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Jordan, Shane D., et Earnest Alexander. « Bovine Hemoglobin ». Journal of Pharmacy Practice 26, no 3 (6 août 2012) : 257–60. http://dx.doi.org/10.1177/0897190012451928.
Texte intégralMATCHAM, G. W. J., J. M. CHAPSAL et D. GUILLOCHON. « Catalytic Activities of Bovine Hemoglobin ». Annals of the New York Academy of Sciences 501, no 1 Enzyme Engine (juin 1987) : 21–35. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1987.tb45680.x.
Texte intégralBRAEND, M., G. EFREMOV et A. RAASTAD. « GENETICS OF BOVINE HEMOGLOBIN D ». Hereditas 54, no 3 (2 septembre 2009) : 255–59. http://dx.doi.org/10.1111/j.1601-5223.1966.tb02020.x.
Texte intégralLima, Maria Celiana P., et Cristina T. Andrade. « Stroma-Free Hemoglobin from Bovine Blood ». Artificial Cells, Blood Substitutes, and Biotechnology 35, no 4 (janvier 2007) : 431–47. http://dx.doi.org/10.1080/10731190701460333.
Texte intégralShirahama, Hiroyuki, Koji Suzuki et Toshiro Suzawa. « Bovine hemoglobin adsorption onto polymer latices ». Journal of Colloid and Interface Science 129, no 2 (mai 1989) : 483–90. http://dx.doi.org/10.1016/0021-9797(89)90462-1.
Texte intégralClementi, Maria E., Roberto Scatena, Alvaro Mordente, Saverio G. Condò, Massimo Castagnola et Bruno Giardina. « Oxygen Transport by Fetal Bovine Hemoglobin ». Journal of Molecular Biology 255, no 1 (janvier 1996) : 229–34. http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.1996.0019.
Texte intégralGoldman, Daniel W., Richard J. Breyer, David Yeh, Beth A. Brockner-Ryan et Abdu I. Alayash. « Acellular hemoglobin-mediated oxidative stress toward endothelium : a role for ferryl iron ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 275, no 3 (1 septembre 1998) : H1046—H1053. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.1998.275.3.h1046.
Texte intégralWang, Ying, Linli Wang, Weili Yu, Dawei Gao, Guoxing You, Penglong Li, Shan Zhang et al. « A PEGylated bovine hemoglobin as a potent hemoglobin-based oxygen carrier ». Biotechnology Progress 33, no 1 (31 octobre 2016) : 252–60. http://dx.doi.org/10.1002/btpr.2380.
Texte intégralD'Agnillo, Felice. « Redox active hemoglobin enhances lipopolysaccharide-induced injury to cultured bovine endothelial cells ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 287, no 4 (octobre 2004) : H1875—H1882. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00164.2004.
Texte intégralMarta, Maurizio, Maria Patamia, Alessandro Lupi, Mirca Antenucci, Mario Di Iorio, Sergio Romeo, Raffaele Petruzzelli, Massimo Pomponi et Bruno Giardina. « Bovine Hemoglobin Cross-Linked through the Chains ». Journal of Biological Chemistry 271, no 13 (29 mars 1996) : 7473–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.271.13.7473.
Texte intégralCempel, Nathalie, Didier Guillochon et Jean-Marie Piot. « Preparation of Photodynamic Hydrolyzates from Bovine Hemoglobin ». Journal of Agricultural and Food Chemistry 42, no 9 (septembre 1994) : 2059–63. http://dx.doi.org/10.1021/jf00045a042.
Texte intégralMaghraby, Ahmed Mohamed, et Maha Anwar Ali. « Spectroscopic study of gamma irradiated bovine hemoglobin ». Radiation Physics and Chemistry 76, no 10 (octobre 2007) : 1600–1605. http://dx.doi.org/10.1016/j.radphyschem.2007.01.008.
Texte intégralDaoud, Rachid, Veronique Dubois, Loredana Bors-Dodita, Naima Nedjar-Arroume, Francois Krier, Nour-Eddine Chihib, Patrice Mary, Mostafa Kouach, Gilbert Briand et Didier Guillochon. « New antibacterial peptide derived from bovine hemoglobin ». Peptides 26, no 5 (mai 2005) : 713–19. http://dx.doi.org/10.1016/j.peptides.2004.12.008.
Texte intégralTrujillo, Edward M. « Osmotic pressure measurements of dissociating bovine hemoglobin ». Journal of Membrane Science 69, no 3 (mai 1992) : 213–22. http://dx.doi.org/10.1016/0376-7388(92)80040-q.
Texte intégralDang, Meng, Qiliang Deng, Guozhen Fang, Dongdong Zhang, Jingmin Liu et Shuo Wang. « Preparation of novel anionic polymeric ionic liquid materials and their potential application to protein adsorption ». Journal of Materials Chemistry B 5, no 31 (2017) : 6339–47. http://dx.doi.org/10.1039/c7tb01234a.
Texte intégralOutman, Ahlam, Barbara Deracinois, Christophe Flahaut, Mira Abou Diab, Bernard Gressier, Bruno Eto et Naïma Nedjar. « Potential of Human Hemoglobin as a Source of Bioactive Peptides : Comparative Study of Enzymatic Hydrolysis with Bovine Hemoglobin and the Production of Active Peptide α137–141 ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 15 (25 juillet 2023) : 11921. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241511921.
Texte intégralAsmari, Abdulrahman K. Al. « Gastric antisecretory and antiulcer activity of bovine hemoglobin ». World Journal of Gastroenterology 19, no 21 (2013) : 3291. http://dx.doi.org/10.3748/wjg.v19.i21.3291.
Texte intégralHu, Tao, Dongxia Li et Zhiguo Su. « Preparation and Characterization of Dimeric Bovine Hemoglobin Tetramers ». Journal of Protein Chemistry 22, no 5 (juillet 2003) : 411–16. http://dx.doi.org/10.1023/b:jopc.0000005455.94103.b8.
Texte intégralNedjar-Arroume, Naïma, Véronique Dubois-Delval, Estelle Yaba Adje, Jonathan Traisnel, François Krier, Patrice Mary, Mostafa Kouach, Gilbert Briand et Didier Guillochon. « Bovine hemoglobin : An attractive source of antibacterial peptides ». Peptides 29, no 6 (juin 2008) : 969–77. http://dx.doi.org/10.1016/j.peptides.2008.01.011.
Texte intégralZhang, Hong-Mei, Yan-Qing Wang, Qiu-Hua Zhou et Guang-Li Wang. « Molecular interaction between phosphomolybdate acid and bovine hemoglobin ». Journal of Molecular Structure 921, no 1-3 (mars 2009) : 156–62. http://dx.doi.org/10.1016/j.molstruc.2008.12.049.
Texte intégralGotshall, Robert W., Karyn L. Hamilton, Benjamin Foreman, Martha C. Tissot van Patot et David C. Irwin. « Glutaraldehyde-polymerized bovine hemoglobin and phosphodiesterase-5 inhibition* ». Critical Care Medicine 37, no 6 (juin 2009) : 1988–93. http://dx.doi.org/10.1097/ccm.0b013e3181a00597.
Texte intégralGe, Moyan, Yi Shen, Weiming Chen, Yaotian Peng et Ziyan Pan. « Adsorption of Bovine Hemoglobin by Sulfonated Polystyrene Nanospheres ». ChemistrySelect 4, no 10 (8 mars 2019) : 2874–80. http://dx.doi.org/10.1002/slct.201803780.
Texte intégralChi, Zhenxing, Rutao Liu, Bingjun Yang et Hao Zhang. « Toxic interaction mechanism between oxytetracycline and bovine hemoglobin ». Journal of Hazardous Materials 180, no 1-3 (15 août 2010) : 741–47. http://dx.doi.org/10.1016/j.jhazmat.2010.04.110.
Texte intégralMaas, Bart H. A., Anneke Buursma, Rob A. J. Ernst, Anton H. J. Maas et Willem G. Zijlstra. « Lyophilized bovine hemoglobin as a possible reference material for the determination of hemoglobin derivatives in human blood ». Clinical Chemistry 44, no 11 (1 novembre 1998) : 2331–39. http://dx.doi.org/10.1093/clinchem/44.11.2331.
Texte intégralSoma, Lawrence R., Cornelius E. Uboh, Fuyu Guan, Yi Luo, Peter J. Moate, Raymond C. Boston et Bernd Driessen. « The Pharmacokinetics of Hemoglobin-Based Oxygen Carrier Hemoglobin Glutamer-200 Bovine in the Horse ». Anesthesia & ; Analgesia 100, no 6 (juin 2005) : 1570–75. http://dx.doi.org/10.1213/01.ane.0000154081.38466.09.
Texte intégralSoma, LR, F. Guan, CE Uboh, Y. Luo, PJ Moate et B. Driessen. « Pharmacokinetics of hemoglobin-based oxygen carrier hemoglobin-glutamer-200 bovine (oxyglobin) in the horse ». Veterinary Anaesthesia and Analgesia 32, no 4 (juillet 2005) : 17. http://dx.doi.org/10.1111/j.1467-2995.2005.00232a_35.x.
Texte intégralGasthuys, Maryline, Sandra Alves et Jean-Claude Tabet. « N-Terminal Adducts of Bovine Hemoglobin with Glutaraldehyde in a Hemoglobin-Based Oxygen Carrier ». Analytical Chemistry 77, no 10 (mai 2005) : 3372–78. http://dx.doi.org/10.1021/ac048107i.
Texte intégralOutman, Ahlam, Barbara Deracinois, Christophe Flahaut, Mira Abou Diab, Jihen Dhaouefi, Bernard Gressier, Bruno Eto et Naïma Nedjar. « Comparison of the Bioactive Properties of Human and Bovine Hemoglobin Hydrolysates Obtained by Enzymatic Hydrolysis : Antimicrobial and Antioxidant Potential of the Active Peptide α137-141 ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 17 (22 août 2023) : 13055. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241713055.
Texte intégralLi, Chenyang, Tao Zhang, Zhengshan Luo, Jingwen Zhou, Jianghua Li, Jian Chen, Guocheng Du et Xinrui Zhao. « Efficient Secretory Expression for Mammalian Hemoglobins in Pichia pastoris ». Fermentation 10, no 4 (11 avril 2024) : 208. http://dx.doi.org/10.3390/fermentation10040208.
Texte intégralLurie, Fedor, Jonathan S. Jahr et Bernd Driessen. « The Novel HemoCue® Plasma/Low Hemoglobin System Accurately Measures Small Concentrations of Three Different Hemoglobin-Based Oxygen Carriers in Plasma : Hemoglobin Glutamer-200 (Bovine) (Oxyglobin®), Hemoglobin Glutamer-250 (Bovine) (Hemopure®), and Hemoglobin-Raffimer (Hemolink™) ». Anesthesia & ; Analgesia 95, no 4 (octobre 2002) : 870–73. http://dx.doi.org/10.1213/00000539-200210000-00014.
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Texte intégralRomito, Bryan T., Mandy M. McBroom, Dawn Bryant, Jacob Gamez, Akeel Merchant et Steven E. Hill. « The effect of SANGUINATE® (PEGylated carboxyhemoglobin bovine) on cardiopulmonary bypass functionality using a bovine whole blood model of normovolemic hemodilution ». Perfusion 35, no 1 (30 mai 2019) : 19–25. http://dx.doi.org/10.1177/0267659119850681.
Texte intégralAbou-Diab, Mira, Jacinthe Thibodeau, Ismail Fliss, Pascal Dhulster, Laurent Bazinet et Naima Nedjar. « Production of Demineralized Antibacterial, Antifungal and Antioxidant Peptides from Bovine Hemoglobin Using an Optimized Multiple-Step System : Electrodialysis with Bipolar Membrane ». Membranes 12, no 5 (11 mai 2022) : 512. http://dx.doi.org/10.3390/membranes12050512.
Texte intégralBu, Fengrong, Heyao Wang et Xiaoxia Zhu. « Studies on the Resuscitative Efficacy of Polymerized Bovine Hemoglobin ». Artificial Cells, Blood Substitutes, and Biotechnology 28, no 6 (2000) : 493–501. http://dx.doi.org/10.3109/10731190009139266.
Texte intégralBucci, Enrico, Clara Fronticelli, Charles Orth, Maria Cristina Martorana, Luisa Aebischer et Pasquale Angeloni. « Bovine Hemoglobin as a Basis for Artificial Oxygen Carriers ». Biomaterials, Artificial Cells and Artificial Organs 16, no 1-3 (janvier 1988) : 197–204. http://dx.doi.org/10.3109/10731198809132569.
Texte intégralBradley, R., S. Sloshberg, K. Nho, B. Czuba, D. Szesko et R. Shorr. « Production of Peg-Modified Bovine Hemoglobin : Economics and Feasibility ». Artificial Cells, Blood Substitutes, and Biotechnology 22, no 3 (janvier 1994) : 657–67. http://dx.doi.org/10.3109/10731199409117896.
Texte intégralLi, Sha, Hongyuan Shang, Fasheng Liu, Min Ma et Aiping Zhang. « Toxic effects of copper (II) ions on bovine hemoglobin ». Spectroscopy Letters 51, no 2 (7 février 2018) : 67–73. http://dx.doi.org/10.1080/00387010.2017.1335754.
Texte intégralBu, Fengrong, Heyao Wang et Xiaoxia Zhu. « Studies on the Resuscitative Efficacy of Polymerized Bovine Hemoglobin ». Artificial Cells, Blood Substitutes, and Biotechnology 28, no 6 (janvier 2000) : 493–501. http://dx.doi.org/10.1080/10731190009139266.
Texte intégralFRONTICELLI, Clara, Enrico BUCCI, Anna RAZYNSKA, Joanna SZNAJDER, Barbara URBAITIS et Zygmunt GRYCZYNSKI. « Bovine hemoglobin pseudo-crosslinked with mono(3,5-dibromosalicyl)-fumarate ». European Journal of Biochemistry 193, no 2 (octobre 1990) : 331–36. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1990.tb19342.x.
Texte intégralFroidevaux, R., F. Krier, N. Nedjar-Arroume, D. Vercaigne-Marko, E. Kosciarz, C. Ruckebusch, P. Dhulster et D. Guillochon. « Antibacterial activity of a pepsin-derived bovine hemoglobin fragment ». FEBS Letters 491, no 1-2 (20 février 2001) : 159–63. http://dx.doi.org/10.1016/s0014-5793(01)02171-8.
Texte intégralDimino, Michael L., et Andre F. Palmer. « Purification of bovine hemoglobin via fast performance liquid chromatography ». Journal of Chromatography B 856, no 1-2 (septembre 2007) : 353–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.jchromb.2007.05.040.
Texte intégralWebster, Kyle D., Dana Dahhan, Abigail M. Otto, Cheyanne L. Frosti, William L. Dean, Jonathan B. Chaires et Kenneth W. Olsen. « “Inside-Out” PEGylation of Bovine β-Cross-Linked Hemoglobin ». Artificial Organs 41, no 4 (20 mars 2017) : 351–58. http://dx.doi.org/10.1111/aor.12928.
Texte intégralWang, Yan-Qing, Hong-Mei Zhang, Gen-Cheng Zhang, Shuang-Xia Liu, Qiu-Hua Zhou, Zheng-Hao Fei et Zong-Tang Liu. « Studies of the interaction between paraquat and bovine hemoglobin ». International Journal of Biological Macromolecules 41, no 3 (août 2007) : 243–50. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2007.02.011.
Texte intégralWang, Yan-Qing, Hong-Mei Zhang et Qiu-Hua Zhou. « Studies on the interaction of caffeine with bovine hemoglobin ». European Journal of Medicinal Chemistry 44, no 5 (mai 2009) : 2100–2105. http://dx.doi.org/10.1016/j.ejmech.2008.10.010.
Texte intégralHu, Tao, et Zhiguo Su. « A solid phase adsorption method for preparation of bovine serum albumin–bovine hemoglobin conjugate ». Journal of Biotechnology 100, no 3 (février 2003) : 267–75. http://dx.doi.org/10.1016/s0168-1656(02)00246-8.
Texte intégralWahab, Rizwan, Sourabh Dwivedi, Mohd Shahnawaz Khan, Abdulrahman M. Al-Senaidy, Hyung-Shik Shin, Javed Musarrat et Abdulaziz A. Al-Khedhairy. « Optical Analysis of Zinc Oxide Quantum Dots with Bovine Serum Albumin and Bovine Hemoglobin ». Journal of Pharmaceutical Innovation 9, no 1 (16 février 2014) : 48–52. http://dx.doi.org/10.1007/s12247-014-9174-5.
Texte intégralMaity, Mritunjoy, Sandip Dolui et Nakul C. Maiti. « Hydrogen bonding plays a significant role in the binding of coomassie brilliant blue-R to hemoglobin : FT-IR, fluorescence and molecular dynamics studies ». Physical Chemistry Chemical Physics 17, no 46 (2015) : 31216–27. http://dx.doi.org/10.1039/c5cp04661k.
Texte intégralDas, Sourav, Nikita Bora, Mostofa Ataur Rohman, Raju Sharma, Anupam Nath Jha et Atanu Singha Roy. « Molecular recognition of bio-active flavonoids quercetin and rutin by bovine hemoglobin : an overview of the binding mechanism, thermodynamics and structural aspects through multi-spectroscopic and molecular dynamics simulation studies ». Physical Chemistry Chemical Physics 20, no 33 (2018) : 21668–84. http://dx.doi.org/10.1039/c8cp02760a.
Texte intégralWilliams, Alexander T., Alfredo Lucas, Cynthia R. Muller, Crystal Bolden-Rush, Andre F. Palmer et Pedro Cabrales. « Balance between oxygen transport and blood rheology during resuscitation from hemorrhagic shock with polymerized bovine hemoglobin ». Journal of Applied Physiology 129, no 1 (1 juillet 2020) : 97–107. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.00016.2020.
Texte intégralZhang, Zhifeng, Wenwen Wang, Zhentan Lu, Ke Liu, Qiongzhen Liu et Dong Wang. « Facile fabrication of poly(glycidyl methacrylate)-b-polystyrene functional fibers under a shear field and immobilization of hemoglobin ». New Journal of Chemistry 42, no 11 (2018) : 8537–43. http://dx.doi.org/10.1039/c8nj00198g.
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