Articles de revues sur le sujet « ADN Ligase »
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Lee, Jaeseok, Youngjun Lee, Young Mee Jung, Ju Hyun Park, Hyuk Sang Yoo et Jongmin Park. « Discovery of E3 Ligase Ligands for Target Protein Degradation ». Molecules 27, no 19 (2 octobre 2022) : 6515. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27196515.
Texte intégralTomkinson, Alan E., Tasmin Naila et Seema Khattri Bhandari. « Altered DNA ligase activity in human disease ». Mutagenesis 35, no 1 (20 octobre 2019) : 51–60. http://dx.doi.org/10.1093/mutage/gez026.
Texte intégralCao, Weiguo. « DNA ligases and ligase-based technologies ». Clinical and Applied Immunology Reviews 2, no 1 (novembre 2001) : 33–43. http://dx.doi.org/10.1016/s1529-1049(01)00039-3.
Texte intégralFang, Deyu, An Chen et Sang-Myeong Lee. « Inhibition of activation-induced T cell death by AIP2-mediated ubiquitination of EGR2 (35.20) ». Journal of Immunology 182, no 1_Supplement (1 avril 2009) : 35.20. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.182.supp.35.20.
Texte intégralKennan, Alan J., V. Haridas, Kay Severin, David H. Lee et M. Reza Ghadiri. « Ade NovoDesigned Peptide Ligase : A Mechanistic Investigation ». Journal of the American Chemical Society 123, no 9 (mars 2001) : 1797–803. http://dx.doi.org/10.1021/ja991266c.
Texte intégralFanucci, Francesco. « Quaternary shorelines and continental shelf of the Ligurian coast ». Zeitschrift für Geomorphologie 31, no 4 (17 décembre 1987) : 463–72. http://dx.doi.org/10.1127/zfg/31/1987/463.
Texte intégralGu, Jiafeng, Haihui Lu, Brigette Tippin, Noriko Shimazaki, Myron F. Goodman et Michael R. Lieber. « XRCC4:DNA ligase IV can ligate incompatible DNA ends and can ligate across gaps ». EMBO Journal 26, no 14 (25 juillet 2007) : 3506–7. http://dx.doi.org/10.1038/sj.emboj.7601729.
Texte intégralThayale Purayil, Fayas, Naganeeswaran Sudalaimuthuasari, Ling Li, Ruwan Aljneibi, Aysha Mohammed Khamis Al Shamsi, Nelson David, Martin Kottackal et al. « Transcriptome Profiling and Functional Validation of RING-Type E3 Ligases in Halophyte Sesuvium verrucosum under Salinity Stress ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 5 (4 mars 2022) : 2821. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23052821.
Texte intégralGong, Yao, et Yue Chen. « UbE3-APA : a bioinformatic strategy to elucidate ubiquitin E3 ligase activities in quantitative proteomics study ». Bioinformatics 38, no 8 (9 février 2022) : 2211–18. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btac069.
Texte intégralAlomari, Arqam, Robert Gowland, Callum Southwood, Jak Barrow, Zoe Bentley, Jashel Calvin-Nelson, Alice Kaminski et al. « Identification of Novel Inhibitors of Escherichia coli DNA Ligase (LigA) ». Molecules 26, no 9 (25 avril 2021) : 2508. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26092508.
Texte intégralSarri, Niki, Natalia Papadopoulos, Johan Lennartsson et Carl-Henrik Heldin. « The E3 Ubiquitin Ligase TRIM21 Regulates Basal Levels of PDGFRβ ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 9 (24 avril 2023) : 7782. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24097782.
Texte intégralGoto, Jun, Yoichiro Otaki, Tetsu Watanabe et Masafumi Watanabe. « The Role of HECT-Type E3 Ligase in the Development of Cardiac Disease ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 11 (4 juin 2021) : 6065. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22116065.
Texte intégralSharma, Chiranjeev, Myeong A. Choi, Yoojin Song et Young Ho Seo. « Rational Design and Synthesis of HSF1-PROTACs for Anticancer Drug Development ». Molecules 27, no 5 (2 mars 2022) : 1655. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27051655.
Texte intégralKounde, Cyrille S., Maria M. Shchepinova, Charlie N. Saunders, Marcel Muelbaier, Mark D. Rackham, John D. Harling et Edward W. Tate. « A caged E3 ligase ligand for PROTAC-mediated protein degradation with light ». Chemical Communications 56, no 41 (2020) : 5532–35. http://dx.doi.org/10.1039/d0cc00523a.
Texte intégralWei, Wei, Jian-ye Chen, Ze-xiang Zeng, Jian-fei Kuang, Wang-jin Lu et Wei Shan. « The Ubiquitin E3 Ligase MaLUL2 Is Involved in High Temperature-Induced Green Ripening in Banana Fruit ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 24 (9 décembre 2020) : 9386. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21249386.
Texte intégralToma-Fukai, Sachiko, et Toshiyuki Shimizu. « Structural Diversity of Ubiquitin E3 Ligase ». Molecules 26, no 21 (4 novembre 2021) : 6682. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26216682.
Texte intégralFOGAR, Sandra R. « LA MULTIDIMENSIONALIDAD DEL ESTUDIO DEL TERRITORIO Y EL DERECHO A LA TERRITORIALIDAD DESDE UNA PERSPECTIVA DE CONSTRUCCIÓN DE TERRITORIALIDAD ». ADNea, no 8 (19 novembre 2020) : 132. http://dx.doi.org/10.30972/adn.084580.
Texte intégralAndrews, Paul S., Steve Schneider, Evelyn Yang, Mark Michaels, Hao Chen, Jin Tang et Renee Emkey. « Identification of Substrates of SMURF1 Ubiquitin Ligase Activity Utilizing Protein Microarrays ». ASSAY and Drug Development Technologies 8, no 4 (août 2010) : 471–87. http://dx.doi.org/10.1089/adt.2009.0264.
Texte intégralCorbridge, Emily, Alexandra MacGregor, Raed Al-Saharin, Matthew G. Garneau, Samuel Smalley, Sutton Mooney, Sanja Roje, Philip D. Bates et Hanjo Hellmann. « Brassica napus Plants Gain Improved Salt-Stress Tolerance and Increased Storage Oil Biosynthesis by Interfering with CRL3BPM Activities ». Plants 12, no 5 (1 mars 2023) : 1085. http://dx.doi.org/10.3390/plants12051085.
Texte intégralSun, Aiqin, Yifei Chen, Xianyan Tian et Qiong Lin. « The Role of HECT E3 Ubiquitin Ligases in Colorectal Cancer ». Biomedicines 11, no 2 (7 février 2023) : 478. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines11020478.
Texte intégralWang, Peiwen, Lin Zhu, Ziheng Li, Mozhen Cheng, Xiuling Chen, Aoxue Wang, Chao Wang et Xiaoxuan Zhang. « Genome-Wide Identification of the U-Box E3 Ubiquitin Ligase Gene Family in Cabbage (Brassica oleracea var. capitata) and Its Expression Analysis in Response to Cold Stress and Pathogen Infection ». Plants 12, no 7 (24 mars 2023) : 1437. http://dx.doi.org/10.3390/plants12071437.
Texte intégralTseng, Hui-Min, David Shum, Bhavneet Bhinder, Sindy Escobar, Nicholas J. Veomett, Alan E. Tomkinson, David Y. Gin, Hakim Djaballah et David A. Scheinberg. « A High-Throughput Scintillation Proximity-Based Assay for Human DNA Ligase IV ». ASSAY and Drug Development Technologies 10, no 3 (juin 2012) : 235–49. http://dx.doi.org/10.1089/adt.2011.0404.
Texte intégralMcDermott, Jason E., John R. Cort, Ernesto S. Nakayasu, Jonathan N. Pruneda, Christopher Overall et Joshua N. Adkins. « Prediction of bacterial E3 ubiquitin ligase effectors using reduced amino acid peptide fingerprinting ». PeerJ 7 (7 juin 2019) : e7055. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.7055.
Texte intégralVriend, Jerry, Thatchawan Thanasupawat, Namita Sinha et Thomas Klonisch. « Ubiquitin Proteasome Gene Signatures in Ependymoma Molecular Subtypes ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 20 (15 octobre 2022) : 12330. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232012330.
Texte intégralChoi, Juyoung, Wonkyung Lee, Gynheung An et Seong-Ryong Kim. « OsCBE1, a Substrate Receptor of Cullin4-Based E3 Ubiquitin Ligase, Functions as a Regulator of Abiotic Stress Response and Productivity in Rice ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 5 (2 mars 2021) : 2487. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22052487.
Texte intégralSukumaran, Bindu, et Pradeep Bist. « Negative regulation of Nod2-mediated NF-κB activation (INM6P.417) ». Journal of Immunology 192, no 1_Supplement (1 mai 2014) : 122.14. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.192.supp.122.14.
Texte intégralTan, Xu, et Ning Zheng. « Hormone signaling through protein destruction : a lesson from plants ». American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 296, no 2 (février 2009) : E223—E227. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.90807.2008.
Texte intégralYan, Yuqian, Jingwei Shao, Donglin Ding, Yunqian Pan, Phuc Tran, Wei Yan, Zhengyu Wang, Hong-yu Li et Haojie Huang. « 3-Aminophthalic acid, a new cereblon ligand for targeted protein degradation by O’PROTAC ». Chemical Communications 58, no 14 (2022) : 2383–86. http://dx.doi.org/10.1039/d1cc06525d.
Texte intégralKnop, Jan, Tim Lienemann, Haifa El-Kilani, Sven Falke, Catharina Krings, Maria Sindalovskaya, Johannes Bergler, Christian Betzel et Stefan Hoth. « Structural Features of a Full-Length Ubiquitin Ligase Responsible for the Formation of Patches at the Plasma Membrane ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 17 (31 août 2021) : 9455. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22179455.
Texte intégralXu, Keheng, Nan Wu, Wenbo Yao, Xiaowei Li, Yonggang Zhou et Haiyan Li. « The Biological Function and Roles in Phytohormone Signaling of the F-Box Protein in Plants ». Agronomy 11, no 11 (22 novembre 2021) : 2360. http://dx.doi.org/10.3390/agronomy11112360.
Texte intégralAnduro Corona, Iván, et Humberto Astiazaran García. « RNF8 : ¿BLANCO TERAPÉUTICO POTENCIAL PARA TRATAR EL CÁNCER DE MAMA ? » Biotecnia 20, no 1 (15 janvier 2018) : 47–52. http://dx.doi.org/10.18633/biotecnia.v20i1.529.
Texte intégralNolte, Johannes Christoph, Marc Schürmann, Catherine-Louise Schepers, Elvira Vogel, Jan Hendrik Wübbeler et Alexander Steinbüchel. « Novel Characteristics of Succinate Coenzyme A (Succinate-CoA) Ligases : Conversion of Malate to Malyl-CoA and CoA-Thioester Formation of Succinate AnaloguesIn Vitro ». Applied and Environmental Microbiology 80, no 1 (18 octobre 2013) : 166–76. http://dx.doi.org/10.1128/aem.03075-13.
Texte intégralMallela, Abhishek, Maulik K. Nariya et Eric J. Deeds. « Crosstalk and ultrasensitivity in protein degradation pathways ». PLOS Computational Biology 16, no 12 (28 décembre 2020) : e1008492. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1008492.
Texte intégralWoo, Jennifer L., et Arnold J. Berk. « Adenovirus Ubiquitin-Protein Ligase Stimulates Viral Late mRNA NuclearExport ». Journal of Virology 81, no 2 (15 janvier 2007) : 575–87. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01725-06.
Texte intégralHeras, Gabriel, Arvind Venkat Namuduri, Leonardo Traini, Ganna Shevchenko, Alexander Falk, Sara Bergström Lind, Mi Jia, Geng Tian et Stefano Gastaldello. « Muscle RING-finger protein-1 (MuRF1) functions and cellular localization are regulated by SUMO1 post-translational modification ». Journal of Molecular Cell Biology 11, no 5 (4 juin 2018) : 356–70. http://dx.doi.org/10.1093/jmcb/mjy036.
Texte intégralCassaday, Jason, Tarak Shah, Justin Murray, Gregory T. O'Donnell, Oleg Kornienko, Berta Strulovici, Marc Ferrer et Paul Zuck. « Miniaturization and Automation of an Ubiquitin Ligase Cascade Enzyme-Linked Immunosorbent Assay in 1,536-Well Format ». ASSAY and Drug Development Technologies 5, no 4 (août 2007) : 493–500. http://dx.doi.org/10.1089/adt.2007.076.
Texte intégralSt-Pierre, Patrick, Euan Shaw, Samuel Jacques, Paul A. Dalgarno, Cibran Perez-Gonzalez, Frédéric Picard-Jean, J. Carlos Penedo et Daniel A. Lafontaine. « A structural intermediate pre-organizes the add adenine riboswitch for ligand recognition ». Nucleic Acids Research 49, no 10 (8 mai 2021) : 5891–904. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab307.
Texte intégralLama, Rati, Samuel L. Galster, Chao Xu, Luke W. Davison, Sherry R. Chemler et Xinjiang Wang. « Dual Targeting of MDM4 and FTH1 by MMRi71 for Induced Protein Degradation and p53-Independent Apoptosis in Leukemia Cells ». Molecules 27, no 22 (8 novembre 2022) : 7665. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27227665.
Texte intégralGoettig, Peter. « Reversed Proteolysis—Proteases as Peptide Ligases ». Catalysts 11, no 1 (30 décembre 2020) : 33. http://dx.doi.org/10.3390/catal11010033.
Texte intégralKim, Jae Ho, Moon Seok Kim, Dae Yeon Kim, Joseph Noble Amoah et Yong Weon Seo. « Molecular Characterization of U-box E3 Ubiquitin Ligases (TaPUB2 and TaPUB3) Involved in the Positive Regulation of Drought Stress Response in Arabidopsis ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 24 (20 décembre 2021) : 13658. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222413658.
Texte intégralLi, Jun-Mei, Mei-Yan Ye, Chaofeng Wang, Xiao-Han Ma, Ni-Ni Wu, Chen-Li Zhong, Yanjun Zhang et al. « Soybean GmSAUL1, a Bona Fide U-Box E3 Ligase, Negatively Regulates Immunity Likely through Repressing the Activation of GmMPK3 ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 7 (25 mars 2023) : 6240. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24076240.
Texte intégralCastillo-Villanueva, Elizabeth, Grisel Ballesteros, Melanie Schmid, Paloma Hidalgo, Sabrina Schreiner, Thomas Dobner et Ramon A. Gonzalez. « The Mre11 Cellular Protein Is Modified by Conjugation of Both SUMO-1 and SUMO-2/3 during Adenovirus Infection ». ISRN Virology 2014 (7 avril 2014) : 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2014/989160.
Texte intégralTracz, Michał, Ireneusz Górniak, Andrzej Szczepaniak et Wojciech Białek. « E3 Ubiquitin Ligase SPL2 Is a Lanthanide-Binding Protein ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 11 (27 mai 2021) : 5712. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22115712.
Texte intégralBaek, Suk-Hwan, Bin Huang et Hyeun Wook Chang. « RNF144b is a negative regulator in TLR2-mediated NF-kB activation ». Journal of Immunology 196, no 1_Supplement (1 mai 2016) : 132.4. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.196.supp.132.4.
Texte intégralKats, Ilia, Christian Reinbold, Marc Kschonsak, Anton Khmelinskii, Laura Armbruster, Thomas Ruppert et Michael Knop. « Up-regulation of ubiquitin–proteasome activity upon loss of NatA-dependent N-terminal acetylation ». Life Science Alliance 5, no 2 (11 novembre 2021) : e202000730. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202000730.
Texte intégralYi, So Young, Myungjin Lee, Suk-Yoon Kwon, Woo Taek Kim, Yong Pyo Lim et Si-Yong Kang. « RING-Type E3 Ubiquitin Ligases AtRDUF1 and AtRDUF2 Positively Regulate the Expression of PR1 Gene and Pattern-Triggered Immunity ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 23 (22 novembre 2022) : 14525. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232314525.
Texte intégralSheppard, Hilary M., Janet C. Harries, Sagair Hussain, Charlotte Bevan et David M. Heery. « Analysis of the Steroid Receptor Coactivator 1 (SRC1)-CREB Binding Protein Interaction Interface and Its Importance for the Function of SRC1 ». Molecular and Cellular Biology 21, no 1 (1 janvier 2001) : 39–50. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.21.1.39-50.2001.
Texte intégralNakotte, Tom, Hongmei Luo et Jeff Pietryga. « Carrier Density Modulation in PbSe Quantum Dot Films via In-Solution Ligand Exchange ». MRS Advances 5, no 40-41 (2020) : 2091–99. http://dx.doi.org/10.1557/adv.2020.254.
Texte intégralKołaczkowski, M., P. Mierzejewski, P. Bieńkowski, A. Wesołowska et A. Newman-Tancredi. « ADN-1184 a monoaminergic ligand with 5-HT6/7receptor antagonist activity : pharmacological profile and potential therapeutic utility ». British Journal of Pharmacology 171, no 4 (24 janvier 2014) : 973–84. http://dx.doi.org/10.1111/bph.12509.
Texte intégralEl-Saafin, Farrah, Didier Devys, Steven A. Johnsen, Stéphane D. Vincent et László Tora. « SAGA-Dependent Histone H2Bub1 Deubiquitination Is Essential for Cellular Ubiquitin Balance during Embryonic Development ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 13 (5 juillet 2022) : 7459. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23137459.
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