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Zoidis, Evangelos, George Papadomichelakis, Athanasios C. Pappas, Georgios Theodorou et Kostas Fegeros. « Effects of Selenium and Cadmium on Breast Muscle Fatty-Acid Composition and Gene Expression of Liver Antioxidant Proteins in Broilers ». Antioxidants 8, no 5 (27 mai 2019) : 147. http://dx.doi.org/10.3390/antiox8050147.
Texte intégralBovio, Federica, Barbara Sciandrone, Chiara Urani, Paola Fusi, Matilde Forcella et Maria Elena Regonesi. « Superoxide dismutase 1 (SOD1) and cadmium : A three models approach to the comprehension of its neurotoxic effects ». NeuroToxicology 84 (mai 2021) : 125–35. http://dx.doi.org/10.1016/j.neuro.2021.03.007.
Texte intégralMedicherla, Balasubrahmanyam, et Alfred L. Goldberg. « Heat shock and oxygen radicals stimulate ubiquitin-dependent degradation mainly of newly synthesized proteins ». Journal of Cell Biology 182, no 4 (25 août 2008) : 663–73. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200803022.
Texte intégralJiang, Shun Yao, et Pei Jiang Zhou. « Effects of Cadmium on the Expression of Antioxidant Enzymes, Oxidative Stress and Apoptosis in Primary Hepatocytes of Carassius Auratus ». Advanced Materials Research 518-523 (mai 2012) : 341–46. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/amr.518-523.341.
Texte intégralNikolic-Kokic, Aleksandra, Zorana Orescanin-Dusic, Ivan Spasojevic, Dusko Blagojevic, Zorica Stevic, Pavle Andjus et Mihajlo Spasic. « The effects of wild-type and mutant SOD1 on smooth muscle contraction ». Archives of Biological Sciences 67, no 1 (2015) : 187–92. http://dx.doi.org/10.2298/abs141006023n.
Texte intégralSorrells, A. D., K. Corcoran-Gomez, K. A. Eckert, A. G. Fahey, B. L. Hoots, L. B. Charleston, J. S. Charleston, C. R. Roberts et H. Markowitz. « Effects of environmental enrichment on the amyotrophic lateral sclerosis mouse model ». Laboratory Animals 43, no 2 (avril 2009) : 182–90. http://dx.doi.org/10.1258/la.2008.005090.
Texte intégralYing, Weihai, Christopher M. Anderson, Yongmei Chen, Becky A. Stein, Christian S. Fahlman, Jean-Christophe Copin, Pak H. Chan et Raymond A. Swanson. « Differing Effects of Copper, Zinc Superoxide Dismutase Overexpression on Neurotoxicity Elicited by Nitric Oxide, Reactive Oxygen Species, and Excitotoxins ». Journal of Cerebral Blood Flow & ; Metabolism 20, no 2 (février 2000) : 359–68. http://dx.doi.org/10.1097/00004647-200002000-00018.
Texte intégralNikolić-Kokić, Aleksandra, Zorana Oreščanin-Dušić, Marija Slavić, Ivan Spasojević, Zorica Stević, Mihajlo Spasić et Duško Blagojević. « The Effects of Human Wild-Type and Fals Mutant L144P SOD1 on Non-Vascular Smooth Muscle Contractions / EFEKTI HUMANE NORMALNE I FALS MUTIRANE L144P SOD1 NA NEVASKULARNE KONTRAKCIJE GLATKIH MIŠIĆA ». Journal of Medical Biochemistry 32, no 4 (1 octobre 2013) : 375–79. http://dx.doi.org/10.2478/jomb-2013-0032.
Texte intégralCulik, Robert M., Ashok Sekhar, Jayashree Nagesh, Harmeen Deol, Jessica A. O. Rumfeldt, Elizabeth M. Meiering et Lewis E. Kay. « Effects of maturation on the conformational free-energy landscape of SOD1 ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 11 (26 février 2018) : E2546—E2555. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1721022115.
Texte intégralPytte, Julia, Loren L. Flynn, Ryan S. Anderton, Frank L. Mastaglia, Frances Theunissen, Ian James, Abigail Pfaff et al. « Disease-modifying effects of an SCAF4 structural variant in a predominantly SOD1 ALS cohort ». Neurology Genetics 6, no 4 (1 juillet 2020) : e470. http://dx.doi.org/10.1212/nxg.0000000000000470.
Texte intégralPereira, Gabriel Rodrigues Coutinho, Bárbara de Azevedo Abrahim Vieira et Joelma Freire De Mesquita. « Comprehensive in silico analysis and molecular dynamics of the superoxide dismutase 1 (SOD1) variants related to amyotrophic lateral sclerosis ». PLOS ONE 16, no 2 (25 février 2021) : e0247841. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0247841.
Texte intégralJoyce, Peter I., Philip Mcgoldrick, Rachele A. Saccon, William Weber, Pietro Fratta, Steven J. West, Ning Zhu et al. « A novel SOD1-ALS mutation separates central and peripheral effects of mutant SOD1 toxicity ». Human Molecular Genetics 24, no 7 (2 décembre 2014) : 1883–97. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/ddu605.
Texte intégralMa, Delin, Jeffrey M. Shuler, Aishwarya Kumar, Quincy R. Stanford, Sudheer Tungtur, Hiroshi Nishimune et John A. Stanford. « Effects of Tongue Force Training on Bulbar Motor Function in the Female SOD1-G93A Rat Model of Amyotrophic Lateral Sclerosis ». Neurorehabilitation and Neural Repair 31, no 2 (24 septembre 2016) : 147–56. http://dx.doi.org/10.1177/1545968316666956.
Texte intégralMuratet, François, Elisa Teyssou, Aude Chiot, Séverine Boillée, Christian S. Lobsiger, Delphine Bohl, Beata Gyorgy et al. « Impact of a frequent nearsplice SOD1 variant in amyotrophic lateral sclerosis : optimising SOD1 genetic screening for gene therapy opportunities ». Journal of Neurology, Neurosurgery & ; Psychiatry 92, no 9 (30 mars 2021) : 942–49. http://dx.doi.org/10.1136/jnnp-2020-325921.
Texte intégralAgbas, Abdulbaki, Dongwei Hui, Xinsheng Wang, Vekalet Tek, Asma Zaidi et Elias K. Michaelis. « Activation of brain calcineurin (Cn) by Cu-Zn superoxide dismutase (SOD1) depends on direct SOD1–Cn protein interactions occurring in vitro and in vivo ». Biochemical Journal 405, no 1 (13 juin 2007) : 51–59. http://dx.doi.org/10.1042/bj20061202.
Texte intégralBeni, Sara M., Jeanna Tsenter, Alexander G. Alexandrovich, Nili Galron-Krool, Ari Barzilai, Ron Kohen, Nikolas Grigoriadis, Constantina Simeonidou et Esther Shohami. « CuZn-SOD Deficiency, Rather than Overexpression, is Associated with Enhanced Recovery and Attenuated Activation of NF-κB After Brain Trauma in Mice ». Journal of Cerebral Blood Flow & ; Metabolism 26, no 4 (10 août 2005) : 478–90. http://dx.doi.org/10.1038/sj.jcbfm.9600209.
Texte intégralDamiano, Simona, Concetta Sozio, Giuliana La Rosa, Bruna Guida, Raffaella Faraonio, Mariarosaria Santillo et Paolo Mondola. « Metabolism Regulation and Redox State : Insight into the Role of Superoxide Dismutase 1 ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 18 (10 septembre 2020) : 6606. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21186606.
Texte intégralSato, Atsushi, Yasunaga Shiraishi, Toyokazu Kimura, Ayumu Osaki, Kazuki Kagami, Yasuo Ido et Takeshi Adachi. « Resistance to Obesity in SOD1 Deficient Mice with a High-Fat/High-Sucrose Diet ». Antioxidants 11, no 7 (19 juillet 2022) : 1403. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11071403.
Texte intégralPeggion, Caterina, Valeria Scalcon, Maria Lina Massimino, Kelly Nies, Raffaele Lopreiato, Maria Pia Rigobello et Alessandro Bertoli. « SOD1 in ALS : Taking Stock in Pathogenic Mechanisms and the Role of Glial and Muscle Cells ». Antioxidants 11, no 4 (23 mars 2022) : 614. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11040614.
Texte intégralBradman, Matthew J. G., Richard Morris, Anne McArdle, Malcolm J. Jackson et Thimmasettappa Thippeswamy. « The effects of L-NAME on neuronal NOS and SOD1 expression in the DRG–spinal cord network of axotomised Thy 1.2 eGFP mice ». Neuron Glia Biology 7, no 2-4 (mai 2011) : 129–41. http://dx.doi.org/10.1017/s1740925x12000051.
Texte intégralCarlström, Mattias, Russell D. Brown, Johan Sällström, Erik Larsson, Mihkel Zilmer, Sheller Zabihi, Ulf J. Eriksson et A. Erik G. Persson. « SOD1 deficiency causes salt sensitivity and aggravates hypertension in hydronephrosis ». American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and Comparative Physiology 297, no 1 (juillet 2009) : R82—R92. http://dx.doi.org/10.1152/ajpregu.90843.2008.
Texte intégralMaier, Marcel, Tobias Welt, Fabian Wirth, Fabio Montrasio, Daniel Preisig, Jordan McAfoose, Fernando G. Vieira et al. « A human-derived antibody targets misfolded SOD1 and ameliorates motor symptoms in mouse models of amyotrophic lateral sclerosis ». Science Translational Medicine 10, no 470 (5 décembre 2018) : eaah3924. http://dx.doi.org/10.1126/scitranslmed.aah3924.
Texte intégralWang, Xiao-lu, Liang Wang, Fo-lan Lin, Si-si Li, Ting-xuan Lin et Ren-wang Jiang. « Protective Effect of Penetratin Analogue-Tagged SOD1 on Cisplatin-Induced Nephrotoxicity through Inhibiting Oxidative Stress and JNK/p38 MAPK Signaling Pathway ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2021 (21 août 2021) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2021/5526053.
Texte intégralDayal, Sanjana, Katina M. Wilson, Ryan Hutchins et Steven R. Lentz. « Deficiency of Superoxide Dismutase Impairs Generation of Activated Protein C and Enhances Susceptibility to Experimental Thrombosis in Mice ». Blood 118, no 21 (18 novembre 2011) : 535. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v118.21.535.535.
Texte intégralSakowski, Stacey A., J. Lunn, Angela S. Busta, Sang Oh, Grettel Zamora-Berridi, Madeline Palmer, Andrew A. Rosenberg, Stephen G. Philip, James J. Dowling et Eva L. Feldman. « Neuromuscular effects of G93A-SOD1 expression in zebrafish ». Molecular Neurodegeneration 7, no 1 (2012) : 44. http://dx.doi.org/10.1186/1750-1326-7-44.
Texte intégralDavidovic-Plavsic, Biljana, Natasa Lukic, Aleksandra Nikolic-Kokic et Biljana Kukavica. « Effects of hemazin SC 500 (terbuthylazine) on antioxidative enzymes in human erythrocytes in vitro ». Journal of the Serbian Chemical Society 84, no 5 (2019) : 455–65. http://dx.doi.org/10.2298/jsc181011115d.
Texte intégralDash, Banaja P., Axel Freischmidt, Jochen H. Weishaupt et Andreas Hermann. « Downstream Effects of Mutations in SOD1 and TARDBP Converge on Gene Expression Impairment in Patient-Derived Motor Neurons ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 17 (25 août 2022) : 9652. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23179652.
Texte intégralZhu, Cheng, Matthew V. Beck, Jack D. Griffith, Mohanish Deshmukh et Nikolay V. Dokholyan. « Large SOD1 aggregates, unlike trimeric SOD1, do not impact cell viability in a model of amyotrophic lateral sclerosis ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 18 (16 avril 2018) : 4661–65. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1800187115.
Texte intégralRenzini, Alessandra, Eva Pigna, Marco Rocchi, Alessia Cedola, Giuseppe Gigli, Viviana Moresi et Dario Coletti. « Sex and HDAC4 Differently Affect the Pathophysiology of Amyotrophic Lateral Sclerosis in SOD1-G93A Mice ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 1 (21 décembre 2022) : 98. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24010098.
Texte intégralBian, Xinyu, Xiaoyu Zhuang, Junpeng Xing, Shu Liu, Zhiqiang Liu et Fengrui Song. « Native Mass Spectrometry Coupled to Spectroscopic Methods to Investigate the Effect of Soybean Isoflavones on Structural Stability and Aggregation of Zinc Deficient and Metal-Free Superoxide Dismutase ». Molecules 27, no 21 (27 octobre 2022) : 7303. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27217303.
Texte intégralZhao, Zhu-fen, Ye Zhang, Yang Sun, Chun-hai Zhang et Ming-wei Liu. « Protective effects of baicalin on caerulein-induced AR42J pancreatic acinar cells by attenuating oxidative stress through miR-136-5p downregulation ». Science Progress 104, no 2 (avril 2021) : 003685042110261. http://dx.doi.org/10.1177/00368504211026118.
Texte intégralBouldin, Samantha D., Maxwell A. Darch, P. John Hart et Caryn E. Outten. « Redox properties of the disulfide bond of human Cu,Zn superoxide dismutase and the effects of human glutaredoxin 1 ». Biochemical Journal 446, no 1 (27 juillet 2012) : 59–67. http://dx.doi.org/10.1042/bj20120075.
Texte intégralTing, Hsiao-Chien, Hui-I. Yang, Horng-Jyh Harn, Ing-Ming Chiu, Hong-Lin Su, Xiang Li, Mei-Fang Chen et al. « Coactivation of GSK3β and IGF-1 Attenuates Amyotrophic Lateral Sclerosis Nerve Fiber Cytopathies in SOD1 Mutant Patient-Derived Motor Neurons ». Cells 10, no 10 (16 octobre 2021) : 2773. http://dx.doi.org/10.3390/cells10102773.
Texte intégralBroom, Helen R., Jessica A. O. Rumfeldt et Elizabeth M. Meiering. « Many roads lead to Rome ? Multiple modes of Cu,Zn superoxide dismutase destabilization, misfolding and aggregation in amyotrophic lateral sclerosis ». Essays in Biochemistry 56 (18 août 2014) : 149–65. http://dx.doi.org/10.1042/bse0560149.
Texte intégralShteinfer-Kuzmine, Anna, Shirel Argueti-Ostrovsky, Marcel F. Leyton-Jaimes, Uttpal Anand, Salah Abu-Hamad, Ran Zalk, Varda Shoshan-Barmatz et Adrian Israelson. « Targeting the Mitochondrial Protein VDAC1 as a Potential Therapeutic Strategy in ALS ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 17 (1 septembre 2022) : 9946. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23179946.
Texte intégralApolloni, Savina, Francesca Caputi, Annabella Pignataro, Susanna Amadio, Paola Fabbrizio, Martine Ammassari-Teule et Cinzia Volonté. « Histamine Is an Inducer of the Heat Shock Response in SOD1-G93A Models of ALS ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 15 (3 août 2019) : 3793. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20153793.
Texte intégralDeng, Binbin, Wenjing Lv, Weisong Duan, Yakun Liu, Zhongyao Li, Yanqin Ma, Guisen Zhang et al. « Progressive Degeneration and Inhibition of Peripheral Nerve Regeneration in the SOD1-G93A Mouse Model of Amyotrophic Lateral Sclerosis ». Cellular Physiology and Biochemistry 46, no 6 (2018) : 2358–72. http://dx.doi.org/10.1159/000489627.
Texte intégralAlkhaddur, A., et E. V. Mashkina. « EFFECT OF PHITOCHEMICAL EXTRACTS ON EXPRESSION OF GENES NFE2L2, JUN, SOD1 IN HUMAN CELLS ». Aerospace and Environmental Medicine 56, no 3 (2022) : 40–46. http://dx.doi.org/10.21687/0233-528x-2022-56-3-40-46.
Texte intégralNoblanc, Anaīs, Alicia Klaassen et Bernard Robaire. « The Exacerbation of Aging and Oxidative Stress in the Epididymis of Sod1 Null Mice ». Antioxidants 9, no 2 (11 février 2020) : 151. http://dx.doi.org/10.3390/antiox9020151.
Texte intégralKimura, Shintaro, Yuji O. Kamatari, Yukina Kuwahara, Hideaki Hara, Osamu Yamato, Sadatoshi Maeda, Hiroaki Kamishina et Ryo Honda. « Canine SOD1 harboring E40K or T18S mutations promotes protein aggregation without reducing the global structural stability ». PeerJ 8 (15 juillet 2020) : e9512. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.9512.
Texte intégralLobsiger, Christian S., Séverine Boillée et Don W. Cleveland. « Toxicity from different SOD1 mutants dysregulates the complement system and the neuronal regenerative response in ALS motor neurons ». Proceedings of the National Academy of Sciences 104, no 18 (26 avril 2007) : 7319–26. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0702230104.
Texte intégralLiochev, Stefan I., et Irwin Fridovich. « CO2 enhanced peroxidase activity of SOD1 : the effects of pH ». Free Radical Biology and Medicine 36, no 11 (juin 2004) : 1444–47. http://dx.doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2004.03.006.
Texte intégralSomalinga, Balajee R., Gregory A. Miller, Hiba T. Malik, W. Christian Wigley et Philip J. Thomas. « A Screen to Identify Cellular Modulators of Soluble Levels of an Amyotrophic Lateral Sclerosis (ALS)–Causing Mutant SOD1 ». Journal of Biomolecular Screening 16, no 9 (29 août 2011) : 974–85. http://dx.doi.org/10.1177/1087057111418505.
Texte intégralWiwanitkit, Viroj. « Cadmium related health effects ». Environmental Research 112 (janvier 2012) : 236. http://dx.doi.org/10.1016/j.envres.2011.12.005.
Texte intégralYoung, Brent, Chad Purcell, Yi-Qun Kuang, Nicholle Charette et Denis J. Dupré. « Superoxide Dismutase 1 Regulation of CXCR4-Mediated Signaling in Prostate Cancer Cells is Dependent on Cellular Oxidative State ». Cellular Physiology and Biochemistry 37, no 6 (2015) : 2071–84. http://dx.doi.org/10.1159/000438566.
Texte intégralLewandowski, Łukasz, Marta Kepinska et Halina Milnerowicz. « Alterations in Concentration/Activity of Superoxide Dismutases in Context of Obesity and Selected Single Nucleotide Polymorphisms in Genes : SOD1, SOD2, SOD3 ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 14 (17 juillet 2020) : 5069. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21145069.
Texte intégralVidonja-Uzelac, Teodora, Nikola Tatalovic, Milica Mijovic, Aleksandra Nikolic-Kokic, Zorana Orescanin-Dusic, Mara Bresjanac et Dusko Blagojevic. « Effects of ibogaine per os treatment on redox homeostasis in rat kidney ». Archives of Biological Sciences 71, no 2 (2019) : 245–52. http://dx.doi.org/10.2298/abs190208006v.
Texte intégralZhang, Yunyan, Yuzhi Yang, Mingxue Xu, Jingwen Zheng, Yuchan Xu, Guoqing Chen, Qiang Guo, Weidong Tian et Weihua Guo. « The Dual Effects of Reactive Oxygen Species on the Mandibular Alveolar Bone Formation in SOD1 Knockout Mice : Promotion or Inhibition ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2021 (3 février 2021) : 1–15. http://dx.doi.org/10.1155/2021/8847140.
Texte intégralModrick, Mary L., Sean P. Didion, Cynthia M. Lynch, Sanjana Dayal, Steven R. Lentz et Frank M. Faraci. « Role of Hydrogen Peroxide and the Impact of Glutathione Peroxidase-1 in Regulation of Cerebral Vascular Tone ». Journal of Cerebral Blood Flow & ; Metabolism 29, no 6 (8 avril 2009) : 1130–37. http://dx.doi.org/10.1038/jcbfm.2009.37.
Texte intégralDi Paola, Davide, Enrico Gugliandolo, Fabiano Capparucci, Marika Cordaro, Carmelo Iaria, Rosalba Siracusa, Ramona D’Amico et al. « Early Exposure to Environmental Pollutants : Imidacloprid Potentiates Cadmium Toxicity on Zebrafish Retinal Cells Death ». Animals 12, no 24 (9 décembre 2022) : 3484. http://dx.doi.org/10.3390/ani12243484.
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