9004.
Texte intégralWayne, Laura L., et John Browse. « Homologous electron transport components fail to increase fatty acid hydroxylation in transgenic Arabidopsis thaliana ». F1000Research 2 (4 octobre 2013) : 203. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.2-203.v1.
Texte intégralWayne, Laura L., et John Browse. « Homologous electron transport components fail to increase fatty acid hydroxylation in transgenic Arabidopsis thaliana ». F1000Research 2 (13 novembre 2013) : 203. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.2-203.v2.
Texte intégralBoušová, Iva, Lenka Skálová, Pavel Souček et Petra Matoušková. « The modulation of carbonyl reductase 1 by polyphenols ». Drug Metabolism Reviews 47, no 4 (29 septembre 2015) : 520–33. http://dx.doi.org/10.3109/03602532.2015.1089885.
Texte intégralCarlquist, Magnus, Torbjörn Frejd et Marie F. Gorwa-Grauslund. « Flavonoids as inhibitors of human carbonyl reductase 1 ». Chemico-Biological Interactions 174, no 2 (juillet 2008) : 98–108. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2008.05.021.
Texte intégralKassner, Nina, Klaus Huse, Hans-Jörg Martin, Ute Gödtel-Armbrust, Annegret Metzger, Ingolf Meineke, Jürgen Brockmöller et al. « Carbonyl Reductase 1 Is a Predominant Doxorubicin Reductase in the Human Liver ». Drug Metabolism and Disposition 36, no 10 (17 juillet 2008) : 2113–20. http://dx.doi.org/10.1124/dmd.108.022251.
Texte intégralTang, Xianqing, Peiqiang Mu, Jun Wu, Jun Jiang, Caihui Zhang, Ming Zheng et Yiqun Deng. « Carbonyl Reduction of Mequindox by Chicken and Porcine Cytosol and Cloned Carbonyl Reductase 1 ». Drug Metabolism and Disposition 40, no 4 (19 janvier 2012) : 788–95. http://dx.doi.org/10.1124/dmd.111.043547.
Texte intégralMoschini, Roberta, Rossella Rotondo, Giovanni Renzone, Francesco Balestri, Mario Cappiello, Andrea Scaloni, Umberto Mura et Antonella Del-Corso. « Kinetic features of carbonyl reductase 1 acting on glutathionylated aldehydes ». Chemico-Biological Interactions 276 (octobre 2017) : 127–32. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2017.03.003.
Texte intégralShi, Sophia M., et Li Di. « The role of carbonyl reductase 1 in drug discovery and development ». Expert Opinion on Drug Metabolism & ; Toxicology 13, no 8 (27 juillet 2017) : 859–70. http://dx.doi.org/10.1080/17425255.2017.1356820.
Texte intégralVaratharajan, Savitha, Ajay Abraham, Wei Zhang, R. V. Shaji, Rayaz Ahmed, Aby Abraham, Biju George et al. « Carbonyl reductase 1 expression influences daunorubicin metabolism in acute myeloid leukemia ». European Journal of Clinical Pharmacology 68, no 12 (5 mai 2012) : 1577–86. http://dx.doi.org/10.1007/s00228-012-1291-9.
Texte intégralRamsden, Diane, Dustin Smith, Raquel Arenas, Kosea Frederick et Matthew A. Cerny. « Identification and Characterization of a Selective Human Carbonyl Reductase 1 Substrate ». Drug Metabolism and Disposition 46, no 10 (1 août 2018) : 1434–40. http://dx.doi.org/10.1124/dmd.118.082487.
Texte intégralMoschini, Roberta, Giovanni Renzone, Vito Barracco, Mario Cappiello, Andrea Scaloni, Francesco Balestri, Umberto Mura et Antonella Del-Corso. « A new role for Carbonyl Reductase 1 on 4-hydroxynonenal detoxification ». Free Radical Biology and Medicine 124 (août 2018) : 572. http://dx.doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2018.05.047.
Texte intégralHintzpeter, Jan, Jan Hornung, Bettina Ebert, Hans-Jörg Martin et Edmund Maser. « Curcumin is a tight-binding inhibitor of the most efficient human daunorubicin reductase – Carbonyl reductase 1 ». Chemico-Biological Interactions 234 (juin 2015) : 162–68. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2014.12.019.
Texte intégralBarracco, Vito, Roberta Moschini, Giovanni Renzone, Mario Cappiello, Francesco Balestri, Andrea Scaloni, Umberto Mura et Antonella Del-Corso. « Dehydrogenase/reductase activity of human carbonyl reductase 1 with NADP(H) acting as a prosthetic group ». Biochemical and Biophysical Research Communications 522, no 1 (janvier 2020) : 259–63. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2019.11.090.
Texte intégralBiswas, Md Sanaullah, Ryota Terada et Jun’ichi Mano. « Inactivation of Carbonyl-Detoxifying Enzymes by H2O2 Is a Trigger to Increase Carbonyl Load for Initiating Programmed Cell Death in Plants ». Antioxidants 9, no 2 (6 février 2020) : 141. http://dx.doi.org/10.3390/antiox9020141.
Texte intégralAlshogran, Osama, Bradley Urquhart et Thomas Nolin. « Downregulation of Hepatic Carbonyl Reductase Type 1 in End-Stage Renal Disease ». Drug Metabolism Letters 9, no 2 (27 octobre 2015) : 111–18. http://dx.doi.org/10.2174/1872312809666150818111626.
Texte intégralLu, Yuan, Wen Liu, Ting Lv, Yanli Wang, Ting Liu, Yi Chen, Yang Jin et al. « Aidi injection reduces doxorubicin-induced cardiotoxicity by inhibiting carbonyl reductase 1 expression ». Pharmaceutical Biology 60, no 1 (18 août 2022) : 1616–24. http://dx.doi.org/10.1080/13880209.2022.2110127.
Texte intégralOSAWA, YUKI, YOSHIHITO YOKOYAMA, TATSUHIKO SHIGETO, MASAYUKI FUTAGAMI et HIDEKI MIZUNUMA. « Decreased expression of carbonyl reductase 1 promotes ovarian cancer growth and proliferation ». International Journal of Oncology 46, no 3 (30 décembre 2014) : 1252–58. http://dx.doi.org/10.3892/ijo.2014.2810.
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