Articles de revues sur le sujet « Amyloid Fibril Inhibition »
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Šneideris, Tomas, Lina Baranauskienė, Jonathan G. Cannon, Rasa Rutkienė, Rolandas Meškys et Vytautas Smirnovas. « Looking for a generic inhibitor of amyloid-like fibril formation among flavone derivatives ». PeerJ 3 (24 septembre 2015) : e1271. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.1271.
Texte intégralHOWLETT, David R., Amanda E. PERRY, Fiona GODFREY, Jane E. SWATTON, Kevin H. JENNINGS, Claus SPITZFADEN, Harry WADSWORTH, Stephen J. WOOD et Roger E. MARKWELL. « Inhibition of fibril formation in β-amyloid peptide by a novel series of benzofurans ». Biochemical Journal 340, no 1 (10 mai 1999) : 283–89. http://dx.doi.org/10.1042/bj3400283.
Texte intégralSaelices, Lorena, Kevin Chung, Ji H. Lee, Whitaker Cohn, Julian P. Whitelegge, Merrill D. Benson et David S. Eisenberg. « Amyloid seeding of transthyretin by ex vivo cardiac fibrils and its inhibition ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 29 (28 juin 2018) : E6741—E6750. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1805131115.
Texte intégralHasanbašić, Samra, Alma Jahić, Selma Berbić, Magda Tušek Žnidarič et Eva Žerovnik. « Inhibition of Protein Aggregation by Several Antioxidants ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2018 (2018) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2018/8613209.
Texte intégralSelig, Emily E., Courtney O. Zlatic, Dezerae Cox, Yee-Foong Mok, Paul R. Gooley, Heath Ecroyd et Michael D. W. Griffin. « N- and C-terminal regions of αB-crystallin and Hsp27 mediate inhibition of amyloid nucleation, fibril binding, and fibril disaggregation ». Journal of Biological Chemistry 295, no 29 (16 mai 2020) : 9838–54. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.012748.
Texte intégralXun, Tianrong, Wenjuan Li, Jinquan Chen, Fei Yu, Wei Xu, Qian Wang, Ruizhe Yu et al. « ADS-J1 Inhibits Semen-Derived Amyloid Fibril Formation and Blocks Fibril-Mediated Enhancement of HIV-1 Infection ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 59, no 9 (8 juin 2015) : 5123–34. http://dx.doi.org/10.1128/aac.00385-15.
Texte intégralAITKEN, Jacqueline F., Kerry M. LOOMES, Barbara KONARKOWSKA et Garth J. S. COOPER. « Suppression by polycyclic compounds of the conversion of human amylin into insoluble amyloid ». Biochemical Journal 374, no 3 (15 septembre 2003) : 779–84. http://dx.doi.org/10.1042/bj20030422.
Texte intégralOkumura, Hisashi, et Satoru G. Itoh. « Molecular Dynamics Simulation Studies on the Aggregation of Amyloid-β Peptides and Their Disaggregation by Ultrasonic Wave and Infrared Laser Irradiation ». Molecules 27, no 8 (12 avril 2022) : 2483. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27082483.
Texte intégralBhasikuttan, Achikanath C., et Jyotirmayee Mohanty. « Detection, inhibition and disintegration of amyloid fibrils : the role of optical probes and macrocyclic receptors ». Chemical Communications 53, no 19 (2017) : 2789–809. http://dx.doi.org/10.1039/c6cc08727b.
Texte intégralSandhya A, Gomathi Kanayiram, Kiruthika L et Aafreen Afroz S. « Nigella Sativa : A Potential Inhibitor for Insulin Fibril Formation ». International Journal of Research in Pharmaceutical Sciences 11, no 1 (23 janvier 2020) : 765–74. http://dx.doi.org/10.26452/ijrps.v11i1.1891.
Texte intégralMeier, Juris J., Rakez Kayed, Chia-Yu Lin, Tatyana Gurlo, Leena Haataja, Sajith Jayasinghe, Ralf Langen, Charles G. Glabe et Peter C. Butler. « Inhibition of human IAPP fibril formation does not prevent β-cell death : evidence for distinct actions of oligomers and fibrils of human IAPP ». American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 291, no 6 (décembre 2006) : E1317—E1324. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.00082.2006.
Texte intégralXu, Sherry C. S., Josephine G. LoRicco, Anthony C. Bishop, Nathan A. James, Welby H. Huynh, Scott A. McCallum, Nadia R. Roan et George I. Makhatadze. « Sequence-independent recognition of the amyloid structural motif by GFP protein family ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 36 (24 août 2020) : 22122–27. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2001457117.
Texte intégralPatil, Sharadrao M., et Andrei T. Alexandrescu. « Charge-Based Inhibitors of Amylin Fibrillization and Toxicity ». Journal of Diabetes Research 2015 (2015) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2015/946037.
Texte intégralPepys, M. B. « Pathogenesis, diagnosis and treatment of systemic amyloidosis ». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B : Biological Sciences 356, no 1406 (28 février 2001) : 203–11. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2000.0766.
Texte intégralGupta, Neha, Sameer Quazi, Saurabh Kumar Jha, Mohammad Khursheed Siddiqi, Kanika Verma, Swapnil Sharma, Rizwan Hassan Khan et Sameer Suresh Bhagyawant. « Chickpea Peptide : A Nutraceutical Molecule Corroborating Neurodegenerative and ACE-I Inhibition ». Nutrients 14, no 22 (14 novembre 2022) : 4824. http://dx.doi.org/10.3390/nu14224824.
Texte intégralHoepfner, Jeannine, Mandy Kleinsorge, Oliver Papp, Susanne Alfken, Robin Heiringhoff, Andreas Pich, Vanessa Sauer et al. « In vitro modelling of familial amyloidotic polyneuropathy allows quantitative detection of transthyretin amyloid fibril-like structures in hepatic derivatives of patient-specific induced pluripotent stem cells ». Biological Chemistry 398, no 8 (26 juillet 2017) : 939–54. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2016-0258.
Texte intégralPalmal, Sharbari, Amit Ranjan Maity, Brijesh Kumar Singh, Sreetama Basu, Nihar R. Jana et Nikhil R. Jana. « Inhibition of Amyloid Fibril Growth and Dissolution of Amyloid Fibrils by Curcumin-Gold Nanoparticles ». Chemistry - A European Journal 20, no 20 (1 avril 2014) : 6184–91. http://dx.doi.org/10.1002/chem.201400079.
Texte intégralShvadchak, Volodymyr V., Kseniia Afitska et Dmytro A. Yushchenko. « Inhibition of α-Synuclein Amyloid Fibril Elongation by Blocking Fibril Ends ». Angewandte Chemie 130, no 20 (16 avril 2018) : 5792–96. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201801071.
Texte intégralShvadchak, Volodymyr V., Kseniia Afitska et Dmytro A. Yushchenko. « Inhibition of α-Synuclein Amyloid Fibril Elongation by Blocking Fibril Ends ». Angewandte Chemie International Edition 57, no 20 (16 avril 2018) : 5690–94. http://dx.doi.org/10.1002/anie.201801071.
Texte intégralShvadchak, Volodymyr V., Kseniia Afitska, Anna Fucikova et Dmytro A. Yushchenko. « Inhibition of A-Synuclein Amyloid Fibril Elongation by Blocking Fibril Ends ». Biophysical Journal 116, no 3 (février 2019) : 491a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2018.11.2650.
Texte intégralShinde, Meenakshi N., Nilotpal Barooah, Achikanath C. Bhasikuttan et Jyotirmayee Mohanty. « Inhibition and disintegration of insulin amyloid fibrils : a facile supramolecular strategy with p-sulfonatocalixarenes ». Chemical Communications 52, no 14 (2016) : 2992–95. http://dx.doi.org/10.1039/c5cc10159j.
Texte intégralDoig, A. J., E. Hughes, R. M. Burke, T. J. Su, R. K. Heenan et J. Lu. « Inhibition of toxicity and protofibril formation in the amyloid-β peptide β(25–35) using N-Methylated derivatives ». Biochemical Society Transactions 30, no 4 (1 août 2002) : 537–42. http://dx.doi.org/10.1042/bst0300537.
Texte intégralFolmert, Kristin, Malgorzata Broncel, Hans v. Berlepsch, Christopher Hans Ullrich, Mary-Ann Siegert et Beate Koksch. « Inhibition of peptide aggregation by means of enzymatic phosphorylation ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 12 (18 novembre 2016) : 2462–70. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.12.240.
Texte intégralMichaels, Thomas C. T., Andela Šarić, Georg Meisl, Gabriella T. Heller, Samo Curk, Paolo Arosio, Sara Linse, Christopher M. Dobson, Michele Vendruscolo et Tuomas P. J. Knowles. « Thermodynamic and kinetic design principles for amyloid-aggregation inhibitors ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 39 (14 septembre 2020) : 24251–57. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2006684117.
Texte intégralLiu, Yanqin, Michael Graetz, Lam Ho et Tara L. Pukala. « Ion Mobility—Mass Spectrometry-Based Screening for Inhibition of α-Synuclein Aggregation ». European Journal of Mass Spectrometry 21, no 3 (juin 2015) : 255–64. http://dx.doi.org/10.1255/ejms.1359.
Texte intégralJAIKARAN, Emma T. A. S., Melanie R. NILSSON et Anne CLARK. « Pancreatic beta-cell granule peptides form heteromolecular complexes which inhibit islet amyloid polypeptide fibril formation ». Biochemical Journal 377, no 3 (1 février 2004) : 709–16. http://dx.doi.org/10.1042/bj20030852.
Texte intégralObasse, Idira, Mark Taylor, Nigel J. Fullwood et David Allsop. « Development of proteolytically stable N-methylated peptide inhibitors of aggregation of the amylin peptide implicated in type 2 diabetes ». Interface Focus 7, no 6 (20 octobre 2017) : 20160127. http://dx.doi.org/10.1098/rsfs.2016.0127.
Texte intégralHassan, N., M. L. Cordero, R. Sierpe, M. Almada, J. Juárez, M. Valdez, A. Riveros et al. « Peptide functionalized magneto-plasmonic nanoparticles obtained by microfluidics for inhibition of β-amyloid aggregation ». Journal of Materials Chemistry B 6, no 31 (2018) : 5091–99. http://dx.doi.org/10.1039/c8tb00206a.
Texte intégralKitagawa, Keisuke, Yohei Misumi, Mitsuharu Ueda, Yuya Hayashi, Masayoshi Tasaki, Konen Obayashi, Taro Yamashita, Hirofumi Jono, Hidetoshi Arima et Yukio Ando. « Inhibition of insulin amyloid fibril formation by cyclodextrins ». Amyloid 22, no 3 (3 juillet 2015) : 181–86. http://dx.doi.org/10.3109/13506129.2015.1064818.
Texte intégralMartins, Pedro M. « True and apparent inhibition of amyloid fibril formation ». Prion 7, no 2 (mars 2013) : 136–39. http://dx.doi.org/10.4161/pri.23111.
Texte intégralGazit, Ehud. « Mechanisms of amyloid fibril self-assembly and inhibition ». FEBS Journal 272, no 23 (10 novembre 2005) : 5971–78. http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2005.05022.x.
Texte intégralPappolla, M., P. Bozner, C. Soto, M. Zagorski, H. Shao, B. Frangione et J. Ghiso. « Inhibition of Alzheimer's Beta (Aβ) Amyloid Fibril Formation ». Emerging Therapeutic Targets 1, no 1 (janvier 1997) : 77–80. http://dx.doi.org/10.1517/14728222.1.1.77.
Texte intégralScheidt, Tom, Urszula Łapińska, Janet R. Kumita, Daniel R. Whiten, David Klenerman, Mark R. Wilson, Samuel I. A. Cohen et al. « Secondary nucleation and elongation occur at different sites on Alzheimer’s amyloid-β aggregates ». Science Advances 5, no 4 (avril 2019) : eaau3112. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.aau3112.
Texte intégralSuzuki, Takanobu, Yukiko Hori, Taka Sawazaki, Yusuke Shimizu, Yu Nemoto, Atsuhiko Taniguchi, Shuta Ozawa, Youhei Sohma, Motomu Kanai et Taisuke Tomita. « Photo-oxygenation inhibits tau amyloid formation ». Chemical Communications 55, no 44 (2019) : 6165–68. http://dx.doi.org/10.1039/c9cc01728c.
Texte intégralStańczykiewicz, Bartłomiej, Tomasz M. Goszczyński, Paweł Migdał, Marta Piksa, Krzysztof Pawlik, Jakub Gburek, Krzysztof Gołąb, Bogusława Konopska et Agnieszka Zabłocka. « Effect of Ovocystatin on Amyloid β 1-42 Aggregation—In Vitro Studies ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 6 (12 mars 2023) : 5433. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24065433.
Texte intégralTon, Van-Khue, Monica Mukherjee et Daniel P. Judge. « Transthyretin Cardiac Amyloidosis : Pathogenesis, Treatments, and Emerging Role in Heart Failure with Preserved Ejection Fraction ». Clinical Medicine Insights : Cardiology 8s1 (janvier 2014) : CMC.S15719. http://dx.doi.org/10.4137/cmc.s15719.
Texte intégralKhatua, Deb Kumar, et Mintu Halder. « Distinctively complete inhibition of fibrillation of serum albumins by methotrexate in vitro : experimental and modelling studies to understand the tuning of protein misfolding-related aggregations ». New Journal of Chemistry 43, no 48 (2019) : 18983–87. http://dx.doi.org/10.1039/c9nj05128g.
Texte intégralBai, Cuiqin, Dongdong Lin, Yuxiang Mo, Jiangtao Lei, Yunxiang Sun, Luogang Xie, Xinju Yang et Guanghong Wei. « Influence of fullerenol on hIAPP aggregation : amyloid inhibition and mechanistic aspects ». Physical Chemistry Chemical Physics 21, no 7 (2019) : 4022–31. http://dx.doi.org/10.1039/c8cp07501h.
Texte intégralHe, Lei, Xuesong Wang, Dengsen Zhu, Cong Zhao et Weihong Du. « Methionine oxidation of amyloid peptides by peroxovanadium complexes : inhibition of fibril formation through a distinct mechanism ». Metallomics 7, no 12 (2015) : 1562–72. http://dx.doi.org/10.1039/c5mt00133a.
Texte intégralMorgan, Gareth J. « Barriers to Small Molecule Drug Discovery for Systemic Amyloidosis ». Molecules 26, no 12 (11 juin 2021) : 3571. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26123571.
Texte intégralAdsi, Hanaa, Shon A. Levkovich, Elvira Haimov, Topaz Kreiser, Massimiliano Meli, Hamutal Engel, Luba Simhaev et al. « Chemical Chaperones Modulate the Formation of Metabolite Assemblies ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 17 (25 août 2021) : 9172. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22179172.
Texte intégralBan, Tadato, Masaru Hoshino, Satoshi Takahashi, Daizo Hamada, Kazuhiro Hasegawa, Hironobu Naiki et Yuji Goto. « Direct Observation of Aβ Amyloid Fibril Growth and Inhibition ». Journal of Molecular Biology 344, no 3 (novembre 2004) : 757–67. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2004.09.078.
Texte intégralZhang, Wenjie, Andrew J. Christofferson, Quinn A. Besford, Joseph J. Richardson, Junling Guo, Yi Ju, Kristian Kempe, Irene Yarovsky et Frank Caruso. « Metal-dependent inhibition of amyloid fibril formation : synergistic effects of cobalt–tannic acid networks ». Nanoscale 11, no 4 (2019) : 1921–28. http://dx.doi.org/10.1039/c8nr09221d.
Texte intégralTavanti, Francesco, Alfonso Pedone et Maria Cristina Menziani. « Insights into the Effect of Curcumin and (–)-Epigallocatechin-3-Gallate on the Aggregation of Aβ(1–40) Monomers by Means of Molecular Dynamics ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 15 (30 juillet 2020) : 5462. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21155462.
Texte intégralWang, Steven S. S., Ya-Ting Chen et Shang-Wei Chou. « Inhibition of amyloid fibril formation of β-amyloid peptides via the amphiphilic surfactants ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease 1741, no 3 (septembre 2005) : 307–13. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbadis.2005.05.004.
Texte intégralSharafdini, Raziyeh, et Hamid Mosaddeghi. « Inhibition of Insulin Amyloid Fibrillation by Salvianolic Acids and Calix[n]arenes : Molecular Docking Insight ». Journal of Computational Biophysics and Chemistry 20, no 05 (août 2021) : 539–55. http://dx.doi.org/10.1142/s2737416521500332.
Texte intégralZHANG, Bao-Hong, Guo-Sheng HU, Deng-Sen ZHU, Wen-Ji WANG, Ge-Hui GONG et Wei-Hong DU. « Inhibition of Prion Amyloid Peptide Fibril Formation by Peroxovanadium Complexes ». Acta Physico-Chimica Sinica 32, no 7 (2016) : 1810–18. http://dx.doi.org/10.3866/pku.whxb201604145.
Texte intégralTodorova, Nevena, Levi Yeung, Andrew Hung et Irene Yarovsky. « "Janus" Cyclic Peptides : A New Approach to Amyloid Fibril Inhibition ? » PLoS ONE 8, no 2 (20 février 2013) : e57437. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0057437.
Texte intégralOzawa, Daisaku, Kazuhiro Hasegawa, Young-Ho Lee, Kazumasa Sakurai, Kotaro Yanagi, Tadakazu Ookoshi, Yuji Goto et Hironobu Naiki. « Inhibition of β2-Microglobulin Amyloid Fibril Formation by α2-Macroglobulin ». Journal of Biological Chemistry 286, no 11 (7 janvier 2011) : 9668–76. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m110.167965.
Texte intégralCohen, Tomer, Anat Frydman-Marom, Meirav Rechter et Ehud Gazit. « Inhibition of Amyloid Fibril Formation and Cytotoxicity by Hydroxyindole Derivatives† ». Biochemistry 45, no 15 (avril 2006) : 4727–35. http://dx.doi.org/10.1021/bi051525c.
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