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GOLL, DARREL E., VALERY F. THOMPSON, HONGQI LI, WEI WEI et JINYANG CONG. « The Calpain System ». Physiological Reviews 83, no 3 (juillet 2003) : 731–801. http://dx.doi.org/10.1152/physrev.00029.2002.
Texte intégralTheopold, U., M. Pintér, S. Daffre, Y. Tryselius, P. Friedrich, D. R. Nässel et D. Hultmark. « CalpA, a Drosophila calpain homolog specifically expressed in a small set of nerve, midgut, and blood cells. » Molecular and Cellular Biology 15, no 2 (février 1995) : 824–34. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.15.2.824.
Texte intégralFontenele, Marcio, Bomyi Lim, Danielle Oliveira, Márcio Buffolo, David H. Perlman, Trudi Schupbach et Helena Araujo. « Calpain A modulates Toll responses by limited Cactus/IκB proteolysis ». Molecular Biology of the Cell 24, no 18 (15 septembre 2013) : 2966–80. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e13-02-0113.
Texte intégralGoll, Darrel E., Valery F. Thompson, Richard G. Taylor et Ahmed Ouali. « The calpain system and skeletal muscle growth ». Canadian Journal of Animal Science 78, no 4 (1 décembre 1998) : 503–12. http://dx.doi.org/10.4141/a98-081.
Texte intégralIlian, M. A., et N. E. Forsberg. « Gene expression of calpains and their specific endogenous inhibitor, calpastatin, in skeletal muscle of fed and fasted rabbits ». Biochemical Journal 287, no 1 (1 octobre 1992) : 163–71. http://dx.doi.org/10.1042/bj2870163.
Texte intégralPánico, Pablo, Marcia Hiriart, Patricia Ostrosky-Wegman et Ana María Salazar. « TUG is a calpain-10 substrate involved in the translocation of GLUT4 in adipocytes ». Journal of Molecular Endocrinology 65, no 3 (octobre 2020) : 45–57. http://dx.doi.org/10.1530/jme-19-0253.
Texte intégralMiller, John A., Domenica E. Drouet, Leonid M. Yermakov, Mahmoud S. Elbasiouny, Fatima Z. Bensabeur, Michael Bottomley et Keiichiro Susuki. « Distinct Changes in Calpain and Calpastatin during PNS Myelination and Demyelination in Rodent Models ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 23 (6 décembre 2022) : 15443. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232315443.
Texte intégralWeber, Jonasz J., Eva Haas, Yacine Maringer, Stefan Hauser, Nicolas L. P. Casadei, Athar H. Chishti, Olaf Riess et Jeannette Hübener-Schmid. « Calpain-1 ablation partially rescues disease-associated hallmarks in models of Machado-Joseph disease ». Human Molecular Genetics 29, no 6 (21 janvier 2020) : 892–906. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/ddaa010.
Texte intégralMellgren, Ronald L., et Xinhua Huang. « Fetuin A Stabilizes m-Calpain and Facilitates Plasma Membrane Repair ». Journal of Biological Chemistry 282, no 49 (17 octobre 2007) : 35868–77. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m706929200.
Texte intégralBevers, Matthew B., et Robert W. Neumar. « Mechanistic Role of Calpains in Postischemic Neurodegeneration ». Journal of Cerebral Blood Flow & ; Metabolism 28, no 4 (12 décembre 2007) : 655–73. http://dx.doi.org/10.1038/sj.jcbfm.9600595.
Texte intégralCoria, María Sumampa, Dario Pighin, Gabriela Grigioni et Gustavo Adolfo Palma. « Feeding strategies and ageing time alter calpain system proteins activities and meat quality of Braford steers ». Animal Bioscience 35, no 2 (1 février 2022) : 272–80. http://dx.doi.org/10.5713/ab.21.0227.
Texte intégralBaudry, Michel. « Calpain-1 and Calpain-2 in the Brain : Dr. Jekill and Mr Hyde ? » Current Neuropharmacology 17, no 9 (22 août 2019) : 823–29. http://dx.doi.org/10.2174/1570159x17666190228112451.
Texte intégralPintér, M., et P. Friedrich. « The calcium-dependent proteolytic system calpain-calpastatin in Drosophila melanogaster ». Biochemical Journal 253, no 2 (15 juillet 1988) : 467–73. http://dx.doi.org/10.1042/bj2530467.
Texte intégralKuchay, Shafi, Rafael Nunez, Amelia M. Bartholomew et Athar H. Chishti. « Calpain I Null Mice Display Lymphoid Hyperplasia. » Blood 104, no 11 (16 novembre 2004) : 1268. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v104.11.1268.1268.
Texte intégralEnnes-Vidal, Vítor, Marta Helena Branquinha, André Luis Souza dos Santos et Claudia Masini d’Avila-Levy. « The Diverse Calpain Family in Trypanosomatidae : Functional Proteins Devoid of Proteolytic Activity ? » Cells 10, no 2 (1 février 2021) : 299. http://dx.doi.org/10.3390/cells10020299.
Texte intégralKalbe, L., A. Leunda, T. Sparre, C. Meulemans, M. T. Ahn, T. Orntoft, M. Kruhoffer, B. Reusens, J. Nerup et C. Remacle. « Nutritional regulation of proteases involved in fetal rat insulin secretion and islet cell proliferation ». British Journal of Nutrition 93, no 3 (mars 2005) : 309–16. http://dx.doi.org/10.1079/bjn20041313.
Texte intégralMacqueen, Daniel J., et Alexander H. Wilcox. « Characterization of the definitive classical calpain family of vertebrates using phylogenetic, evolutionary and expression analyses ». Open Biology 4, no 4 (avril 2014) : 130219. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.130219.
Texte intégralKemp, C. M., T. Parr, R. G. Bardsley et P. J. Buttery. « Comparison of the relative expression of caspase isoforms across muscle types ». Proceedings of the British Society of Animal Science 2005 (2005) : 107. http://dx.doi.org/10.1017/s1752756200010188.
Texte intégralHata, Shoji, Naoko Doi, Fujiko Kitamura et Hiroyuki Sorimachi. « Stomach-specific Calpain, nCL-2/Calpain 8, Is Active without Calpain Regulatory Subunit and Oligomerizes through C2-like Domains ». Journal of Biological Chemistry 282, no 38 (23 juillet 2007) : 27847–56. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m703168200.
Texte intégralYamaura, Ikuya, Eiichi Tani, Takaomi C. Saido, Koichi Suzuki, Nobutaka Minami et Yukio Maeda. « Calpain-calpastatin system of canine basilar artery in vasospasm ». Journal of Neurosurgery 79, no 4 (octobre 1993) : 537–43. http://dx.doi.org/10.3171/jns.1993.79.4.0537.
Texte intégralAlexa, Anita, Zoltán Bozóky, Attila Farkas, Peter Tompa et Peter Friedrich. « Contribution of Distinct Structural Elements to Activation of Calpain by Ca2+Ions ». Journal of Biological Chemistry 279, no 19 (19 février 2004) : 20118–26. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m311969200.
Texte intégralYajima, Yukiko, Mayumi Sato, Hiroyuki Sorimachi, Mitsushi Inomata, Masatoshi Maki et Seiichi Kawashima. « Calpain System Regulates the Differentiation of Adult Primitive Mesenchymal ST-13 Adipocytes ». Endocrinology 147, no 10 (1 octobre 2006) : 4811–19. http://dx.doi.org/10.1210/en.2005-1647.
Texte intégralYeh, J.-Y., B.-R. Ou et N. E. Forsberg. « Effects of dexamethasone on muscle protein homeostasis and on calpain and calpastatin activities and gene expression in rabbits ». Journal of Endocrinology 141, no 2 (mai 1994) : 209–17. http://dx.doi.org/10.1677/joe.0.1410209.
Texte intégralMiyazaki, Takuro, et Akira Miyazaki. « Impact of Dysfunctional Protein Catabolism on Macrophage Cholesterol Handling ». Current Medicinal Chemistry 26, no 9 (21 mai 2019) : 1631–43. http://dx.doi.org/10.2174/0929867325666180326165234.
Texte intégralSensky, P. L., T. Parr, S. N. Brown, R. G. Bardsley, P. J. Buttery et J. D. Wood. « Relationship between pigmeat toughness and the calpain proteolytic system ». Proceedings of the British Society of Animal Science 1996 (mars 1996) : 156. http://dx.doi.org/10.1017/s1752756200593521.
Texte intégralSensky, P. L., T. Parr, S. N. Brown, R. G. Bardsley, P. J. Buttery et J. D. Wood. « Relationship between pigmeat toughness and the calpain proteolytic system ». Proceedings of the British Society of Animal Science 1996 (mars 1996) : 156. http://dx.doi.org/10.1017/s0308229600031238.
Texte intégralWeber, Heike, Ludwig Jonas, Saskia Hühns et Peter Schuff-Werner. « Dysregulation of the calpain-calpastatin system plays a role in the development of cerulein-induced acute pancreatitis in the rat ». American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 286, no 6 (juin 2004) : G932—G941. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.00406.2003.
Texte intégralHaim, K., I. Ben-Aharon et R. Shalgi. « Expression and immunolocalization of the calpain–calpastatin system during parthenogenetic activation and fertilization in the rat egg ». Reproduction 131, no 1 (janvier 2006) : 35–43. http://dx.doi.org/10.1530/rep.1.00697.
Texte intégralOno, Yasuko, Kazumi Kakinuma, Fukuyo Torii, Akihiro Irie, Kazuhiro Nakagawa, Siegfried Labeit, Keiko Abe, Koichi Suzuki et Hiroyuki Sorimachi. « Possible Regulation of the Conventional Calpain System by Skeletal Muscle-specific Calpain, p94/Calpain 3 ». Journal of Biological Chemistry 279, no 4 (1 novembre 2003) : 2761–71. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m308789200.
Texte intégralPandurangan, Muthuraman, Inho Hwang, Chinzorio Orhirbat, Yang Jieun et Soo-Hyun Cho. « The calpain system and diabetes ». Pathophysiology 21, no 2 (juin 2014) : 161–67. http://dx.doi.org/10.1016/j.pathophys.2014.01.003.
Texte intégralStorr, Sarah J., Neil O. Carragher, Margaret C. Frame, Tim Parr et Stewart G. Martin. « The calpain system and cancer ». Nature Reviews Cancer 11, no 5 (21 avril 2011) : 364–74. http://dx.doi.org/10.1038/nrc3050.
Texte intégralKar, Pulak, Krishna Samanta, Soni Shaikh, Animesh Chowdhury, Tapati Chakraborti et Sajal Chakraborti. « Mitochondrial calpain system : An overview ». Archives of Biochemistry and Biophysics 495, no 1 (mars 2010) : 1–7. http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2009.12.020.
Texte intégralHopkins, D. L., et J. M. Thompson. « Factors contributing to proteolysis and disruption of myofibrillar proteins and the impact on tenderisation in beef and sheep meat ». Australian Journal of Agricultural Research 53, no 2 (2002) : 149. http://dx.doi.org/10.1071/ar01079.
Texte intégralYang, Jie, Fei Xiang, Peng-Cheng Cai, Yu-Zhi Lu, Xiao-Xiao Xu, Fan Yu, Feng-Zhi Li et al. « Activation of calpain by renin-angiotensin system in pleural mesothelial cells mediates tuberculous pleural fibrosis ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 311, no 1 (1 juillet 2016) : L145—L153. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.00348.2015.
Texte intégralSchneider, Martha, Kerstin Ackermann, Melissa Stuart, Claudia Wex, Ulrike Protzer, Hermann M. Schätzl et Sabine Gilch. « Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus Replication Is Severely Impaired by MG132 due to Proteasome-Independent Inhibition of M-Calpain ». Journal of Virology 86, no 18 (11 juillet 2012) : 10112–22. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01001-12.
Texte intégralBenetti, Roberta, Tamara Copetti, Stefania Dell'Orso, Edon Melloni, Claudio Brancolini, Martin Monte et Claudio Schneider. « The Calpain System Is Involved in the Constitutive Regulation of β-Catenin Signaling Functions ». Journal of Biological Chemistry 280, no 23 (7 avril 2005) : 22070–80. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m501810200.
Texte intégralMEYER, Sheryl L., Donna BOZYCZKO-COYNE, Satish K. MALLYA, Chrysanthe M. SPAIS, Ron BIHOVSKY, John K. KAWOOYA, Diane M. LANG, Richard W. SCOTT et Robert SIMAN. « Biologically active monomeric and heterodimeric recombinant human calpain I produced using the baculovirus expression system ». Biochemical Journal 314, no 2 (1 mars 1996) : 511–19. http://dx.doi.org/10.1042/bj3140511.
Texte intégralCunha, Telma F., Jose B. N. Moreira, Nathalie A. Paixão, Juliane C. Campos, Alex W. A. Monteiro, Aline V. N. Bacurau, Carlos R. Bueno, Julio C. B. Ferreira et Patricia C. Brum. « Aerobic exercise training upregulates skeletal muscle calpain and ubiquitin-proteasome systems in healthy mice ». Journal of Applied Physiology 112, no 11 (1 juin 2012) : 1839–46. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.00346.2011.
Texte intégralZaman, Vandana, Kelsey P. Drasites, Ali Myatich, Ramsha Shams, Donald C. Shields, Denise Matzelle, Azizul Haque et Narendra L. Banik. « Inhibition of Calpain Attenuates Degeneration of Substantia Nigra Neurons in the Rotenone Rat Model of Parkinson’s Disease ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 22 (10 novembre 2022) : 13849. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232213849.
Texte intégralNian, Hong, et Binyun Ma. « Calpain–calpastatin system and cancer progression ». Biological Reviews 96, no 3 (20 janvier 2021) : 961–75. http://dx.doi.org/10.1111/brv.12686.
Texte intégralThompson, Valery F., Sandra Saldaña, Jinyang Cong, Dennis M. Luedke et Darrel E. Goll. « The calpain system in human placenta ». Life Sciences 70, no 21 (avril 2002) : 2493–508. http://dx.doi.org/10.1016/s0024-3205(02)01506-0.
Texte intégralSultan, Karim R., Bernd T. Dittrich, Elmi Leisner, Nina Paul et Dirk Pette. « Fiber type-specific expression of major proteolytic systems in fast- to slow-transforming rabbit muscle ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 280, no 2 (1 février 2001) : C239—C247. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.2001.280.2.c239.
Texte intégralCarragher, N. O., M. A. Westhoff, D. Riley, D. A. Potter, P. Dutt, J. S. Elce, P. A. Greer et M. C. Frame. « v-Src-Induced Modulation of the Calpain-Calpastatin Proteolytic System Regulates Transformation ». Molecular and Cellular Biology 22, no 1 (1 janvier 2002) : 257–69. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.22.1.257-269.2002.
Texte intégralSmith, Ira J., Stewart H. Lecker et Per-Olof Hasselgren. « Calpain activity and muscle wasting in sepsis ». American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 295, no 4 (octobre 2008) : E762—E771. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.90226.2008.
Texte intégralFareed, Moin U., Amy R. Evenson, Wei Wei, Michael Menconi, Vitaliy Poylin, Victoria Petkova, Bernadette Pignol et Per-Olof Hasselgren. « Treatment of rats with calpain inhibitors prevents sepsis-induced muscle proteolysis independent of atrogin-1/MAFbx and MuRF1 expression ». American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and Comparative Physiology 290, no 6 (juin 2006) : R1589—R1597. http://dx.doi.org/10.1152/ajpregu.00668.2005.
Texte intégralAnagli, J., J. Hagmann et E. Shaw. « Investigation of the role of calpain as a stimulus-response mediator in human platelets using new synthetic inhibitors ». Biochemical Journal 274, no 2 (1 mars 1991) : 497–502. http://dx.doi.org/10.1042/bj2740497.
Texte intégralMa, Xiufeng, Hui Chang, Zhe Wang, Shenhui Xu, Xin Peng, Jie Zhang, Xia Yan, Tingyun Lei, Huiping Wang et Yunfang Gao. « Differential activation of the calpain system involved in individualized adaptation of different fast-twitch muscles in hibernating Daurian ground squirrels ». Journal of Applied Physiology 127, no 2 (1 août 2019) : 328–41. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.00124.2019.
Texte intégralWeber, Jonasz Jeremiasz, Priscila Pereira Sena, Elisabeth Singer et Huu Phuc Nguyen. « Killing Two Angry Birds with One Stone : Autophagy Activation by Inhibiting Calpains in Neurodegenerative Diseases and Beyond ». BioMed Research International 2019 (14 février 2019) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2019/4741252.
Texte intégralCoria, María Sumampa, Pablo Sebastián Reineri, Dario Pighin, Maria Guadalupe Barrionuevo, Pedro Gabriel Carranza, Gabriela Grigioni et Gustavo Adolfo Palma. « Feeding strategies alter gene expression of the calpain system and meat quality in the longissimus muscle of Braford steers ». Asian-Australasian Journal of Animal Sciences 33, no 5 (1 mai 2020) : 753–62. http://dx.doi.org/10.5713/ajas.19.0163.
Texte intégralTalbert, Erin E., Ashley J. Smuder, Kisuk Min, Oh Sung Kwon et Scott K. Powers. « Calpain and caspase-3 play required roles in immobilization-induced limb muscle atrophy ». Journal of Applied Physiology 114, no 10 (15 mai 2013) : 1482–89. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.00925.2012.
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