Articles de revues sur le sujet « Amyloid-like assemblie »
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Bochicchio, Brigida, Maria Rosaria Armenante, Maria Antonietta Crudele et Antonietta Pepe. « Molecular Determinants for the Self-Assembly of Elastin Peptides ». Conference Papers in Science 2014 (21 août 2014) : 1–4. http://dx.doi.org/10.1155/2014/214235.
Texte intégralVrancx, Céline, Devkee M. Vadukul, Nuria Suelves, Sabrina Contino, Ludovic D’Auria, Florian Perrin, Vincent van Pesch, Bernard Hanseeuw, Loïc Quinton et Pascal Kienlen-Campard. « Mechanism of Cellular Formation and In Vivo Seeding Effects of Hexameric β-Amyloid Assemblies ». Molecular Neurobiology 58, no 12 (4 octobre 2021) : 6647–69. http://dx.doi.org/10.1007/s12035-021-02567-8.
Texte intégralVrancx, Céline, Devkee M. Vadukul, Nuria Suelves, Sabrina Contino, Ludovic D’Auria, Florian Perrin, Vincent van Pesch, Bernard Hanseeuw, Loïc Quinton et Pascal Kienlen-Campard. « Mechanism of Cellular Formation and In Vivo Seeding Effects of Hexameric β-Amyloid Assemblies ». Molecular Neurobiology 58, no 12 (4 octobre 2021) : 6647–69. http://dx.doi.org/10.1007/s12035-021-02567-8.
Texte intégralSade Yazdi, Dorin, Dana Laor Bar-Yosef, Hanaa Adsi, Topaz Kreiser, Shahaf Sigal, Santu Bera, Dor Zaguri et al. « Homocysteine fibrillar assemblies display cross-talk with Alzheimer’s disease β-amyloid polypeptide ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 24 (7 juin 2021) : e2017575118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2017575118.
Texte intégralShaham-Niv, Shira, Lihi Adler-Abramovich, Lee Schnaider et Ehud Gazit. « Extension of the generic amyloid hypothesis to nonproteinaceous metabolite assemblies ». Science Advances 1, no 7 (août 2015) : e1500137. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.1500137.
Texte intégralAdsi, Hanaa, Shon A. Levkovich, Elvira Haimov, Topaz Kreiser, Massimiliano Meli, Hamutal Engel, Luba Simhaev et al. « Chemical Chaperones Modulate the Formation of Metabolite Assemblies ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 17 (25 août 2021) : 9172. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22179172.
Texte intégralZhang, Jing, Jian Wang, Chengwei Ma et Junxia Lu. « Hydroxyapatite Formation Coexists with Amyloid-like Self-Assembly of Human Amelogenin ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 8 (22 avril 2020) : 2946. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21082946.
Texte intégralSharkey, Lisa M., Nathaniel Safren, Amit S. Pithadia, Julia E. Gerson, Mark Dulchavsky, Svetlana Fischer, Ronak Patel et al. « Mutant UBQLN2 promotes toxicity by modulating intrinsic self-assembly ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 44 (17 octobre 2018) : E10495—E10504. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1810522115.
Texte intégralPartouche, David, Valeria Militello, Andrea Gomez-Zavaglia, Frank Wien, Christophe Sandt et Véronique Arluison. « In Situ Characterization of Hfq Bacterial Amyloid : A Fourier-Transform Infrared Spectroscopy Study ». Pathogens 8, no 1 (18 mars 2019) : 36. http://dx.doi.org/10.3390/pathogens8010036.
Texte intégralYarawsky, Alexander E., Stefanie L. Johns, Peter Schuck et Andrew B. Herr. « The biofilm adhesion protein Aap from Staphylococcus epidermidis forms zinc-dependent amyloid fibers ». Journal of Biological Chemistry 295, no 14 (26 février 2020) : 4411–27. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.010874.
Texte intégralTerry, Cassandra, Adam Wenborn, Nathalie Gros, Jessica Sells, Susan Joiner, Laszlo L. P. Hosszu, M. Howard Tattum et al. « Ex vivo mammalian prions are formed of paired double helical prion protein fibrils ». Open Biology 6, no 5 (mai 2016) : 160035. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.160035.
Texte intégralCarpenter, Kayla, Rachel Brietta Bell, Julius Yunus, Angelika Amon et Luke Edwin Berchowitz. « Phosphorylation-Mediated Clearance of Amyloid-like Assemblies in Meiosis ». Developmental Cell 45, no 3 (mai 2018) : 392–405. http://dx.doi.org/10.1016/j.devcel.2018.04.001.
Texte intégralShaham-Niv, Shira, Pavel Rehak, Dor Zaguri, Sofiya Kolusheva, Petr Král et Ehud Gazit. « Metabolite amyloid-like fibrils interact with model membranes ». Chemical Communications 54, no 36 (2018) : 4561–64. http://dx.doi.org/10.1039/c8cc01423j.
Texte intégralZee, Chih-Te, Calina Glynn, Marcus Gallagher-Jones, Jennifer Miao, Carlos G. Santiago, Duilio Cascio, Tamir Gonen, Michael R. Sawaya et Jose A. Rodriguez. « Homochiral and racemic MicroED structures of a peptide repeat from the ice-nucleation protein InaZ ». IUCrJ 6, no 2 (24 janvier 2019) : 197–205. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252518017621.
Texte intégralMarshall, Karen E., et Louise C. Serpell. « Structural integrity of β-sheet assembly ». Biochemical Society Transactions 37, no 4 (22 juillet 2009) : 671–76. http://dx.doi.org/10.1042/bst0370671.
Texte intégralClark, John I. « Self-assembly of protein aggregates in ageing disorders : the lens and cataract model ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 368, no 1617 (5 mai 2013) : 20120104. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2012.0104.
Texte intégralTavassoly, Omid, Dorin Sade, Santu Bera, Shira Shaham-Niv, David J. Vocadlo et Ehud Gazit. « Quinolinic Acid Amyloid-like Fibrillar Assemblies Seed α-Synuclein Aggregation ». Journal of Molecular Biology 430, no 20 (octobre 2018) : 3847–62. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2018.08.002.
Texte intégralWolfe, Katie J., Hong Yu Ren, Philipp Trepte et Douglas M. Cyr. « The Hsp70/90 cochaperone, Sti1, suppresses proteotoxicity by regulating spatial quality control of amyloid-like proteins ». Molecular Biology of the Cell 24, no 23 (décembre 2013) : 3588–602. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e13-06-0315.
Texte intégralZhang, Shao-Qing, Hai Huang, Junjiao Yang, Huong T. Kratochvil, Marco Lolicato, Yanxin Liu, Xiaokun Shu, Lijun Liu et William F. DeGrado. « Designed peptides that assemble into cross-α amyloid-like structures ». Nature Chemical Biology 14, no 9 (30 juillet 2018) : 870–75. http://dx.doi.org/10.1038/s41589-018-0105-5.
Texte intégralAl-Garawi, Zahraa S. « Zinc Metal Ion Affected the Structural Stability of Amyloid-Like Nanofibrils ». Al-Mustansiriyah Journal of Science 29, no 3 (10 mars 2019) : 50. http://dx.doi.org/10.23851/mjs.v29i3.622.
Texte intégralTheodoridis, Phaedra R., Michael Bokros, Dane Marijan, Nathan C. Balukoff, Dazhi Wang, Chloe C. Kirk, Taylor D. Budine et al. « Local translation in nuclear condensate amyloid bodies ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 7 (10 février 2021) : e2014457118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2014457118.
Texte intégralDiaferia, Carlo, Nicole Balasco, Davide Altamura, Teresa Sibillano, Enrico Gallo, Valentina Roviello, Cinzia Giannini, Giancarlo Morelli, Luigi Vitagliano et Antonella Accardo. « Assembly modes of hexaphenylalanine variants as function of the charge states of their terminal ends ». Soft Matter 14, no 40 (2018) : 8219–30. http://dx.doi.org/10.1039/c8sm01441h.
Texte intégralDean, Dexter N., et Jennifer C. Lee. « Modulating functional amyloid formation via alternative splicing of the premelanosomal protein PMEL17 ». Journal of Biological Chemistry 295, no 21 (10 avril 2020) : 7544–53. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.013012.
Texte intégralGazit, Ehud. « Reductionist Approach in Peptide-Based Nanotechnology ». Annual Review of Biochemistry 87, no 1 (20 juin 2018) : 533–53. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-biochem-062917-012541.
Texte intégralMorris, Kyle L., Alison Rodger, Matthew R. Hicks, Maya Debulpaep, Joost Schymkowitz, Frederic Rousseau et Louise C. Serpell. « Exploring the sequence–structure relationship for amyloid peptides ». Biochemical Journal 450, no 2 (15 février 2013) : 275–83. http://dx.doi.org/10.1042/bj20121773.
Texte intégralSingh, Prabhjot, Nishima Wangoo et Rohit K. Sharma. « Phenylalanine dimer assembly structure as the basic building block of an amyloid like photoluminescent nanofibril network ». Soft Matter 16, no 17 (2020) : 4105–9. http://dx.doi.org/10.1039/d0sm00387e.
Texte intégralGuo, Zhen, Zhiwei Shen, Yujiao Wang, Tingyuan Tan et Yi Zhang. « Peptides Co-Assembling into Hydrangea-Like Microstructures ». Journal of Nanoscience and Nanotechnology 20, no 5 (1 mai 2020) : 3239–45. http://dx.doi.org/10.1166/jnn.2020.17393.
Texte intégralLi, Chen, Lu Xu, Yi Y. Zuo et Peng Yang. « Tuning protein assembly pathways through superfast amyloid-like aggregation ». Biomaterials Science 6, no 4 (2018) : 836–41. http://dx.doi.org/10.1039/c8bm00066b.
Texte intégralPérez-Chirinos Lallana, Laura, Ivan R. Sasselli et Aitziber L. Cortajarena. « A Multidisciplinary Approach to Design Amyloid-Like Peptides to Form Supramolecular Assemblies ». Biophysical Journal 120, no 3 (février 2021) : 209a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2020.11.1418.
Texte intégralWalker, Lary C., Juliane Schelle et Mathias Jucker. « The Prion-Like Properties of Amyloid-β Assemblies : Implications for Alzheimer's Disease ». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine 6, no 7 (7 juin 2016) : a024398. http://dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a024398.
Texte intégralLópez Deber, María Pilar, David T. Hickman, Deepak Nand, Marc Baldus, Andrea Pfeifer et Andreas Muhs. « Engineering Amyloid-Like Assemblies from Unstructured Peptides via Site-Specific Lipid Conjugation ». PLoS ONE 9, no 9 (10 septembre 2014) : e105641. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0105641.
Texte intégralRay, Sudipta, Apurba K. Das, Michael G. B. Drew et Arindam Banerjee. « A short water-soluble self-assembling peptide forms amyloid-like fibrils ». Chemical Communications, no 40 (2006) : 4230. http://dx.doi.org/10.1039/b607657b.
Texte intégralScanavachi, Gustavo, Yanis Ricardo Espinosa, Juan Ruso et Rosangela Itri. « Unveiling the Role of Surfactants on Amyloid-Like Protein Self-Assembling ». Biophysical Journal 116, no 3 (février 2019) : 483a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2018.11.2608.
Texte intégralCarcamo-Noriega, Edson N., et Gloria Saab-Rincon. « Identification of fibrillogenic regions in human triosephosphate isomerase ». PeerJ 4 (4 février 2016) : e1676. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.1676.
Texte intégralBaker, Max O. D. G., Nirukshan Shanmugam, Chi L. L. Pham, Sarah R. Ball, Emma Sierecki, Yann Gambin, Megan Steain et Margaret Sunde. « The RHIM of the Immune Adaptor Protein TRIF Forms Hybrid Amyloids with Other Necroptosis-Associated Proteins ». Molecules 27, no 11 (24 mai 2022) : 3382. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27113382.
Texte intégralKamada, Ayaka, Nitesh Mittal, L. Daniel Söderberg, Tobias Ingverud, Wiebke Ohm, Stephan V. Roth, Fredrik Lundell et Christofer Lendel. « Flow-assisted assembly of nanostructured protein microfibers ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 6 (25 janvier 2017) : 1232–37. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1617260114.
Texte intégralKoga, Tomoyuki, Kazuhiro Taguchi, Takatoshi Kinoshita et Masahiro Higuchi. « pH-Regulated formation of amyloid-like β-sheet assemblies from polyglutamate grafted polyallylamine ». Chemical Communications, no 3 (8 janvier 2002) : 242–43. http://dx.doi.org/10.1039/b109574a.
Texte intégralVitagliano, Luigi, Francesca Stanzione, Alfonso De Simone et Luciana Esposito. « Dynamics and stability of amyloid-like steric zipper assemblies with hydrophobic dry interfaces ». Biopolymers 91, no 12 (décembre 2009) : 1161–71. http://dx.doi.org/10.1002/bip.21182.
Texte intégralHan, Zhenlin, Bei Zhang, Yi E. Wang, Yi Y. Zuo et Wei Wen Su. « Self-Assembled Amyloid-Like Oligomeric-Cohesin Scaffoldin for Augmented Protein Display on the Saccharomyces cerevisiae Cell Surface ». Applied and Environmental Microbiology 78, no 9 (17 février 2012) : 3249–55. http://dx.doi.org/10.1128/aem.07745-11.
Texte intégralArya, Shruti, Arpana Kumari, Vijit Dalal, Mily Bhattacharya et Samrat Mukhopadhyay. « Appearance of annular ring-like intermediates during amyloid fibril formation from human serum albumin ». Physical Chemistry Chemical Physics 17, no 35 (2015) : 22862–71. http://dx.doi.org/10.1039/c5cp03782d.
Texte intégralBothner, Brian, Yves Aubin et Richard W. Kriwacki. « Peptides Derived from Two Dynamically Disordered Proteins Self-Assemble into Amyloid-like Fibrils ». Journal of the American Chemical Society 125, no 11 (mars 2003) : 3200–3201. http://dx.doi.org/10.1021/ja028265w.
Texte intégralOttoz, Diana S. M., et Luke E. Berchowitz. « The role of disorder in RNA binding affinity and specificity ». Open Biology 10, no 12 (décembre 2020) : 200328. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.200328.
Texte intégralNguyen, Van Duc, Asish Pal, Frank Snijkers, Mathieu Colomb-Delsuc, Giulia Leonetti, Sijbren Otto et Jasper van der Gucht. « Multi-step control over self-assembled hydrogels of peptide-derived building blocks and a polymeric cross-linker ». Soft Matter 12, no 2 (2016) : 432–40. http://dx.doi.org/10.1039/c5sm02088c.
Texte intégralDaskalov, Asen, Birgit Habenstein, Raimon Sabaté, Mélanie Berbon, Denis Martinez, Stéphane Chaignepain, Bénédicte Coulary-Salin, Kay Hofmann, Antoine Loquet et Sven J. Saupe. « Identification of a novel cell death-inducing domain reveals that fungal amyloid-controlled programmed cell death is related to necroptosis ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 10 (22 février 2016) : 2720–25. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1522361113.
Texte intégralKlose, Daniel, Sahithya Phani Babu Vemulapalli, Michal Richman, Safra Rudnick, Vered Aisha, Meital Abayev, Marina Chemerovski et al. « Cu2+-Induced self-assembly and amyloid formation of a cyclic d,l-α-peptide : structure and function ». Physical Chemistry Chemical Physics 24, no 11 (2022) : 6699–715. http://dx.doi.org/10.1039/d1cp05415e.
Texte intégralWu, Xialian, Yeyang Ma, Kun Zhao, Jing Zhang, Yunpeng Sun, Yichen Li, Xingqi Dong et al. « The structure of a minimum amyloid fibril core formed by necroptosis-mediating RHIM of human RIPK3 ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 14 (31 mars 2021) : e2022933118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2022933118.
Texte intégralLi, Yaping, Na Li, Lei Wang, Qinhua Lu, Xiang Ji et Feng Zhang. « A Comparative Study on the Self-Assembly of Peptide TGV-9 by In Situ Atomic Force Microscopy ». Microscopy and Microanalysis 26, no 2 (13 février 2020) : 319–25. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927620000082.
Texte intégralGour, Nidhi, Chandra Kanth P., Bharti Koshti, Vivekshinh Kshtriya, Dhruvi Shah, Sunita Patel, Reena Agrawal-Rajput et Manoj K. Pandey. « Amyloid-like Structures Formed by Single Amino Acid Self-Assemblies of Cysteine and Methionine ». ACS Chemical Neuroscience 10, no 3 (novembre 2018) : 1230–39. http://dx.doi.org/10.1021/acschemneuro.8b00310.
Texte intégralGanesh, S., et R. Jayakumar. « Structural transitions involved in a novel amyloid-like ?-sheet assemblage of tripeptide derivatives ». Biopolymers 70, no 3 (21 octobre 2003) : 336–45. http://dx.doi.org/10.1002/bip.10474.
Texte intégralMcIntosh, Pauline B., Stephen R. Martin, Deborah J. Jackson, Jameela Khan, Erin R. Isaacson, Lesley Calder, Kenneth Raj et al. « Structural Analysis Reveals an Amyloid Form of the Human Papillomavirus Type 16 E1∧E4 Protein and Provides a Molecular Basis for Its Accumulation ». Journal of Virology 82, no 16 (18 juin 2008) : 8196–203. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00509-08.
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