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Ono, Hiraku, Hideyuki Sakoda, Midori Fujishiro, Motonobu Anai, Akifumi Kushiyama, Yasushi Fukushima, Hideki Katagiri et al. « Carboxy-terminal modulator protein induces Akt phosphorylation and activation, thereby enhancing antiapoptotic, glycogen synthetic, and glucose uptake pathways ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 293, no 5 (novembre 2007) : C1576—C1585. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00570.2006.
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Texte intégralRomic, Snjezana, Snezana Tepavcevic, Zorica Zakula, Tijana Milosavljevic, Mojca Stojiljkovic, Maja Zivkovic, Milan Popovic, Aleksandra Stankovic et Goran Koricanac. « Does oestradiol attenuate the damaging effects of a fructose-rich diet on cardiac Akt/endothelial nitric oxide synthase signalling ? » British Journal of Nutrition 109, no 11 (16 octobre 2012) : 1940–48. http://dx.doi.org/10.1017/s0007114512004114.
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Texte intégralKim, Ji-Eun, Duk-Shin Lee, Tae-Hyun Kim, Hana Park et Tae-Cheon Kang. « Distinct Roles of CK2- and AKT-Mediated NF-κB Phosphorylations in Clasmatodendrosis (Autophagic Astroglial Death) within the Hippocampus of Chronic Epilepsy Rats ». Antioxidants 12, no 5 (28 avril 2023) : 1020. http://dx.doi.org/10.3390/antiox12051020.
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Texte intégralKim, Soochong, Jianguo Jin et Satya P. Kunapuli. « Relative contribution of G-protein-coupled pathways to protease-activated receptor-mediated Akt phosphorylation in platelets ». Blood 107, no 3 (1 février 2006) : 947–54. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2005-07-3040.
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Texte intégralWei, Yingze, Jianyun Zhou, Haiyan Yu et Xiaoxia Jin. « AKT phosphorylation sites of Ser473 and Thr308 regulate AKT degradation ». Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 83, no 3 (29 novembre 2018) : 429–35. http://dx.doi.org/10.1080/09168451.2018.1549974.
Texte intégralKim, Soochong, Jianguo Jin et Satya P. Kunapuli. « G12/13 Pathways Potentiate Akt Phosphorylation in Platelets Mediated by Gi/Gz Pathways in a Src Kinase-Dependent Manner. » Blood 104, no 11 (16 novembre 2004) : 1570. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v104.11.1570.1570.
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Texte intégralBurchfield, James G., Alecia J. Lennard, Sakura Narasimhan, William E. Hughes, Valerie C. Wasinger, Garry L. Corthals, Tomohiko Okuda, Hisato Kondoh, Trevor J. Biden et Carsten Schmitz-Peiffer. « Akt Mediates Insulin-stimulated Phosphorylation ofNdrg2 ». Journal of Biological Chemistry 279, no 18 (24 février 2004) : 18623–32. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m401504200.
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Texte intégralSharma, Naveen, Edward B. Arias, Abhijit D. Bhat, Donel A. Sequea, Steve Ho, Kelsey K. Croff, Mini P. Sajan, Robert V. Farese et Gregory D. Cartee. « Mechanisms for increased insulin-stimulated Akt phosphorylation and glucose uptake in fast- and slow-twitch skeletal muscles of calorie-restricted rats ». American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 300, no 6 (juin 2011) : E966—E978. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.00659.2010.
Texte intégralHiraoka, D., E. Okumura et T. Kishimoto. « Turn motif phosphorylation negatively regulates activation loop phosphorylation in Akt ». Oncogene 30, no 44 (16 mai 2011) : 4487–97. http://dx.doi.org/10.1038/onc.2011.155.
Texte intégralDing, Jixin, et Keyong Du. « ClipR-59 Interacts with Akt and Regulates Akt Cellular Compartmentalization ». Molecular and Cellular Biology 29, no 6 (12 janvier 2009) : 1459–71. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00754-08.
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Texte intégralSong, Ping, Yong Wu, Jian Xu, Zhonglin Xie, Yunzhou Dong, Miao Zhang et Ming-Hui Zou. « Reactive Nitrogen Species Induced by Hyperglycemia Suppresses Akt Signaling and Triggers Apoptosis by Upregulating Phosphatase PTEN (Phosphatase and Tensin Homologue Deleted on Chromosome 10) in an LKB1-Dependent Manner ». Circulation 116, no 14 (2 octobre 2007) : 1585–95. http://dx.doi.org/10.1161/circulationaha.107.716498.
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Texte intégralKatayama, Kazuhiro, Naoya Fujita et Takashi Tsuruo. « Akt/Protein Kinase B-Dependent Phosphorylation and Inactivation of WEE1Hu Promote Cell Cycle Progression at G2/M Transition ». Molecular and Cellular Biology 25, no 13 (1 juillet 2005) : 5725–37. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.13.5725-5737.2005.
Texte intégralKhalil, Md Imtiaz, Christopher Madere, Ishita Ghosh, Rosalyn M. Adam et Arrigo De Benedetti. « Interaction of TLK1 and AKTIP as a Potential Regulator of AKT Activation in Castration-Resistant Prostate Cancer Progression ». Pathophysiology 28, no 3 (20 juillet 2021) : 339–54. http://dx.doi.org/10.3390/pathophysiology28030023.
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Texte intégralArias, Edward B., Junghoon Kim, Katsuhiko Funai et Gregory D. Cartee. « Prior exercise increases phosphorylation of Akt substrate of 160 kDa (AS160) in rat skeletal muscle ». American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 292, no 4 (avril 2007) : E1191—E1200. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.00602.2006.
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Texte intégralGarcía-Martínez, Juan M., Jennifer Moran, Rosemary G. Clarke, Alex Gray, Sabina C. Cosulich, Christine M. Chresta et Dario R. Alessi. « Ku-0063794 is a specific inhibitor of the mammalian target of rapamycin (mTOR) ». Biochemical Journal 421, no 1 (12 juin 2009) : 29–42. http://dx.doi.org/10.1042/bj20090489.
Texte intégralGold, Michael R., Michael P. Scheid, Lorna Santos, May Dang-Lawson, Richard A. Roth, Linda Matsuuchi, Vincent Duronio et Danielle L. Krebs. « The B Cell Antigen Receptor Activates the Akt (Protein Kinase B)/Glycogen Synthase Kinase-3 Signaling Pathway Via Phosphatidylinositol 3-Kinase ». Journal of Immunology 163, no 4 (15 août 1999) : 1894–905. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.163.4.1894.
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