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Koppen, Mirko, Florian Bonn, Sarah Ehses et Thomas Langer. « Autocatalytic Processing of m-AAA Protease Subunits in Mitochondria ». Molecular Biology of the Cell 20, no 19 (octobre 2009) : 4216–24. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e09-03-0218.
Texte intégralKoppen, Mirko, Metodi D. Metodiev, Giorgio Casari, Elena I. Rugarli et Thomas Langer. « Variable and Tissue-Specific Subunit Composition of Mitochondrial m-AAA Protease Complexes Linked to Hereditary Spastic Paraplegia ». Molecular and Cellular Biology 27, no 2 (13 novembre 2006) : 758–67. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01470-06.
Texte intégralCesnekova, Jana, Marie Rodinova, Hana Hansikova, Jiri Zeman et Lukas Stiburek. « Loss of Mitochondrial AAA Proteases AFG3L2 and YME1L Impairs Mitochondrial Structure and Respiratory Chain Biogenesis ». International Journal of Molecular Sciences 19, no 12 (7 décembre 2018) : 3930. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19123930.
Texte intégralEhses, Sarah, Ines Raschke, Giuseppe Mancuso, Andrea Bernacchia, Stefan Geimer, Daniel Tondera, Jean-Claude Martinou, Benedikt Westermann, Elena I. Rugarli et Thomas Langer. « Regulation of OPA1 processing and mitochondrial fusion by m-AAA protease isoenzymes and OMA1 ». Journal of Cell Biology 187, no 7 (28 décembre 2009) : 1023–36. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200906084.
Texte intégralTulli, Susanna, Andrea Del Bondio, Valentina Baderna, Davide Mazza, Franca Codazzi, Tyler Mark Pierson, Alessandro Ambrosi et al. « Pathogenic variants in the AFG3L2 proteolytic domain cause SCA28 through haploinsufficiency and proteostatic stress-driven OMA1 activation ». Journal of Medical Genetics 56, no 8 (25 mars 2019) : 499–511. http://dx.doi.org/10.1136/jmedgenet-2018-105766.
Texte intégralDuvezin-Caubet, Stéphane, Mirko Koppen, Johannes Wagener, Michael Zick, Lars Israel, Andrea Bernacchia, Ravi Jagasia et al. « OPA1 Processing Reconstituted in Yeast Depends on the Subunit Composition of the m-AAA Protease in Mitochondria ». Molecular Biology of the Cell 18, no 9 (septembre 2007) : 3582–90. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e07-02-0164.
Texte intégralAlmomen, MM, KA Martens, A. Hanson, L. Korngut et G. pfeffer. « P.071 Novel mutations in SPG7 identified from patients with late-onset spasticity ». Canadian Journal of Neurological Sciences / Journal Canadien des Sciences Neurologiques 45, s2 (juin 2018) : S35. http://dx.doi.org/10.1017/cjn.2018.173.
Texte intégralAtorino, Luigia, Laura Silvestri, Mirko Koppen, Laura Cassina, Andrea Ballabio, Roberto Marconi, Thomas Langer et Giorgio Casari. « Loss of m-AAA protease in mitochondria causes complex I deficiency and increased sensitivity to oxidative stress in hereditary spastic paraplegia ». Journal of Cell Biology 163, no 4 (17 novembre 2003) : 777–87. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200304112.
Texte intégralCharif, Majida, Arnaud Chevrollier, Naïg Gueguen, Céline Bris, David Goudenège, Valérie Desquiret-Dumas, Stéphanie Leruez et al. « Mutations in the m-AAA proteases AFG3L2 and SPG7 are causing isolated dominant optic atrophy ». Neurology Genetics 6, no 3 (20 mai 2020) : e428. http://dx.doi.org/10.1212/nxg.0000000000000428.
Texte intégralSacco, Tiziana, Enrica Boda, Eriola Hoxha, Riccardo Pizzo, Claudia Cagnoli, Alfredo Brusco et Filippo Tempia. « Mouse brain expression patterns of Spg7, Afg3l1, and Afg3l2 transcripts, encoding for the mitochondrial m-AAA protease ». BMC Neuroscience 11, no 1 (2010) : 55. http://dx.doi.org/10.1186/1471-2202-11-55.
Texte intégralRichter, Uwe, Kah Ying Ng, Fumi Suomi, Paula Marttinen, Taina Turunen, Christopher Jackson, Anu Suomalainen et al. « Mitochondrial stress response triggered by defects in protein synthesis quality control ». Life Science Alliance 2, no 1 (25 janvier 2019) : e201800219. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201800219.
Texte intégralDing, Bojian, Dwight W. Martin, Anthony J. Rampello et Steven E. Glynn. « Dissecting Substrate Specificities of the Mitochondrial AFG3L2 Protease ». Biochemistry 57, no 28 (22 juin 2018) : 4225–35. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.8b00565.
Texte intégralBettegazzi, Barbara, Ilaria Pelizzoni, Floramarida Salerno Scarzella, Lisa Michelle Restelli, Daniele Zacchetti, Francesca Maltecca, Giorgio Casari, Fabio Grohovaz et Franca Codazzi. « Upregulation of Peroxiredoxin 3 Protects Afg3l2-KO Cortical Neurons In Vitro from Oxidative Stress : A Paradigm for Neuronal Cell Survival under Neurodegenerative Conditions ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2019 (31 octobre 2019) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2019/4721950.
Texte intégralAlmajan, Eva R., Ricarda Richter, Lars Paeger, Paola Martinelli, Esther Barth, Thorsten Decker, Nils-Göran Larsson, Peter Kloppenburg, Thomas Langer et Elena I. Rugarli. « AFG3L2 supports mitochondrial protein synthesis and Purkinje cell survival ». Journal of Clinical Investigation 122, no 11 (8 octobre 2012) : 4048–58. http://dx.doi.org/10.1172/jci64604.
Texte intégralMaltecca, F., A. Aghaie, D. G. Schroeder, L. Cassina, B. A. Taylor, S. J. Phillips, M. Malaguti et al. « The Mitochondrial Protease AFG3L2 Is Essential for Axonal Development ». Journal of Neuroscience 28, no 11 (12 mars 2008) : 2827–36. http://dx.doi.org/10.1523/jneurosci.4677-07.2008.
Texte intégralSmets, K., T. Deconinck, J. Baets, A. Sieben, J. J. Martin, I. Smouts, S. Wang et al. « Partial deletion of AFG3L2 causing spinocerebellar ataxia type 28 ». Neurology 82, no 23 (9 mai 2014) : 2092–100. http://dx.doi.org/10.1212/wnl.0000000000000491.
Texte intégralBanfi, Sandro, Maria Teresa Bassi, Grazia Andolfi, Anna Marchitiello, Stefania Zanotta, Andrea Ballabio, Giorgio Casari et Brunella Franco. « Identification and Characterization of AFG3L2, a Novel Paraplegin-Related Gene ». Genomics 59, no 1 (juillet 1999) : 51–58. http://dx.doi.org/10.1006/geno.1999.5818.
Texte intégralJoerg, H., J. Muntwyler, M. L. Glowatzki-Mullis, E. Ahrens, M. Asai-Coakwell et G. Stranzinger. « Bovine spinal muscular atrophy : AFG3L2 is not a positional candidate gene ». Journal of Animal Breeding and Genetics 122, s1 (avril 2005) : 103–7. http://dx.doi.org/10.1111/j.1439-0388.2005.00489.x.
Texte intégralCaporali, Leonardo, Stefania Magri, Andrea Legati, Valentina Del Dotto, Francesca Tagliavini, Francesca Balistreri, Alessia Nasca et al. « ATPase Domain AFG3L2 Mutations Alter OPA1 Processing and Cause Optic Neuropathy ». Annals of Neurology 88, no 1 (21 avril 2020) : 18–32. http://dx.doi.org/10.1002/ana.25723.
Texte intégralChiang, Han-Lin, Jong-Ling Fuh, Yu-Shuen Tsai, Bing-Wen Soong, Yi-Chu Liao et Yi-Chung Lee. « Expanding the phenotype of AFG3L2 mutations : Late-onset autosomal recessive spinocerebellar ataxia ». Journal of the Neurological Sciences 428 (septembre 2021) : 117600. http://dx.doi.org/10.1016/j.jns.2021.117600.
Texte intégralDi Bella, Daniela, Federico Lazzaro, Alfredo Brusco, Massimo Plumari, Giorgio Battaglia, Annalisa Pastore, Adele Finardi et al. « Mutations in the mitochondrial protease gene AFG3L2 cause dominant hereditary ataxia SCA28 ». Nature Genetics 42, no 4 (7 mars 2010) : 313–21. http://dx.doi.org/10.1038/ng.544.
Texte intégralQu, Jane, Connie K. Wu, José Rafael P. Zuzuárregui et Anna D. Hohler. « A novel AFG3L2 mutation in a Somalian patient with spinocerebellar ataxia type 28 ». Journal of the Neurological Sciences 358, no 1-2 (novembre 2015) : 530–31. http://dx.doi.org/10.1016/j.jns.2015.10.003.
Texte intégralSzpisjak, Laszlo, Viola L. Nemeth, Noemi Szepfalusi, Denes Zadori, Zoltan Maroti, Tibor Kalmar, Laszlo Vecsei et Peter Klivenyi. « Neurocognitive Characterization of an SCA28 Family Caused by a Novel AFG3L2 Gene Mutation ». Cerebellum 16, no 5-6 (28 juin 2017) : 979–85. http://dx.doi.org/10.1007/s12311-017-0870-9.
Texte intégralMaltecca, F., D. De Stefani, L. Cassina, F. Consolato, M. Wasilewski, L. Scorrano, R. Rizzuto et G. Casari. « Respiratory dysfunction by AFG3L2 deficiency causes decreased mitochondrial calcium uptake via organellar network fragmentation ». Human Molecular Genetics 21, no 17 (7 juin 2012) : 3858–70. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/dds214.
Texte intégralEskandrani, Alaa, Amal AlHashem, El-Sayed Ali, Saad AlShahwan, Kalthoum Tlili, Khaled Hundallah et Brahim Tabarki. « Recessive AFG3L2 Mutation Causes Progressive Microcephaly, Early Onset Seizures, Spasticity, and Basal Ganglia Involvement ». Pediatric Neurology 71 (juin 2017) : 24–28. http://dx.doi.org/10.1016/j.pediatrneurol.2017.03.019.
Texte intégralMusova, Zuzana, Michaela Kaiserova, Eva Kriegova, Regina Fillerova, Peter Vasovcak, Alena Santava, Katerina Mensikova et al. « A Novel Frameshift Mutation in the AFG3L2 Gene in a Patient with Spinocerebellar Ataxia ». Cerebellum 13, no 3 (23 novembre 2013) : 331–37. http://dx.doi.org/10.1007/s12311-013-0538-z.
Texte intégralRichter, Uwe, Taina Lahtinen, Paula Marttinen, Fumi Suomi et Brendan J. Battersby. « Quality control of mitochondrial protein synthesis is required for membrane integrity and cell fitness ». Journal of Cell Biology 211, no 2 (26 octobre 2015) : 373–89. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201504062.
Texte intégralKondadi, A. K., S. Wang, S. Montagner, N. Kladt, A. Korwitz, P. Martinelli, D. Herholz et al. « Loss of the m-AAA protease subunit AFG3L2 causes mitochondrial transport defects and tau hyperphosphorylation ». EMBO Journal 33, no 9 (28 mars 2014) : 1011–26. http://dx.doi.org/10.1002/embj.201387009.
Texte intégralCagnoli, Claudia, Giovanni Stevanin, Alessandro Brussino, Marco Barberis, Cecilia Mancini, Russell L. Margolis, Susan E. Holmes et al. « Missense mutations in the AFG3L2 proteolytic domain account for ∼1.5% of European autosomal dominant cerebellar ataxias ». Human Mutation 31, no 10 (7 septembre 2010) : 1117–24. http://dx.doi.org/10.1002/humu.21342.
Texte intégralTsai, Chen-Wei, Yujiao Wu, Ping-Chieh Pao, Charles B. Phillips, Carole Williams, Christopher Miller, Matthew Ranaghan et Ming-Feng Tsai. « Proteolytic control of the mitochondrial calcium uniporter complex ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 17 (10 avril 2017) : 4388–93. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1702938114.
Texte intégralMancini, Cecilia, Eriola Hoxha, Luisa Iommarini, Alessandro Brussino, Uwe Richter, Francesca Montarolo, Claudia Cagnoli et al. « Mice harbouring a SCA28 patient mutation in AFG3L2 develop late-onset ataxia associated with enhanced mitochondrial proteotoxicity ». Neurobiology of Disease 124 (avril 2019) : 14–28. http://dx.doi.org/10.1016/j.nbd.2018.10.018.
Texte intégralAlmontashiri, Naif A. M., Hsiao-Huei Chen, Ryan J. Mailloux, Takashi Tatsuta, Allen C. T. Teng, Ahmad B. Mahmoud, Tiffany Ho et al. « SPG7 Variant Escapes Phosphorylation-Regulated Processing by AFG3L2, Elevates Mitochondrial ROS, and Is Associated with Multiple Clinical Phenotypes ». Cell Reports 7, no 3 (mai 2014) : 834–47. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2014.03.051.
Texte intégralMaltecca, F., R. Magnoni, F. Cerri, G. A. Cox, A. Quattrini et G. Casari. « Haploinsufficiency of AFG3L2, the Gene Responsible for Spinocerebellar Ataxia Type 28, Causes Mitochondria-Mediated Purkinje Cell Dark Degeneration ». Journal of Neuroscience 29, no 29 (22 juillet 2009) : 9244–54. http://dx.doi.org/10.1523/jneurosci.1532-09.2009.
Texte intégralLöbbe, Anna Mareike, Jun-Suk Kang, Rüdiger Hilker, Holger Hackstein, Ulrich Müller et Dagmar Nolte. « A Novel Missense Mutation in AFG3L2 Associated with Late Onset and Slow Progression of Spinocerebellar Ataxia Type 28 ». Journal of Molecular Neuroscience 52, no 4 (29 novembre 2013) : 493–96. http://dx.doi.org/10.1007/s12031-013-0187-1.
Texte intégralPierson, Tyler Mark, David Adams, Florian Bonn, Paola Martinelli, Praveen F. Cherukuri, Jamie K. Teer, Nancy F. Hansen et al. « Whole-Exome Sequencing Identifies Homozygous AFG3L2 Mutations in a Spastic Ataxia-Neuropathy Syndrome Linked to Mitochondrial m-AAA Proteases ». PLoS Genetics 7, no 10 (13 octobre 2011) : e1002325. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1002325.
Texte intégralCalandra, Cristian R., Guadalupe Buda, Sebastian A. Vishnopolska, Jaen Oliveri, Federico A. Olivieri, María I. Pérez Millán, German Biagioli, Luis A. Miquelini, Alejandro L. Pellene et Marcelo A. Marti. « Spastic ataxia with eye-of-the-tiger-like sign in 4 siblings due to novel compound heterozygous AFG3L2 mutation ». Parkinsonism & ; Related Disorders 73 (avril 2020) : 52–54. http://dx.doi.org/10.1016/j.parkreldis.2020.03.020.
Texte intégralPuchades, Cristina, Bojian Ding, Albert Song, R. Luke Wiseman, Gabriel C. Lander et Steven E. Glynn. « Unique Structural Features of the Mitochondrial AAA+ Protease AFG3L2 Reveal the Molecular Basis for Activity in Health and Disease ». Molecular Cell 75, no 5 (septembre 2019) : 1073–85. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2019.06.016.
Texte intégralTunc, Sinem, Marija Dulovic-Mahlow, Hauke Baumann, Magdalena Khira Baaske, Magdalena Jahn, Johanna Junker, Alexander Münchau, Norbert Brüggemann et Katja Lohmann. « Spinocerebellar Ataxia Type 28—Phenotypic and Molecular Characterization of a Family with Heterozygous and Compound-Heterozygous Mutations in AFG3L2 ». Cerebellum 18, no 4 (20 mai 2019) : 817–22. http://dx.doi.org/10.1007/s12311-019-01036-2.
Texte intégralPareek, Gautam, et Leo J. Pallanck. « Inactivation of the mitochondrial protease Afg3l2 results in severely diminished respiratory chain activity and widespread defects in mitochondrial gene expression ». PLOS Genetics 16, no 10 (19 octobre 2020) : e1009118. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1009118.
Texte intégralMagri, Stefania, Valentina Fracasso, Massimo Plumari, Enrico Alfei, Daniele Ghezzi, Cinzia Gellera, Paola Rusmini et al. « Concurrent AFG3L2 and SPG7 mutations associated with syndromic parkinsonism and optic atrophy with aberrant OPA1 processing and mitochondrial network fragmentation ». Human Mutation 39, no 12 (10 octobre 2018) : 2060–71. http://dx.doi.org/10.1002/humu.23658.
Texte intégralSvenstrup, Kirsten, Troels Tolstrup Nielsen, Frederik Aidt, Nina Rostgaard, Morten Duno, Flemming Wibrand, Tua Vinther-Jensen et al. « SCA28 : Novel Mutation in the AFG3L2 Proteolytic Domain Causes a Mild Cerebellar Syndrome with Selective Type-1 Muscle Fiber Atrophy ». Cerebellum 16, no 1 (11 février 2016) : 62–67. http://dx.doi.org/10.1007/s12311-016-0765-1.
Texte intégralŠkorja Milić, Nives, Klemen Dolinar, Katarina Miš, Urška Matkovič, Maruša Bizjak, Mojca Pavlin, Matej Podbregar et Sergej Pirkmajer. « Suppression of Pyruvate Dehydrogenase Kinase by Dichloroacetate in Cancer and Skeletal Muscle Cells Is Isoform Specific and Partially Independent of HIF-1α ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 16 (10 août 2021) : 8610. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22168610.
Texte intégralEdener, Ulf, Janine Wöllner, Ute Hehr, Zacharias Kohl, Stefan Schilling, Friedmar Kreuz, Peter Bauer, Veronica Bernard, Gabriele Gillessen-Kaesbach et Christine Zühlke. « Early onset and slow progression of SCA28, a rare dominant ataxia in a large four-generation family with a novel AFG3L2 mutation ». European Journal of Human Genetics 18, no 8 (31 mars 2010) : 965–68. http://dx.doi.org/10.1038/ejhg.2010.40.
Texte intégralCanafoglia, Laura, Silvana Franceschetti, Antonio Gambardella, Pasquale Striano, Anna Teresa Giallonardo, Paolo Tinuper, Carlo Di Bonaventura et al. « Progressive Myoclonus Epilepsies ». Neurology Genetics 7, no 6 (12 novembre 2021) : e641. http://dx.doi.org/10.1212/nxg.0000000000000641.
Texte intégralBaviera-Muñoz, Raquel, Lidón Carretero-Vilarroig, Juan Francisco Vázquez-Costa, Carlos Morata-Martínez, Marina Campins-Romeu, Nuria Muelas, Isabel Sastre-Bataller et al. « Diagnostic Efficacy of Genetic Studies in a Series of Hereditary Cerebellar Ataxias in Eastern Spain ». Neurology Genetics 8, no 6 (14 novembre 2022) : e200038. http://dx.doi.org/10.1212/nxg.0000000000200038.
Texte intégrallv, Yue, Chun-hui Yuan, Lu-yao Han, Gao-ru Huang, Ling-ce Ju, Ling-hui Chen, Hai-ying Han, Chong Zhang et Ling-hui Zeng. « The Overexpression of SLC25A13 Predicts Poor Prognosis and Is Correlated with Immune Cell Infiltration in Patients with Skin Cutaneous Melanoma ». Disease Markers 2022 (14 mai 2022) : 1–15. http://dx.doi.org/10.1155/2022/4091978.
Texte intégralNewton, J. L., R. A. Kenny, R. Frearson et R. M. Francis. « A prospective evaluation of bone mineral density measurement in females who have fallen ». Age and Ageing 32, no 5 (1 septembre 2003) : 497–502. http://dx.doi.org/10.1093/ageing/afg062.
Texte intégralHwang, H. F., W. M. Liang, Y. N. Chiu et M. R. Lin. « Suitability of the WHOQOL-BREF for community-dwelling older people in Taiwan ». Age and Ageing 32, no 6 (1 novembre 2003) : 593–600. http://dx.doi.org/10.1093/ageing/afg102.
Texte intégralStarr, J. M., H. Martin, J. McCoubrey, G. Gibson et I. R. Poxton. « Risk factors for Clostridium difficile colonisation and toxin production ». Age and Ageing 32, no 6 (1 novembre 2003) : 657–60. http://dx.doi.org/10.1093/ageing/afg112.
Texte intégralConroy, Simon, Sophie Moulias et Wassif S. Wassif. « Primary hyperparathyroidism in the older person ». Age and Ageing 32, no 6 (novembre 2003) : 571–78. http://dx.doi.org/10.1093/ageing/afg122.
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