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Texte intégralABBADI, Amine, Monika BRUMMEL, Burkhardt S. SCHüTT, Mary B. SLABAUGH, Ricardo SCHUCH et Friedrich SPENER. « Reaction mechanism of recombinant 3-oxoacyl-(acyl-carrier-protein) synthase III from Cuphea wrightii embryo, a fatty acid synthase type II condensing enzyme ». Biochemical Journal 345, no 1 (17 décembre 1999) : 153–60. http://dx.doi.org/10.1042/bj3450153.
Texte intégralKhan, Mohammad Niyaz, et Ibrahim Isah Fagge. « Kinetics and Mechanism of Cationic Micelle/Flexible Nanoparticle Catalysis : A Review ». Progress in Reaction Kinetics and Mechanism 43, no 1 (mars 2018) : 1–20. http://dx.doi.org/10.3184/146867818x15066862094905.
Texte intégralPitson, Stuart M., Paul A. B. Moretti, Julia R. Zebol, Reza Zareie, Claudia K. Derian, Andrew L. Darrow, Jenson Qi et al. « The Nucleotide-binding Site of Human Sphingosine Kinase 1 ». Journal of Biological Chemistry 277, no 51 (18 octobre 2002) : 49545–53. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m206687200.
Texte intégralBreslow, Ronald. « Bifunctional binding and catalysis ». Supramolecular Chemistry 1, no 2 (février 1993) : 111–18. http://dx.doi.org/10.1080/10610279308040656.
Texte intégralOliveira, Maria Teresa, et Ji-Woong Lee. « Asymmetric Cation-Binding Catalysis ». ChemCatChem 9, no 3 (12 janvier 2017) : 377–84. http://dx.doi.org/10.1002/cctc.201601441.
Texte intégralMacMillan, Fraser, et Carola Hunte. « Quinone binding and catalysis ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1797, no 12 (décembre 2010) : 1841. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbabio.2010.10.021.
Texte intégralZapata-Pérez, Rubén, Fernando Gil-Ortiz, Ana Belén Martínez-Moñino, Antonio Ginés García-Saura, Jordi Juanhuix et Álvaro Sánchez-Ferrer. « Structural and functional analysis of Oceanobacillus iheyensis macrodomain reveals a network of waters involved in substrate binding and catalysis ». Open Biology 7, no 4 (avril 2017) : 160327. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.160327.
Texte intégralBearne, Stephen L. « Asymmetry in catalysis : ‘unidirectional’ amino acid racemases ». Biochemist 43, no 1 (22 janvier 2021) : 28–34. http://dx.doi.org/10.1042/bio_2020_101.
Texte intégralPusuluk, Onur, Tristan Farrow, Cemsinan Deliduman, Keith Burnett et Vlatko Vedral. « Proton tunnelling in hydrogen bonds and its implications in an induced-fit model of enzyme catalysis ». Proceedings of the Royal Society A : Mathematical, Physical and Engineering Sciences 474, no 2218 (octobre 2018) : 20180037. http://dx.doi.org/10.1098/rspa.2018.0037.
Texte intégralHasse, Dirk, Janne Hülsemann, Gunilla H. Carlsson, Karin Valegård et Inger Andersson. « Structure and mechanism of piperideine-6-carboxylate dehydrogenase from Streptomyces clavuligerus ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 75, no 12 (22 novembre 2019) : 1107–18. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798319014852.
Texte intégralBadarau, Adriana, Christian Damblon et Michael I. Page. « The activity of the dinuclear cobalt-β-lactamase from Bacillus cereus in catalysing the hydrolysis of β-lactams ». Biochemical Journal 401, no 1 (11 décembre 2006) : 197–203. http://dx.doi.org/10.1042/bj20061002.
Texte intégralJadhav, Amol P., Sang Yeon Park, Ji-Woong Lee, Hailong Yan et Choong Eui Song. « Cooperative Asymmetric Cation-Binding Catalysis ». Accounts of Chemical Research 54, no 23 (16 novembre 2021) : 4319–33. http://dx.doi.org/10.1021/acs.accounts.1c00400.
Texte intégralHansen, David E., et Ronald T. Raines. « Binding energy and enzymatic catalysis ». Journal of Chemical Education 67, no 6 (juin 1990) : 483. http://dx.doi.org/10.1021/ed067p483.
Texte intégralCui, Yao, Jixian Wang, Lei Yu, Ying Xu, David J. Young, Haiyan Li et Hongxi Li. « Construction of a (NNN)Ru-Incorporated Porous Organic Polymer with High Catalytic Activity for β-Alkylation of Secondary Alcohols with Primary Alcohols ». Polymers 14, no 2 (7 janvier 2022) : 231. http://dx.doi.org/10.3390/polym14020231.
Texte intégralLeslie, A. G. W., et J. E. Walker. « Structural model of F 1 –ATPase and the implications for rotary catalysis ». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B : Biological Sciences 355, no 1396 (29 avril 2000) : 465–71. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2000.0588.
Texte intégralTinker, Henry R., Malavika A. Bhide, Emanuele Magliocca, Thomas S. Miller et Caroline E. Knapp. « Synthetic tethered silver nanoparticles on reduced graphene oxide for alkaline oxygen reduction catalysis ». Journal of Materials Science 56, no 11 (18 janvier 2021) : 6966–76. http://dx.doi.org/10.1007/s10853-020-05711-2.
Texte intégralSalgado-Polo, Fernando, et Anastassis Perrakis. « The Structural Binding Mode of the Four Autotaxin Inhibitor Types that Differentially Affect Catalytic and Non-Catalytic Functions ». Cancers 11, no 10 (16 octobre 2019) : 1577. http://dx.doi.org/10.3390/cancers11101577.
Texte intégralLoh, Tamalette, Kenan C. Murphy et Martin G. Marinus. « Mutational Analysis of the MutH Protein fromEscherichia coli ». Journal of Biological Chemistry 276, no 15 (21 décembre 2000) : 12113–19. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m007935200.
Texte intégralCao, Liang, Le Niu et Tim Mueller. « Computationally generated maps of surface structures and catalytic activities for alloy phase diagrams ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 44 (14 octobre 2019) : 22044–51. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1910724116.
Texte intégralRaven, Emma L., Latesh Lad, Katherine H. Sharp, Martin Mewies et Peter C. E. Moody. « Defining substrate specificity and catalytic mechanism in ascorbate peroxidase ». Biochemical Society Symposia 71 (1 mars 2004) : 27–38. http://dx.doi.org/10.1042/bss0710027.
Texte intégralChen, Yang, Joakim Näsvall, Shiying Wu, Dan I. Andersson et Maria Selmer. « Structure of AadA fromSalmonella enterica : a monomeric aminoglycoside (3′′)(9) adenyltransferase ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 71, no 11 (31 octobre 2015) : 2267–77. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004715016429.
Texte intégralLagerbäck, Pernilla, et Karin Carlson. « Amino Acid Residues in the GIY-YIG Endonuclease II of Phage T4 Affecting Sequence Recognition and Binding as Well as Catalysis ». Journal of Bacteriology 190, no 16 (6 juin 2008) : 5533–44. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00094-08.
Texte intégralZhou, Yibo, Eui-Hyun Ryu, Yan Zhao et L. Keith Woo. « Solvent-Responsive Metalloporphyrins : Binding and Catalysis ». Organometallics 26, no 2 (janvier 2007) : 358–64. http://dx.doi.org/10.1021/om060791z.
Texte intégralZhao, Chenfei, Christopher A. Sojdak, Wazo Myint et Daniel Seidel. « Reductive Etherification via Anion-Binding Catalysis ». Journal of the American Chemical Society 139, no 30 (25 juillet 2017) : 10224–27. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.7b05832.
Texte intégralAttard, Jonathan, Kohei Osawa, Yong Guan, Jessica Hatt, Shin-ichi Kondo et Anita Mattson. « Silanediol Anion Binding and Enantioselective Catalysis ». Synthesis 51, no 10 (12 mars 2019) : 2107–15. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1612217.
Texte intégralPark, Sang Yeon, Yidong Liu, Joong Suk Oh, Yoo Kyung Kweon, Yong Bok Jeong, Mengying Duan, Yu Tan, Ji-Woong Lee, Hailong Yan et Choong Eui Song. « Asymmetric Aminalization via Cation-Binding Catalysis ». Chemistry - A European Journal 24, no 5 (5 décembre 2017) : 1020–25. http://dx.doi.org/10.1002/chem.201703800.
Texte intégralSchafer, Andrew G., Joshua M. Wieting, Thomas J. Fisher et Anita E. Mattson. « Chiral Silanediols in Anion-Binding Catalysis ». Angewandte Chemie 125, no 43 (3 septembre 2013) : 11531–34. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201305496.
Texte intégralSchafer, Andrew G., Joshua M. Wieting, Thomas J. Fisher et Anita E. Mattson. « Chiral Silanediols in Anion-Binding Catalysis ». Angewandte Chemie International Edition 52, no 43 (3 septembre 2013) : 11321–24. http://dx.doi.org/10.1002/anie.201305496.
Texte intégralPATEL, Chandra N., David W. KOH, Myron K. JACOBSON et Marcos A. OLIVEIRA. « Identification of three critical acidic residues of poly(ADP-ribose) glycohydrolase involved in catalysis : determining the PARG catalytic domain ». Biochemical Journal 388, no 2 (24 mai 2005) : 493–500. http://dx.doi.org/10.1042/bj20040942.
Texte intégralHIGHTOWER, Kendra E., Smita DE, Carolyn WEINBAUM, Rebecca A. SPENCE et Patrick J. CASEY. « Lysine164α of protein farnesyltransferase is important for both CaaX substrate binding and catalysis ». Biochemical Journal 360, no 3 (10 décembre 2001) : 625–31. http://dx.doi.org/10.1042/bj3600625.
Texte intégralChen, Yan-Liang, Yun-Hao Chou, Chia-Lin Hsieh, Shean-Jaw Chiou, Tzu-Pin Wang et Chi-Ching Hwang. « Rational Engineering of 3α-Hydroxysteroid Dehydrogenase/Carbonyl Reductase for a Biomimetic Nicotinamide Mononucleotide Cofactor ». Catalysts 12, no 10 (21 septembre 2022) : 1094. http://dx.doi.org/10.3390/catal12101094.
Texte intégralRESMINI, Marina, Sheraz GUL, Steve CARTER, Sanjiv SONKARIA, Christopher M. TOPHAM, Gerrard GALLACHER et Keith BROCKLEHURST. « A general kinetic approach to investigation of active-site availability in macromolecular catalysts ». Biochemical Journal 346, no 1 (8 février 2000) : 117–25. http://dx.doi.org/10.1042/bj3460117.
Texte intégralChen, Aochiu, Jeffrey T. Mindrebo, Tony D. Davis, Woojoo E. Kim, Yohei Katsuyama, Ziran Jiang, Yasuo Ohnishi, Joseph P. Noel et Michael D. Burkart. « Mechanism-based cross-linking probes capture the Escherichia coli ketosynthase FabB in conformationally distinct catalytic states ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 78, no 9 (30 août 2022) : 1171–79. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798322007434.
Texte intégralEIS, Christian, et Bernd NIDETZKY. « Substrate-binding recognition and specificity of trehalose phosphorylase from Schizophyllum commune examined in steady-state kinetic studies with deoxy and deoxyfluoro substrate analogues and inhibitors ». Biochemical Journal 363, no 2 (8 avril 2002) : 335–40. http://dx.doi.org/10.1042/bj3630335.
Texte intégralALLARDYCE, Claire S., Paul D. MCDONAGH, Lu-Yun LIAN, C. Roland WOLF et Gordon C. K. ROBERTS. « The role of tyrosine-9 and the C-terminal helix in the catalytic mechanism of Alpha-class glutathione S-transferases ». Biochemical Journal 343, no 3 (25 octobre 1999) : 525–31. http://dx.doi.org/10.1042/bj3430525.
Texte intégralSebati, Wilhemina, et Suprakas Ray. « Advances in Nanostructured Metal-Encapsulated Porous Organic-Polymer Composites for Catalyzed Organic Chemical Synthesis ». Catalysts 8, no 11 (24 octobre 2018) : 492. http://dx.doi.org/10.3390/catal8110492.
Texte intégralMarcus, Yehouda, Hagit Altman-Gueta, Aliza Finkler et Michael Gurevitz. « Mutagenesis at Two Distinct Phosphate-Binding Sites Unravels Their Differential Roles in Regulation of Rubisco Activation and Catalysis ». Journal of Bacteriology 187, no 12 (15 juin 2005) : 4222–28. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.12.4222-4228.2005.
Texte intégralDo, Hackwon, Dieu Linh Nguyen, Chang Woo Lee, Min Ju Lee, Hoejung Oh, Jisub Hwang, Se Jong Han, Sung Gu Lee et Jun Hyuck Lee. « Comparative structural insight into the unidirectional catalysis of ornithine carbamoyltransferases from Psychrobacter sp. PAMC 21119 ». PLOS ONE 17, no 9 (23 septembre 2022) : e0274019. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0274019.
Texte intégralD'AMOURS, Marc R., et Rick H. COTE. « Regulation of photoreceptor phosphodiesterase catalysis by its non-catalytic cGMP-binding sites ». Biochemical Journal 340, no 3 (8 juin 1999) : 863–69. http://dx.doi.org/10.1042/bj3400863.
Texte intégralMozaceanu, Cristina, Christopher G. P. Taylor, Jerico R. Piper, Stephen P. Argent et Michael D. Ward. « Catalysis of an Aldol Condensation Using a Coordination Cage ». Chemistry 2, no 1 (25 janvier 2020) : 22–32. http://dx.doi.org/10.3390/chemistry2010004.
Texte intégralHu, Kuan, Meng Zhao, Tianlong Zhang, Manwu Zha, Chen Zhong, Yu Jiang et Jianping Ding. « Structures of trans-2-enoyl-CoA reductases from Clostridium acetobutylicum and Treponema denticola : insights into the substrate specificity and the catalytic mechanism ». Biochemical Journal 449, no 1 (7 décembre 2012) : 79–89. http://dx.doi.org/10.1042/bj20120871.
Texte intégralSmith, Andrew T., et Nigel C. Veitch. « Substrate binding and catalysis in heme peroxidases ». Current Opinion in Chemical Biology 2, no 2 (avril 1998) : 269–78. http://dx.doi.org/10.1016/s1367-5931(98)80069-0.
Texte intégralDorel, Ruth, et Ben L. Feringa. « Stereodivergent Anion Binding Catalysis with Molecular Motors ». Angewandte Chemie 132, no 2 (12 décembre 2019) : 795–99. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201913054.
Texte intégralGerola, Adriana P., Paulo F. A. Costa, Frank H. Quina, Haidi D. Fiedler et Faruk Nome. « Zwitterionic surfactants in ion binding and catalysis ». Current Opinion in Colloid & ; Interface Science 32 (novembre 2017) : 39–47. http://dx.doi.org/10.1016/j.cocis.2017.10.002.
Texte intégralDorel, Ruth, et Ben L. Feringa. « Stereodivergent Anion Binding Catalysis with Molecular Motors ». Angewandte Chemie International Edition 59, no 2 (7 janvier 2020) : 785–89. http://dx.doi.org/10.1002/anie.201913054.
Texte intégralSOLANO, Francisco, Celia JIMÉNEZ-CERVANTES, José H. MARTÍNEZ-LIARTE, José C. GARCÍA-BORRÓN, José R. JARA et José A. LOZANO. « Molecular mechanism for catalysis by a new zinc-enzyme, dopachrome tautomerase ». Biochemical Journal 313, no 2 (15 janvier 1996) : 447–53. http://dx.doi.org/10.1042/bj3130447.
Texte intégralSzedlacsek, S. E., R. G. Duggleby et M. O. Vlad. « Enzyme catalysis as a chain reaction ». Biochemical Journal 279, no 3 (1 novembre 1991) : 855–61. http://dx.doi.org/10.1042/bj2790855.
Texte intégralKrishna, Siddarth H., Casey B. Jones et Rajamani Gounder. « Dynamic Interconversion of Metal Active Site Ensembles in Zeolite Catalysis ». Annual Review of Chemical and Biomolecular Engineering 12, no 1 (7 juin 2021) : 115–36. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-chembioeng-092120-010920.
Texte intégralBankhead, Troy M., Bernard J. Etzel, Felise Wolven, Sylvain Bordenave, Jeffrey L. Boldt, Teresa A. Larsen et Anca M. Segall. « Mutations at Residues 282, 286, and 293 of Phage λ Integrase Exert Pathway-Specific Effects on Synapsis and Catalysis in Recombination ». Journal of Bacteriology 185, no 8 (15 avril 2003) : 2653–66. http://dx.doi.org/10.1128/jb.185.8.2653-2666.2003.
Texte intégral