Littérature scientifique sur le sujet « Aromatic amino acid decarboxylase »
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Articles de revues sur le sujet "Aromatic amino acid decarboxylase"
Komori, Hirofumi, Yoko Nitta, Hiroshi Ueno et Yoshiki Higuchi. « Structural basis for the histamine synthesis by human histidine decarboxylase ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C458. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314095412.
Texte intégralSköldberg, Filip, Fredrik Rorsman, Jaakko Perheentupa, Mona Landin-Olsson, Eystein S. Husebye, Jan Gustafsson et Olle Kämpe. « Analysis of Antibody Reactivity against Cysteine Sulfinic Acid Decarboxylase, A Pyridoxal Phosphate-Dependent Enzyme, in Endocrine Autoimmune Disease ». Journal of Clinical Endocrinology & ; Metabolism 89, no 4 (1 avril 2004) : 1636–40. http://dx.doi.org/10.1210/jc.2003-031161.
Texte intégralPons, R., B. Ford, C. A. Chiriboga, P. T. Clayton, V. Hinton, K. Hyland, R. Sharma et D. C. De Vivo. « Aromatic l-amino acid decarboxylase deficiency ». Neurology 62, no 7 (12 avril 2004) : 1058–65. http://dx.doi.org/10.1212/wnl.62.7.1058.
Texte intégralLauweryns, J. M., et L. Van Ranst. « Immunocytochemical localization of aromatic L-amino acid decarboxylase in human, rat, and mouse bronchopulmonary and gastrointestinal endocrine cells. » Journal of Histochemistry & ; Cytochemistry 36, no 9 (septembre 1988) : 1181–86. http://dx.doi.org/10.1177/36.9.2900264.
Texte intégralHyland, K., et P. T. Clayton. « Aromatic L-Amino Acid Decarboxylase Deficiency : Diagnostic Methodology ». Clinical Chemistry 38, no 12 (1 décembre 1992) : 2405–10. http://dx.doi.org/10.1093/clinchem/38.12.2405.
Texte intégralHyland, K., et P. T. Clayton. « Aromatic amino acid decarboxylase deficiency in twins ». Journal of Inherited Metabolic Disease 13, no 3 (mai 1990) : 301–4. http://dx.doi.org/10.1007/bf01799380.
Texte intégralKang, Un Jung, et Tong H. Joh. « Deduced amino acid sequence of bovine aromatic l-amino acid decarboxylase : homology to other decarboxylases ». Molecular Brain Research 8, no 1 (juin 1990) : 83–87. http://dx.doi.org/10.1016/0169-328x(90)90013-4.
Texte intégralPal Chowdhury, Piyali, Soumik Basu, Arindam Dutta et Tapan K. Dutta. « Functional Characterization of a Novel Member of the Amidohydrolase 2 Protein Family, 2-Hydroxy-1-Naphthoic Acid Nonoxidative Decarboxylase from Burkholderia sp. Strain BC1 ». Journal of Bacteriology 198, no 12 (11 avril 2016) : 1755–63. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00250-16.
Texte intégralJung, M. J. « Substrates and inhibitors of aromatic amino acid decarboxylase ». Bioorganic Chemistry 14, no 4 (décembre 1986) : 429–43. http://dx.doi.org/10.1016/0045-2068(86)90007-6.
Texte intégralLee, Hsiu-Fen, Chi-Ren Tsai, Ching-Shiang Chi, Tung-Ming Chang et Huei-Jane Lee. « Aromatic l-amino acid decarboxylase deficiency in Taiwan ». European Journal of Paediatric Neurology 13, no 2 (mars 2009) : 135–40. http://dx.doi.org/10.1016/j.ejpn.2008.03.008.
Texte intégralThèses sur le sujet "Aromatic amino acid decarboxylase"
Spence, Michael Patrick. « Plant aromatic amino acid decarboxylases : Evolutionary divergence, physiological function, structure function relationships and biochemical properties ». Diss., Virginia Tech, 2014. http://hdl.handle.net/10919/49432.
Texte intégralPh. D.
Allen, G. F. G. « The neurochemical consequences of aromatic L-amino acid decarboxylase deficiency ». Thesis, University College London (University of London), 2011. http://discovery.ucl.ac.uk/1310134/.
Texte intégralFisher, Andrew. « Pharmacological manipulation of aromatic L-amino acid decarboxylase in the rat ». Thesis, University College London (University of London), 1999. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.325114.
Texte intégralCho, Seongeun. « Modulation of tyrosine hydroxylase and aromatic L-amino acid decarboxylase by dopaminergic drugs in mouse brain / ». The Ohio State University, 1995. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=osu148786592945682.
Texte intégralLiang, Jing. « Biochemical Studies of Aromatic Amino Acid Decarboxylases and Acetaldehyde Synthases ». Diss., Virginia Tech, 2018. http://hdl.handle.net/10919/96242.
Texte intégralPHD
Phillips, Susan R. « Spectroscopic investigation of tryptophan microenvironments in bovine lens proteins ». Diss., Georgia Institute of Technology, 1986. http://hdl.handle.net/1853/32973.
Texte intégralSilvia, Christopher Paul. « The isolation, partial peptide sequence, and cDNA sequence of aromatic L-amino acid decarboxylase from bovine adrenal medulla / ». The Ohio State University, 1990. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=osu1487677267729241.
Texte intégralYoung, Elizabeth A. « Second Messenger System Modulation of Aromatic L-Amino Acid Decarboxylase and Tyrosine Hydroxylase in Normal and MPTP Lesioned Mice / ». The Ohio State University, 1995. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=osu1487929230741091.
Texte intégralHöfig, Carolin. « Establishment, validation and application of immunological and LC-MS/MS-based detection methods to study the role of human aromatic L-amino acid decarboxylase as an enzyme potentially involved in thyronamine biosynthesis ». Doctoral thesis, Humboldt-Universität zu Berlin, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät I, 2012. http://dx.doi.org/10.18452/16645.
Texte intégralThyronamines (TAM) are a new class of molecules linking endocrinology and metabolism. Combined deiodination and decarboxylation of thyroid hormones (TH) generates a biologically active ‘cooling’ metabolite, 3-iodo-L-thyronamine (3-T1AM).. It remains controversial, which methods are able or not to reliably detect 3-T1AM in human serum, and the presumed TH decarboxylase is still elusive. Liquid chromatography-tandem mass spectrometry (LC-MS/MS) was used for the simultane-ous identification and quantification of TH and TAM profiles in biological samples. Several preanalytical methods were tested for complete extraction of 3-T1AM in human serum. Thus far, neither liquid-liquid nor solid-phase extraction methods allowed reproducible extraction of 3-T1AM from human serum samples in the preanalytical sample workup. Nevertheless, a rapid and sensitive extraction procedure was developed for detection of the major TH by LC-MS/MS in a single human serum sample. In parallel, monoclonal antibodies (MAb) targeting 3-T1AM were developed and characterized, and a highly specific quantitative 3-T1AM MAb-based chemiluminescence immunoassay was developed. Studies in clinical cohorts provide evidence that 3-T1AM is present in human serum in the nM concentration range and that 3-T1AM is produced extrathyroidally. Many researchers have reasoned that the aromatic L-amino acid decarboxylase (AADC) mediates TAM synthesis via decarboxylation of TH. This hypothesis was tested by incubating recombinant human AADC with several TH. In all tested conditions, AADC failed to catalyze the decarboxylation of TH. These in vitro observations are supported by the finding that 3-T1AM is also present in plasma samples of patients with AADC deficiency. In summary, 3-T1AM detection in serum using LC-MS/MS encounters preanalytical problems. The first MAb-based 3-T1AM CLIA is presented, which reliably quantifies 3-T1AM in human serum. AADC is likely not involved in TAM biosynthesis.
Höfig, Carolin [Verfasser], Werner [Akademischer Betreuer] Kloas, Josef [Akademischer Betreuer] Köhrle et Dagmar [Akademischer Betreuer] Führer-Sakel. « Establishment, validation and application of immunological and LC-MS/MS-based detection methods to study the role of human aromatic L-amino acid decarboxylase as an enzyme potentially involved in thyronamine biosynthesis / Carolin Höfig. Gutachter : Werner Kloas ; Josef Köhrle ; Dagmar Führer-Sakel ». Berlin : Humboldt Universität zu Berlin, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät I, 2012. http://d-nb.info/1029763844/34.
Texte intégralLivres sur le sujet "Aromatic amino acid decarboxylase"
Goddijn, Oscar Johannes Maria. Regulation of terpenoid indole alkaloid biosynthesis in Catharanthus roseus : The tryptophan decarboxylase gene. Alblasserdam : Offsetdrukkerij Haveka BV, 1992.
Trouver le texte intégral1949-, Sayler Gary S., et Blackburn James W. 1950-, dir. Microbiological decomposition of chlorinated aromatic compounds. New York : M. Dekker, 1987.
Trouver le texte intégralLednicer, Daniel. The organic chemistry of drug synthesis. Chichester : Wiley, 1990.
Trouver le texte intégralLednicer, Daniel. The organic chemistry of drug synthesis. New York : Wiley, 1995.
Trouver le texte intégralBaek, Jae-Kyeong. Behavioral studies of dopa-decarboxylase mutant Drosophila lacking serotonin and dopamine in central nervous system. 1987.
Trouver le texte intégralPearl, Phillip L., et William P. Welch. Pediatric Neurotransmitter Disorders. Oxford University Press, 2017. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780199937837.003.0059.
Texte intégralHeales, Simon, Simon Pope, Viruna Neergheen et Manju Kurian. Abnormalities of CSF Neurotransmitters/Folates. Oxford University Press, 2016. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780199972135.003.0082.
Texte intégralHsu, Jean Wei-Chen. Aromatic amino acid requirements and metabolism. 2006.
Trouver le texte intégralBerry, Alan. The physiology and regulation of aromatic amino acid biosynthesis in Pseudomonas aeruginosa. 1985.
Trouver le texte intégralD'Amato, Thomas Andrew. Gene-enzyme relationships in Nicotina silvestris : Subcellular localization of genes and enzymes for aromatic amino acid biosynthesis. 1986.
Trouver le texte intégralChapitres de livres sur le sujet "Aromatic amino acid decarboxylase"
Schomburg, Dietmar, et Margit Salzmann. « Aromatic-L-amino-acid decarboxylase ». Dans Enzyme Handbook 1, 103–7. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 1990. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-86605-0_24.
Texte intégralScharnagl, Hubert, Winfried März, Markus Böhm, Thomas A. Luger, Federico Fracassi, Alessia Diana, Thomas Frieling et al. « Aromatic L-Amino Acid Decarboxylase Deficiency ». Dans Encyclopedia of Molecular Mechanisms of Disease, 137. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2009. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-540-29676-8_7447.
Texte intégralLindström, Per. « A stimulatory effect of substrates for aromatic L-amino acid decarboxylase on insulin secretion in mice ». Dans Amino Acids, 781–88. Dordrecht : Springer Netherlands, 1990. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-011-2262-7_94.
Texte intégralHwu, Wuh-Liang, Yin-Hsiu Chien, Ni-Chung Lee et Mei-Hsin Li. « Natural History of Aromatic l-Amino Acid Decarboxylase Deficiency in Taiwan ». Dans JIMD Reports, 1–6. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/8904_2017_54.
Texte intégralEbadi, M., et V. Simonneaux. « Ambivalence on the Multiplicity of Mammalian Aromatic L-Amino Acid Decarboxylase ». Dans Advances in Experimental Medicine and Biology, 115–25. Boston, MA : Springer New York, 1991. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4684-5952-4_10.
Texte intégralSchomburg, Dietmar, et Dörte Stephan. « Aromatic-amino-acid transaminase ». Dans Enzyme Handbook 13, 463–66. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 1997. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-59176-1_92.
Texte intégralFitzpatrick, Paul F. « The Aromatic Amino Acid Hydroxylases ». Dans Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology, 235–94. Hoboken, NJ, USA : John Wiley & Sons, Inc., 2006. http://dx.doi.org/10.1002/9780470123201.ch6.
Texte intégralSchomburg, Dietmar, et Dörte Stephan. « Aromatic-amino-acid-glyoxylate transaminase ». Dans Enzyme Handbook 13, 479–82. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 1997. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-59176-1_95.
Texte intégralMaitre, L., P. R. Hedwall et P. C. Waldmeier. « α-Methyldopa, An Unnatural Aromatic Amino Acid ». Dans Novartis Foundation Symposia, 335–42. Chichester, UK : John Wiley & Sons, Ltd., 2008. http://dx.doi.org/10.1002/9780470720059.ch19.
Texte intégralGeiger, Donald R., et Mark A. Fuchs. « Inhibitors of Aromatic Amino Acid Biosynthesis (Glyphosate) ». Dans Herbicide Classes in Development, 59–85. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2002. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-59416-8_3.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "Aromatic amino acid decarboxylase"
Liang Hwu, Paul Wuh, Yin Hsiu Chien, Ni Chung Lee, Sheng Hong Tseng, Chun Hwei Ta, Anne Marie Conway, Luciana Giugliani, Pedro Pachelli, Andressa Federhen et Mark Pykett. « Safety and Improved Efficacy Outcomes in Children With AADC Deficiency Treated With Eladocagene Exuparvovec Gene Therapy : Results From Three Clinical Trials ». Dans XIII Congresso Paulista de Neurologia. Zeppelini Editorial e Comunicação, 2021. http://dx.doi.org/10.5327/1516-3180.049.
Texte intégralLudwig, M., et S. A. Asher. « UV Resonance Raman Studies of Aromatic Amino Acids and Proteins ». Dans Laser Applications to Chemical Analysis. Washington, D.C. : Optica Publishing Group, 1987. http://dx.doi.org/10.1364/laca.1987.pdp3.
Texte intégralAngiolillo, Paul J., et Jane M. Vanderkooi. « Products of Excited State Molecules : Evidence for Hydrogen Atom Generation Within a Protein ». Dans Biomedical Optical Spectroscopy and Diagnostics. Washington, D.C. : Optica Publishing Group, 2006. http://dx.doi.org/10.1364/bosd.1996.dr6.
Texte intégralYu, Wan-Lin, Yu Li et Bao-Hui Li. « Polycyclic aromatic hydrocarbons analysis in river by Cu(II)-2-amino terephthalic acid metal organic framework as novel sorbent for solid-phase extraction combined with HPLC ». Dans Proceedings of the 2018 7th International Conference on Sustainable Energy and Environment Engineering (ICSEEE 2018). Paris, France : Atlantis Press, 2019. http://dx.doi.org/10.2991/icseee-18.2019.7.
Texte intégralFang, Baochen, et Jiajia Rao. « Functional, nutritional properties and aroma profile of hemp protein isolate by reverse micelles extraction technique : impact of defatting processing ». Dans 2022 AOCS Annual Meeting & Expo. American Oil Chemists' Society (AOCS), 2022. http://dx.doi.org/10.21748/wzgi5968.
Texte intégralSuttie, W. J., A. Cheung et M. G. Wood. « ENZYMOLOGY OF THE VITAMIN K-DEPENDENT CARBOXYLASE : CURRENT STATUS ». Dans XIth International Congress on Thrombosis and Haemostasis. Schattauer GmbH, 1987. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1643991.
Texte intégralRapports d'organisations sur le sujet "Aromatic amino acid decarboxylase"
Author, Not Given. Gene-Enzyme Relationships of Aromatic Amino Acid Biosynthesis in Higher Plants. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), août 2002. http://dx.doi.org/10.2172/834384.
Texte intégralLocy, Robert D., Hillel Fromm, Joe H. Cherry et Narendra K. Singh. Regulation of Arabidopsis Glutamate Decarboxylase in Response to Heat Stress : Modulation of Enzyme Activity and Gene Expression. United States Department of Agriculture, janvier 2001. http://dx.doi.org/10.32747/2001.7575288.bard.
Texte intégralGalili, Gad, Harry J. Klee et Asaph Aharoni. Elucidating the impact of enhanced conversion of primary to secondary metabolism on phenylpropanoids secondary metabolites associated with flavor, aroma and health in tomato fruits. United States Department of Agriculture, janvier 2012. http://dx.doi.org/10.32747/2012.7597920.bard.
Texte intégralGurevitz, Michael, Michael Adams et Eliahu Zlotkin. Insect Specific Alpha Neurotoxins from Scorpion Venoms : Mode of Action and Structure-Function Relationships. United States Department of Agriculture, juin 1996. http://dx.doi.org/10.32747/1996.7613029.bard.
Texte intégralWhitham, Steven A., Amit Gal-On et Victor Gaba. Post-transcriptional Regulation of Host Genes Involved with Symptom Expression in Potyviral Infections. United States Department of Agriculture, juin 2012. http://dx.doi.org/10.32747/2012.7593391.bard.
Texte intégral