Articles de revues sur le sujet « Alpha-Synuclein, Prion Protein, Aggregation »
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Limanaqi, Fiona, Francesca Biagioni, Carla Letizia Busceti, Larisa Ryskalin, Maico Polzella, Alessandro Frati et Francesco Fornai. « Phytochemicals Bridging Autophagy Induction and Alpha-Synuclein Degradation in Parkinsonism ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 13 (3 juillet 2019) : 3274. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20133274.
Texte intégralde Boni, Laura, Aurelia Hays Watson, Ludovica Zaccagnini, Amber Wallis, Kristina Zhelcheska, Nora Kim, John Sanderson et al. « Brain region-specific susceptibility of Lewy body pathology in synucleinopathies is governed by α-synuclein conformations ». Acta Neuropathologica 143, no 4 (9 février 2022) : 453–69. http://dx.doi.org/10.1007/s00401-022-02406-7.
Texte intégralChen, Merry, Julie Vincent, Alexis Ezeanii, Saurabh Wakade, Shobha Yerigenahally et Danielle E. Mor. « Heparan sulfate proteoglycans mediate prion-like α-synuclein toxicity in Parkinson’s in vivo models ». Life Science Alliance 5, no 11 (5 juillet 2022) : e202201366. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201366.
Texte intégralIljina, Marija, Gonzalo A. Garcia, Mathew H. Horrocks, Laura Tosatto, Minee L. Choi, Kristina A. Ganzinger, Andrey Y. Abramov et al. « Kinetic model of the aggregation of alpha-synuclein provides insights into prion-like spreading ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 9 (16 février 2016) : E1206—E1215. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1524128113.
Texte intégralMedvedeva, Maria, Natalia Kitsilovskaya, Yulia Stroylova, Irina Sevostyanova, Ali Akbar Saboury et Vladimir Muronetz. « Hydroxycinnamic Acid Derivatives from Coffee Extracts Prevent Amyloid Transformation of Alpha-Synuclein ». Biomedicines 10, no 9 (12 septembre 2022) : 2255. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines10092255.
Texte intégralPrusiner, Stanley B., Amanda L. Woerman, Daniel A. Mordes, Joel C. Watts, Ryan Rampersaud, David B. Berry, Smita Patel et al. « Evidence for α-synuclein prions causing multiple system atrophy in humans with parkinsonism ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 38 (31 août 2015) : E5308—E5317. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1514475112.
Texte intégralPiccardo, Pedro, Juraj Cervenak, Ming Bu, Lindsay Miller et David M. Asher. « Complex proteinopathy with accumulations of prion protein, hyperphosphorylated tau, α-synuclein and ubiquitin in experimental bovine spongiform encephalopathy of monkeys ». Journal of General Virology 95, no 7 (1 juillet 2014) : 1612–18. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.062083-0.
Texte intégralVaquer-Alicea, Jaime, et Marc I. Diamond. « Propagation of Protein Aggregation in Neurodegenerative Diseases ». Annual Review of Biochemistry 88, no 1 (20 juin 2019) : 785–810. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-biochem-061516-045049.
Texte intégralJan, Asad, Nádia Pereira Gonçalves, Christian Bjerggaard Vaegter, Poul Henning Jensen et Nelson Ferreira. « The Prion-Like Spreading of Alpha-Synuclein in Parkinson’s Disease : Update on Models and Hypotheses ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 15 (3 août 2021) : 8338. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22158338.
Texte intégralCrestini, Alessio, Francesca Santilli, Stefano Martellucci, Elena Carbone, Maurizio Sorice, Paola Piscopo et Vincenzo Mattei. « Prions and Neurodegenerative Diseases : A Focus on Alzheimer’s Disease ». Journal of Alzheimer's Disease 85, no 2 (18 janvier 2022) : 503–18. http://dx.doi.org/10.3233/jad-215171.
Texte intégralLonghena, Francesca, Gaia Faustini, Cristina Missale, Marina Pizzi, PierFranco Spano et Arianna Bellucci. « The Contribution ofα-Synuclein Spreading to Parkinson’s Disease Synaptopathy ». Neural Plasticity 2017 (2017) : 1–15. http://dx.doi.org/10.1155/2017/5012129.
Texte intégralAusten, Brian M., Joseph M. Sheridan, Omar M. A. El-Agnaf, Hazel Goodwin et Emma R. Frears. « Improved solid-phase syntheses of amyloid proteins associated with neurodegenerative diseases ». Protein & ; Peptide Letters 7, no 1 (février 2000) : 1–8. http://dx.doi.org/10.2174/092986650701221205144944.
Texte intégralSingh, Serena, et Mari L. DeMarco. « In Vitro Conversion Assays Diagnostic for Neurodegenerative Proteinopathies ». Journal of Applied Laboratory Medicine 5, no 1 (30 décembre 2019) : 142–57. http://dx.doi.org/10.1373/jalm.2019.029801.
Texte intégralMarreiros, Rita, Andreas Müller-Schiffmann, Svenja V. Trossbach, Ingrid Prikulis, Sebastian Hänsch, Stefanie Weidtkamp-Peters, Ana Raquel Moreira et al. « Disruption of cellular proteostasis by H1N1 influenza A virus causes α-synuclein aggregation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 12 (9 mars 2020) : 6741–51. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1906466117.
Texte intégralTabner, B. J., S. Turnbull, N. J. Fullwood, M. German et D. Allsop. « The production of hydrogen peroxide during early-stage protein aggregation : a common pathological mechanism in different neurodegenerative diseases ? » Biochemical Society Transactions 33, no 4 (1 août 2005) : 548–50. http://dx.doi.org/10.1042/bst0330548.
Texte intégralXia, Yuxing, Grace M. Lloyd et Benoit I. Giasson. « Targeted proteolytic products of τ and α-synuclein in neurodegeneration ». Essays in Biochemistry 65, no 7 (décembre 2021) : 905–12. http://dx.doi.org/10.1042/ebc20210028.
Texte intégralCostanzo, Maddalena, et Chiara Zurzolo. « The cell biology of prion-like spread of protein aggregates : mechanisms and implication in neurodegeneration ». Biochemical Journal 452, no 1 (25 avril 2013) : 1–17. http://dx.doi.org/10.1042/bj20121898.
Texte intégralVillar-Piqué, Anna, Tomás Lopes da Fonseca, Ricardo Sant’Anna, Éva Mónika Szegö, Luis Fonseca-Ornelas, Raquel Pinho, Anita Carija et al. « Environmental and genetic factors support the dissociation between α-synuclein aggregation and toxicity ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 42 (5 octobre 2016) : E6506—E6515. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1606791113.
Texte intégralPinotsi, Dorothea, Claire H. Michel, Alexander K. Buell, Romain F. Laine, Pierre Mahou, Christopher M. Dobson, Clemens F. Kaminski et Gabriele S. Kaminski Schierle. « Nanoscopic insights into seeding mechanisms and toxicity of α-synuclein species in neurons ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 14 (18 mars 2016) : 3815–19. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1516546113.
Texte intégralSorrentino, Zachary A., et Benoit I. Giasson. « The emerging role of α-synuclein truncation in aggregation and disease ». Journal of Biological Chemistry 295, no 30 (18 mai 2020) : 10224–44. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.rev120.011743.
Texte intégralCarlson, George A., et Stanley B. Prusiner. « How an Infection of Sheep Revealed Prion Mechanisms in Alzheimer’s Disease and Other Neurodegenerative Disorders ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 9 (4 mai 2021) : 4861. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22094861.
Texte intégralEsteves, A. R., D. M. Arduíno, D. F. F. Silva, C. R. Oliveira et S. M. Cardoso. « Mitochondrial Dysfunction : The Road to Alpha-Synuclein Oligomerization in PD ». Parkinson's Disease 2011 (2011) : 1–20. http://dx.doi.org/10.4061/2011/693761.
Texte intégralCheng, Jingjing, Qingqing Lu, Li Song et Margaret S. Ho. « α-Synuclein Trafficking in Parkinson’s Disease : Insights From Fly and Mouse Models ». ASN Neuro 10 (janvier 2018) : 175909141881258. http://dx.doi.org/10.1177/1759091418812587.
Texte intégralMalchiodi-Albedi, Fiorella, Silvia Paradisi, Andrea Matteucci, Claudio Frank et Marco Diociaiuti. « Amyloid Oligomer Neurotoxicity, Calcium Dysregulation, and Lipid Rafts ». International Journal of Alzheimer's Disease 2011 (2011) : 1–17. http://dx.doi.org/10.4061/2011/906964.
Texte intégralFolke, Jonas, Emil Bergholt, Bente Pakkenberg, Susana Aznar et Tomasz Brudek. « Alpha-Synuclein Autoimmune Decline in Prodromal Multiple System Atrophy and Parkinson’s Disease ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 12 (12 juin 2022) : 6554. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23126554.
Texte intégralCahill, Catherine M., Rozaleen Aleyadeh, Jin Gao, Changning Wang et Jack T. Rogers. « Alpha-Synuclein in Alcohol Use Disorder, Connections with Parkinson’s Disease and Potential Therapeutic Role of 5’ Untranslated Region-Directed Small Molecules ». Biomolecules 10, no 10 (21 octobre 2020) : 1465. http://dx.doi.org/10.3390/biom10101465.
Texte intégralBeekes, Michael. « The Neural Gut–Brain Axis of Pathological Protein Aggregation in Parkinson’s Disease and Its Counterpart in Peroral Prion Infections ». Viruses 13, no 7 (18 juillet 2021) : 1394. http://dx.doi.org/10.3390/v13071394.
Texte intégralNäsström, Thomas, Jörgen Ådén, Fumina Shibata, Per Ola Andersson et Björn C. G. Karlsson. « A Capped Peptide of the Aggregation Prone NAC 71–82 Amino Acid Stretch of α-Synuclein Folds into Soluble β-Sheet Oligomers at Low and Elevated Peptide Concentrations ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 5 (27 février 2020) : 1629. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21051629.
Texte intégralYu, Kun-Hua, et Cheng-I. Lee. « Quercetin Disaggregates Prion Fibrils and Decreases Fibril-Induced Cytotoxicity and Oxidative Stress ». Pharmaceutics 12, no 11 (11 novembre 2020) : 1081. http://dx.doi.org/10.3390/pharmaceutics12111081.
Texte intégralHarischandra, Dilshan S., Dharmin Rokad, Matthew L. Neal, Shivani Ghaisas, Sireesha Manne, Souvarish Sarkar, Nikhil Panicker et al. « Manganese promotes the aggregation and prion-like cell-to-cell exosomal transmission of α-synuclein ». Science Signaling 12, no 572 (12 mars 2019) : eaau4543. http://dx.doi.org/10.1126/scisignal.aau4543.
Texte intégralMunoz-Montesino, Carola, Christina Sizun, Mohammed Moudjou, Laetitia Herzog, Fabienne Reine, Jérôme Chapuis, Danica Ciric et al. « Generating Bona Fide Mammalian Prions with Internal Deletions ». Journal of Virology 90, no 15 (25 mai 2016) : 6963–75. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00555-16.
Texte intégralBertsch, Uwe, Konstanze F. Winklhofer, Thomas Hirschberger, Jan Bieschke, Petra Weber, F. Ulrich Hartl, Paul Tavan, Jörg Tatzelt, Hans A. Kretzschmar et Armin Giese. « Systematic Identification of Antiprion Drugs by High-Throughput Screening Based on Scanning for Intensely Fluorescent Targets ». Journal of Virology 79, no 12 (15 juin 2005) : 7785–91. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.79.12.7785-7791.2005.
Texte intégralUnderwood, Rachel, Bing Wang, Christine Carico, Robert H. Whitaker, William J. Placzek et Talene A. Yacoubian. « The GTPase Rab27b regulates the release, autophagic clearance, and toxicity of α-synuclein ». Journal of Biological Chemistry 295, no 23 (29 avril 2020) : 8005–16. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.013337.
Texte intégralMiraglia, Fabiana, et Emanuela Colla. « Microbiome, Parkinson’s Disease and Molecular Mimicry ». Cells 8, no 3 (7 mars 2019) : 222. http://dx.doi.org/10.3390/cells8030222.
Texte intégralUçar, Buket, Nadia Stefanova et Christian Humpel. « Spreading of Aggregated α-Synuclein in Sagittal Organotypic Mouse Brain Slices ». Biomolecules 12, no 2 (19 janvier 2022) : 163. http://dx.doi.org/10.3390/biom12020163.
Texte intégralLashuel, Hilal A., et Peter T. Lansbury. « Are amyloid diseases caused by protein aggregates that mimic bacterial pore-forming toxins ? » Quarterly Reviews of Biophysics 39, no 2 (mai 2006) : 167–201. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583506004422.
Texte intégralMikalauskaite, Kamile, Mantas Ziaunys, Tomas Sneideris et Vytautas Smirnovas. « Effect of Ionic Strength on Thioflavin-T Affinity to Amyloid Fibrils and Its Fluorescence Intensity ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 23 (24 novembre 2020) : 8916. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21238916.
Texte intégralAllsop, David, Jennifer Mayes, Susan Moore, Atef Masad et Brian J. Tabner. « Metal-dependent generation of reactive oxygen species from amyloid proteins implicated in neurodegenerative disease ». Biochemical Society Transactions 36, no 6 (19 novembre 2008) : 1293–98. http://dx.doi.org/10.1042/bst0361293.
Texte intégralAtrian, Sílvia, et Mercè Capdevila. « Metallothionein-protein interactions ». BioMolecular Concepts 4, no 2 (1 avril 2013) : 143–60. http://dx.doi.org/10.1515/bmc-2012-0049.
Texte intégralKumar, Jatish, Hasier Eraña, Elena López-Martínez, Nathalie Claes, Víctor F. Martín, Diego M. Solís, Sara Bals, Aitziber L. Cortajarena, Joaquín Castilla et Luis M. Liz-Marzán. « Detection of amyloid fibrils in Parkinson’s disease using plasmonic chirality ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 13 (12 mars 2018) : 3225–30. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1721690115.
Texte intégralMeiliana, Anna, Nurrani Mustika Dewi et Andi Wijaya. « New Insight in The Molecular Mechanisms of Neurodegenerative Disease ». Indonesian Biomedical Journal 10, no 1 (29 avril 2018) : 16. http://dx.doi.org/10.18585/inabj.v10i1.448.
Texte intégralHardy, J. « Expression of normal sequence pathogenic proteins for neurodegenerative disease contributes to disease risk : ‘permissive templating’ as a general mechanism underlying neurodegeneration ». Biochemical Society Transactions 33, no 4 (1 août 2005) : 578–81. http://dx.doi.org/10.1042/bst0330578.
Texte intégralShen, Ning, Ge Song, Haiqiang Yang, Xiaoyang Lin, Breanna Brown, Yuzhu Hong, Jianfeng Cai et Chuanhai Cao. « Identifying the Pathological Domain of Alpha- Synuclein as a Therapeutic for Parkinson’s Disease ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 9 (11 mai 2019) : 2338. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20092338.
Texte intégralLabrie, Viviane, et Patrik Brundin. « Alpha-Synuclein to the Rescue : Immune Cell Recruitment by Alpha-Synuclein during Gastrointestinal Infection ». Journal of Innate Immunity 9, no 5 (2017) : 437–40. http://dx.doi.org/10.1159/000479653.
Texte intégralToleikis, Zigmantas, Mantas Ziaunys, Lina Baranauskiene, Vytautas Petrauskas, Kristaps Jaudzems et Vytautas Smirnovas. « S100A9 Alters the Pathway of Alpha-Synuclein Amyloid Aggregation ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 15 (26 juillet 2021) : 7972. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22157972.
Texte intégralZiaunys, Mantas, Andrius Sakalauskas, Kamile Mikalauskaite et Vytautas Smirnovas. « Polymorphism of Alpha-Synuclein Amyloid Fibrils Depends on Ionic Strength and Protein Concentration ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 22 (17 novembre 2021) : 12382. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222212382.
Texte intégralANDREKOPOULOS, Christopher, Hao ZHANG, Joy JOSEPH, Shasi KALIVENDI et B. KALYANARAMAN. « Bicarbonate enhances alpha-synuclein oligomerization and nitration : intermediacy of carbonate radical anion and nitrogen dioxide radical ». Biochemical Journal 378, no 2 (1 mars 2004) : 435–47. http://dx.doi.org/10.1042/bj20031466.
Texte intégralLoureiro, Joana Angélica, Stéphanie Andrade, Lies Goderis, Ruben Gomez-Gutierrez, Claudio Soto, Rodrigo Morales et Maria Carmo Pereira. « (De)stabilization of Alpha-Synuclein Fibrillary Aggregation by Charged and Uncharged Surfactants ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 22 (19 novembre 2021) : 12509. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222212509.
Texte intégralKondratyev, Maxim S., Vladimir R. Rudnev, Kirill S. Nikolsky, Denis V. Petrovsky, Liudmila I. Kulikova, Kristina A. Malsagova, Alexander A. Stepanov, Arthur T. Kopylov et Anna L. Kaysheva. « In Silico Study of the Interactions of Anle138b Isomer, an Inhibitor of Amyloid Aggregation, with Partner Proteins ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 24 (17 décembre 2022) : 16096. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232416096.
Texte intégralXu, Lingjia, et Jiali Pu. « Alpha-Synuclein in Parkinson’s Disease : From Pathogenetic Dysfunction to Potential Clinical Application ». Parkinson's Disease 2016 (2016) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2016/1720621.
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