Littérature scientifique sur le sujet « BS-RNase »
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Articles de revues sur le sujet "BS-RNase"
BRACALE, Aurora, Daniela SPALLETTI-CERNIA, Mariarosaria MASTRONICOLA, Francesco CASTALDI, Roberta MANNUCCI, Lucio NITSCH et Giuseppe D'ALESSIO. « Essential stations in the intracellular pathway of cytotoxic bovine seminal ribonuclease ». Biochemical Journal 362, no 3 (8 mars 2002) : 553–60. http://dx.doi.org/10.1042/bj3620553.
Texte intégralKim, J. S., J. Soucek, J. Matousek et R. T. Raines. « Catalytic activity of bovine seminal ribonuclease is essential for its immunosuppressive and other biological activities ». Biochemical Journal 308, no 2 (1 juin 1995) : 547–50. http://dx.doi.org/10.1042/bj3080547.
Texte intégralMatoušek, J., V. Hruban, J. Hradecky, A. Hrubá et J. Soućek. « Effect of bovine seminal ribonuclease (BS-RNase) on pigs bone marrow cells ». Archives Animal Breeding 44, no 1 (10 octobre 2001) : 53–64. http://dx.doi.org/10.5194/aab-44-53-2001.
Texte intégralMatous̆ek, J. « Aspermatogenic effect of the bull seminal ribonuclease (BS RNase) in the presence of anti-BS RNase antibodies in mice ». Animal Genetics 25, S1 (juin 1994) : 45–50. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2052.1994.tb00402.x.
Texte intégralMatoušek, Josef, Pavla Poučková, Josef Souček et Jiřı́ Škvor. « PEG chains increase aspermatogenic and antitumor activity of RNase A and BS-RNase enzymes ». Journal of Controlled Release 82, no 1 (juillet 2002) : 29–37. http://dx.doi.org/10.1016/s0168-3659(02)00082-2.
Texte intégralAdinolfi, Salvatore, Renata Piccoli, Filomena Sica et Lelio Mazzarella. « BS-RNase tetramers : An example of domain-swapped oligomers ». FEBS Letters 398, no 2-3 (2 décembre 1996) : 326–32. http://dx.doi.org/10.1016/s0014-5793(96)01034-4.
Texte intégralErcole, Carmine, Rosa Angela Colamarino, Elio Pizzo, Federico Fogolari, Roberta Spadaccini et Delia Picone. « Comparison of the structural and functional properties of RNase A and BS-RNase : A stepwise mutagenesis approach ». Biopolymers 91, no 12 (décembre 2009) : 1009–17. http://dx.doi.org/10.1002/bip.21176.
Texte intégralMurthy, B. S., et R. Sirdeshmukh. « Sensitivity of monomeric and dimeric forms of bovine seminal ribonuclease to human placental ribonuclease inhibitor ». Biochemical Journal 281, no 2 (15 janvier 1992) : 343–48. http://dx.doi.org/10.1042/bj2810343.
Texte intégralSpadaccini, Roberta, Carmine Ercole, Maria A. Gentile, Domenico Sanfelice, Rolf Boelens, Rainer Wechselberger, Gyula Batta, Andrea Bernini, Neri Niccolai et Delia Picone. « NMR Studies on Structure and Dynamics of the Monomeric Derivative of BS-RNase : New Insights for 3D Domain Swapping ». PLoS ONE 7, no 1 (12 janvier 2012) : e29076. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0029076.
Texte intégralFarr, Glen A., Irina A. Oussenko et David H. Bechhofer. « Protection against 3′-to-5′ RNA Decay inBacillus subtilis ». Journal of Bacteriology 181, no 23 (1 décembre 1999) : 7323–30. http://dx.doi.org/10.1128/jb.181.23.7323-7330.1999.
Texte intégralThèses sur le sujet "BS-RNase"
Wirth, Bianca. « Charakterisierung adenoviraler Vektoren zur regulierten Expression der BS-RNase ». Diss., lmu, 2010. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:19-113933.
Texte intégralWirth, Bianca [Verfasser]. « Charakterisierung adenoviraler Vektoren zur regulierten Expression der BS-RNase / von Bianca Wirth ». 2009. http://d-nb.info/100173291X/34.
Texte intégralVOTTARIELLO, FRANCESCA. « OLIGOMERIZATION OF RNase A:a) A STUDY OF THE INFLUENCE OF SERINE 80 RESIDUE ON THE 3D DOMAIN SWAPPING MECHANISMb) “ZERO-LENGTH” DIMERS OF RNase A AND THEIR CATIONIZATION WITH PEI ». Doctoral thesis, 2010. http://hdl.handle.net/11562/344075.
Texte intégral"Zero-length" dimers of ribonuclease A, a novel type of dimers formed by two RNase A molecules bound to each other through a zero-length amide bond [Simons, B.L. et al. (2007) Proteins 66, 183-195], were analyzed, and tested for their possible in vitro cytotoxic activity. Results: (i) Besides dimers, also trimers and higher oligomers can be identified among the products of the covalently linking reaction. (ii) The "zero-length" dimers prepared by us appear not to be a unique species, as was instead reported by Simons et al. The product is heterogeneous, as shown by the involvement in the amide bond of amino and carboxyl groups others than only those belonging to Lys66 and Glu9. This is demonstrated by results obtained with two RNase A mutants, E9A and K66A. (iii) The "zero-length" dimers degrade poly(A).poly(U) (dsRNA) and yeast RNA (ssRNA): while the activity against poly(A).poly(U) increases with the increase of the oligomer's basicity, the activity towards yeast RNA decreases with the increase of oligomers' basicity, in agreement with many previous data, but in contrast with the results reported by Simons et al. (iv) No cytotoxicity against various tumor cells lines could be evidenced in RNase A "zero-length" dimers. (v) They instead become cytotoxic if cationized by conjugation with polyethylenimine [Futami, J. et al. (2005) J. Biosci. Bioengin. 99, 95-103]. However, polyethylenimine derivatives of RNase A "zero-length" dimers and native, monomeric RNase A are equally cytotoxic. In other words, protein "dimericity" does not play any role in this case. Moreover, (vi) cytotoxicity seems not to be specific for tumor cells: polyethylenimine-cationized native RNase A is also cytotoxic towards human monocytes.
Menzel, Christian. « Targeted RNase : humane Antikörper-RNase-Fusionen zur Bekämpfungvon CD30 + Lymphomen / ». 2007. http://www.gbv.de/dms/bs/toc/528893920.pdf.
Texte intégral