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Articles de revues sur le sujet « Acylphosphatases »

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Auteur : Grafiati
Publié le 10 mars 2023

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1

Modesti, A., N. Taddei, F. Chiti, M. Bucciantini, F. Magherini, S. Rigacci, M. Stefani, G. Raugei et G. Ramponi. « Properties of Cys21-mutated muscle acylphosphatases ». Journal of Protein Chemistry 15, no 1 (janvier 1996) : 27–34. http://dx.doi.org/10.1007/bf01886808.

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2

Chiarugi, Paola, Giovanni Raugei, Tania Fiaschi, Letizia Taddei, Guido Camici et Giampietro Ramponi. « Characterization of a novel nucleolytic activity of acylphosphatases ». IUBMB Life 40, no 1 (septembre 1996) : 73–81. http://dx.doi.org/10.1080/15216549600201552.

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3

Taddei, Niccolò, Alessandra Modesti, Monica Bucciantini, Massimo Stefani, Francesca Magherini, Manuela Vecchi, Giovanni Raugei et Giampietro Ramponi. « Properties of N-terminus truncated and C-terminus mutated muscle acylphosphatases ». FEBS Letters 362, no 2 (3 avril 1995) : 175–79. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(95)00236-3.

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4

Berti, Andrea, Maurizio Stefani, Donatella Degl'Innocenti, Marco Ruggiero, Vincenzo Chiarugi et Giampiero Ramponi. « Effect of exogenously added acylphosphatases on inositol lipid metabolism in human platelets ». FEBS Letters 235, no 1-2 (1 août 1988) : 229–32. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(88)81268-7.

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5

PAOLI, Paolo, Guido CAMICI, Giampaolo MANAO, Elisa GIANNONI et Giampietro RAMPONI. « Acylphosphatase possesses nucleoside triphosphatase and nucleoside diphosphatase activities ». Biochemical Journal 349, no 1 (26 juin 2000) : 43–49. http://dx.doi.org/10.1042/bj3490043.

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Résumé :
We have demonstrated that acylphosphatase possesses ATP-diphosphohydrolase (apyrase-like) activity. In fact, acylphosphatase first catalyses the hydrolysis of the γ-phosphate group of nucleoside triphosphates, and then attacks the β-phosphate group of the initially produced nucleoside diphosphates, generating nucleoside monophosphates. In constrast, it binds nucleoside monophosphates but does not catalyse their hydrolyses. The calculated kcat values for the nucleoside triphosphatase activity of acylphosphatase are of the same order of magnitude as those displayed by certain G-proteins. An acidic environment enhances the apyrase-like activity of acylphosphatase. The true nucleotide substrates of acylphosphatase are free nucleoside di- and triphosphates, as indicated by the Mg2+ ion inhibition of the activity. We have also demonstrated that, although nucleoside triphosphates are still hydrolysed at pH 7.2 and 37 °C, in the presence of millimolar Mg2+ concentrations this occurs at a lower rate. Taken together with the previously observed strong increase of acylphosphatase levels during induced cell differentiation, our findings suggest that acylphosphatase plays an active role in the differentiation process (as well as in other processes, such as apoptosis) by modulating the ratio between the cellular levels of nucleoside diphosphates and nucleoside triphosphates.
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6

Chiarugi, P., G. Raugei, R. Marzocchini, T. Fiaschi, C. Ciccarelli, A. Berti et G. Ramponi. « Differential modulation of expression of the two acylphosphatase isoenzymes by thyroid hormone ». Biochemical Journal 311, no 2 (15 octobre 1995) : 567–73. http://dx.doi.org/10.1042/bj3110567.

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Résumé :
The modulation of expression of the skeletal muscle and erythrocyte acylphosphatase isoenzymes by thyroid hormone has been investigated. Our results indicate a differential regulation of the two enzymic isoforms by tri-iodothyronine (T3) in K562 cells in culture: an increase in the specific mRNA during T3-stimulation is shown only for the skeletal muscle isoenzyme. A fast and transient T3 induction of the accumulation of the specific mRNA can be observed, reaching a maximum 8 h after hormone treatment and then rapidly decreasing almost to the steady-state level after 24 h. A nuclear run-on assay was performed to explore the mechanisms of this regulation. These studies indicate that T3 induction of skeletal muscle acylphosphatase mRNA is due, at least in part, to a fast and transient increase in the rate of gene transcription, within 4 h after hormone administration. A very rapid decrease is then observed within a further 2 h. T3-dependent accumulation of the mRNA for the skeletal muscle acylphosphatase requires ongoing protein synthesis, as confirmed by inhibition with cycloheximide or puromycin. These findings indicate that the transcriptional regulation of the gene may be indirect.
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7

SAUDEK, V., M. R. WORMALD, R. J. P. WILLIAMS et G. RAMPONI. « N.m.r. study of acylphosphatase ». Biochemical Society Transactions 15, no 5 (1 octobre 1987) : 872–74. http://dx.doi.org/10.1042/bst0150872.

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8

Pastore, Annalisa, Vladimir Saudek, Giampietro Ramponi et Robert J. P. Williams. « Three-dimensional structure of acylphosphatase ». Journal of Molecular Biology 224, no 2 (mars 1992) : 427–40. http://dx.doi.org/10.1016/0022-2836(92)91005-a.

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9

Nediani, Chiara, Alessandra Celli, Claudia Fiorillo, Vanessa Ponziani, Lara Giannini et Paolo Nassi. « Acylphosphatase interferes with SERCA2a–PLN association ». Biochemical and Biophysical Research Communications 301, no 4 (février 2003) : 948–51. http://dx.doi.org/10.1016/s0006-291x(03)00078-0.

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10

Stefani, M., A. Berti, G. Camici, G. Manao, D. Degl'Innocenti, G. Prakash, R. Marzocchini et G. Ramponi. « Horse brain acylphosphatase : Purification and characterization ». FEBS Letters 236, no 1 (15 août 1988) : 209–16. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(88)80316-8.

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Plakoutsi, Georgia, Niccolò Taddei, Massimo Stefani et Fabrizio Chiti. « Aggregation of the Acylphosphatase fromSulfolobus solfataricus ». Journal of Biological Chemistry 279, no 14 (14 janvier 2004) : 14111–19. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m312961200.

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Stefani, Massimo, Alessandra Modesti, Guido Camici, Giampaolo Manao, Gianni Cappugi, Andrea Berti et Giampietro Ramponi. « Duck skeletal muscle acylphosphatase : Primary structure ». Journal of Protein Chemistry 5, no 5 (octobre 1986) : 307–21. http://dx.doi.org/10.1007/bf01025960.

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13

Mizuno, Yusuke, Yoichi Ohba, Hisakazu Fujita, Yoshikazu Kanesaka, Takiko Tamura et Hiroyuki Shiokawa. « Distribution and classification of acylphosphatase isozymes ». Archives of Biochemistry and Biophysics 278, no 2 (mai 1990) : 437–43. http://dx.doi.org/10.1016/0003-9861(90)90282-4.

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FUJTTA, Hisakazu, Yusuke MIZUNO et Hiroyuki SHIOKAWA. « Purification and Properties of Porcine Testis Acylphosphatase ». Journal of Biochemistry 102, no 6 (décembre 1987) : 1405–14. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122186.

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15

Degl'Innocenti, Donatella, Matteo Ramazzotti, Riccardo Marzocchini, Fabrizio Chiti, Giovanni Raugei et Giampietro Ramponi. « Characterization of a novel Drosophila melanogaster acylphosphatase ». FEBS Letters 535, no 1-3 (10 janvier 2003) : 171–74. http://dx.doi.org/10.1016/s0014-5793(02)03901-7.

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16

Stefani, M., N. Taddei et G. Ramponi. « Insights into acylphosphatase structure and catalytic mechanism ». Cellular and Molecular Life Sciences 53, no 2 (février 1997) : 141–51. http://dx.doi.org/10.1007/pl00000585.

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Taddei, Niccolo', Matthias Buck, R. William Broadhurst, Massimo Stefani, Giampietro Ramponi et Christopher M. Dobson. « Equilibrium Unfolding Studies of Horse Muscle Acylphosphatase ». European Journal of Biochemistry 225, no 3 (novembre 1994) : 811–17. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1994.0811b.x.

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Manao, Giampaolo, Gianni Cappugi, Alessandra Modesti, Massimo Stefani, Riccardo Marzocchini, Donatella Degl'Innocenti et Guido Camici. « Guinea pig acylphosphatase : The amino acid sequence ». Journal of Protein Chemistry 7, no 4 (août 1988) : 417–26. http://dx.doi.org/10.1007/bf01024889.

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Mizuno, Yusuke, Yoichi Ohba, Hisakazu Fujita, Yoshikazu Kanesaka, Takiko Tamura et Hiroyuki Shiokawa. « Activity staining of acylphosphatase after gel electrophoresis ». Analytical Biochemistry 183, no 1 (novembre 1989) : 46–49. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2697(89)90169-3.

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PAOLI, Paolo, Guido CAMICI, Giampaolo MANAO, Elisa GIANNONI et Giampietro RAMPONI. « Acylphosphatase possesses nucleoside triphosphatase and nucleoside diphosphatase activities ». Biochemical Journal 349, no 1 (1 juillet 2000) : 43. http://dx.doi.org/10.1042/0264-6021:3490043.

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PAOLI, Paolo, Tania FIASCHI, Paolo CIRRI, Guido CAMICI, Giampaolo MANAO, Gianni CAPPUGI, Giovanni RAUGEI, Gloriano MONETI et Giampietro RAMPONI. « Mechanism of acylphosphatase inactivation by Woodward's reagent K ». Biochemical Journal 328, no 3 (15 décembre 1997) : 855–61. http://dx.doi.org/10.1042/bj3280855.

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Résumé :
The organ common-type (CT) isoenzyme of acylphosphatase is inactivated by Woodward's reagent K (WRK) (N-ethyl-5-phenylisoxazolium-3ʹ-sulphonate) at pH 6.0. The inactivation reaction follows apparent pseudo first-order kinetics. The dependence of the reciprocal of the pseudo first-order kinetic constant (kobs) on the reciprocal WRK concentration reveals saturation kinetics, suggesting that the WRK forms a reversible complex with the enzyme before causing inactivation. Competitive inhibitors, such as inorganic phosphate and ATP, protect the enzyme from WRK inactivation, suggesting that this reagent acts at or near to the enzyme active site. The reagent-enzyme adduct, which elicits a strong absorption band with λmax at 346 nm, was separated from unreacted enzyme by reverse phase HPLC and the modified protein was cleaved with endoproteinase Glu-C to produce fragments. The HPLC fractionation gave two reagent-labelled peptides (peak 1 and peak 2) that were analysed by ion-spray MS and sequenced. The former is VFFRKHTQAE (residues 20-29 of human CT acylphosphatase) and the latter IFGKVQGVFFRKHTQAE (residues 13-29). MS demonstrated that both peptides are WRK adducts. A fragment ion with m/z of 1171, which is present in the mass spectrum of peak 1, has been identified as a WRK adduct of the peptide fragment 20-26. The λmax at 346 nm of WRK adduct suggests that the modified residue is His-25. Five recombinant enzymes mutated in residues included in the 20-29 polypeptide stretch have been produced. Analysis of their reactivities with WRK demonstrates that His-25 is the molecular target of the reagent as its modification causes the inactivation of the enzyme. Since both His-25 → Gln and His-25 → Phe mutants maintain high catalytic activity, we suggest that the observed enzyme inactivation is caused by the reagent (covalently bound to His-25), which shields the active site.
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Chiarugi, Paola, Donatella Degl'Innocenti, Letizia Taddei, Giovanni Raugei, Andrea Berti, Stefania Rigacci et Giampietro Ramponi. « Acylphosphatase is involved in differentiation of K562 cells ». Cell Death & ; Differentiation 4, no 4 (mai 1997) : 334–40. http://dx.doi.org/10.1038/sj.cdd.4400230.

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KIZAKI, Takako, Yusuke MIZUNO, Toshihide TAKASAWA et Hiroyuki SHIOKAWA. « Antigenic Determinants of Acylphosphatase from Porcine Skeletal Muscle ». Journal of Biochemistry 97, no 4 (avril 1985) : 1143–54. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135159.

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Liguri, Gianfranco, Paolo Nassi, Donatella Degl'innocenti, Elda Tremori, Chiara Nediani, Andrea Berti et Giampietro Ramponi. « Acylphosphatase levels of human erythrocytes during cell ageing ». Mechanisms of Ageing and Development 39, no 1 (juin 1987) : 59–67. http://dx.doi.org/10.1016/0047-6374(87)90086-8.

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Nassi, Paolo, Gianfranco Liguri, Chiara Nediani, Niccoló Taddei, Patrizia Piccinni, Donatella Degl'Innocenti, Riccardo G. Gheri et Giampietro Ramponi. « Increased acylphosphatase levels in erythrocytes from hyperthyroid patients ». Clinica Chimica Acta 183, no 3 (août 1989) : 351–58. http://dx.doi.org/10.1016/0009-8981(89)90370-7.

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Saudek, V., R. J. P. Williams et G. Ramponi. « Secondary structure of acylphosphatase from rabbit skeletal muscle ». Journal of Molecular Biology 199, no 1 (janvier 1988) : 233–37. http://dx.doi.org/10.1016/0022-2836(88)90394-4.

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Pazzagli, Luigia, Gianni Cappugi, Guido Camici, Giampaolo Manao et Giampietro Ramponi. « Bovine testis acylphosphatase : Purification and amino acid sequence ». Journal of Protein Chemistry 12, no 5 (octobre 1993) : 593–601. http://dx.doi.org/10.1007/bf01025124.

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MINOWA, Osamu, Yoichi OHBA, Yusuke MIZUNO et Hiroyuki SHIOKAWA. « The Primary Structure of Chicken Muscle Acylphosphatase Isozyme Ch1 ». Journal of Biochemistry 102, no 5 (novembre 1987) : 1213–20. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122160.

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OHBA, Yoichi, Osamu MINOWA, Yusuke MIZUNO et Hiroyuki SHIOKAWA. « The Primary Structure of Chicken Muscle Acylphosphatase Isozyme CH2 ». Journal of Biochemistry 102, no 5 (novembre 1987) : 1221–29. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122161.

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Raugei, G., P. Chiarugi, D. Degl'Innocenti, A. Berti, L. Taddei, S. Rigacci et G. Ramponi. « ACYLPHOSPHATASE LEVEL IN K562 CELLS IS CORRELATED WITH DIFFERENTIATION ». Biochemical Society Transactions 24, no 4 (1 novembre 1996) : 552S. http://dx.doi.org/10.1042/bst024552sa.

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Nediani, Chiara, Claudia Fiorillo, Elena Marchetti, Alessandra Pacini, Gianfranco Liguri et Paolo Nassi. « Stimulation of Cardiac Sarcoplasmic Reticulum Calcium Pump by Acylphosphatase ». Journal of Biological Chemistry 271, no 32 (9 août 1996) : 19066–73. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.271.32.19066.

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MIZUNO, Yusuke, Morihiro YAMAZAKI, Toshihide TAKASAWA, Takako KIZAKI et Hiroyuki SHIOKAWA. « Amino Acid Sequence of Acylphosphatase from Porcine Skeletal Muscle ». Journal of Biochemistry 97, no 4 (avril 1985) : 1135–42. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135158.

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KIZAKI, Takako, Toshihide TAKASAWA, Yusuke MIZUNO et Hiroyuki SHIOKAWA. « Amino Acid Sequence of Acylphosphatase from Rabbit Skeletal Muscle ». Journal of Biochemistry 97, no 4 (avril 1985) : 1155–61. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135160.

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OHBA, Yoichi, Yusuke MIZUNO, Toshihide TAKASAWA et Hiroyuki SHIOKAWA. « Two Isozymes of Chicken Muscle Acylphosphatase : Purification and Properties ». Journal of Biochemistry 98, no 4 (octobre 1985) : 909–19. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135370.

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Thunnissen, Marjolein MGM, Niccolo’ Taddei, Gianfranco Liguri, Giampietro Ramponi et Pär Nordlund. « Crystal structure of common type acylphosphatase from bovine testis ». Structure 5, no 1 (janvier 1997) : 69–79. http://dx.doi.org/10.1016/s0969-2126(97)00167-6.

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Tamura, Takiko, Yusuke Mizuno et Hiroyuki Shiokawa. « Chemical modification of arginine residues of porcine muscle acylphosphatase ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 870, no 2 (mars 1986) : 234–41. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4838(86)90227-x.

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Hu, Jicheng, Dan Li, Xiao-Dong Su, Changwen Jin et Bin Xia. « Solution structure and conformational heterogeneity of acylphosphatase fromBacillus subtilis ». FEBS Letters 584, no 13 (4 mai 2010) : 2852–56. http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2010.04.069.

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Nassi, P., C. Nediani, G. Liguri, N. Taddei, M. Ruggiero et G. Ramponi. « Effect of acylphosphatase on human erythrocyte membrane Ca2+-ATPase ». Biochemical and Biophysical Research Communications 168, no 2 (avril 1990) : 651–58. http://dx.doi.org/10.1016/0006-291x(90)92370-f.

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Pagano, Katiuscia, Matteo Ramazzotti, Paolo Viglino, Gennaro Esposito, Donatella Degl’Innocenti, Niccolò Taddei et Alessandra Corazza. « NMR solution structure of the acylphosphatase from Escherichia coli ». Journal of Biomolecular NMR 36, no 3 (5 octobre 2006) : 199–204. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-006-9073-2.

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Berti, Andrea, Elda Tremori, Luigia Pazzagli, Donatella Degl'Innocenti, Guido Camici, Gianni Cappugi, Giampaolo Manao et Giampietro Ramponi. « Rat muscle acylphosphatase : Purification, amino sequence, and immunological characterization ». Journal of Protein Chemistry 10, no 1 (février 1991) : 91–102. http://dx.doi.org/10.1007/bf01024659.

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Stefani, M., D. Degl'Innocenti, A. Berti, R. Marzocchini, G. Camici, G. Manao et G. Ramponi. « Identification of three continuous antigenic sites in horse muscle acylphosphatase ». Journal of Protein Chemistry 6, no 6 (décembre 1987) : 479–87. http://dx.doi.org/10.1007/bf00276734.

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马, 雪宁. « Single Molecule Magnetic Tweezers Study of Unfolding Kinetics of Acylphosphatase ». Biophysics 10, no 02 (2022) : 22–30. http://dx.doi.org/10.12677/biphy.2022.102003.

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MIYAZONO, Ken-ichi, Yoriko SAWANO et Masaru TANOKURA. « Crystal structure of acylphosphatase from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii OT3 ». Proceedings of the Japan Academy, Series B 80, no 9 (2004) : 439–42. http://dx.doi.org/10.2183/pjab.80.439.

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Yeung, Rachel C. Y., Sonia Y. Lam et Kam-Bo Wong. « Crystallization and preliminary crystallographic analysis of human common-type acylphosphatase ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology and Crystallization Communications 62, no 1 (23 décembre 2005) : 80–82. http://dx.doi.org/10.1107/s174430910504145x.

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PAOLI, Paolo, Paolo CIRRI, Lucia CAMICI, Giampaolo MANAO, Gianni CAPPUGI, Gloriano MONETI, Giuseppe PIERACCINI, Guido CAMICI et Giampietro RAMPONI. « Common-type acylphosphatase : steady-state kinetics and leaving-group dependence ». Biochemical Journal 327, no 1 (1 octobre 1997) : 177–84. http://dx.doi.org/10.1042/bj3270177.

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Résumé :
A number of acyl phosphates differing in the structure of the acyl moiety (as well as in the leaving-group pKa of the acids produced in hydrolysis) have been synthesized. The Km and Vmax values for the bovine common-type acylphosphatase isoenzyme have been measured at 25 °C and pH 5.3. The values of kcat differ widely in relation to the different structures of the tested acyl phosphates: linear relationships between log kcat and the leaving group pKa, as well as between log kcat/Km and the leaving-group pKa, were observed. On the other hand, the Km values of the different substrates are very close to each other, suggesting that the phosphate moiety of the substrate is the main chemical group interacting with the enzyme active site in the formation of the enzyme–substrate Michaelis complex. The enzyme does not catalyse transphosphorylation between substrate and concentrated nucleophilic acceptors (glycerol and methanol); nor does it catalyse H218O–inorganic phosphate oxygen exchange. It seems that no phosphoenzyme intermediate is formed in the catalytic pathway. Furthermore, during the enzymic hydrolysis of benzoyl phosphate in the presence of 18O-labelled water, only inorganic phosphate (and not benzoate) incorporates 18O, suggesting that no acyl enzyme is formed transiently. All these findings, as well as the strong dependence of kcat upon the leaving group pKa, suggest that neither a nucleophilic enzyme group nor general acid catalysis are involved in the catalytic pathway. The enzyme is competitively inhibited by Pi, but it is not inhibited by the carboxylate ions produced during substrate hydrolysis, suggesting that the last step of the catalytic process is the release of Pi. The activation energy values for the catalysed and spontaneous hydrolysis of benzoyl phosphate have been determined.
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Nediani, Chiara, Claudia Fiorillo, Elena Marchetti, Renzo Bandinelli, Donatella Degl'Innocenti et Paolo Nassi. « Acylphosphatase : A Potential Modulator of Heart Sarcolemma Na+,K+ Pump ». Biochemistry 34, no 20 (23 mai 1995) : 6668–74. http://dx.doi.org/10.1021/bi00020a012.

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Giannoni, E., P. Cirri, P. Paoli, T. Fiaschi, G. Camici, G. Manao, G. Raugei et G. Ramponi. « Acylphosphatase Is a Strong Apoptosis Inducer in HeLa Cell Line ». Molecular Cell Biology Research Communications 3, no 5 (mai 2000) : 264–70. http://dx.doi.org/10.1006/mcbr.2000.0228.

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Fusco, Giuliana, Alfonso De Simone, Shang-Te Danny Hsu, Francesco Bemporad, Michele Vendruscolo, Fabrizio Chiti et Christopher M. Dobson. « 1H, 13C and 15N resonance assignments of human muscle acylphosphatase ». Biomolecular NMR Assignments 6, no 1 (5 juin 2011) : 27–29. http://dx.doi.org/10.1007/s12104-011-9318-1.

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Dolfi, Fabrizio, Amancio Carnero, Antonio Cuadrado, Giampietro Ramponi et Juan Carlos Lacal. « Acylphosphatase synergizes with progesterone during maturation of Xenopus laevis oocytes ». FEBS Letters 327, no 3 (2 août 1993) : 265–70. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(93)81001-g.

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