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Zhang, Yan, et Junge Zheng. « Bioinformatics of Metalloproteins and Metalloproteomes ». Molecules 25, no 15 (24 juillet 2020) : 3366. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25153366.
Texte intégralAndreini, Claudia, et Antonio Rosato. « Structural Bioinformatics and Deep Learning of Metalloproteins : Recent Advances and Applications ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 14 (12 juillet 2022) : 7684. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23147684.
Texte intégralWang, Kai, Nan Lyu, Hongjuan Diao, Shujuan Jin, Tao Zeng, Yaoqi Zhou et Ruibo Wu. « GM-DockZn : a geometry matching-based docking algorithm for zinc proteins ». Bioinformatics 36, no 13 (5 mai 2020) : 4004–11. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btaa292.
Texte intégralMonette, Anne, et Andrew J. Mouland. « Zinc and Copper Ions Differentially Regulate Prion-Like Phase Separation Dynamics of Pan-Virus Nucleocapsid Biomolecular Condensates ». Viruses 12, no 10 (18 octobre 2020) : 1179. http://dx.doi.org/10.3390/v12101179.
Texte intégralAramini, James M., et Hans J. Vogel. « Quadrupolar metal ion NMR studies of metalloproteins ». Biochemistry and Cell Biology 76, no 2-3 (1 mai 1998) : 210–22. http://dx.doi.org/10.1139/o98-037.
Texte intégralDudev, Todor, Luis Manuel Frutos et Obis Castaño. « How mechanical forces can modulate the metal affinity and selectivity of metal binding sites in proteins ». Metallomics 12, no 3 (2020) : 363–70. http://dx.doi.org/10.1039/c9mt00283a.
Texte intégralArnesano, Fabio, Lucia Banci et Mario Piccioli. « NMR structures of paramagnetic metalloproteins ». Quarterly Reviews of Biophysics 38, no 2 (mai 2005) : 167–219. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583506004161.
Texte intégralYu, Yue, Ruobing Wang et Ruijie D. Teo. « Machine Learning Approaches for Metalloproteins ». Molecules 27, no 4 (14 février 2022) : 1277. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27041277.
Texte intégralCarugo, Oliviero. « Metalloproteins : metal binding predicted on the basis of the amino acid sequence ». Journal of Applied Crystallography 41, no 1 (16 janvier 2008) : 104–9. http://dx.doi.org/10.1107/s0021889807065235.
Texte intégralÖz, Gülin, Dean L. Pountney et Ian M. Armitage. « NMR spectroscopic studies of I = 1/2 metal ions in biological systems ». Biochemistry and Cell Biology 76, no 2-3 (1 mai 1998) : 223–34. http://dx.doi.org/10.1139/o98-059.
Texte intégralNguyen, Kiet T., Kristina Piastro et Keith M. Derbyshire. « LpqM, a Mycobacterial Lipoprotein-Metalloproteinase, Is Required for Conjugal DNA Transfer in Mycobacterium smegmatis ». Journal of Bacteriology 191, no 8 (20 février 2009) : 2721–27. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00024-09.
Texte intégralLIN, CHIN-TENG, KEN-LI LIN, CHIH-HSIEN YANG, I.-FANG CHUNG, CHUEN-DER HUANG et YUH-SHYONG YANG. « PROTEIN METAL BINDING RESIDUE PREDICTION BASED ON NEURAL NETWORKS ». International Journal of Neural Systems 15, no 01n02 (février 2005) : 71–84. http://dx.doi.org/10.1142/s0129065705000116.
Texte intégralChipinda, Itai, Justin M. Hettick et Paul D. Siegel. « Haptenation : Chemical Reactivity and Protein Binding ». Journal of Allergy 2011 (30 juin 2011) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2011/839682.
Texte intégralLin, Ying-Wu. « Uranyl Binding to Proteins and Structural-Functional Impacts ». Biomolecules 10, no 3 (16 mars 2020) : 457. http://dx.doi.org/10.3390/biom10030457.
Texte intégralDudev, Todor. « How Theoretical Evaluations Can Generate Guidelines for Designing/Engineering Metalloproteins with Desired Metal Affinity and Selectivity ». Molecules 28, no 1 (28 décembre 2022) : 249. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28010249.
Texte intégralBraga, Camila Pereira, José Cavalcante Souza Vieira, Ryan A. Grove, Cory H. T. Boone, Aline de Lima Leite, Marília Afonso Rabelo Buzalaf, Ana Angélica Henrique Fernandes, Jiri Adamec et Pedro de Magalhaes Padilha. « A proteomic approach to identify metalloproteins and metal-binding proteins in liver from diabetic rats ». International Journal of Biological Macromolecules 96 (mars 2017) : 817–32. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.12.073.
Texte intégralWilson, Corey J., David Apiyo et Pernilla Wittung-Stafshede. « Role of cofactors in metalloprotein folding ». Quarterly Reviews of Biophysics 37, no 3-4 (novembre 2004) : 285–314. http://dx.doi.org/10.1017/s003358350500404x.
Texte intégralWatly, Joanna, Aleksandra Hecel, Paulina Kolkowska, Henryk Kozlowski et Magdalena Rowinska-Zyrek. « Poly-Xaa Sequences in Proteins - Biological Role and Interactions with Metal Ions : Chemical and Medical Aspects ». Current Medicinal Chemistry 25, no 1 (22 janvier 2018) : 22–48. http://dx.doi.org/10.2174/0929867324666170428104928.
Texte intégralWang, Michael S., Kenric J. Hoegler et Michael H. Hecht. « Unevolved De Novo Proteins Have Innate Tendencies to Bind Transition Metals ». Life 9, no 1 (9 janvier 2019) : 8. http://dx.doi.org/10.3390/life9010008.
Texte intégralMoulis, Jean-Marc. « Cellular Dynamics of Transition Metal Exchange on Proteins : A Challenge but a Bonanza for Coordination Chemistry ». Biomolecules 10, no 11 (21 novembre 2020) : 1584. http://dx.doi.org/10.3390/biom10111584.
Texte intégralAl Bratty, Mohammed, Hassan A. Alhazmi, Sadique A. Javed, Zia Ur Rehman, Asim Najmi et Karam A. El-Sharkawy. « Rapid Screening and Estimation of Binding Constants for Interactions of Fe3+ with Two Metalloproteins, Apotransferrin and Transferrin, Using Affinity Mode of Capillary Electrophoresis ». Journal of Spectroscopy 2021 (19 novembre 2021) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2021/6987454.
Texte intégralLippi, M., A. Passerini, M. Punta, B. Rost et P. Frasconi. « MetalDetector : a web server for predicting metal-binding sites and disulfide bridges in proteins from sequence ». Bioinformatics 24, no 18 (16 juillet 2008) : 2094–95. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btn371.
Texte intégralLevy, Mark A., Yu-Hwai Tsai, Andrew Reaume et Tammy M. Bray. « Cellular response of antioxidant metalloproteins in Cu/Zn SOD transgenic mice exposed to hyperoxia ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 281, no 1 (1 juillet 2001) : L172—L182. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.2001.281.1.l172.
Texte intégralSaponja, Jillian A., et Hans J. Vogel. « Quadrupolar central transition (QCT) and 13C NMR competition studies of metal ion binding to ovotransferrin ». Canadian Journal of Chemistry 89, no 7 (juillet 2011) : 779–88. http://dx.doi.org/10.1139/v11-019.
Texte intégralChasapis, Christos T. « Interactions between metal binding viral proteins and human targets as revealed by network-based bioinformatics ». Journal of Inorganic Biochemistry 186 (septembre 2018) : 157–61. http://dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2018.06.012.
Texte intégralBerniyanti, Titiek, Alexander Patera Nugraha, Novi Nurul Hidayati, Viol Dhea Kharisma, Albertus Putera Nugraha et Tengku Natasha Eleena Binti Tengku Ahmad Noor. « Computational study of Cu2+, Fe2+, Mn2+, Mn3+, Fe3+, CrO42-, Si4+, and Hg+ binding sites identification on cytokines to predict dental metal allergy : An in silico study ». Journal of Pharmacy & ; Pharmacognosy Research 10, no 4 (1 juillet 2022) : 687–94. http://dx.doi.org/10.56499/jppres22.1372_10.4.687.
Texte intégralZhang, Tuo, Eziz Kuliyev, Dexin Sui et Jian Hu. « The histidine-rich loop in the extracellular domain of ZIP4 binds zinc and plays a role in zinc transport ». Biochemical Journal 476, no 12 (28 juin 2019) : 1791–803. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20190108.
Texte intégralLi, Dandan, Tengbing He, Muhammad Saleem et Guandi He. « Metalloprotein-Specific or Critical Amino Acid Residues : Perspectives on Plant-Precise Detoxification and Recognition Mechanisms under Cadmium Stress ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 3 (3 février 2022) : 1734. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23031734.
Texte intégralLee, Myungwoon, Tuo Wang, Olga V. Makhlynets, Yibing Wu, Nicholas F. Polizzi, Haifan Wu, Pallavi M. Gosavi et al. « Zinc-binding structure of a catalytic amyloid from solid-state NMR ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 24 (31 mai 2017) : 6191–96. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1706179114.
Texte intégralMaret, Wolfgang. « Zinc proteomics and the annotation of the human zinc proteome ». Pure and Applied Chemistry 80, no 12 (1 janvier 2008) : 2679–87. http://dx.doi.org/10.1351/pac200880122679.
Texte intégralZaman, Saif, Boris I. Chobrutskiy, Jay S. Patel, Blake M. Callahan, Moody Mihyu, Andrea Diviney, Wei Lue Tong et George Blanck. « Abstract B12 : Potential neoantigen release and increased lymphocyte activity is facilitated by matrix metalloproteinase-dependent cleavage of mutant matrisome peptides in cutaneous melanoma ». Cancer Research 80, no 19_Supplement (1 octobre 2020) : B12. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.mel2019-b12.
Texte intégralPrabhakaran, Rajkumar, Sebastin Nirmal Rajkumar, Tharmarajan Ramprasath et Govindan Sadasivam Selvam. « Identification of promoter PcadR, in silico characterization of cadmium resistant gene cadR and molecular cloning of promoter PcadR from Pseudomonas aeruginosa BC15 ». Toxicology and Industrial Health 34, no 12 (8 novembre 2018) : 819–33. http://dx.doi.org/10.1177/0748233718795934.
Texte intégralTaherkhani, Amir, Zahra Khamverdi, Mahdi Sayafi et Shirin Moradkhani. « Investigation on Chemical Constituents of Foeniculum vulgare Essential Oil and the Molecular Docking Studies of its Components for Possible Matrix Metalloproteinase-13 Inhibition ». Avicenna Journal of Pharmaceutical Research 1, no 2 (30 décembre 2020) : 65–71. http://dx.doi.org/10.34172/ajpr.2020.12.
Texte intégralFontes, Marcos, Carlos Fernandes, Juliana dos Santos, Guilherme Salvador, Rafael Borges, Angelo Magro, Fabio Cardoso et Thiago Dreyer. « Structural basis for a novel model for myotoxic activity on phospholipases A2 ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C114. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314098854.
Texte intégralAkers, Johnny C., HoangMinh HoDac, Richard H. Lathrop et Ming Tan. « Identification and Functional Analysis of CT069 as a Novel Transcriptional Regulator in Chlamydia ». Journal of Bacteriology 193, no 22 (9 septembre 2011) : 6123–31. http://dx.doi.org/10.1128/jb.05976-11.
Texte intégralFonseca-García, Citlali, Claudia Marina López-García, Ronal Pacheco, Elisabeth Armada, Noreide Nava, Rocío Pérez-Aguilar, Jorge Solis-Miranda et Carmen Quinto. « Metallothionein1A Regulates Rhizobial Infection and Nodulation in Phaseolus vulgaris ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 3 (27 janvier 2022) : 1491. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23031491.
Texte intégralNeuman, Benjamin W., Jeremiah S. Joseph, Kumar S. Saikatendu, Pedro Serrano, Amarnath Chatterjee, Margaret A. Johnson, Lujian Liao et al. « Proteomics Analysis Unravels the Functional Repertoire of Coronavirus Nonstructural Protein 3 ». Journal of Virology 82, no 11 (26 mars 2008) : 5279–94. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.02631-07.
Texte intégralAgrelli, Almerinda, Niedja Fittipaldi Vasconcelos, Rayane Cristine Santos da Silva, Carina Lucena Mendes-Marques, Isabel Renata de Souza Arruda, Priscilla Stela Santana de Oliveira, Luzia Rejane Lisbôa Santos et al. « Peptides for Coating TiO2 Implants : An In Silico Approach ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 22 (14 novembre 2022) : 14048. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232214048.
Texte intégralHuang, Ke, Yaotang Deng, Wenya Yuan, Jian Geng, Guanghai Wang et Fei Zou. « Phospholipase D1 Ameliorates Apoptosis in Chronic Renal Toxicity Caused by Low-Dose Cadmium Exposure ». BioMed Research International 2020 (31 mars 2020) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2020/7091053.
Texte intégralPhilpott, Caroline C., Avery G. Frey, Moon-Suhn Ryu, Daniel Palenchar, Justin Wildemann, Ajay A. Vashisht, James Wohlschlegel et Kymberly Bullough. « Special Delivery : The Role of Iron Chaperones in the Distribution of Iron in Developing Red Cells ». Blood 126, no 23 (3 décembre 2015) : SCI—45—SCI—45. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v126.23.sci-45.sci-45.
Texte intégralAkcapinar, Gunseli Bayram, et Osman Ugur Sezerman. « Computational approaches for de novo design and redesign of metal-binding sites on proteins ». Bioscience Reports 37, no 2 (27 mars 2017). http://dx.doi.org/10.1042/bsr20160179.
Texte intégralAptekmann, A. A., J. Buongiorno, D. Giovannelli, M. Glamoclija, D. U. Ferreiro et Y. Bromberg. « mebipred : identifying metal binding potential in protein sequence ». Bioinformatics, 27 mai 2022. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btac358.
Texte intégralKlein, Andreas S., et Cathleen Zeymer. « Design and engineering of artificial metalloproteins : from de novo metal coordination to catalysis ». Protein Engineering, Design and Selection 34 (2021). http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzab003.
Texte intégralLu, Chih-Hao, Chih-Chieh Chen, Chin-Sheng Yu, Yen-Yi Liu, Jia-Jun Liu, Sung-Tai Wei et Yu-Feng Lin. « MIB2 : Metal ion-binding site prediction and modeling server ». Bioinformatics, 29 juillet 2022. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btac534.
Texte intégralAnirudhan, Athira, Paola Isabel Angulo-Bejarano, Prabu Paramasivam, Kalaivani Manokaran, S. Manjunath Kamath, Ram Murugesan, Ashutosh Sharma et Shiek S. S. J. Ahmed. « RPL6 : A Key Molecule Regulating Zinc- and Magnesium-Bound Metalloproteins of Parkinson’s Disease ». Frontiers in Neuroscience 15 (11 mars 2021). http://dx.doi.org/10.3389/fnins.2021.631892.
Texte intégralRoumenina, Lubka T., et Jordan D. Dimitrov. « Assessment of the breadth of binding promiscuity of heme towards human proteins ». Biological Chemistry, 18 octobre 2022. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2022-0226.
Texte intégralRoy, Parthajit, et Dhananjay Bhattacharyya. « MetBP : A Software Tool for Detection of Interaction between Metal Ion-RNA Base Pairs ». Bioinformatics, 13 juin 2022. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btac392.
Texte intégralBellotti, Denise, Magdalena Rowińska-Żyrek et Maurizio Remelli. « How Zinc-binding Systems, Expressed by Human Pathogens, Acquire Zinc from the Colonized Host Environment : A Critical Review on Zincophores ». Current Medicinal Chemistry 28 (14 mai 2021). http://dx.doi.org/10.2174/1389200222666210514012945.
Texte intégralTaherkhani, Amir, Shirin Moradkhani, Athena Orangi, Alireza Jalalvand et Zahra Khamverdi. « Molecular docking study of flavonoid compounds for possible matrix metalloproteinase-13 inhibition ». Journal of Basic and Clinical Physiology and Pharmacology, 11 décembre 2020. http://dx.doi.org/10.1515/jbcpp-2020-0036.
Texte intégralHirakawa, Yoshihisa, Miki Senda, Kodai Fukuda, Hong Yang Yu, Masaki Ishida, Masafumi Taira, Kazushi Kinbara et Toshiya Senda. « Characterization of a novel type of carbonic anhydrase that acts without metal cofactors ». BMC Biology 19, no 1 (18 mai 2021). http://dx.doi.org/10.1186/s12915-021-01039-8.
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