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Yokota, Masayuki, Takaomi C. Saido, Eiichi Tani, Ikuya Yamaura et Nobutaka Minami. « Cytotoxic Fragment of Amyloid Precursor Protein Accumulates in Hippocampus after Global Forebrain Ischemia ». Journal of Cerebral Blood Flow & ; Metabolism 16, no 6 (novembre 1996) : 1219–23. http://dx.doi.org/10.1097/00004647-199611000-00016.
Texte intégralChyung, Abraham S. C., Barry D. Greenberg, David G. Cook, Robert W. Doms et Virginia M. Y. Lee. « Novel β-Secretase Cleavage of β-Amyloid Precursor Protein in the Endoplasmic Reticulum/Intermediate Compartment of NT2N Cells ». Journal of Cell Biology 138, no 3 (11 août 1997) : 671–80. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.138.3.671.
Texte intégralNiederst, Emily D., Sol M. Reyna et Lawrence S. B. Goldstein. « Axonal amyloid precursor protein and its fragments undergo somatodendritic endocytosis and processing ». Molecular Biology of the Cell 26, no 2 (15 janvier 2015) : 205–17. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e14-06-1049.
Texte intégralLee, Ming-Sum, Shih-Chu Kao, Cynthia A. Lemere, Weiming Xia, Huang-Chun Tseng, Ying Zhou, Rachael Neve, Michael K. Ahlijanian et Li-Huei Tsai. « APP processing is regulated by cytoplasmic phosphorylation ». Journal of Cell Biology 163, no 1 (13 octobre 2003) : 83–95. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200301115.
Texte intégralFeng, Fei, Yuanyuan Li, Nanqu Huang et Yong Luo. « Icaritin, an inhibitor of beta-site amyloid cleaving enzyme-1, inhibits secretion of amyloid precursor protein in APP-PS1-HEK293 cells by impeding the amyloidogenic pathway ». PeerJ 7 (10 décembre 2019) : e8219. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.8219.
Texte intégralGhiso, J., A. Rostagno, J. E. Gardella, L. Liem, P. D. Gorevic et B. Frangione. « A 109-amino-acid C-terminal fragment of Alzheimer's-disease amyloid precursor protein contains a sequence, -RHDS-, that promotes cell adhesion ». Biochemical Journal 288, no 3 (15 décembre 1992) : 1053–59. http://dx.doi.org/10.1042/bj2881053.
Texte intégralCook, J. J., K. R. Wildsmith, D. B. Gilberto, M. A. Holahan, G. G. Kinney, P. D. Mathers, M. S. Michener et al. « Acute -Secretase Inhibition of Nonhuman Primate CNS Shifts Amyloid Precursor Protein (APP) Metabolism from Amyloid- Production to Alternative APP Fragments without Amyloid- Rebound ». Journal of Neuroscience 30, no 19 (12 mai 2010) : 6743–50. http://dx.doi.org/10.1523/jneurosci.1381-10.2010.
Texte intégralYu, Yang, Yang Gao, Bengt Winblad, Lars O. Tjernberg et Sophia Schedin-Weiss. « A Super-Resolved View of the Alzheimer’s Disease-Related Amyloidogenic Pathway in Hippocampal Neurons ». Journal of Alzheimer's Disease 83, no 2 (14 septembre 2021) : 833–52. http://dx.doi.org/10.3233/jad-215008.
Texte intégralStieren, Emily S., Amina El Ayadi, Yao Xiao, Efraín Siller, Megan L. Landsverk, Andres F. Oberhauser, José M. Barral et Darren Boehning. « Ubiquilin-1 Is a Molecular Chaperone for the Amyloid Precursor Protein ». Journal of Biological Chemistry 286, no 41 (18 août 2011) : 35689–98. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.243147.
Texte intégralOno, Kenji, Mikio Niwa, Hiromi Suzuki, Nahoko Bailey Kobayashi, Tetsuhiko Yoshida et Makoto Sawada. « Signal Sequence-Dependent Orientation of Signal Peptide Fragments to Exosomes ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 6 (15 mars 2022) : 3137. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23063137.
Texte intégralXie, Zhongcong, Yuanlin Dong, Uta Maeda, Weiming Xia et Rudolph E. Tanzi. « RNA Interference Silencing of the Adaptor Molecules ShcC and Fe65 Differentially Affect Amyloid Precursor Protein Processing and Aβ Generation ». Journal of Biological Chemistry 282, no 7 (14 décembre 2006) : 4318–25. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m609293200.
Texte intégralMarttinen, Mikael, Catarina B. Ferreira, Kaisa M. A. Paldanius, Mari Takalo, Teemu Natunen, Petra Mäkinen, Luukas Leppänen et al. « Presynaptic Vesicle Protein SEPTIN5 Regulates the Degradation of APP C-Terminal Fragments and the Levels of Aβ ». Cells 9, no 11 (15 novembre 2020) : 2482. http://dx.doi.org/10.3390/cells9112482.
Texte intégralHao, Candy Yan, Michael S. Perkinton, William Wai-Lun Chan, Ho Yin Edwin Chan, Christopher C. J. Miller et Kwok-Fai Lau. « GULP1 is a novel APP-interacting protein that alters APP processing ». Biochemical Journal 436, no 3 (27 mai 2011) : 631–39. http://dx.doi.org/10.1042/bj20110145.
Texte intégralKuentzel, S. L., S. M. Ali, R. A. Altman, B. D. Greenberg et T. J. Raub. « The Alzheimer β-amyloid protein precursor/protease nexin-II is cleaved by secretase in a trans-Golgi secretory compartment in human neuroglioma cells ». Biochemical Journal 295, no 2 (15 octobre 1993) : 367–78. http://dx.doi.org/10.1042/bj2950367.
Texte intégralOno, Kenji, Mikio Niwa, Hiromi Suzuki, Nahoko Bailey Kobayashi, Tetsuhiko Yoshida et Makoto Sawada. « Calmodulin as a Key Regulator of Exosomal Signal Peptides ». Cells 12, no 1 (30 décembre 2022) : 158. http://dx.doi.org/10.3390/cells12010158.
Texte intégralAnnaert, Wim G., Lyne Levesque, Kathleen Craessaerts, Inge Dierinck, Greet Snellings, David Westaway, Peter St George-Hyslop, Barbara Cordell, Paul Fraser et Bart De Strooper. « Presenilin 1 Controls γ-Secretase Processing of Amyloid Precursor Protein in Pre-Golgi Compartments of Hippocampal Neurons ». Journal of Cell Biology 147, no 2 (18 octobre 1999) : 277–94. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.147.2.277.
Texte intégralCater, Michael A., Kelly T. McInnes, Qiao-Xin Li, Irene Volitakis, Sharon La Fontaine, Julian F. B. Mercer et Ashley I. Bush. « Intracellular copper deficiency increases amyloid-β secretion by diverse mechanisms ». Biochemical Journal 412, no 1 (25 avril 2008) : 141–52. http://dx.doi.org/10.1042/bj20080103.
Texte intégralMaarouf, Chera L., Tyler A. Kokjohn, Charisse M. Whiteside, MiMi P. Macias, Walter M. Kalback, Marwan N. Sabbagh, Thomas G. Beach, Robert Vassar et Alex E. Roher. « Molecular Differences and Similarities between Alzheimer's Disease and the 5XFAD Transgenic Mouse Model of Amyloidosis ». Biochemistry Insights 6 (janvier 2013) : BCI.S13025. http://dx.doi.org/10.4137/bci.s13025.
Texte intégralPang, Keliang, Richeng Jiang, Wei Zhang, Zhengyi Yang, Lin-Lin Li, Makoto Shimozawa, Simone Tambaro et al. « An App knock-in rat model for Alzheimer’s disease exhibiting Aβ and tau pathologies, neuronal death and cognitive impairments ». Cell Research 32, no 2 (17 novembre 2021) : 157–75. http://dx.doi.org/10.1038/s41422-021-00582-x.
Texte intégralHajdú, István, Barbara M. Végh, András Szilágyi et Péter Závodszky. « Beta-Secretase 1 Recruits Amyloid-Beta Precursor Protein to ROCK2 Kinase, Resulting in Erroneous Phosphorylation and Beta-Amyloid Plaque Formation ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 13 (21 juin 2023) : 10416. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241310416.
Texte intégralCrino, Peter B., Barry Greenberg, John A. Martin, Virginia M. Y. Lee, William D. Hill et John Q. Trojanowski. « β-Amyloid Peptide and Amyloid Precursor Proteins in Olfactory Mucosa of Patients with Alzheimer's Disease, Parkinson's Disease, and down Syndrome ». Annals of Otology, Rhinology & ; Laryngology 104, no 8 (août 1995) : 655–61. http://dx.doi.org/10.1177/000348949510400812.
Texte intégralGhiso, J., T. Wisniewski, R. Vidal, A. Rostagno et B. Frangione. « Epitope map of two polyclonal antibodies that recognize amyloid lesions in patients with Alzheimer's disease ». Biochemical Journal 282, no 2 (1 mars 1992) : 517–22. http://dx.doi.org/10.1042/bj2820517.
Texte intégralvan den Hurk, Wilhelmina H., Heidi J. J. Willems, Marjon Bloemen et Gerard J. M. Martens. « Novel Frameshift Mutations near Short Simple Repeats ». Journal of Biological Chemistry 276, no 15 (3 janvier 2001) : 11496–98. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m011040200.
Texte intégralYao, Yinan, Seong Su Kang, Yiyuan Xia, Zhi-Hao Wang, Xia Liu, Thorsten Muller, Yi E. Sun et Keqiang Ye. « A delta-secretase-truncated APP fragment activates CEBPB, mediating Alzheimer’s disease pathologies ». Brain 144, no 6 (20 avril 2021) : 1833–52. http://dx.doi.org/10.1093/brain/awab062.
Texte intégralXie, Zhongcong, Yuanlin Dong, Uta Maeda, Paul Alfille, Deborah J. Culley, Gregory Crosby et Rudolph E. Tanzi. « The Common Inhalation Anesthetic Isoflurane Induces Apoptosis and Increases Amyloid β Protein Levels ». Anesthesiology 104, no 5 (1 mai 2006) : 988–94. http://dx.doi.org/10.1097/00000542-200605000-00015.
Texte intégralHuttunen, Henri J., Suzanne Y. Guénette, Camilla Peach, Christopher Greco, Weiming Xia, Doo Yeon Kim, Cory Barren, Rudolph E. Tanzi et Dora M. Kovacs. « HtrA2 Regulates β-Amyloid Precursor Protein (APP) Metabolism through Endoplasmic Reticulum-associated Degradation ». Journal of Biological Chemistry 282, no 38 (6 août 2007) : 28285–95. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m702951200.
Texte intégralGrangeon, Lou, Kévin Cassinari, Stéphane Rousseau, Bernard Croisile, Maïté Formaglio, Olivier Moreaud, Jean Boutonnat et al. « Early-Onset Cerebral Amyloid Angiopathy and Alzheimer Disease Related to an APP Locus Triplication ». Neurology Genetics 7, no 5 (8 septembre 2021) : e609. http://dx.doi.org/10.1212/nxg.0000000000000609.
Texte intégralJowsey, Paul A., et Peter G. Blain. « Fe65 Ser228 is phosphorylated by ATM/ATR and inhibits Fe65–APP-mediated gene transcription ». Biochemical Journal 465, no 3 (22 janvier 2015) : 413–21. http://dx.doi.org/10.1042/bj20140656.
Texte intégralNguyen, Khue Vu. « The human β-amyloid precursor protein : biomolecular and epigenetic aspects ». Biomolecular Concepts 6, no 1 (1 mars 2015) : 11–32. http://dx.doi.org/10.1515/bmc-2014-0041.
Texte intégralWang, Bo-Jeng, Guor Mour Her, Ming-Kuan Hu, Yun-Wen Chen, Ying-Tsen Tung, Pei-Yi Wu, Wen-Ming Hsu et al. « ErbB2 regulates autophagic flux to modulate the proteostasis of APP-CTFs in Alzheimer’s disease ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 15 (28 mars 2017) : E3129—E3138. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1618804114.
Texte intégralVaillant-Beuchot, Loan, Arnaud Mary, Raphaëlle Pardossi-Piquard, Alexandre Bourgeois, Inger Lauritzen, Fanny Eysert, Paula Fernanda Kinoshita et al. « Accumulation of amyloid precursor protein C-terminal fragments triggers mitochondrial structure, function, and mitophagy defects in Alzheimer’s disease models and human brains ». Acta Neuropathologica 141, no 1 (20 octobre 2020) : 39–65. http://dx.doi.org/10.1007/s00401-020-02234-7.
Texte intégralDorval, Véronique, Matthew J. Mazzella, Paul M. Mathews, Ronald T. Hay et Paul E. Fraser. « Modulation of Aβ generation by small ubiquitin-like modifiers does not require conjugation to target proteins ». Biochemical Journal 404, no 2 (14 mai 2007) : 309–16. http://dx.doi.org/10.1042/bj20061451.
Texte intégralBussiere, Oulès, Mary, Vaillant-Beuchot, Martin, Manaa, Vallée et al. « Upregulation of the Sarco-Endoplasmic Reticulum Calcium ATPase 1 Truncated Isoform Plays a Pathogenic Role in Alzheimer’s Disease ». Cells 8, no 12 (28 novembre 2019) : 1539. http://dx.doi.org/10.3390/cells8121539.
Texte intégralAugutis, Kristin, Markus Axelsson, Erik Portelius, Gunnar Brinkmalm, Ulf Andreasson, Mikael K. Gustavsson, Clas Malmeström et al. « Cerebrospinal fluid biomarkers of β-amyloid metabolism in multiple sclerosis ». Multiple Sclerosis Journal 19, no 5 (15 octobre 2012) : 543–52. http://dx.doi.org/10.1177/1352458512460603.
Texte intégralK. Lakshmana, Madepalli, Subhojit Roy, Kaihong Mi et David E. Kang. « Amyloidogenic Processing of APP in Lipid Rafts ». Open Biology Journal 3, no 1 (19 mars 2010) : 21–31. http://dx.doi.org/10.2174/18741967010030100021.
Texte intégralTan, Jing Zhi A., et Paul A. Gleeson. « The trans-Golgi network is a major site for α-secretase processing of amyloid precursor protein in primary neurons ». Journal of Biological Chemistry 294, no 5 (13 décembre 2018) : 1618–31. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.005222.
Texte intégralSzögi, Titanilla, Ildikó Schuster, Emőke Borbély, Andrea Gyebrovszki, Zsolt Bozsó, János Gera, Róbert Rajkó, Miklós Sántha, Botond Penke et Lívia Fülöp. « Effects of the Pentapeptide P33 on Memory and Synaptic Plasticity in APP/PS1 Transgenic Mice : A Novel Mechanism Presenting the Protein Fe65 as a Target ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 12 (22 juin 2019) : 3050. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20123050.
Texte intégralKuznetsov, I. A., et A. V. Kuznetsov. « Simulating the effect of formation of amyloid plaques on aggregation of tau protein ». Proceedings of the Royal Society A : Mathematical, Physical and Engineering Sciences 474, no 2220 (décembre 2018) : 20180511. http://dx.doi.org/10.1098/rspa.2018.0511.
Texte intégralMasi, Mirco, Fabrizio Biundo, André Fiou, Marco Racchi, Alessia Pascale et Erica Buoso. « The Labyrinthine Landscape of APP Processing : State of the Art and Possible Novel Soluble APP-Related Molecular Players in Traumatic Brain Injury and Neurodegeneration ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 7 (2 avril 2023) : 6639. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24076639.
Texte intégralNetzer, William J., Karima Bettayeb, Subhash C. Sinha, Marc Flajolet, Paul Greengard et Victor Bustos. « Gleevec shifts APP processing from a β-cleavage to a nonamyloidogenic cleavage ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 6 (23 janvier 2017) : 1389–94. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1620963114.
Texte intégralHoe, Hyang-Sook, David Wessner, Uwe Beffert, Amanda G. Becker, Yasuji Matsuoka et G. William Rebeck. « F-Spondin Interaction with the Apolipoprotein E Receptor ApoEr2 Affects Processing of Amyloid Precursor Protein ». Molecular and Cellular Biology 25, no 21 (1 novembre 2005) : 9259–68. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.21.9259-9268.2005.
Texte intégralSchmitt, T. L. « Thyroid epithelial cells produce large amounts of the Alzheimer beta- amyloid precursor protein (APP) and generate potentially amyloidogenic APP fragments ». Journal of Clinical Endocrinology & ; Metabolism 80, no 12 (1 décembre 1995) : 3513–19. http://dx.doi.org/10.1210/jc.80.12.3513.
Texte intégralSchmitt, T. L., E. Steiner, P. Klingler, H. Lassmann et B. Grubeck-Loebenstein. « Thyroid epithelial cells produce large amounts of the Alzheimer beta-amyloid precursor protein (APP) and generate potentially amyloidogenic APP fragments. » Journal of Clinical Endocrinology & ; Metabolism 80, no 12 (décembre 1995) : 3513–19. http://dx.doi.org/10.1210/jcem.80.12.8530592.
Texte intégralMori, Takashi, Naoki Koyama, Tatsuya Segawa, Masahiro Maeda, Nobuhiro Maruyama, Noriaki Kinoshita, Huayan Hou, Jun Tan et Terrence Town. « Methylene Blue Modulates β-Secretase, Reverses Cerebral Amyloidosis, and Improves Cognition in Transgenic Mice ». Journal of Biological Chemistry 289, no 44 (25 août 2014) : 30303–17. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m114.568212.
Texte intégralHefter, Dimitri, Susann Ludewig, Andreas Draguhn et Martin Korte. « Amyloid, APP, and Electrical Activity of the Brain ». Neuroscientist 26, no 3 (29 novembre 2019) : 231–51. http://dx.doi.org/10.1177/1073858419882619.
Texte intégralBORCHARDT, Thilo, James CAMAKARIS, Roberto CAPPAI, Colin L. MASTERS, Konrad BEYREUTHER et Gerd MULTHAUP. « Copper inhibits β-amyloid production and stimulates the non-amyloidogenic pathway of amyloid-precursor-protein secretion ». Biochemical Journal 344, no 2 (24 novembre 1999) : 461–67. http://dx.doi.org/10.1042/bj3440461.
Texte intégralBarron, A. M., M. Cake, G. Verdile et R. N. Martins. « Ovariectomy and 17β-Estradiol Replacement Do Not Alter β-Amyloid Levels in Sheep Brain ». Endocrinology 150, no 7 (12 mars 2009) : 3228–36. http://dx.doi.org/10.1210/en.2008-1252.
Texte intégralPaschou, Maria, Danai Liaropoulou, Vasileia Kalaitzaki, Spiros Efthimiopoulos et Panagiota Papazafiri. « Knockdown of Amyloid Precursor Protein Increases Ion Channel Expression and Alters Ca2+ Signaling Pathways ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 3 (24 janvier 2023) : 2302. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24032302.
Texte intégralLi, Wei, Xiang Gao, Junle Ren, Ting An et Yan Liu. « High Expression and Purification of Amino-Terminal Fragment of Human Amyloid Precursor Protein inPichia pastorisand Partial Analysis of Its Properties ». BioMed Research International 2013 (2013) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2013/836429.
Texte intégralBergman, Anna, Hanna Laudon, Bengt Winblad, Johan Lundkvist et Jan Näslund. « The Extreme C Terminus of Presenilin 1 Is Essential for γ-Secretase Complex Assembly and Activity ». Journal of Biological Chemistry 279, no 44 (20 août 2004) : 45564–72. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m407717200.
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