Littérature scientifique sur le sujet « C-terminal domain of perlecan »
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Articles de revues sur le sujet "C-terminal domain of perlecan"
Zoeller, Jason J., Angela McQuillan, John Whitelock, Shiu-Ying Ho et Renato V. Iozzo. « A central function for perlecan in skeletal muscle and cardiovascular development ». Journal of Cell Biology 181, no 2 (21 avril 2008) : 381–94. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200708022.
Texte intégralNakamura, Kuniyuki, Tomoko Ikeuchi, Kazuki Nara, Craig S. Rhodes, Peipei Zhang, Yuta Chiba, Saiko Kazuno et al. « Perlecan regulates pericyte dynamics in the maintenance and repair of the blood–brain barrier ». Journal of Cell Biology 218, no 10 (20 septembre 2019) : 3506–25. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201807178.
Texte intégralMiosge, Nicolai, Timo Simniok, Patricia Sprysch et Rainer Herken. « The Collagen Type XVIII Endostatin Domain Is Co-localized with Perlecan in Basement Membranes in Vivo ». Journal of Histochemistry & ; Cytochemistry 51, no 3 (mars 2003) : 285–96. http://dx.doi.org/10.1177/002215540305100303.
Texte intégralMullen, Gregory P., Teresa M. Rogalski, Jason A. Bush, Poupak Rahmani Gorji et Donald G. Moerman. « Complex Patterns of Alternative Splicing Mediate the Spatial and Temporal Distribution of Perlecan/UNC-52 in Caenorhabditis elegans ». Molecular Biology of the Cell 10, no 10 (octobre 1999) : 3205–21. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.10.10.3205.
Texte intégralChung, C. Y., et H. P. Erickson. « Glycosaminoglycans modulate fibronectin matrix assembly and are essential for matrix incorporation of tenascin-C ». Journal of Cell Science 110, no 12 (15 juin 1997) : 1413–19. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.110.12.1413.
Texte intégralBix, Gregory, Jian Fu, Eva M. Gonzalez, Laura Macro, Amy Barker, Shelly Campbell, Mary M. Zutter et al. « Endorepellin causes endothelial cell disassembly of actin cytoskeleton and focal adhesions through α2β1 integrin ». Journal of Cell Biology 166, no 1 (5 juillet 2004) : 97–109. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200401150.
Texte intégralHayashi, K., J. A. Madri et P. D. Yurchenco. « Endothelial cells interact with the core protein of basement membrane perlecan through beta 1 and beta 3 integrins : an adhesion modulated by glycosaminoglycan. » Journal of Cell Biology 119, no 4 (15 novembre 1992) : 945–59. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.119.4.945.
Texte intégralFrench, Margaret M., Ronald R. Gomes, Rupert Timpl, Magnus Höök, Kirk Czymmek, Mary C. Farach-Carson et Daniel D. Carson. « Chondrogenic Activity of the Heparan Sulfate Proteoglycan Perlecan Maps to the N-terminal Domain I ». Journal of Bone and Mineral Research 17, no 1 (1 janvier 2002) : 48–55. http://dx.doi.org/10.1359/jbmr.2002.17.1.48.
Texte intégralNyström, Alexander, Zabeena P. Shaik, Donald Gullberg, Thomas Krieg, Beate Eckes, Roy Zent, Ambra Pozzi et Renato V. Iozzo. « Role of tyrosine phosphatase SHP-1 in the mechanism of endorepellin angiostatic activity ». Blood 114, no 23 (26 novembre 2009) : 4897–906. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2009-02-207134.
Texte intégralGARBE, Jörg H. O., Walter GÖHRING, Karlheinz MANN, Rupert TIMPL et Takako SASAKI. « Complete sequence, recombinant analysis and binding to laminins and sulphated ligands of the N-terminal domains of laminin α3B and α5 chains ». Biochemical Journal 362, no 2 (22 février 2002) : 213–21. http://dx.doi.org/10.1042/bj3620213.
Texte intégralThèses sur le sujet "C-terminal domain of perlecan"
Guo, Xiangxue. « Biochemical and Bioinformatics Analysis of CVAB C-Terminal Domain ». Digital Archive @ GSU, 2006. http://digitalarchive.gsu.edu/biology_diss/3.
Texte intégralCarvalho, Maria João Marques de. « Characterization of a C-terminal domain from eag potassium channel ». Master's thesis, Universidade de Aveiro, 2010. http://hdl.handle.net/10773/4343.
Texte intégralDomínios que ligam nucleotideos cíclicos (CNBD) regulam muitas vias de sinalização em células procarióticas e eucarióticas. Os ligandos AMP cíclico ou GMP cíclico ligam-se a estes domínios e induzem uma alteração conformacional que é propagada ao domínio efector, como uma cinase ou um canal iónico. Os canais de potássio da família ether-a-go-go (EAG) estão envolvidos em muitos processos fisiológicos que incluem repolarização cardíaca e neuronal, proliferação tumoral e secreção de hormonas. Estes canais são tetraméricos e cada subunidade inclui seis hélices transmembranares e dominios citoplasmáticos em N- e C-terminal. O domínio em C-terminal tem homologia com domínios que ligam nucleotídeos cíclicos mas foi demonstrado que os canais EAG não são afectados por nucleotídeos e o domínio não liga nucleotideos. O objectivo deste projecto foi resolver a estrutura de um domínio C-terminal de um canal EAG por cristalografia de raios-X e compreender o seu papel funcional. Determinei a estrutura de um destes domínios à resolução de 2,2 Å; a estrutura tem a topologia de um CNBD mas a cavidade de ligação apresenta várias diferenças relativamente à de domínios que ligam nucleotideos cíclicos. Mais ainda, os canais EAG são inibidos por calmodulina e há dois locais de ligação de calmodulina a seguir ao CNBD. A estrutura mostrou que um destes locais se encontra sobreposto com uma região do domínio levantando a possibilidade da calmodulina regular o canal através da alteração conformacional do domínio C-terminal dos canais EAG. Esta possibilidade começou a ser explorada com recurso a ensaios de cross-linking químico e espectroscopia de fluorescência.
Cyclic nucleotide binding domains (CNBD) are regulatory domains that participate in many signaling pathways in prokaryotic and eukaryotic cells. The ligand cAMP or cGMP binds these domains and induces a conformational change that is propagated to an effector domain, like a kinase or an ion channel. The ether-a-go-go (EAG) potassium channel family is involved in important physiological roles that include cardiac and neuronal repolarization, tumor proliferation and hormone secretion. These channels are tetramers, where each subunit includes six transmembrane helices and N- and C-terminal cytoplasmic domains. The C-terminal domain has strong homology to CNBDs but it has been demonstrated that EAG channels are not affected by cyclic nucleotides and that the domain does not bind nucleotides. The ultimate goal of this project was to solve the structure of an EAG family C-terminal domain by X-ray crystallography and to understand its functional role. I have determined the structure of one of these domains at 2.2 Å; the structure has the canonical CNBD fold but it shows a ligand pocket that has several differences relative to a cyclic nucleotide binding site. Furthermore, EAG currents are inhibited by calmodulin binding and there are two calmodulin binding sites C-terminal to the CNBD. The structure reveals that one of these sites overlaps with a region of the domain raising the possibility that calmodulin affects channel function by changing the EAG C-terminal domain conformation. I have conducted preliminary tests on this hypothesis by using biochemical cross-linking experiments and fluorescence spectroscopy.
FCT
FCOMP-010124-FEDER-007427/PTDC/QUI/66171/2006
Miller, Wayne. « Structural characterisation of the prokaryotic sodium channel C-terminal domain ». Thesis, Birkbeck (University of London), 2015. http://bbktheses.da.ulcc.ac.uk/140/.
Texte intégralBenetti, Federico. « Structural studies on the C-terminal domain of human PMCA1b ». Doctoral thesis, Università degli studi di Padova, 2008. http://hdl.handle.net/11577/3425143.
Texte intégralAdu-Bobie, Jeanette. « Characterisation of the C-terminal domain intimin from enteropathogenic Escherichia coli ». Thesis, Imperial College London, 1998. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.300436.
Texte intégralRagan, Timothy James. « Regulation of S6K1 Protein Kinae Activation by its C-Terminal Autoinhibitory Domain ». Scholarly Repository, 2008. http://scholarlyrepository.miami.edu/oa_dissertations/125.
Texte intégralPanagiotidou, P. « Cloning, expression and structural studies on the C-terminal domain of procollagen C-proteinase enhancer (ctPCPE) ». Thesis, University of Kent, 2004. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.405998.
Texte intégralAl-Ali, Hassan. « Regulation of PDK1 Protein Kinase Activation by Its C-Terminal Pleckstrin Homology Domain ». Scholarly Repository, 2010. http://scholarlyrepository.miami.edu/oa_dissertations/381.
Texte intégralChapman, Rob. « A Functional Analysis of the RNA Polymerase II Large Subunit C-Terminal Domain ». Diss., lmu, 2003. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:19-11049.
Texte intégralRay, Pampa. « DNA binding studies of the transcriptional activator NifA and its c-terminal domain ». Thesis, University of Birmingham, 2000. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.393779.
Texte intégralLivres sur le sujet "C-terminal domain of perlecan"
Ray, Pampa. DNA binding studies of the transcriptional activator NifA and its C-terminal domain. Birmingham : University of Birmingham, 2000.
Trouver le texte intégralYurko, Nathan Michael. The roles of Threonine-4 and Tyrosine-1 of the RNA Polymerase II C-Terminal Domain : New insights into transcription from Saccharomyces cerevisiae. [New York, N.Y.?] : [publisher not identified], 2017.
Trouver le texte intégralChapitres de livres sur le sujet "C-terminal domain of perlecan"
Southan, Christopher, Elizabeth Thompson et David A. Lane. « The C-terminal polymerisation domain of fibrinogen ». Dans Fibrin formation and Fibrinolysis, sous la direction de D. A. Lane, 47–54. Berlin, Boston : De Gruyter, 1986. http://dx.doi.org/10.1515/9783110871951-007.
Texte intégralLibich, David S., Samjhana Pandey et Steven M. Pascal. « Conformational Studies of the Par-4 C-Terminal Domain ». Dans Tumor Suppressor Par-4, 95–126. Cham : Springer International Publishing, 2022. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-030-73572-2_3.
Texte intégralHoffmann, Ralf, Randall E. Bolger, Zhi Quan Xiang, Magdalena Blaszczyk-Thurin, Hildegund C. J. Ertl et Laszlo Otvos. « Phosphopeptide models of the C-terminal basic domain of p53 ». Dans Peptides Frontiers of Peptide Science, 715–16. Dordrecht : Springer Netherlands, 2002. http://dx.doi.org/10.1007/0-306-46862-x_313.
Texte intégralKOIWA, HISASHI. « Phosphorylation of RNA polymerase II C-terminal domain and plant osmotic-stress responses ». Dans Abiotic stress tolerance in plants, 47–57. Dordrecht : Springer Netherlands, 2006. http://dx.doi.org/10.1007/1-4020-4389-9_3.
Texte intégralYumoto, Fumiaki, Koji Nagata, Kyoko Adachi, Nobuaki Nemoto, Takao Ojima, Kiyoyoshi Nishita, Iwao Ohtsuki et Masaru Tanokura. « NMR Structural Study of Troponin C C-Terminal Domain Complexed with Troponin I Fragment from Akazara Scallop ». Dans Advances in Experimental Medicine and Biology, 195–201. Boston, MA : Springer US, 2003. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4419-9029-7_18.
Texte intégralTakagi, Takashi. « Amino Acid Sequence of the C-Terminal Domain of Octopus (Paroctopus dofleini dofleini) Hemocyanin ». Dans Invertebrate Oxygen Carriers, 259–62. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 1986. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-71481-8_46.
Texte intégralHatakeyama, Tomomitsu, Tomoko Suenaga, Takuro Niidome et Haruhiko Aoyagi. « Antibacterial Peptides Derived from the C-Terminal Domain of the Hemolytic Lectin, CEL-III ». Dans Peptides : The Wave of the Future, 760–61. Dordrecht : Springer Netherlands, 2001. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-010-0464-0_355.
Texte intégralKang, Mona E., et Michael E. Dahmus. « The Unique C-Terminal Domain of RNA Polymerase II and Its Role in Transcription ». Dans Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology, 41–77. Hoboken, NJ, USA : John Wiley & Sons, Inc., 2006. http://dx.doi.org/10.1002/9780470123171.ch2.
Texte intégralJiménez, M. A., M. Bruix, J. L. Nieto et M. Rico. « 1H NMR study on the folding of peptide fragments from the thermolysin C-terminal domain ». Dans Peptides 1990, 531–32. Dordrecht : Springer Netherlands, 1991. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-3034-9_223.
Texte intégralCooper, Christopher D. O., et Brian D. Marsden. « N- and C-Terminal Truncations to Enhance Protein Solubility and Crystallization : Predicting Protein Domain Boundaries with Bioinformatics Tools ». Dans Methods in Molecular Biology, 11–31. New York, NY : Springer New York, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4939-6887-9_2.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "C-terminal domain of perlecan"
AYABE, K., T. ZAKO et H. UEDA. « IMPORTANCE OF FIREFLY LUCIFERASE C-TERMINAL DOMAIN IN BINDING OF LUCIFERYL-ADENYLATE ». Dans Proceedings of the 13th International Symposium. WORLD SCIENTIFIC, 2005. http://dx.doi.org/10.1142/9789812702203_0010.
Texte intégralBeneckv, M. J., C. G. Kolvenbach, D. L. Amrani et M. W. Mosesson. « EVIDENCE THAT THE C-TERMINAL HEPARIN BINDING DOMAIN ("HEP II") DOMINATES HEPARIN-FIBRONECTIN INTERACTIONS ». Dans XIth International Congress on Thrombosis and Haemostasis. Schattauer GmbH, 1987. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1643631.
Texte intégralBoohaker, Rebecca, Ge Zhang, Kathleen Nemec et Annette R. Khaled. « Abstract 2010 : Development of a cytotoxic peptide based on the C-terminal domain of Bax ». Dans Proceedings : AACR 103rd Annual Meeting 2012‐‐ Mar 31‐Apr 4, 2012 ; Chicago, IL. American Association for Cancer Research, 2012. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2012-2010.
Texte intégralCaballero-Ruiz, Begoña, Cintli C. Morales-Alcala, Henry M. Wood, Gianluca Canettieri et Natalia A. Riobo-Del Galdo. « Abstract 2421 : PTCH1 C-terminal domain truncations in colorectal cancer increase mitogenic signalling and autophagy ». Dans Proceedings : AACR Annual Meeting 2021 ; April 10-15, 2021 and May 17-21, 2021 ; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2021. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2021-2421.
Texte intégralLundine, Devon, Zafar Syed, Viola Ellison, George Annor, Gu Xiao et Jill Bargonetti. « Abstract 2410 : The mutant p53 C-terminal domain assists in DNA interactions and cell cycle promotion ». Dans Proceedings : AACR Annual Meeting 2021 ; April 10-15, 2021 and May 17-21, 2021 ; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2021. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2021-2410.
Texte intégralIwamoto, M., N. Sugiyama, T. Sasaki et Y. Abiko. « DOMAIN OF BINDING ACTIVITY WITH PLASMIN KRINGLE IN SYNTHESIZED C-TERMINAL PEPTIDES , OF α2-PLASMIN INHIBITOR ». Dans XIth International Congress on Thrombosis and Haemostasis. Schattauer GmbH, 1987. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1644612.
Texte intégralZUBAREVA, V. M., D. O. TRETYAKOV, A. S. LAPASHINA et B. A. FENIOUK. « THE EFFECT OF C-TERMINAL DOMAIN OF SUBUNIT ON ATPASE ACTIVITY OF BACILLUS SUBTILIS ATP SYNTHASE ». Dans HOMO SAPIENS LIBERATUS. TORUS PRESS, 2020. http://dx.doi.org/10.30826/homosapiens-2020-39.
Texte intégralGolubeva, Volha A., Nicholas T. Woods et Alvaro N. A. Monteiro. « Abstract 3779 : Mutational analysis of MCPH1 C-terminal tandem BRCT domain reveals residues essential for cell cycle arrest ». Dans Proceedings : AACR 106th Annual Meeting 2015 ; April 18-22, 2015 ; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2015. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2015-3779.
Texte intégralRobert, Xavier, Richard Haser, Haruhide Mori, Birte Svensson et Nushin Aghajari. « CARBOHYDRATE RECOGNITION AND SPECIFICITY DIFFERENCES OF BARLEY ALPHA-AMYLASE ISOZYMES : A NOVEL ROLE OF THEIR C-TERMINAL DOMAIN ». Dans XXIst International Carbohydrate Symposium 2002. TheScientificWorld Ltd, 2002. http://dx.doi.org/10.1100/tsw.2002.479.
Texte intégralLin, Yu-Ching, Li-Ting Lu, Xin-Hua Feng et Ruey-Hwa Chen. « Abstract 1971 : Small C-terminal domain phosphatase 1 stabilizes PML to regulate the progression of renal clear cell carcinoma. » Dans Proceedings : AACR 104th Annual Meeting 2013 ; Apr 6-10, 2013 ; Washington, DC. American Association for Cancer Research, 2013. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2013-1971.
Texte intégralRapports d'organisations sur le sujet "C-terminal domain of perlecan"
Yalovsky, Shaul, et Julian Schroeder. The function of protein farnesylation in early events of ABA signal transduction in stomatal guard cells of Arabidopsis. United States Department of Agriculture, janvier 2002. http://dx.doi.org/10.32747/2002.7695873.bard.
Texte intégralFriedman, Haya, Julia Vrebalov, James Giovannoni et Edna Pesis. Unravelling the Mode of Action of Ripening-Specific MADS-box Genes for Development of Tools to Improve Banana Fruit Shelf-life and Quality. United States Department of Agriculture, janvier 2010. http://dx.doi.org/10.32747/2010.7592116.bard.
Texte intégral