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Goliasch, Georg, Arvand Haschemi, Rodrig Marculescu, Georg Endler, Gerald Maurer, Oswald Wagner, Kurt Huber, Christine Mannhalter et Alexander Niessner. « Butyrylcholinesterase Activity Predicts Long-Term Survival in Patients with Coronary Artery Disease ». Clinical Chemistry 58, no 6 (1 juin 2012) : 1055–58. http://dx.doi.org/10.1373/clinchem.2011.175984.
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Texte intégralMabrouk, Hajer, Haithem Mechria, Anouar Mechri, Houda Rahali, Wahiba Douki, Lotfi Gaha et Mohamed Fadhel Najjar. « Butyrylcholinesterase activity in schizophrenic patients ». Annales de biologie clinique 69, no 6 (novembre 2011) : 647–52. http://dx.doi.org/10.1684/abc.2011.0634.
Texte intégralSuneetha, Lavanya M., Venkata Karunakar, Raj Gopal Reddy et Sujai Suneetha. « Serum Butyrylcholinesterase Activity in Leprosy ». International Journal of Leprosy and Other Mycobacterial Diseases 72, no 3 (2004) : 324. http://dx.doi.org/10.1489/0020-7349(2004)72<324:sbail>2.0.co;2.
Texte intégralKálmán, János, Anna Juhász, Zoltán Rakonczay, György Ábrahám, Krisztina Boda, Tibor Farkas, Botond Penke et Zoltán Janka. « Serum butyrylcholinesterase activity in hyperlipidaemia ». Atherosclerosis 173, no 1 (mars 2004) : 145–46. http://dx.doi.org/10.1016/j.atherosclerosis.2003.12.002.
Texte intégralVan Lith, H. A., et A. C. Beynen. « Dietary cholesterol lowers the activity of butyrylcholinesterase (EC3.1.1.8), but elevates that of esterase-1 (EC3.1.1.1) in plasma of rats ». British Journal of Nutrition 70, no 3 (novembre 1993) : 721–26. http://dx.doi.org/10.1079/bjn19930167.
Texte intégralDarvesh, Sultan, Andrea M. LeBlanc, Ian R. Macdonald, George A. Reid, Virender Bhan, Robert J. Macaulay et John D. Fisk. « Butyrylcholinesterase activity in multiple sclerosis neuropathology ». Chemico-Biological Interactions 187, no 1-3 (septembre 2010) : 425–31. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2010.01.037.
Texte intégralKuhl, David E., Robert A. Koeppe, Scott E. Snyder, Satoshi Minoshima, Kirk A. Frey et Michael R. Kilbourn. « Imaging butyrylcholinesterase activity in Alzheimer's disease ». Annals of Neurology 60, no 6 (décembre 2006) : 746. http://dx.doi.org/10.1002/ana.21023.
Texte intégralVahdati-Mashhadian, Nasser, Mohammad K. Hassanzadeh, Javad Hosseini et Ali A. Saffareshargh. « Ethnic differences in the frequency of distribution of serum cholinesterase activity in the Iranian population ». Canadian Journal of Physiology and Pharmacology 82, no 5 (1 mai 2004) : 326–30. http://dx.doi.org/10.1139/y04-030.
Texte intégralKulesh, A. A., et V. V. Schestakov. « MELATONIN SECRETION AND SERUM BUTYRYLCHOLINESTERASE ACTIVITY AS A POTENTIAL BIOMARKERS OF COGNITIVE IMPAIRMENT IN ACUTE ISCHEMIC STROKE ». National Journal of Neurology 2, no 02 (30 novembre 2012) : 66–70. http://dx.doi.org/10.61788/njn.v2i12.08.
Texte intégralSchumacher, Ilana, Aya Arad et Rimona Margalit. « Butyrylcholinesterase formulated in liposomes ». Biotechnology and Applied Biochemistry 30, no 3 (décembre 1999) : 225–30. http://dx.doi.org/10.1111/j.1470-8744.1999.tb00774.x.
Texte intégralMangas, Iris, Eugenio Vilanova et Jorge Estévez. « Phenyl valerate esterase activity of human butyrylcholinesterase ». Archives of Toxicology 91, no 10 (15 mars 2017) : 3295–305. http://dx.doi.org/10.1007/s00204-017-1946-5.
Texte intégralMüller, Tatiane C., João Batista T. Rocha, Vera M. Morsch, Roseli Tatto Neis et Maria R. C. Schetinger. « Antidepressants inhibit human acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase activity ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease 1587, no 1 (mai 2002) : 92–98. http://dx.doi.org/10.1016/s0925-4439(02)00071-6.
Texte intégralUllah, Himayat, Khair Zaman et Muhammad Ismail. « Microwave Assisted Synthesis of BenzilideneBenzylamine and Its Acetylcholinesterase and Butyrylcholinesterase Activity ». Journal of Tropical Pharmacy and Chemistry 5, no 2 (23 juillet 2020) : 86–94. http://dx.doi.org/10.25026/jtpc.v5i2.236.
Texte intégralLevano, Soledad, Hans Ginz, Martin Siegemund, Miodrag Filipovic, Evgueni Voronkov, Albert Urwyler et Thierry Girard. « Genotyping the Butyrylcholinesterase in Patients with Prolonged Neuromuscular Block after Succinylcholine ». Anesthesiology 102, no 3 (1 mars 2005) : 531–35. http://dx.doi.org/10.1097/00000542-200503000-00009.
Texte intégralPanhuizen, Ivo F., Marc M. J. Snoeck, Soledad Levano et Thierry Girard. « Prolonged Neuromuscular Blockade Following Succinylcholine Administration to a Patient with a Reduced Butyrylcholinesterase Activity ». Case Reports in Medicine 2010 (2010) : 1–4. http://dx.doi.org/10.1155/2010/472389.
Texte intégralKolesnikov, Ilya, Anastasia Khokhlova, Dmitry Pankin, Anna Pilip, Anastasia Egorova, Vladislav Zigel, Maxim Gureev, Gerd Leuchs et Alina Manshina. « Laser-induced switching of the biological activity of phosphonate molecules ». New Journal of Chemistry 45, no 34 (2021) : 15195–99. http://dx.doi.org/10.1039/d1nj02487f.
Texte intégralZivkovic, Aleksandar R., Karsten Schmidt, Annette Sigl, Sebastian O. Decker, Thorsten Brenner et Stefan Hofer. « Reduced Serum Butyrylcholinesterase Activity Indicates Severe Systemic Inflammation in Critically Ill Patients ». Mediators of Inflammation 2015 (2015) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2015/274607.
Texte intégralEkerendu, Effiong E., Uchechukwu C. Okoro, Cosmas C. Eze, David S. Khanye, Kingsley O. Omeje, Narendra K. Mishra et David I. Ugwu. « Novel Cholinesterase Inhibitors : Synthesis, in silico and in vitro Studies ». Asian Journal of Chemistry 35, no 7 (2023) : 1683–91. http://dx.doi.org/10.14233/ajchem.2023.27588.
Texte intégralAdalat, Bushra, Fazal Rahim, Wajid Rehman, Zarshad Ali, Liaqat Rasheed, Yousaf Khan, Thoraya A. Farghaly et al. « Biologically Potent Benzimidazole-Based-Substituted Benzaldehyde Derivatives as Potent Inhibitors for Alzheimer’s Disease along with Molecular Docking Study ». Pharmaceuticals 16, no 2 (30 janvier 2023) : 208. http://dx.doi.org/10.3390/ph16020208.
Texte intégralAraoud, Manel, Fadoua Neffeti, Wahiba Douki, Hassen Ben Hfaiedh, Mohamed Akrout, Mohamed Fadhel Najjar et Abderraouf Kenani. « Factors influencing plasma butyrylcholinesterase activity in agricultural workers ». Annales de biologie clinique 69, no 2 (mars 2011) : 159–66. http://dx.doi.org/10.1684/abc.2011.0531.
Texte intégralMontenegro, María F., María T. Moral-Naranjo, María Páez de la Cadena, Francisco J. Campoy, Encarnación Muñoz-Delgado et Cecilio J. Vidal. « Human butyrylcholinesterase components differ in aryl acylamidase activity ». Biological Chemistry 389, no 4 (1 avril 2008) : 425–32. http://dx.doi.org/10.1515/bc.2008.041.
Texte intégralCarmona, Gilberto N., Charles W. Schindler, Mohammed Shoaib, Rebecca Jufer, Edward J. Cone, Steven R. Goldberg, Nigel H. Greig, Qian-Sheng Yu et David A. Gorelick. « Attenuation of cocaine-induced locomotor activity by butyrylcholinesterase. » Experimental and Clinical Psychopharmacology 6, no 3 (1998) : 274–79. http://dx.doi.org/10.1037/1064-1297.6.3.274.
Texte intégralTvarijonaviciute, A., J. J. Ceron et M. Caldin. « Serum butyrylcholinesterase activity in dogs with diabetes mellitus ». Veterinary Journal 192, no 3 (juin 2012) : 494–97. http://dx.doi.org/10.1016/j.tvjl.2011.06.040.
Texte intégralDomenech, Ivett Barreiro, Onel Fong Lores, Elio Cisnero Prego et Isolina Sanchez Jaca. « Michel electrometric modified method to determine Butyrylcholinesterase activity ». Toxicology Letters 172 (octobre 2007) : S207. http://dx.doi.org/10.1016/j.toxlet.2007.05.521.
Texte intégralGorelick, David A., John R. Cashman et Jennifer R. Schroeder. « Plasma butyrylcholinesterase enzyme functional activity in cocaine addicts ». Drug and Alcohol Dependence 146 (janvier 2015) : e126. http://dx.doi.org/10.1016/j.drugalcdep.2014.09.261.
Texte intégralKuznetsova, L. P. « THE HORSE SERUM BUTYRYLCHOLINESTERASE ACTIVITY UNDER OCTANOL INFLUENCE ». Biotechnologia Acta 6, no 6 (2013) : 100–104. http://dx.doi.org/10.15407/biotech6.06.100.
Texte intégralCahlíková, Lucie, Nina Benešová, Kateřina Macáková, Radim Kučerac, Václav Hrstka, Jiří Klimeš, Luděk Jahodář et Lubomír Opletal. « Alkaloids from Some Amaryllidaceae Species and Their Cholinesterase Activity ». Natural Product Communications 7, no 5 (mai 2012) : 1934578X1200700. http://dx.doi.org/10.1177/1934578x1200700506.
Texte intégralSnyder, Scott E., Neeraja Gunupudi, Phillip S. Sherman, Elizabeth R. Butch, Marc B. Skaddan, Michael R. Kilbourn, Robert A. Koeppe et David E. Kuhl. « Radiolabeled Cholinesterase Substrates : In Vitro Methods for Determining Structure-Activity Relationships and Identification of a Positron Emission Tomography Radiopharmaceutical for In Vivo Measurement of Butyrylcholinesterase Activity ». Journal of Cerebral Blood Flow & ; Metabolism 21, no 2 (février 2001) : 132–43. http://dx.doi.org/10.1097/00004647-200102000-00004.
Texte intégralSaqib, Fatima, Khalid Hussain Janbaz et Maryam Khan Sherwani. « In vitro inhibitory potential of methanolic extract of Celosia argentea var. cristata on tyrosinase, acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase enzymes ». Bangladesh Journal of Pharmacology 10, no 2 (24 mai 2015) : 449. http://dx.doi.org/10.3329/bjp.v10i2.22880.
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Texte intégralShi, Da-Hua, Xiao-Dong Ma, Yu-Wei Liu, Wei Min, Fu-Jun Yin, Zong-Ming Tang, Meng-Qiu Song et al. « Synthesis, Crystal Structure and Biological Evaluation of Novel 2-Phenylthiazole Derivatives as Butyrylcholinesterase Inhibitors ». Journal of Chemical Research 42, no 7 (juillet 2018) : 366–70. http://dx.doi.org/10.3184/174751918x15314837408346.
Texte intégralSzwajgier, Dominik. « Anticholinesterase Activity of Phenolic Acids and their Derivatives ». Zeitschrift für Naturforschung C 68, no 3-4 (1 avril 2013) : 125–32. http://dx.doi.org/10.1515/znc-2013-3-408.
Texte intégralБессарабов, В. І., Л. М. Вахітова, Г. І. Кузьміна, О. П. Баула, В. М. Лісовий et Н. П. Здерко. « РОЗРОБКА МЕТОДУ ОЦІНКИ ЕФЕКТИВНОСТІ ДЕКОНТАМІНАЦІЇ ФОСФОРОРГАНІЧНИХ СПОЛУК ». Bulletin of the Kyiv National University of Technologies and Design. Technical Science Series 126, no 5 (12 février 2019) : 114–22. http://dx.doi.org/10.30857/1813-6796.2018.5.13.
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Texte intégralGholivand, Khodayar, Mohammad Abdollahi, Fresia Mojahed, Ahlam Madani Alizadehgan et Gholamreza Dehghan. « Acetylcholinesterase/Butyrylcholinesterase inhibition activity of some new carbacylamidophosphate deriviatives ». Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry 24, no 2 (1 avril 2009) : 566–76. http://dx.doi.org/10.1080/14756360802316971.
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Texte intégralNechaeva, Natalia, Taisiya Prokopkina, Galina Makhaeva, Elena Rudakova, Natalia Boltneva, Christophor Dishovsky, Arkadiy Eremenko et Ilya Kurochkin. « Quantitative butyrylcholinesterase activity detection by surface-enhanced Raman spectroscopy ». Sensors and Actuators B : Chemical 259 (avril 2018) : 75–82. http://dx.doi.org/10.1016/j.snb.2017.11.174.
Texte intégralKálmán, János, Anna Juhász, Zoltán Rakonczay, György Ábrahám, Marianna Zana, Krisztina Boda, Tibor Farkas, Botond Penke et Zoltán Janka. « Increased serum butyrylcholinesterase activity in type IIb hyperlipidaemic patients ». Life Sciences 75, no 10 (juillet 2004) : 1195–204. http://dx.doi.org/10.1016/j.lfs.2004.02.019.
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Texte intégralVlaskin, D. N., E. T. Gainullina, S. B. Ryzhikov et V. F. Taranchenko. « Rapid Method for Diagnosis of Abnormal Activity of Butyrylcholinesterase ». Bulletin of Experimental Biology and Medicine 139, no 2 (février 2005) : 263–65. http://dx.doi.org/10.1007/s10517-005-0265-7.
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Texte intégralŠAGUD, Ivana, Irena ŠKORIĆ, Dragana VUK, Ana RATKOVIĆ et Franko BURČUL. « Acetyl- and butyrylcholinesterase inhibitory activity of selected photochemicallysynthesized polycycles ». TURKISH JOURNAL OF CHEMISTRY 43, no 4 (6 août 2019) : 1170–82. http://dx.doi.org/10.3906/kim-1903-74.
Texte intégralHou, Shurong, Liu Xue, Wenchao Yang, Lei Fang, Fang Zheng et Chang-Guo Zhan. « Substrate selectivity of high-activity mutants of human butyrylcholinesterase ». Organic & ; Biomolecular Chemistry 11, no 43 (2013) : 7477. http://dx.doi.org/10.1039/c3ob41713a.
Texte intégralAlcântara, V. M., E. A. Chautard-Freire-Maia, M. Scartezini, M. S. J. Cerci, K. Braun-Prado et G. Picheth. « Butyrylcholinesterase activity and risk factors for coronary artery disease ». Scandinavian Journal of Clinical and Laboratory Investigation 62, no 5 (janvier 2002) : 399–404. http://dx.doi.org/10.1080/00365510260296564.
Texte intégralJasiecki, Jacek, Joanna Jońca, Monika Żuk, Anna Szczoczarz, Anna Janaszak-Jasiecka, Krzysztof Lewandowski, Krzysztof Waleron et Bartosz Wasąg. « Activity and polymorphisms of butyrylcholinesterase in a Polish population ». Chemico-Biological Interactions 259 (novembre 2016) : 70–77. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2016.04.030.
Texte intégralKulhánková, Andrea, Lucie Cahlíková, Zdeněk Novák, Kateřina Macáková, Jiří Kuneš et Lubomír Opletal. « Alkaloids fromZephyranthes robustaBakerand Their Acetylcholinesterase- and Butyrylcholinesterase-Inhibitory Activity ». Chemistry & ; Biodiversity 10, no 6 (juin 2013) : 1120–27. http://dx.doi.org/10.1002/cbdv.201200144.
Texte intégralMeden, Anže, Damijan Knez, Natalia Malikowska-Racia, Xavier Brazzolotto, Florian Nachon, Jurij Svete, Kinga Sałat, Uroš Grošelj et Stanislav Gobec. « Structure-activity relationship study of tryptophan-based butyrylcholinesterase inhibitors ». European Journal of Medicinal Chemistry 208 (décembre 2020) : 112766. http://dx.doi.org/10.1016/j.ejmech.2020.112766.
Texte intégralHošt'álková, Anna, Lubomír Opletal, Jiří Kuneš, Zdeněk Novák, Martina Hrabinová, Jakub Chlebek, Lukáš Čegan et Lucie Cahlíková. « Alkaloids from Peumus boldus and their Acetylcholinesterase, Butyrylcholinesterase and Prolyl Oligopeptidase Inhibition Activity ». Natural Product Communications 10, no 4 (avril 2015) : 1934578X1501000. http://dx.doi.org/10.1177/1934578x1501000410.
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